Гемоцианин молекула

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Рис. 50. Молекулы нуклеиновых кислот (а) и гемоцианина (б), видимые в электронный микроскоп

Заканчивая главу о кислороде как прототипе элементов серии 8, 8е, Те, Ро, отмечаем большую каталитическую способность молекул О а (зависящую от парамагнетизма двух непарных электронов), а также сравнительно заниженную (например, при сопоставлении с галогенами) реакционную способность тех же наиболее распространенных молекул О а последняя особенность зависит от прочности двукратной связи и от запретов возбуждения состояния до и 2. Если для протекания процесса необходимо разорвать связь между атомами в молекуле О г, реакция затрудняется прочностью этой связи и отсутствием удобных путей для ее возбуждения и расшатывания. Если процесс заключается в присоединении молекулы Оа без разрыва связи, одиночные электроны Ог могут осуществлять перекрывание с одиночными электронами молекулы партнера ИЛИ переходить на его электронные вакансии. Это обстоятельство облегчает роль переносчиков кислорода гемоглобина, гемоцианина, цитохрома и т. п. [c.196]

Вторая эпоха характеризовалась отсутствием избытка свободного водорода и началом медленного нарастания (в результате радиолиза воды) концентрации свободного кислорода, а также последующего появления в высоких слоях земной газовой оболочки вначале слабого, но все же поглощающего самые короткие ультрафиолетовые волны озонного панцыря последний начал предохранять земную поверхность от стерилизации. Б связи с этим ультрафиолетовая фотохимия постепенно начала вытесняться на земной поверхности фотохимическими реакциями синтеза под действием видимого света с его более длинными волнами. Окрашенные пигменты (хлорофилл, гемоглобин, гемоцианин), имеющие в молекулярном скелете порфириновую группировку из четырех пятичленных пиррольных колец с атомами Mg, Ре, Со и Си, в их центре рождались теперь в воде океана и смогли наравне с другими сложными органическими молекулами сохранять свое существование, тогда как раньше короткий ультрафиолет разложил бы их на осколки так же, как он стерилизовал все живое. [c.375]

Размеры молекул высокомолекулярных веществ, имеющих очень большой молекулярный вес порядка 10 —10 (вирусы, гемоцианин и т. д.), можно определить и непосредственно с помощью электронной микроскопии. [c.425]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

Еще одним продуктом, как полагают, является гидроперекисный радикал. Гемоцианины представляют собой крупные олигомерные молекулы, имеющие очень интересный вид под электронным микроскопом [lib, 11с] [c.370]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

У многих низших животных, таких, как крабы и улитки, переносчиком кислорода является медьсодержащий белок гемоцианин. Он не содержит гем-группы, имеет очень высокую молекулярную массу и, по-видимому, способен связывать одну молекулу кислорода на два атома меди. [c.653]

Было найдено, что многие белки содержат такие металлы, как железо, цинк и медь. Атомы этих металлов принимают самое непосредственное участие в выполнении биологических функций теми молекулами, с которыми они связаны. В этой связи характерными являются хорошо известные свойства гемоглобина и гемоцианинов как переносчиков кислорода. [c.125]

Гемоцианины содержат медь и связывают по одной молекуле кислорода на каждую пару ионов Си(1). Окси-форма этих белков окрашена в синий цвет, а дезокси-форма почти бесцветна. Природа лигандов, окружающих медь, неизвестна. Гемоцианины встречаются только у моллюсков и членистоногих (ракообразных и паукообразных) и находятся в растворенном в крови состоянии (или в гемолимфе), где они составляют обычно 90—98% всего белка. Субъединицы содержат по два атома меди и характеризуются молекулярным весом 50 ООО—74 ООО. Они образуют агрегаты с молекулярным весом до 9-10 . Только вирусы превосходят эти агрегаты по своим размерам. Согласно данным электронной микроскопии, эти субъединицы образуют упорядоченные структуры типа сфер, кубов, колец и др. (см., например, работу [78]). Константа равновесия связывания кислорода может зависеть от кооперативных эффектов, pH и концентрации катионов кальция и магния (см. например, [76]). [c.144]

Молекула 5 10 молекула аминокислоты 40 10 молекула альбумина 120 -Ю молекула гемоцианина [c.215]

Применение электронных микроскопов к изучению коллоидных растворов дает возможность установить правильную картину строения коллоидов. В электронном микроскопе непосредственно видны частицы высокодисперсных золей серебра, золота и других веществ. При исследовании золей каучука наблюдались длинные нити с расположенными на них узелками. Длинные молекулы многих высокомолекулярных органических веществ образуют сильно разветвленные сетки со спутанными петлями. Это подтверждает предположение о нитеобразном строении молекул многих высокомолекулярных соединений. При помощи электронных микроскопов удалось увидеть молекулы белковых веществ, например гемоцианина, которые оказались шарообразной формы с диаметром, равным 20 m x. На рисунке 99 приведены фотографии молекул нуклеиновых кислот и гемоцианина. [c.348]

Измерения вязкости позволяют определить молекулярный вес таких нитевидных молекул, как молекулы каучука или эфиров целлюлозы при определении же молекулярных весов белков положение осложняется электростатическим взаимодействием анионных и катионных боковых цепей белка и их влиянием на молекулы воды. В связи с этим вязкость белковых растворов зависит от pH раствора. Электростатическое действие ионизированных групп может быть уменьшено добавлением солей вязкость полиэлектролитов уменьшается добавлением хлористого натрия [49, 50]. Из сказанного ясно, что определение вязкости белковых растворов само по себе может быть лишь с трудом применено для установления молекулярного веса и формы белковых молекул этот метод, однако, может дать очень ценные результаты для изучения названных свойств белковых молекул при сочетании его с другими методами. Так, путем сочетания результатов вискозиметрии и измерений диффузии были получены следующие величины молекулярных весов для яичного альбумина 40 500, для лактоглобулина 41 500, сывороточного альбумина 67 100, сывороточного глобулина 150 000—200 000, амандина (из миндаля) 330 000, тироглобулина 676 000, гемоцианина спрута 2 780 000 [51, 52]. Молекулярный вес вируса табачной мозаики был найден равным 63 200 ООО и 42 600 000 размеры частиц вируса, в прекрасном соответствии с результатами диффузионных измерений [54], составили 11,5-725 и 12,3-430 тг [53]. [c.61]

До сих пор все попытки выделить простетическую группу гемоцианинов кончались неудачей. При действии на гемоцианины ферментов или щелочей были получены полипептиды, содержащие медь однако неясно, предсуществуют ли эти соединения в молекуле гемоцианина или же они образуются вторично [108, 109]. [c.241]

Под действием концентрированных растворов мочевины гемоцианины подвергаются дезагрегации с образованием более мелких субъединиц [113]. Обратимая дезагрегация молекул гемоцианина вызывается также кислотами и щелочами (см. стр. 150). Эта дезагрегация происходит при условиях, которые обычно считаются слишком мягкими, чтобы вызвать денатурацию [114]. Продукты дезагрегации имеют ту же форму, что и молекула гемоцианина, и могут вновь соединяться друг с другом с образованием нативного гемоцианина. Вопрос о том, имеем ли мы здесь дело с денатурацией гемоцианина, является поэтому скорее вопросом терминологии, чем вопросом по существу процесса [114]. [c.241]

Эквивалентный вес гемоцианина моллюсков по отношению к одному атому меди равен 25 ООО, а гемоцианина членистоногих— 37 ООО. Из этих данных видно, что каждая молекула гемоцианина содержит большое число атомов меди и способна соединяться со многими молекулами кислорода. [c.241]

Можно ли увидеть молекулы и атомы Невооруженному глазу доступны частицы диаметром 50—25 мк. Хорошие оптические микроскопы дают увеличение в 1200—1500—2000 раз, а в лучших из них увеличение может достигать 5000—6000 раз. Обычный электронный микроскоп дает увеличение в 10 ООО—100 ООО раз. Электронный микроскоп с увеличением в 40 ООО раз уже дает возможность различать микрообъекты около 50 А,. В электронном микроскопе с более сильным увеличением удается рассмотреть частицы с диаметром, измеряемым сотыми долями микрона — макромолекулы, или молекулы-гиганты, например молекулы нуклеиновых кислот, гемоцианина и др. Размеры обычных молекул примерно в 100—200 ра меньше этих величин и с помощью электронного микроскопа не могут быть видны. В последнее время сконструирован новый, так называемый ионный эмиссионный микроскоп с электронным проектором, дающий увеличение в 5—10 млн. раз, т. е. в 20—40 раз больше, чем электронный микроскоп. С помощью этого микроскопа удается видеть не только отдельные молекулы, но и атомы, их образующие. [c.24]

При помощи электронного микроскопа можно непосредственно видеть частицы высокодисперсных золей серебра, золота и других веществ. При увеличении в 360 000 раз становятся видимыми частицы диаметром в 3—4 ммк. При помощи электронных микрофотографий установлены размеры некоторых белковых веществ. Например, молекула белка гемоцианина оказалась частицей, имеющей диаметр 20 ммк. При исследовании золей каучука наблюдались длинные нити с расположенными на них узелками. Длинные молекулы многих высокомолекулярных органических веществ образуют сильно разветвленные сетки со спутанными петлями. Это подтверждает теоретические выводы о нитеобразном строении молекул многих высокополимерных соединений. [c.356]

Эволюционная конвергенция различных структур к общей функции встречается довольно часто. Поскольку функция может осуществляться различными способами, разные белки могут приобрести способность к выполнению близких функций их эволюционные пути конвергируют в отношении функции белка. Примером служит обратимое присоединение Ог к гемоглобину, гемеритрину и гемоцианину. Молекула О2 всегда присоединяется к железу пли меди, ионы которых входят в состав совершенно различных белковых структур [594]. Аналогичные случаи конвергенции разных структур к общей функции отмечены для пероксид-дисмутаз, содержащих Мп + и пероксид-дисмутаз, содержащих — 2п + [546, 595]. [c.232]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Ф-цию переноса Оз у нек-рых видов беспозвоночных выполняют крупные гемсодержащие белки-эр и трок руо-рины (мол. м, 0,4-10 -6,7-10 ), состоящие из 30-400 субъединиц, и хлоркруорнны (мол. м. 3,4 10 ), состоящие из 190 субъединиц. Эти белки способны обратимо связывать одну молекулу О, на группу гема, т.е. на суб единицу. Переносчиком О2 У Др. видов беспозвоночных служат негемовые белкн, состоящие из 8-10 субъединиц,— медьсодержащие гемоцианины (мол. м. 0,05-10 -1 10 ) и железосодержащие гемэритрины (мол. м. ЫО ). Каждая субъединица такнх белков содержит два атома металла (соотв. Си и Ре ), способных связать одну молекулу О2. [c.515]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

ЮТСЯ ни производными гема, ни производными порфирина. Например, гемоцианины брюхоногих моллюсков, таких, как улитка Helix pomatia, представляют собой гигантские белки (мол. масса 9-10 ). Их функциональной единицей, которая связывает одну молекулу О2, служит пара атомов меди, окруженная компактно свернутым полипептидом с мол. массой 50 000. От семи до девяти таких функциональных единиц составляют фрагмент с мол. массой 4—5> 10 , а молекула гемоцианина включает 20 таких фрагментов. [c.177]

В классическом опыте Сведберг и Брохэлт [56, 57] изучили действие а-частиц на гемоцианин, выделенный из крови виноградной улитки Helix pomatia. Молекулы этого белка, обладающего молекулярным весом 8,9- 10 , состоят по меньшей мере из [c.223]

Молекула гемоцианина (красящее вещество крови некоторых животных) имеет молекулярный вес 6700000 кислородных единиц и размеры порядка 6-10 —1,3-10 см и содержит около миллиона атомов она видна с помощью сверхмикроскопа. Еще меньше невидимые в сверхмикроскоп молекулы яичного альбумина, имеющие молекулярный вес около 40 000 кислородных единиц и размеры 1,8-10 —0,6-10 см они построены из не- [c.133]

Гемеритрин у 81рипси1из содержит 16 атомов негеминового железа, по всей вероятности связанного с белковой молекулой таким же образом, что и в структуре, обнаруженной в других негеминовых белках. Для связывания одной молекулы кислорода здесь используются два атома металла. Это справедливо и для гемоцианинов — высокомолекулярных медьсодержащих [c.385]

Большая часть гемоглобйнов, каталаз и пероксидаз представляет собой сравнительно простые и хорошо охарактеризованные белки. Они содержат один железопротопорфирин IX (рис. 29) на каждую полипептидную цепь, а каждая молекула белка состоит из одной или из четырех полипептидных цепей. Структуры нескольких гемоглобинов и миоглобинов установлены методом рентгеноструктурного анализа. Другие металлопротеины могут содержать несколько полипептидных субъединиц (свыше ста в случае некоторых гемоцианинов, разд. 7.1), а каждая полипептидная цепь может содержать большое число ионов металла (например, 40 ионов железа и 2 иона молибдена в некоторых нитрогеназах, разд. 9.2). Кроме того, ферменты (или ферментные системы) могут содержать только один белок (как в случае пероксидазы, разд. 8.1), два белка (нитрогеназа, разд. 9.2) или набор белков (цитохромная цепь переноса электронов). Мы пока не знаем, какова природа лигандов в ферментах, содержащих медь или молибден. Отсюда видно, насколько непроста ситуация в этой области исследований и насколько ограничены наши знания. Ясно, что любые заключения общего характера, которые можно будет сделать в этом обзоре, будут в лучшем случае лишь частично отражать истинное положение вещей. [c.137]

Спектры ЯМР-д протона и дейтрона для растворов гемоцианина [7] сравниваются на рис. 9.4, из которого с учетом сказанн ого выше следует, что для протонов лишь около половины релаксационного процесса протекает внутримолекулярно. Имеется еще сравнимый вклад, который должен быть обусловлен взаимодействиями протонов растворителя и растворенного вещества (неопубликованные данные для растворов конкана-валина А молекулярной массы 54 ООО, из молекулы которого удален металл, имеют такой же характер). Заключение о важности взаимодействия протонов растворителя и растворенного вещества подтверждается также непостоянством величины А для протонов уравнение (1)], так как они разбавлены дейтронами [15]. Особенно красноречивый пример приведен на рис. 9.5, из которого видно, что если исключить одно из этих взаимодействий, то скорость релаксации немного уменьшается, а затем заметно увеличивается. Ясно, что протоны растворителя должны взаимодействовать с протонами растворенного вещества. Ознакомление с оригинальной работой [15] показывает, что, вопреки ожиданию в экспериментах с частично дейте-рированным растворителем, величина V для ЯМР-д спектров как протонов, так и дейтронов остается неизменной. Кроме того, в цитированной работе показано, что появление минимума на кривой изменения параметра А можно объяснить в терминах аддитивности меж- и внутримолекулярных процессов релаксации, а не в терминах вх раздельных вкладов в величину А. Связь измеряемой способности к релаксации с этими взаимодействиями определяется парой сопряженных дифференциальных уравнений, мгновенные значения которых и являются скоростями релаксации. [c.169]

В случае гемоцианипа — дыхательного белка, содержащего медь, с молекулярным весом, более чем в десять раз превышающим молекулярный вес гемоглобина,—взаимодействует в основном белковая часть молекулы. При рентгеновском облучении в водном растворе отмечалось агрегирование [Р28], вероятно вызванное непрямым действием. В пользу последнего говорит защита, которую оказывают другие белки. Показано расщепление молекулы гемоцианина а-частицами [В 105, 5120]. Оно происходит одинаково как в растворе при комнатной температуре, так и в замороженном растворе при температуре жидкого азота, так что действие а-частиц, вероятно, прямое. [c.267]

Случай, приведенный в табл. 34 под номером 1, где отрицательное значение очень велико, довольно трудно объяснить. Однако можно было бы напомнить, что, во-первых, эта величина основана на весьма приближенной величине и, во-вторых, гемоцианин представляет собой с самых разных точек зрения довольно необычный антиген, поскольку молекула его гораздо больше по величине и гораздо более поливалентна, чем молекулы большинства антигенов, и, кроме того, она представляет собой систему, способную к диссоциации и ассоциации. Стейнер и Китцингер [22] предположили, что изменением степени ассоциации гемоцианина можно было бы объяснить наблюдаемое большое изменение энтальпии и большую отрицательную величину изменения энтропии, вычисленную из величины АЯ°. [c.174]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Ремоцианин [98] — дыхательный пигмент многих ракообразных и моллюсков [99] — предсгавляет собой белок, соединенный с медью. По своим свойствам гемоцианины напоминают глобулины. Они могут быть получены в кристаллической форме осаждением сернокислым аммонием или путем диализа [100, 101]. Изоэлектрическая точка различных гемоцианинов лежит между pH 4,5 и 5,0. При соединении с кислородом гемоцианин переходит в окисленную форму, характеризующуюся синей окраской и содержащую 1 молекулу кислорода на 2 атома меди [102]. При понижении давления кислород отщепляется от гемоцианина, синий цвет которого переходит при этом в желтый. Медь находится в гемоцианине, вероятно, в закисной форме [103]. При действии на гемоцианин синильной или соляной кислот происходит отщепление меди [103, 104]. Гемоцианин представляет собой белок, обладающий видовой специфичностью. Это следует из того, что кристаллы гемоцианина, получаемые от животных различных [c.240]

Молекулярный вес гемоцианинов исключительно высок. Определения на ультрацентрифуге дали величины от 500 ООО до 10 000 000 — наивысшие из всех когда-либо полученных для белков [110]. Того же порядка величины были получены при определении молекулярного веса гемоцианинов методом осмометрии и методом рассеяния света (см. стр. 61). Электронная микрография гемоцианина, полученного из организма краба Limulus polyphemus, показала, что молекулы гемоцианина представляют собой почти сферические частицы, диаметр которых в среднем [c.241]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология