Биологическое значение мочевины

Биологическое значение мочевины. Мочевина является конечным продуктом распада белковых веществ в организме человека и некоторых животных. При ежедневном выделении около [c.253]

КИСЛОТНОСТЬ УДОБРЕНИЙ. Различают химическую и потенциальную К. у. К химически кислым удобрениям относятся суперфосфат простой и двойной, в которых присутствует свободная фосфорная кислота (до 5,5%). Наличие ее в суперфосфате ограничивает возможность использования его для приготовления смесей с аммиачной селитрой и вообще с нитратными удобрениями, так как при этом возможно образование газообразных окислов азота. Для устранения К. суперфосфата к нему добавляют небольшие количества молотого известняка или подвергают его аммонизации (см. Суперфосфат аммонизированный). Внесение в почву суперфосфата не вызывает ее подкисления, так как для нейтрализации удобрения требуется весьма незначительное количество оснований. К потенциально кислым удобрениям относятся сульфат аммония, хлористый аммоний, аммиачная селитра, мочевина, жидкий аммиак, бикарбонат аммония, фосфаты аммония. К. этих аммиачных удобрений (мочевина быстро превращается в почве в карбонат аммония, и ее можно рассматривать как потенциально аммиачное удобрение) вызывается двумя причинами избирательным поглощением растениями аммиака, вследствие чего в почве остаются кислотные остатки (физиологическая кис.тотность) и окислением аммиачного азота в азотную кислоту нитрифицирующими бактериями (биологическая кислотность). Из перечисленных удобрений первые два являются наиболее кислыми. Аммиачная селитра имеет примерно вдвое меньшую К. и еще меньшая К. характеризует остальные удобрения. Потенциальная К. удобрений не имеет существенного значения при их применении на черноземах, сероземах, каштановых почвах, так как в них содержится [c.133]

Особенно большое биологическое значение имеет полный амид уюльной кислогы — карбамид или мочевина (уреа) [c.324]

Итак, при выборе режима хроматографии или при анализе результатов описанного в литературе хроматографического эксперимента следует оценить роль следующих параметров элюента природы, концентрации, pH и емкости буфера, в частности близости выбранного значения pH к границе нормального диапазона эффективной буферной емкости природы ь концентрации ионов соли температуры, вязкости п диэлектрической проницаемости растворителя (с ее уменьшением ослабляется ионизация обменника) наличия в элюенте добавок, обеспечивающих нативность биологического препарата (глицерин, р-меркаптоэтанол или ДТТ, ионы Mg и др.), улучшающих его растворимость или препятствующих агрегации его молекул (детергенты, мочевина, органические растворители), блокирующих негиецифическую сорбцию вещества на материале матрицы (мочевина, детергенты и др.). [c.256]

Органическая химия определялась вначале как химия соединений, которые образуются живой материей. После открытия в 1828 г. Вёлером возможности получения мочевины, считавшейся типичным органическим веществом, при нагревании неорганической соли цианата аммония, это определение утратило силу, и в настоящее время органическую химию правильнее всего рассматривать как химию углеродсодержащих соединений. Однако название органическая все еще сохраняет силу по той причине, что химия соединений углерода более важна для жизни, чем химия любого другого элемента. В приведенном ниже далеко не исчерпывающем перечне представлены основные виды органических соединений, имеющие важное биологическое или промышленное значение [c.14]

В биологических жидкостях и гидролизатах белка аргинин встречается в с.меси с другими азотсодержащими веществами, которые также реагируют с гипобромитом натрия, выделяя газообразный азот. Среди них особое значение и.меют мочевина и соли аммония. Авторы нашли, что их можно предварительно разрушить нагреванием с азотистой кислотой. Аргинин в эти.х условиях дезаминируют только по а-аминной группе, гуанидин-ная группа не реагирует. [c.382]

Еще одно важное следствие денатурации белка заключается в том, что белок почти всегда утрачивает характерную для него биологическую активность. Так, если водный раствор фермента кипятить в течение нескольких минут, а затем охладить, то фермент, как правило, становится нерастворимым и, что особенно важно, уже не обладает каталитической активностью. Денатурацию белков вызывает не только нагревание, но и воздействие экстремальньк значений pH, добавление к раствору белка некоторых органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, обработка мочевиной или детергентами и даже сильное взбалтывание бежевого раствора на воздухе до тех пор, пока он не вспенится. Каждый из этих способов денатурации можно рассматривать как относительно мягкую обработку. В самом деле, прямые эксперименты показывают, что денатурация не сопровождается разрывом ковалентных связей в полипептидной цепи. Следовательно, аминокислотная последовательность белка после денатурации не изменяется тем не менее большинство белков при этом утрачивает биологическую активность. Отсюда [c.159]

Существуют две группы данных, которые с очевидностью свидетельствуют о том, что полипептидные цепи глобулярных белков плотно свернуты и что такая конформация важна для вьшолнения этими белками их биологических функций. Первая группа данных касается денатурации нативньк глобулярных белков, происходящей при их нагревании, воздействии экстремальными значениями pH или при обработке их мочевиной (разд. 6.12). В процессе денатурации структура ковалентного остова глобулярного белка остается неповрежденной, но полипептидная цепь развертывается и принимает беспорядочную, нерегулярную и подверженную изменениям пространственную конформацию. Денатурированный глобулярный белок, как правило, становится нерастворимым в водных системах при pH около 7 и обычно утрачивает свою биологическую активность. [c.187]

За исключением влияния молекулярного веса иа вязкость, седиментацию и связанные с ними физические свойства [347—349[, транспортные рибонуклеиновые кислоты по своему поведению сходны с микросомальиыми нуклеиновыми кислотами (рис. 8-34), хотя их нуклеотидный состав совершенно различен. Изменения коэффициента экстинкции и оптического врашения с изменением температуры вновь указывают на суш,ествование структуры, связанной водородными связями [344, 349, 352], и это подтверждается низкой скоростью реакции с формальдегидом [349[. То, что их структура несколько более стабильна и более упорядочена, чем у микросомальных РНК, видно из того факта, что они имеют более высокую температуру плавления и характеризуются более резким подъемом температурной кривой (т. пл. примерно 60 в 0,1 М растворе хлористого натрия, причем возрастание оптической плотности начинается с 40 ). Повышение или понижение ионной силы увеличивает или уменьшает температуру плавления, а мочевина в высокой концентрации заметно влияет на оптическое поглощение даже при комнатной температуре, что обусловлено понижением температуры плавления [349[. Увеличение оптического поглощения в бессолевом растворе фактически достигает того же значения, что и при максимальной температуре (24%). Эти изменения вновь полностью обратимы, и действительно, при нагревании до 70° при pH 6,8 ((X = 0,2) РНК не теряет своей биологической активности [344]. Хотя остаточным гипохромизмом зачастую можно пренебречь, особенно в случае ДНК, можно заметить, что в случае растворимой РНК из печени крысы [351 [ структурный (после нагревания или прибавления 6 М мочевины) гиперхромизм составляет приблизительно 21%, а гиперхромизм при щелочном гидролизе равен 49%. Это показывает, что и в отсутствие вторичной структуры с ее водородными связями значительная часть оснований остается в таком состоянии, что их плоскости параллельны. (Ср. с соответствующими данными для рибосомальной РНК из Е. oli.) [c.622]

По своей химической природе мочевина выгодно отличается от других азотных удобрений. Это безбалласт-ное удобрение, не оставляющее в почве ни кислых, ни щелочных остатков, которые в других удобрениях являются нежелательными спутниками азота, способными отрицательно влиять на свойства почвы и биологические процессы в растениях. Это имеет важное значение при удобрении кислых подзолистых почв. [c.127]

Будет правильнее сказать, что неожиданные результаты опытов по определению теплотворной способности мочевины вынудили пересмотреть вопрос о ее природе, а также и о значении синтеза Велера. Опыты привели к факту, что мочевина—вещество, образующееся из СОг 2ЛШз с выделением энергии, а по с поглощением, как это принято было считать. Далее природа мочевины и процессы ее образования стали предметом теоретического обсуждения. Энергетическая выгода удаления из организма продуктов азотистого обмена в виде мочевины вместо аммиака и угольного ангидрида в отдельности) находится в полном согласии с теорией экзотермичности биологических синтезов, выдвинутой советским учоным В. О. Таусоном. [c.18]

Одна из наиболее трудных и интересных задач биохимии — это выяснение физических основ строения белковых молекул, отличающихся тонкой организацией и высокой специфичностью. Эта задача приобретает особое значение из-за того, что биологическая активность таких макромолекул чувствительна к изменениям их пространственной конформации. Так как биологические полимеры способны разворачиваться (например, при нагревании или обработке мочевиной) и затем снова сворачиваться, возвращаясь в исходное состояние, разумно предположить, что в основном конформации, принимаемые различными биополимерами, наиболее выгодны термодинамически. Некоторые данные, подтверждающие эту гипотезу, были получены в серин экспернмеитов, выполненных Анфинсеном и др. (1961 г.). Эти исследования показали, что даже при разрыве всех четырех дисульфидных связей рибонуклеазы и полной ее денатурации мочевиной после удаления мочевины и реокисления дисульфидных мостиков белок снова приобретает правильную нативную конформацию [c.237]

Свойства и функции фермента в биологических мембранах изучали Кагава и сотрудники [8, 9]. Н -АТРазу (точнее, термофильную АТРазу выделяли из термофильных бактерий Р83. По способу изготовления сенсоры для определения АТР и мочевины принципиально не отличаются одинаково измеряется и напряжение затвора. В качестве буферного раствора в сенсорной системе для определения АТР применяли 50 мМ Трис-малеат при 40+ 1°С. Разность выходного напряжения затворов достигала постоянного значения приблизительно через 4-5 мин после добавления АТР. [c.378]