Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические —диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование па молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, нингидринная, реакция Миллона. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков, факторы, опре- [c.248]

Отношение аминокислот к нагреванию. Медные соли а-аминокислот как хелат-пые соединения. Бетаины. Пептидный синтез. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. [c.251]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Структура белка. Современные экспериментальные методы позволили установить структуру природных белков. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. [c.448]

ВТОРИЧНАЯ, ТРЕТИЧНАЯ И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ [c.524]

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков [c.527]

В двух предыдущих главах было показано, как функционирует ансамбль клеточных белков, делая клетку тем, что она есть, —машиной, построенной из высокоспецифичных структурных компонентов и ферментов, осуществляющих сложную сеть метаболических реакций. Теперь можно снова подойти к основной проблеме самовоспроизведения клетки, поставив вопрос по-новому каким образом за время генерации происходит удвоение всего аппарата белков клетки, так что каждая из двух дочерних клеток, образующихся при делении родительской клетки, оказывается наделенной своим собственным полным набором ферментов В предыдущей главе был сформулирован основной закон, согласно которому первичная структура полностью определяет вторичную, третичную и четвертичную структуру белка. Исходя из этого закона, вопрос о самовоспроизведении клетки можно свести к следующему вопросу каким образом двадцать аминокислот собираются в определенную последовательность, составляющую первичную структуру любого из одной-двух тысяч различных молекул ферментов Сами аминокислотные строительные блоки синтезируются, конечно, в ходе метаболических путей, примеры которых мы рассматривали в гл. П1. Нетрудно представить, что реакция дегидрирования, благодаря которой аминокислоты соединяются пептидными связями в полипептидные цепи, катализируется одним или несколькими специфическими ферментами клетки. Однако при попытках понять, каким образом на каждой стадии процесса сборки определенной полипептидной цепи из двадцати доступных аминокислот выбирается одна и только одна аминокислота, мы сразу же сталкиваемся с трудностями. [c.112]

Денатурация белков — явление разрушения нативной (вторичной, третичной и четвертичной) структуры белка под действием химических и физико-химических факторов. [c.550]

Установлено, что этот белок образует очень стабильную вторичную структуру и существует в растворе в виде димера. Изолированный мономер легко связывается с мембранами, димер — не связывается. Какие можно сделать заключения о вторичной, третичной и четвертичной структуре белка [c.147]

Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, легко разрушаются что приводит к потере его биологической активности. Такое разрушение нативной структуры называют денатурацией. С физической точки зрения денатурацию можно [c.48]

До сих пор мы говорили о развитии как о процессе избирательной экспрессии генов , при которой происходит регуляция активности специфических групп генов, в свою очередь регулирующих синтез ферментов и структурных белков, характерных для специализированных клеток. Информация, закодированная в ДНК, определяет последовательность аминокислот в полипен-тидных цепях белков, т. е. их первичную структуру. Образование же структур более высоких порядков зависит от первичной структуры полипептидной цепи и не нуждается в регуляции со-стороны генома. Иными словами, генетический контроль первичной структуры определяет вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. [c.492]

Вторичная, третичная и четвертичная структуры белков тесно связаны между собой и в конечном счете определяются первичной структурой одной или нескольких полипептидных цепей. Последствия такой взаимосвязи очень значительны информация, определяющая укладку белковой молекулы и переход ее в биологически активное состояние, закодирована в его аминокислотной последовательности. Подтверждением этого принципиального положения служит то, что химические модификации и мутационные изменения аминокислотной последовательности полипептидов сильно влияют на их ренатурацию и способность формировать вторичную, третичную и четвертичную структуры с полноценной биологической активностью. [c.63]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

В свете этих данных стали понятны ранние наблюдения Г. Шрамма, показавшего, что обработка слабой щелочью, снимающей положительные заряды основных аминокислот, приводит к расщеплению частиц ВТМ иа составляющие белковые субъединицы и потере инфекционности. Дальнейшее исследование этого явления привело X. Френкель-Конрата и Р. Вильямса к открытию, что при восстановлении нейтрального значения pH в растворе, содержащем смесь белковых субъединиц и очищенную РНК ВТМ, не только восстанавливается исходная структура вирусных частиц, но и вновь появляется способность заражать растения табака (фиг. 229). Этот эксперимент, так же как и кристаллизация ВТМ за 20 лет до этого, наделал много шума, т. к. он был воспринят как удачная сборка живой молекулы из неживых составных частей in vitro. Менее сенсационный аспект этого открытия заключался в следующем. Было получено веское доказательство важнейшего положения молекулярной генетики,— что вторичная, третичная и четвертичная структуры белка определяются первичной структурой полипептидной цепи и что образование сложных макромолекул ярных объединений происходит путем самопроизвольной сбор- [c.464]

В трехтомном издании, написанном учеными нз США, на самом современном уровне наложены основные пред-ставлення о биологических макромолекулах и методах исследования их структуры и функций. В первом томе рассмотрены общие принципы организации первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белков н нуклеиновых кислот, а также строение полисахаридов, нуклеопротеинов и биологических мембран. Книга написана ясно и четко, на очень высоком научном уровне. [c.4]