Ферменты значение в синтезе белков

Допустим, что клетка в силу каких-то причин перестает синтезировать белок. Тогда аминокислоты остаются без применения, и если их синтез продолжается, то они накапливаются ненужным балластом. Та клетка, которая в этих условиях прекращает синтез аминокислот, без сомнения, работает рентабельнее, экономичнее, чем клетка без такого тормоза . Попробуем на примере только одной аминокислоты — аргинина — выяснить, как может происходить подобное торможение. Синтез аргинина из предшественников (их природа в данном случае не имеет значения) идет по меньшей мере в 4 этапа. Следовательно, для него требуется соответственно 4 фермента, синтез которых в свою очередь контролируют 4 гена. Действуют эти 4 фермента всегда согласованно и притом последовательно. Фермент 1 преобразует исходное вещество А в вещество В, фермент 2 из В производит С, фермент 3 из С продуцирует О и, наконец, фермент 4 превращает О в конечный продукт Е, который в данном случае представляет собой аргинин (рис. 121). Когда нужда в аргинине отпадает, ферменты Ф —Ф4 становятся лишними, они распадаются (составляющие их строительные блоки используются в другом месте) и одновременно с этим прекращается их синтез. [c.273]

Белки - это основной структурный материал клеток. Из них построены ферменты, антитела и многочисленные гормоны. В связи с этим проблема синтеза белков живыми клетками очень интересна и важна. Специфичность белков, содержащихся в живых организмах, доказывает, что генетическая информация имеет большое значение для синтеза белков. На ее основе организм способен 346 построить белок с характерной для этого организма последователь- [c.346]

Проблема абсолютного асимметрического синтеза имеет громадное методологическое философское значение, так как она связана с кардинальным вопросом о возникновении жизни на Земле. Жизнь есть форма существования белковых тел (Энгельс), а живой белок слагается из аминокислот односторонней (левой) конфигурации. Жизненные процессы, в которых создаются оптически деятельные вещества, совершаются под влиянием оптически деятельных же ферментов. [c.146]

Заканчивая краткий обзор главы, посвященной нуклеиновым кислотам и их биологической роли, следует отметить, что за последние годы получено много новых данных. Удалось выяснить основные пути образования нуклеотидов, являющихся исходными веществами для синтеза нуклеиновых кислот. Установлено, что ДНК, РНК и белок составляют единую взаимосвязанную систему. Выделены основные ферментные системы, катализирующие образование ДНК и РНК, что позволило осуществить при помощи этих ферментов синтез нуклеиновых кислот вне организмов. В этой системе белок имеет особое значение, так как только он один обладает каталитическими свойствами и только при его участии возможен синтез самих нуклеиновых кислот. В свою очередь, познание роли нуклеиновых кислот в жизненных процессах и в явлениях наследственности может оказать существенную помощь в разработке новых и эффективных методов направленного изменения природы организмов. [c.310]

Панкреатическая РНК аза — высокоспецифичная эндонуклеаза, гидролизующая связи между фосфатом, присоединенным к атому С-З -пиримидинового нуклеотида, и С-5 -кислородом следующего нуклеотида в полинуклеотидной цепи РНК. Фермент представляет собой белок с мол. массой 13 700. Он термостабилен в кислой среде, хотя очень легко инактивируется в щелочной. Панкреатическая РНК-аза достаточно устойчива в широком диапазоне значений pH. В настоящее время ус ( ановлеяа химическая структура панкреатической РНК-азы. Эту структуру подтверждает и искусственный синтез. Атакуя фосфодиэфирную связь, фермент в качестве обязательного промежуточного продукта производит 2 -3 -циклофосфаты, которые затем гидролизуются и превращаются в пиримидин-3 -фосфаты в свободном виде либо в виде концевого нуклеотидного остатка в структуре олигонуклеотида. [c.65]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Изучение нуклеиновых кислот хлоропластов имеет большое значение в связи с выяснением вопроса о степени их автономности в клетках. Известно, что в ядерной ДНК содержится информация, определяющая качество синтезируемых белков, в том числе ферментов, а с помощью нескольких видов РНК осуществляются различные этапы белкового синтеза. Информационная РНК, образуясь на ДНК, считывает с нее информацию и переносит последнюю к месту синтеза белка — рибосоме. Информационная РНК и рибосома образуют единый белок-синтезирующий агрегат. Взаимодействие между ними осуществляется за счет специфической рибосомаль-ной РНК. Третий вид РНК — транспортная — участвует в отыскании, доставке аминокислот и сборке из них белка на информационной РНК, мигрировавшей от места синтеза на ДНК к рибосомам. Число видов транспортной РНК соответствует числу видов аминокислот Во время синтеза белка одна молекула информационной РНК может взаимодействовать с несколькими рибосомами, образуя так называемую полирибосому или полисому. [c.64]

Рибонуклеаза панкреатическая — фермент осуществляющий гидролиз дрожжевой РНК. Обнаружен Джонсом в панкреатической железе. Это термостабильный белок небольшого размера с мол. массой 13 700, устойчив при кислых значениях pH, но в щелочной среде очень легко инактивируется. Панкреатическая РНК-аза расщепляет РНК с образованием З -монофосфатов или же олигонуклеотидов с З -фос тным нуклеотидом на конце. Оптимальную активность фермент проявляет при pH 7,0— 8,2. При температурах выше 65° С панкреатическая рибонуклеаза инактивируется. В результате структурных исследований волностью расшифровано первичное строение этого белка-фермента и осуществлен его полный химический синтез. Панкреатическая РНК-аза расщепляет связь между фосфатом, присоединенным к атому С-З -пиримидинового нуклеотвда, и С-5 -кислородом соседствующего с ним нуклеотида. Внутримолекулярная атака фермента на фосфодиэфирную связь происходит при участии 2 -гидроксильной группы. При этом обязательно образуется промежуточный 2 -3 -циклофосфат, который затем гидролизуется тем же ферментом с образованием свободного пиримидин-З -фосфата или же Олигонуклеотида с пиримидин-З -фосфатным нуклеотидом на конце. Нельзя считать абсолютной специфичность панкреатической РНК-азы по отношению к пиримидиновым нуклеотидам, поскольку диэфирные связи в полинуклеотиде, возникающие при наличии Аф, также расщепляются ферментом, хотя и в значительно меньшей степени, чем фосфодиэфирные, образующиеся пирими-динами. [c.75]

Значение аминокислот. Аминокислоты, независимо от их происхождения, используются организмом в различных направлениях для построения белковых тел клеток и тканей для образования углеводов и жиров для синтеза гормонов и витаминов белок служит также источником энергии. Выработка ферментов, гормонов и других специальных продуктов происходит даже во время голодания, когда синтезы их могут осуществляться только за счет белков собственных тканей. В качестве примера синтеза некоторых соединений в организме при участии аминокислот можно указать на гооцесс переметилирования (1911). Так выяснилось, что холин (СНд)я N (ОН) СН2СН2ОН может синтезироваться при помощи метильных групп метионина путем метилирования, вероятно, этаноламина HaN Ha HaOH-Затем эти метильные группы могут быть перенесены с холина на вещество, из которого образуется креатин [c.364]

Первичным источником белка на нашей планете являются растительные организмы с их замечательной способностью синтезировать белок из углекислоты, воды и неорганических источников азота. Поэтому понятно, какое большое теоретическое значение имеет исследование генетических и биохимических механизмов процессов, лежащих в основе усвоения азота растениями и его превращений в аминокислоты и белки. Ассимиляция нитрата у большинства культур — это основной способ превращения неорганического азота в органические соединения. При этом нитрат превращается в аммоний за счет действия механизма поглощения нитрата и двух ферментов нитратредуктазы (НР) и нитритредуктазы (НИР). Таким образом, азот становится доступным для многих биосинтетических процессов, наиболее важным из которых с количественной точки зрения является синтез белка. Сейчас известно, что в регуляции процессов на этом пути определенную роль играют доступность нитрата и гормонов, свет и конечные продукты реакции. Данные физиологических и биохимических исследований, однако, почти не раскрывают молекулярные механизмы, лежащие в основе развития и регуляции реакций, входящих в этот процесс. Такая информация очень важна, если ученые стремятся понять, каким образом новые методы молекулярной биологии могут быть использованы для повышения эффективности ассимиляции нитрата и, следовательно, повышения содержания белка в растениях. [c.378]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Инфекционный процесс, провоцируемый воспроизводящимися патогенами, отражает борьбу двух сил — собственно возбудителя и иммунной системы хозяина. Например, возбудитель чумы Уепепга ре й8 обладает способностью к индуцируемому синтезу высокополимеризованного белка I, который начинает экспрессироваться на клеточной стенке при кислом значении pH. Известно, что в месте контакта возбудителя с макрофагом происходит локальное закисление. Это провоцирует синтез и экспрессию белка I. Данный белок, обладая сильными адгезивными свойствами, способствует более эффективному проникновению возбудителя внутрь клетки.Кроме того, он помогает возбудителю избегать действия лизосомальных ферментов. Кислые условия фаголизосом поддерживают синтез этого защитного белка. [c.233]

Синтез протеиназ в виде зимогенов имеет существенное значение по двум причинам. Во-первых, наличие этого механизма предотвращает расщепление других белков поджелудочной железы во-вторых, исключается возможность переваривания одного фермента другим внутри гранул, до того как эти ферменты начнут секретироваться. Образование специфических гранул облегчает регуляцию секреции и делает невозможной активацию зимогенов другими протеиназами, находящимися в клетках вне гранул. С панкреатическим соком секретируется также белок, являющийся специфическим ингибитором трипсина [1, 18]. На его долю приходится только 2% белка панкреатического сока, что значительно меньше содержания трипсиногена [19]. Функция данного ингибитора, вероятно, состоит в том, чтобы не допустить автокаталитическую активацию трипсиногена следовыми количествами трипсина, которые могут образоваться в гранулах благодаря этому активация зимогенов происходит только тогда, когда они встречаются с энтеропептидазой. [c.40]

Механизм, с помощью которого ДНК-полиме-раза катализирует полуконсервативньгй синтез новых цепей ДНК, был описан в разд. 2.1.д. Цепи удлиняются путем последовательного присоединения нуклеотидов к праймеру со свободной З -гид-роксильной группой выбор нуклеотидного остатка на каждом этапе определяется ДНК-матрицей. ДНК-полимераза I Е. соН катализирует и некоторые другие важные реакции. Две из них имеют особое значение для эи периментов с рекомбинантными ДНК это 3 ->5 - и 5 ->3 -экзонуклеазные реакции. В обоих случаях образуются продукты с 5 -фосфо-моноэфирными концами. Две указанные экзонуклеазные активности присуши разным участкам молекулы ДНК-полимеразы I, которые можно разделить, обработав белок протеолитическими ферментами. После разделения обнаруживается, что 3 —>5 -экзонук11еазная и полимеразная активности связаны с большим по размеру полипептидом, содержащим карбоксильную фуппу на конце, а5 ->3 -экзонуклеазнаяактивность-со вторым, более мелким фрагментом. [c.222]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология