Аминокислотные остатки молекулярные массы

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Гликофорин - первый мембранный белок, для которого была определена аминокислотная последовательность. Этот трансмембранный гликопротеин содержит 131 аминокислотный остаток и около 100 остатков сахара его молекулярная масса равна 30 кДа [241]. Из рис. 1.6 видно, что большая часть полипептидной цепи гликофорина находится на наружной поверхности мембраны, где локализован гидрофильный N-концевой фрагмент. С-Концевой участок цепи, также составленный преимущественно из гидрофильных остатков, погружен в цитоплазму, а гидрофобный фрагмент в форме единичной а-спирали из 20 аминокислотных остатков пронизывает неполярный липидный бислой. [c.58]

СТГ состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 191 аминокислотный остаток (у человека). Его молекулярная масса равна 22 kDa. Биосинтез гормона роста индуцируется действием гормона гипоталамуса — соматолибе-рина. После синтеза в клетках гипофиза полипептидного предшественника в результате локального протеолиза образуется активный СТГ. Секреция сома-тотропина регулируется биогенными аминами, опиоидными пептидами и глюкагоном. Независимая регуляция его синтеза осуществляется инсулиноподобными факторами роста, которые ингибируют секрецию соматолиберина и стимулируют секрецию соматостатина. [c.148]

Химотрипсин, Химотрипсин (КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента — химотрипсиногена поджелуд очной железой позвоночных животных активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина — гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенилаланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 ООО, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. Первичная структура фермента установлена Б. Хартли в 1964 г. [c.197]

IF-3—белок слегка основного характера с молекулярной массой 21000—23000 дальтон для него тоже описаны две функционально эквивалентные формы одна —с длиной полипептидной цепи 181 аминокислотный остаток, и другая — укороченная на 6 остатков с N-конца. [c.224]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярна соединения, молекулярная масса которых колеблется в пре- ах от 25 тыс. до 1 млн. Их полимерные цепи построены > мономерных единиц — нуклеотидов, в связи с чем нуклеино-ие кислоты называют полинуклеотидами. Особенность нуклеоти-зв состоит в том, что обычно неделимое мономерное звено апример, аминокислотный остаток в белках) в данном случае редставляет собой трехкомпонентное образование, включающее тероциклическое основание, углеводный остаток и фосфатную )уппу. [c.431]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, которые составляют две цепи цепь А (21 остаток), цепь В (30 остатков). Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую -из шести аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в инсулине определена [78] и проведено его рентгеноструктурное исследование [79]. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-опиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса (5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом нативного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр . Гормональная функция инсулина — способность понижать содержание сахара в крови —хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. Димер и гексамер хорошо охарактеризованы [79]. В димере наблюдается интересное окружение (по типу ящика ) остатков Тир-26 (В) и Фен-24 (В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. Это явление представляет несомненный интерес для изучения на частоте 220 МГц. [c.384]

Сэнгером при установлении аминокислотной последовательности бьгаьего инсулина эта последовательность приведена на рис. 6-11. Бычий инсулин имеет молекулярную массу около 5700. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей А-цепи, содержащей 21 аминокислотный остаток, и В-цепи, содержащей 30 аминокислотных остатков. Эти две цепи соединены двумя дисульфидными (—8—8—поперечными связями, причем в одной из цепей имеется еще одна внутренняя дисульфидная связь. При определении последовательности вначале были разорваны поперечные дисульфидные связи, что позволило разделить цепи. Для этой цели Сэнгер использовал в качестве окислителя надмуравьиную кислоту, которая расщепляет каждый остаток цистина на два остатка цистеи-новой кислоты (рис. 6-12), по одному в каждой цепи. После разделения цепей в них были определены аминокислотные последовательности. При этом не удалось обнаружить никаких закономерностей в расположении какой-либо аминокислоты, никаких периодических повторений того или иного аминокислотного остатка. Более того, последовательности двух цепей оказались совершенно разными. [c.153]

Сравнительное изучение масс-спектров метиловых эфиров N-ацилолигопептидов и их перметилированных производных дает информацию о наличии, а также о положении первоначально присутствующих остатков N-метиламинокислот в производном олигопептида ([95]. Увеличение молекулярного веса после полного N-метилирования указывает на количество метильных групп, введенных в молекулу, и тем самым на количество пептидных — GNH— групп (вместе с ОН-группами, если таковые присутствуют) в производном олигопептида перед метилированием. Каждый аминокислотный остаток, присоединивший ме-тильную группу, обнаруживает себя увеличением на 14 м. ед. пика, возникшего при расщеплении пептидной связи. Аминокислотный остаток с первоначально метилированным или полностью замещенным пептидным азотом не дает изменения в массовом числе после метилирования (если он не содержит других [c.219]

В качестве примера на рис. 2.15 показаны масс-спектры дипептида MeaSi—Ala—Gin—OSiMes, полученные методами электронного удара и химической ионизации. Значения масс ионов, образующихся при р-расщеплении триметилсилильных производных различных дипептидов, приведены в табл. 2.17. Исходя из этих величин и молекулярной массы дипептида, можно вычислить, какой аминокислотный остаток является С-концевым, и таким образом установить структуру пептида. [c.91]

Глутатионредуктаза состоит из двух одинаковых субъединиц с молекулярной массой каждой 50—55 тысяч полость между ними в ходе реакции занимает глутатион. Субъединицы содержат по 4 структурных домена, па одном конце которого расположен остаток флавинадениндинуклеотида, на другом NAD(P)H- bh-зывающие з частки. Наиболее полно изучено строение глутатионредуктазы эритроцитов человека, субъединица которой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30 % а-спиралей и -структур. [c.264]

При определении молекулярной массы коллагена использование глобулярных белков в качестве маркеров возможно в том случае, если строить график зависимости от расстояния миграции не самой молекулярной массы белка, а длины его полипеп-тидной цепи (логарифма числа аминокислотных остатков). Скорость миграции зависит именно от размера молекулы белка — переход к молекулярной массе предполагает некое среднее ее значение, приходящееся на один остаток. Между тем, в состав коллагенов входит необычно много легких аминокислот глицина, аланина, пролина [Ыое1кеп е а1., 1981]., [c.64]

Гликофорин из мембраны эритроцитов человека с молекулярной массой ЗЮООД (131 аминокислотный остаток) также имеет трансмембранную локализацию Ы-концевой участок его обращен к окружающей среде, а С-концевой — внутрь клетки. Этот белок с 23 аминокислотными остатками С-концевого участка (с 12-го по 34-й остаток) локализован во внутренней части мембраны и взаимодействует с фосфолипидами. [c.30]

Элонгация биосинтеза белка в бактериальной клетке обслуживается тремя белковыми факторами элонгации EF-T , EF-T и EF-G (элонгационные факторы трансляции трех типов—и, s и G). У млекопитающих два фактора элонгации TF-1 и TF2 (трансляционные факторы первый и второй). EF-T (М=47 ООО) и EF-Tg (М = 35000) бактерий соответствует TF-1 (М= 186000) млекопитающих, а EF-G бактерий—TF-2 (М = 70000) млекопитающих. EF-G кшпечной палочки имеет молекулярную массу 77321,45 и представлен полипептидом (701 аминокислотный остаток), первичная структура которого выяснена. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология