Установление строения природных аминокислот

Установление строения природных аминокислот [c.495]

Деструкция, являясь одним из видов старения полимеров, — довольно распространенная реакция в химии высокомолекулярных соединений. Она может играть как положительную роль (например, для установления строения полимеров, получения некоторых индивидуальных веществ из природных полимеров аминокислот из белков, глюкозы из крахмала и целлюлозы и т. д.), так и отрицательную. Являясь необратимой химической реакцией, деструкция приводит к нежелательным изменениям в структуре полимеров при их эксплуатации. Это необходимо учитывать при использовании полимерных материалов в строительстве, когда они подвергаются многим неизбежным отрицательным воздействиям. Факторы, приводящие к деструкции полимеров, можно разделить на физические (тепло, свет, ионизирующее излучение, механическая энергия и др.) и химические (гидролиз, алкоголиз, окисление и т. д.). [c.409]

Рентгеноструктурный анализ щироко используется для установления строения разнообразных природных соединений, при исследовании водородных связей и протонирования, а также для изучения строения комплексов, образуемых пуринами меладу собой и с органическими соединениями самых различных типов. В число последних входят другие пурины и пиримидины (тимин, цитозин, урацилы, барбитуровые кислоты и т. д.), многие ароматические молекулы, аминокислоты (особенно ароматические), прочие органические кислоты и амиды, индолы, Л -оксиды ряда [c.594]

Хотя деструкция часто является нежелательной побочной реакцией, ее нередко проводят сознательно для частичного снижения степени полимеризации, чем облегчаются переработка и практическое использование полимеров. Например, в производстве лаков на основе эфиров целлюлозы, когда непосредственное растворение этих веществ дает слишком вязкие растворы, неудобные для нанесения покрытий, исходную целлюлозу подвергают предварительной деструкции. Частичная деструкция (пластикация) натурального каучука на вальцах облегчает его переработку в резиновые изделия. Реакция деструкции используется для установления химического строения полимеров, для получения ценных низкомолекулярных веществ нз природных полимеров (гидролитическая деструкция целлюлозы или крахмала в глюкозу, белков в аминокислоты), при синтезе привитых и блок-сополимеров и т. д. Изучение деструкции дает возможность установить, в каких условиях могут перерабатываться и эксплуатироваться полимеры оно позволяет разработать эффективные методы защиты полимеров от различные воздействий, найти способы получения полимеров, которые мало чувствительны к деструкции, и т. д. Знание механизма и закономерностей деструкции дает возможность усилить или ослабить ее по желанию в зависимости от поставленной задачи. [c.621]

ВОДИЛИСЬ, для детального изучения химизма протекающих при модификации белков процессов. Как следствие этого мы обнаруживаем пробел в науке о белке, т. е. пока не имеется детальных и всесторонних знаний о белке с точки зрения органической химии, хотя известно, что белки вступают в большое число разнообразнейших реакций. Эта область исследования белков — очень плодотворное поле деятельности для исследователя, обладающего смелостью, неослабным терпением и большой изобретательностью, который к тому же способен скрупулезно вникать в детали и непоколебимо верить в имеющуюся в конечном счете возможность разрешить сложную задачу установления точного строения и реакционноспособ-ности этого важнейшего класса очень сложных природных полимеров. В настоящее время, когда достигнуты большие успехи в выяснении последовательности аминокислот во многих белках и в определении вторичной и третичной структуры этих полимеров, химики-органики имеют в своем распоряжении доступные материалы, которые могут быть использованы в качестве удобных моделей для изучения специфических химических и биологических модификаций, механизма этих процессов и других аспектов структуры и реакционноспособности белков. В течение последнего десятилетия наметились большие успехи в этой области, основу для которых предоставили уже исследованные вещества, использованные в качестве моделей. [c.331]

Совершенно ясно, что трудности, с которыми сталкивается экспериментатор при работе с гетерополисахаридами, очень велики. Они начинаются при разрешении вопросов о выделении, 1шдивидуализации и очистке гетерополисахаридов, так как ввиду сложности их состава наличие нри.месей. может привести к роковым ошибка.м, влияющим на весь дальнейший ход исследования. В связи с этим так часты противоречивые результаты, с которы.ми можно встретиться н литературе. Противоречия, естественно, объясняются различными методами очистки природных гетерополпсахаридов. Еще большие, для сегодняшнего дня часто не разрешимые, трудности представляет собою установление строения гетерополпсахаридов ввиду пх структурной сложности. Подход к решению этого вопроса в общих чертах напоминает подход к решению вопроса о строении пептидов и белка с топ разницей,, что химия самих мономеров— моносахаридов — сложнее, че,м химия аминокислот. [c.162]

Сведения о таких производных углеводов еще крайне скудны, и познание этих сложнейших природных продуктов пока еще лишь начато. Наибольшее внимание привлекают в настоящее время два класса таких производных углеводов. Более интенсивно идет изучение соединений, содержащих одновременно пептидную и углеводную часть, так называемых гликопептидов, входящих в состав углеводнобелковых комплексов и широко представленных в различных тканях организмов. Трудности проблемы установления строения таких веществ связаны с многообразием возможных комбинаций связей аминокислоты и моносахарида, и в настоящее время делаются вполне резонные попытки использовать для решения этого вопроса синтетический метод, т. е. развить синтез упрощенных модельных соединений этого рода. [c.169]

Первой задачей при определении строения природных полипептидов и белков является установление их аминокислотного состава. Основным методом для этого и сейчас служит гидролиз. Его можно проводить тремя способами обработкой белка 1или полипептида кислотой, щелочью или ферментами. Из этих трех возможных методов самым распространенным является кислотный гидролиз Выбор последнего обусловлен тем, что кислоты по сравнению со щелочами вызывают меньшее число побочных процессов, а в сравнении с ферментами проводят гидролиз более полно. Чаще всего пользуются 8N серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой. В процессе кислотного гидролиза ряд аминокислот подвергается вторичным реакциям. Так, некоторые из аминокислот дезаминируются, распадаясь до оксикислоты и аммиака (гидролитическое дезаминирование) [c.477]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

Для установления пространственно конфигурации природных аминокислот (т. е. установления принадлежности к /- или -конфигурации) был применен метод превращения двух оптически активных" аминокислот А и В, имеющих аси.мметрические атомы СаЬсх и СаЬсу, в соединения одного и того же строения СаЬху путе.м замещения групп с на у и X. [c.136]

За последние полтора столетия перечень природных аминокислот подвергался многочисленным изменениям. Можно ли в настоящее время считать его раз и навсегда установленным Известно, что аминокислота принимается в качестве таковой лишь в том случае, если выполнены два условия а) она должна быть выделена и описана независимо двумя исследователями и б) ее строение должно быть подтверждено посредством сравнения со строением синтетического соединения (рацемата, или оптически активного соединения). Эти условия, выдвинутые Ви-кери и Шмидтом [1], сохранили свое значение и до настоящего времени, хотя идентификация путем выделения, столь важная для химиков-органиков, не дает в области аминокислот и их производных абсолютной уверенности в правильности полученных результатов. (Известно, что применение этого способа приводило к неудачам даже искусных и опытных исследователей.) [c.101]

Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

Окисление надмуравьиной кислотой приводит к разрыву этих мостиков с образованием групп SOgH. При этом получаются две фракции А и Б, каждая из которых подвергалась систематическому расщеплению с образованием пептидов. Последние были разделены при помощи метода бумажной хроматографии и другими методами после установления их строения оказалось возможным определить последовательность аминокислот в канедой из двух цепей. Цепь А содержит 21, а цепь Б — 30 аминокислот. Гидролиз природного инсулина химотрипсином, экстрактом поджелудочной железы и кислотами, т.е. в условиях, в которых не разрушаются связи S—S, привел в дальнейшем к получению пептидов, в которых эти мостики сохраняются. Эти пептиды разделяли ионо-форезом на бумаге и определяли их строение. При этом пришли к заключению, что из шести цистеиновых остатков инсулина четыре находятся в цепи А и два — в цепи Б. Последние обеспечивают связь с цепью А при помощи двух цистеиновых остатков цепи А, тогда как два остальных цистеиновых остатка цепи А образуют меньший цикл. Кроме того, было установлено, что из шести амидных групп молекулы три принадлежат аспарагиновым, а три — глутаминовым остаткам. Таким путем пришли к следующему строению инсулина быка [c.432]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология