Треонин превращение в изолейцин

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента неразветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ретроингибированием, или ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза Ь-изолейцина. Превращение Ь-треонина в Ь-изо-лейцин включает пять ферментативных реакций (рис. 35). Первый [c.112]

Регулирование ферментативной активности по принципу обратной связи возможно и в том случае, когда продукт реакции значительно отличается от субстрата первой ферментативной реакции в цепи биохимических превращений. При этом продукт реакции взаимодействует с особым регуляторным аллостерическим центром, пространственно удаленным от активного центра фермента. Примером такого регулирования может служить полиферментная система, катализирующая превращение -треонина в -изолейцин [c.435]

Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-З-полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот лизин, гомосерин, метионин, треонин и изолейцин. [c.371]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Как видно из схемы 1 и 2, из аспарагиновой кислоты, помимо лизина, образуется треонин, метионин и изолейцин. Ответвление биосинтетического пути, приводящее к образованию лизина, начинается на уровне полуальдегида аспарагиновой кислоты. Два первых этапа превращения аспарагиновой кислоты являются общими для лизина, метионина и треонина. [c.154]

Конкретный пример такого рода представлен на рис. 14-6 превращение аспартата в р-аспартилфосфат — предшественник конечных продуктов (треонина, изолейцина, метионина и лизина) — катализируют три изофермента. Как показано на рисунке, каждый продукт ингибирует только один из изоферментов >. [c.70]

Рис 18.11, Превращение метионина, изолейцина, треонина и валина в сукцинил-СоА, [c.170]

Впервые существование подобного механизма контроля активности ферментов метаболитами было обнаружено у E. oli при исследовании синтеза изолейцина и ЦТФ. Оказалось, что изолейцин, являющийся конечным продуктом синтеза, избирательно подавляет активность треониндегидратазы, катализирующей первую стадию последовательного процесса превращения треонина в изолейцин, насчитывающего пять ферментативных реакций [c.155]

Классическим примером аллостерического ингибирования может служить ферментная система Е. соИ, катализирующая синтез L-изолейцина из L-треони-на, включающая пять ферментативных реакций. Ингибирование по типу обратной связи процесса превращения треонина в изолейцин приведено ниже [c.406]

Рис. 9-18. Ингибирование по принципу обратной связи процесса превращения Ь-треонина в -изолейцин, происходящего в ходе пяти последовательных реакций, катализируемых пятью ферментами (Е - Е5), через образование четырех промежуточных продуктов А, В, С и В. Первый фермент, треониндегидратаза EJ), специфически ингибируется Ь-изолейцином -конечным продуктом всей последовательности реакций, но не ингибируется ни одним из промежуточных соединений (А, В, С и В). Такое ингибирование обозначено пунктирной линией и красной полоской, пересекающей стрелку, указывающую направление реакции, катализируемой треониндегидратазой.

Функция печени в углеводном обмене чрезвычайно велика и многогранна. Она способна синтезировать гликоген из глюкозы и неуглеводного материала. Таким материалом может слулсить молочная кислота, глицерин, продукты расщепления- гликокола, аланина, тирозина, фенилаланина, серина, треонина, цистеина, валина, изолейцина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и пролина. Это так называемые глюкогенные кислоты. Печень может окислять пировиноградную кислоту с образованием АТФ, которая и используется печенью для превращения молочной кислоты в гликоген. [c.84]

Мутагенные факторы могут изменить нормальный биосинтез аминокислот в клетке, воздействуя на генетический аппарат. Если в результате облучения или воздействия химических факторов ДНК не дает информацию для синтеза фермента и в клетке не синтезируется, например фермент гомосериндегидроге-наза, катализирующий превращение полуальдегида аспарагиновой кислоты в гомосерин, то клетка может синтезировать необходимые для своего существования белки только в том случае, если в питательной среде уже содержится готовый гомосерин. Так как аспарагиновая кислота является исходным пунктом биосинтеза не только гомосерина, но и треонина, изолейцина, метионина, а также лизина, то отсутствие упомянутого фермента влияет на биосинтез всех этих аминокислот. Прекращение биосинтеза гомосерина одновременно прекращает биосинтез треонина, изолейцина и метионина, поэтому эти аминокислоты также должны содержаться в среде роста данной культуры. В данных условиях весь ход биосинтеза аминокислот в клетке идет в направлении от аспарагиновой кислоты к лизину. [c.158]

Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять последовательных этапов. Первый из них катализируется ферментом треониндезаминазой. Этот фермент может распознавать и специфически связываться с двумя разными соединениями — треонином, со своим обычным субстратом, и с изолейцином, конечным продуктом реакции. Каждое из этих соединений связывается с определенным участком фермента. Когда фермент связан с изолейцином, его форма меняется так, что он уже не может соединиться с треонином, т. е. не может выполнять функции фермента. Это подавление обратимо, поскольку после удаления изолейцина активность фермента полностью восстанавливается. [c.59]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

На рис. 5.1 показан путь биосинтеза L-трео-нина из аспарагиновой кислоты, из которой помимо треонина образуются изолейцин, лизин и метионин, составляющие аспарагиновое семейство аминокислот. В биосинтезе треонина участвуют четыре фермента, три из которых детерминируются генами треонинового оперона (i/гг-оперон). Реакция превращения аспартил- [c.167]

Иной тип регуляции действует в случае многих метаболических последовательностей, ведущих к синтезу небольших молекул, например аминокислот. При этом фермент, катализирующий первый этап биосинтеза, подвергается ингибирующему действию конечного продукта биосинтеза (рис. 6.5). Иллюстрацией этого механизма рстуяя-пт-ингибирования по принципу обратной связи, или ретроингибирования,-мож т служит биосинтез изолейцина у бактерий. Превращение треонина в изолейцин осуществляется в пять этапов, первый из которых катализируется треониндезаминазой. Когда концентрация изолейцина достигает достаточно высокого уровня, происходит ингибирование фермента, обусловленное тем, что изолейцин присоединяется к регуляторному (а не к каталитическому) участку фермента. Ингибирование фермента в этом случае опосредовано обратимым аллостерическим взаимодействием. При снижении содержания изолейцина до определенного уровня треониндезаминаза вновь становится активной и синтез изолейцина восстанавливается. [c.106]

Треонин-дегидратаза катализирует превращение треонина в а-кетобутират. Последнее соединение конденсируется с активным ацетальдегидом , в результате чего образуется а-ацето-а-оксимасляная кислота — ключевой промежуточный продукт в синтезе изолейцина. Синтез изолей-цина из этого промежуточного продукта протекает очень сходно с синтезом [c.442]

В цепях молекулярной сигнализации, образуемых ферментативными реакциями, обнаружены и обратные связи. На рис. 91 показана схема ферментативных реакций, в ходе которых аминокислота треонин превращается в другую аминокислоту — изолейцин. Каждая черная стрелка изображает ферментативную реакцию. Первая реакция, превращение треонина в а-кетобутират, катализируется ферментом треониндезаминазой. И вот оказывается, что конечный продукт цепи (изолейцин) тормозит, подавляет действие этого фермента. Тем самым реализуется обратная связь. Если клетка изготовила достаточное количество изолейцина, больше, чем нужно для его потребления в последующих биохимических [c.313]

Путь биосинтеза Ь-изолейцина показан на рис. 2.1 на этом же рисунке приведена схема пути синтеза структурно сходной аминокислоты — Ь-валина. Описанный выше эксперимент показал, что присутствие Ь-изолейцина в ростовой среде тормозит внутриклеточный синтез этой аминокислоты. В дальнейшем было установлено, что количество Ь-треонина, обеспечивающее оптимальную скорость роста бактериального мутанта, не способного синтезировать данную аминокислоту, уменьшается при добавлении к среде изолейцина [3]. Этот факт свидетельствует не только о том, что Ь-треонин необходим для биосинтеза Ь-изолейцина, но также и о том, что Ь-изолейцин каким-то образом снижает активность одного или нескольких ферментов, которые катализируют превращение Ь-треонина в Ь-изолейцин. Поскольку в приведенной последовательности (рис. 2.1) первая стадия, катализируемая треоницдезаминазой, является необратимой, действие Ь-изолейцина нельзя объяснить просто обращением [c.10]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология