Конфигурация природных а-аминокислот

Конфигурация природных аминокислот [c.1043]

Вследствие того что во всех (за исключением глицина) природных аминокислотах а-углеродный атом асимметрический, у большинства этих молекул имеется хотя бы один хиральный центр, поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (Ь- и В-энантиомеры). Встречающиеся в живой природе а-аминокислоты, как правило, имеют Ь-конфигу-рацию. Ь-Конфигурация природных аминокислот обеспечивает высокую стереоселективность белковых молекул, которые вступают во взаимодействие только с соединениями, имеющими строго определенную простран- [c.37]

Конфигурация а-аминокислот легче всего выражается с помощью системы Я/З. У большинства природных аминокислот а-С-атом имеет 5-конфигурацию. В более старой системе, в качестве стандарта применявшей серин, конфигурация обозначалась буквами О я Ь (см. с. 171). [c.186]

Стереохимические отнощения в ряду природных аминокислот, входящих в состав белков, в настоящее время достаточно ясны. В их исследовании можно различить две стадии — во-первых, установление стерических отношений между аминокислотами и, во-вторых, установление абсолютной конфигурации. Решающую роль в изучении обеих проблем сыграло химическое превращение различных соединений друг в друга -без затрагивания асимметрического атома углерода, иными словами, непосредственное установление конфигурационного соответствия химическим путем. [c.365]

Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы [c.192]

На основании общего правила, что соединения с одинаковой конфигурацией обнаруживают одинаковые изменения вращения при одинаковых воздействиях, был создан и ряд более конкретных правил, касающихся отдельных групп соединений. Одно из этих правил относится к аминокислотам и оно гласит, что оптическое вращение всех природных аминокислот ( -ряда) в кислых растворах сдвигается вправо. Напомним еще раз это правило не следует понимать так, что обязательно происходит рост правого вращения сдвиг вправо может означать и уменьшение левого вращения. Данные о вращениях некоторых -аминокислот в нейтральных и кислых растворах приведены ниже [c.211]

Как вы увидите ниже, все природные аминокислоты (за исключением глицина) имеют по крайней мере один хиральный центр. Аминокислоты, получаемые при гидролизе белков, оптически активны (за исключением глицина). Установление конфигурации -углеродного атома показало, что все они имеют 5-кон-фигурацию. Проекционная формула по Фишеру и перспективная формула приведены ниже [c.196]

Как видно из структур, приведенных в табл. 37.1, каждая аминокислота, за исключением глицина, содержит по крайней мере один асимметрический ато л углерода. Если аминокислоты получают в результате кислотного или щелочного гидролиза белков, то каждая аминокислота, за исключением глицина, оказывается оптически активной. Стереохимическое изучение этих природных аминокислот показало, что все они имеют одинаковую конфигурацию по атому углерода, несущему а-аминогруппу, и эта конфигурация та же, что и в ь-(—)-глицериновом альдегиде. [c.1043]

Конфигурация природных а-аминокислот [c.498]

IV и V устанавливает различие. Отсюда следует, что природный (+)-ала-нин по конфигурации соответствует -молочной кислоте, а значит -винной кислоте и -глицериновому альдегиду (стр. 384). Таким образом, все природные аминокислоты относятся к -ряду. [c.500]

Реакция декарбоксилирования происходит только в отношении природных аминокислот, принадлежащих по своей стереохимической конфигурации к -ряду, т. е. в отношении аминокислот, из которых построены [c.368]

Природная аминокислота -треонин, содержащая два асимметрических атома углерода, имеет следующую конфигурацию [c.509]

Таким образом, в этих двух больших классах природных соединений конфигурационные стандарты различны. Это привело к некоторым недоразумениям в случае аминокислот с двумя асимметрическими атомами углерода, таких, как, например, треонин. Конфигурация природного (—)-треонина была установлена на основании следующих, легко понятных реакций (Розо, 1936 г.) [c.385]

Какой смысл вкладывается в утверждение, что все природные аминокислоты, за исключением глицина, имеют -конфигурацию Почему глицин является исключением [c.501]

Атом, углерода, связанный с карбоксильной группой и аминным азотом, асимметричен (за исключением частного случая, когда вместо радикала присутствует водород). Все природные аминокислоты, получаемые при гидролизе белков, принадлежат к -ряду и обладают абсолютной конфигурацией, соответствующей приведенной, поскольку их можно рассматривать как результат замены гидроксильной группы у асимметрического центра -глицеринового альдегида на аминный азот. [c.159]

Как уже указывалось, в белках животных обнаружены только аминокислоты, принадлежащие по своей стереохимической конфигурации (у а-углеродного атома) к L-ряду, поэтому L-амипокислоты часто называют природными аминокислотами. [c.26]

Большая часть аминокислот обладает по меньшей мере одним асимметрическим атомом углерода, благодаря чему они могут существовать по крайней мере в двух оптически активных формах. Большинство природных аминокислот имеет Ь-конфигурацию, но в природе встречается также и целый ряд О-аминокислот. [c.9]

Для установления пространственно конфигурации природных аминокислот (т. е. установления принадлежности к /- или -конфигурации) был применен метод превращения двух оптически активных" аминокислот А и В, имеющих аси.мметрические атомы СаЬсх и СаЬсу, в соединения одного и того же строения СаЬху путе.м замещения групп с на у и X. [c.136]

Вопрос, на который теория Полинга—Кори не давала ответа, заключался в том, каково должно быть направление вращения спирали. Для рассмотренной модели кажется безразлично, выбрать ли правые или левые спирали. Одпако, если учесть левую конфигурацию природных аминокислот и наличие в них боковых групп, то станет яспо, что выбор нанравленпя вращения спирали небезразличен. Дело в том, что боковые радикалы К, которые всегда расположены вне спирали Полинга—Кори, будут располагаться вдоль оси в направлении, обратном направлению полп-пептидной цепи, если все аминокислоты 1-конфигурацни. а спираль правая (рис. 8). Направление цепи мы условно выбираем от К-конца к С-концу. С другой стороны, если из природных аминокислот построить левую спираль, то боковые группы аминокислот будут направлены вдоль осп по направлению полипептидной цепи. Так как спираль сложна и содержит 3,6 боковых групп на виток, то упаковка боковых радикалов и их взаимодействие будут различными в обеих структурах. Ясно, что выбор между правым и левым направлением спирали определяется как раз этим ваидерваальсовым взаимодействием боковых групп. [c.45]

Во-первых, необходимо просуммировать инкременты, вносимые всеми аС-атомамп аминокислотных остатков (асимметрическими атомами углерода). В полинентидной цепи все аС-атомы вращают влево, что и явилось причиной того, что конфигурация природных аминокислот считается лево11. Однако для свободных аминокислот имеется дополнительное осложнение, связанное с присутствием около аС-атома двух заряженных групп и СОО . Свойство [c.67]

Ранние работы в области аминокислот и белков начаты примерно одновременно с работами в области углеводов. Конфигурация аминокислот основывается на таковой для L-серина (46) (R = H20H). Однако в связи с тем, что все природные аминокислоты являются а-аминосоединениями, символы D/L в данном случае неизбежно относятся к асимметрическому атому, имеющему наименьший локант, в противоположность тому, как это принято в номенклатуре углеводов (основанной на при-писании этих символов асимметрическому атому, имеющему наибольший локант). В настоящее время доказано, что абсолютная конфигурация -серина отвечает символу 5, как и для большинства других природных аминокислот. Специалисты де-СООН [c.171]

Относительно конфигурации оптически активных а-хлоркарбоно-вых кислот в настоящее время нам известно, что левовращающие формы а-хлорпропионовой, монохлорянтарной и дихлорянтарной кислот конфигуративно соответствуют природной L(—)-яблочной кислоте, а также природным аминокислотам белка (стр. 369) и, следовательно, содержат группировку [c.314]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Стерические соотношения в ряду аминокислот. Сопоставлению конфигураций многих аминокислот были посвящены фундаментальные исследования Эмиля Фишера и Фрейденберга, Каррера и Левина. В результате было установлено, что все полученные из белков природные аминокислоты имеют одинаковую конфигурацию асимметрического а-углеродного атома, то есть принадлелот к одному стерическому ряду. Если смотреть со стороны боковой цепи по направлению к а-углерод-ному атому, то заместители Н, СООН и NH2 расположатся либо по направлению часовой стрелки, либо против него [c.365]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Аминокислоты, пептиды, протеины образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важная роль в жизненных процессах, протекающих в растительном и животном мире. Это особенно относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами в каждой живой клетке. При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-аминокарбоновые кислоты H2N H(R) 00H. Из гидролизатов белков выделено более 20 так называемых природных аминокислот, которые по конфигурации асимметричного атома углерода принадлежат к одному и тому же стерическому ряду (Ь) аминокислот, отличаясь лишь величиной К. [c.61]

Почти все алкильные группы (К в приведенной общей формуле аминокислоты) в природных аминокислотах имеют меньший порядок старшинства, чем карбоксильная группа, но больший, чем атом водорода. Так как практически все природные аминокислоты хиральны и относительная конфигурация этого хирального центра у них одна и та же, можно предположить, что все они имеют абсолютную конфигурацию 8. Правильность этого предположения подтверждается на примерах структур (4-)-валина, (—)-лейцина и (—)-фенилаланипа, входящих в состав всех белков (см. задачу 41). [c.140]

За немногими исключениями (например, р-аланин или у-аминомас-ляная кислота) все природные аминокислоты являются а-аминокисло-тами. Известно более 200 соединений, имеющих структуру такого типа. В состав белков входят лишь около двадцати аминокислот. Обычно природные аминокислоты имеют -конфигурацию при С-2. В некоторых метаболитах микроорганизмов можно, однако, обнаружить К-амино-кислоты. [c.554]

После установления абсолютной конфигурации молочной кислоты на основании расчета дисперсии вращения (Кун, 1935 г.) и винной кислоты с помощью рентгеноструктурного анализа (Бийвй, 1951 г.) нужно было установить однозначные стерические связи природных аминокислот с этими гидроксикислотами. Это удалось Ингольду и др. в 1951 г. они осуществили перевод о(-I-)-бромпропионовой кислоты в ь(-I-)-молочную кислоту и в ь(- -)-аланин. Эти превращения протекают по 8 2-механизму, и, как показано кинетическими исследованиями, обусловливают обращение конфигурации у асимметрического атома углерода. Таким образом была однозначно установлена абсолютная конфигурация аминокислот. [c.28]

Паттерсон и Броуд [211] в результате исследования ряда природных аминокислот при 660—440 ммк установили некоторые общие положения, которые могут быть использованы для установления конфигурации. Гринстейн и сотр. [134, 135, 209] продолжили эти исследования и изучили оптическое вращение 42 /-аминокислот в диапазоне длин воли 589—365 нмк- [c.279]

Медные комплексы аминокислот. Прекрасный пример установления конфигурации по кривым с эффектом Коттона содержится в классических исследованиях Пфейфера и Кри-стелейта [215, 216], посвященных аномальной дисперсии вращения окрашенных в голубой цвет медных комплексов аминокислот, которые поглощают в видимой части спектра. Авторы установили, что три группы природных аминокислот, генетическая связь которых в то время еще не была установлена, дают кривые дисперсии одного и того же общего типа, и сделали вывод об одинаковой конфигурации изученных кислот у а-углеродного атома. Кривые дисперсии вращения медных комплексов /( + )- и < (—)-валина и (—)-фенилаланина, полученные Пфейфером и Кристелейтом, показаны на рис. 12. [c.336]

Задача 37.8. Напишите все возможные стереохимические формулы для аминокислоты треонина. Встречающийся в природе треоиин был так назван вследствие его конфигурационного родства с тетрозой треозой, на основании этого приведите правильную конфигурацию природного треонииа. [c.1043]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Пенициллин содержит три асимметрических атома углерода. Пенициламин относится к ряду D и, следовательно, имеет конфигурацию, противоположную конфигурации большинства природных аминокислот. Недавно был осуществлен полный синтез пенициллина V (Дж. К. Шихан и K.P. Хенери-Логан, 1957 г.). [c.665]

При этом получается N-мeтилпиppoлидин-a-кapбoнoвaя, или гигриновая, кислота и именно в левовращающей форме, т.е. в той, которая образуется из гигрина, ( —)-стахидрина (стр. 394) и ( —)-пролина. Следовательно, никотин имеет ту же пространственную конфигурацию, что и природные аминокислоты. [c.963]

Во-кторых, все природные аминокислоты (за исключением гликоколла) оптически деятельны. При этом самым замечательным является тот факт, что все они имеют сходное пространственное расположение атомов. Аминокислоты, имеющие зеркальнопротивоположную конфигурацию атомов, не встречаются в нормальных живых клетках. Лишь при некоторых болезненных процессах, например в раковых клетках, появляются белки, состоящие из аминокислот с такой конфигурацией. [c.280]

Кроме D-изомеров, указанных в табл. 4, существуют такие природные аминокислоты с несколькими асимметрическими углеродными атомами, у которых по меньшей мере один оптический центр имеет D-конфигурацию. К таким аминокислотам относятся L-треонин, лгезо-диаминопимелиновая кислота, алло-oк и-L-пpoлин и метил-лантионин . [c.70]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология