остатков молекулярная

Плотность отгонов и остатков Молекулярная масса отгонов Вязкость остатков при 50 и 100 °С [c.29]

Число остатков Молекулярный [c.521]

Кислый белок L7/L12 рибосом Е. соН (120 аминокислотных остатков, молекулярная масса 12200 дальтон) является уникальным в том отношении, что представлен четырьмя молекулами на рибосому он, по-видимому, образует тетрамер с молекулярной массой около 50000 дальтон. Аналоги этого кислого белка имеются в рибосомах всех организмов, включая как прокариоты, так и эукариоты. [c.91]

Время, мин. о о К со 03 со с С1. н 05 Р. о П В Н Кх)личество дистиллятного отгона, % Групповой состав остатка, % Молекулярный вес Отделы этап [c.106]

Миоглобин связывает кислород и сохраняет, его в мышце до тех пор, пока он не потребуется для метаболического окисления. Его особенно много в мышцах млекопитающих-ныряльщиков, способных долгое время оставаться на глубине, таких, как кит и бурый дельфин. Каждая молекула миоглобина представляет собой одну цепь из 153 аминокислотных остатков (молекулярная масса 17800), связанную с одной гем-группой. [c.369]

Молекулы белка содержат от ста до нескольких тысяч аминокислотных остатков молекулярная масса белка колеблется от десяти тысяч до нескольких миллионов. [c.80]

На рисунке 13 схематически показано строение молекулы амилопектина. Точки ветвления (связи 1,6) встречаются в среднем через 25—30 глюкозных остатков. Молекулярный вес амилопектина более высокий, чем амилозы, и обычно состав- [c.117]

Каждая молекула целлюлозы представляет длинную неразветвленную цепь глюкозных остатков. Молекулярный вес ее в зависимости от условий выделения составляет от нескольких сотен тысяч до нескольких миллионов. Гидролиз целлюлозы с образованием молекул целлобиозы идет под действием фермента ц е л л ю л а 3 ы. [c.119]

Так же бесполезны впредь и все другие типы они способны лишь к выражению атомности элементов и остатков, молекулярных усложнений, аналогий веществ, которые могут быть показаны и без их употребления. [c.106]

В древесине содержится около 40—50% целлюлозы. Целлюлоза — высокомолекулярное вещество. Длинные цепные молекулы ее образованы повторяющимися единицами, состоящими из двух соединенных между собой глюкозных остатков. Молекулярный вес целлюлозы точно не определен. Для древесной целлюлозы одним из методов он был найден равным 800 ООО—1 500 ООО. [c.146]

Если точно известен аминокислотный состав белка, то V можно рассчитать из значений V индивидуальных аминокислот как где — число остатков на 1 моль 1-й аминокислоты в белке, П1 — молекулярная масса остатка (молекулярная масса аминокислоты минус масса 1 моля воды, поскольку при образовании пептидной связи отщепляется 1 моль воды) и — парциальный удельный объем г -го остатка. Значения и остатков приводятся в справочных таблицах. Если присутствуют другие группы, такие, как липиды, углеводы, флавины и т. д., необходимо приплюсовать V такой группы. Этот метод применим для белков, однако не проверен для нуклеиновых кислот. [c.351]

При этом к группировкам СН присоединяются радикалы. Получается как бы цепочка с радикалами различной длины. Белки содержат от 100 до 300 тыс. аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 17 тыс. до 10 млн. Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Расчеты показывают, что из 20 аминокислот, входящих в состав белковой молекулы, можно составить примерно 2-10 комбинаций. [c.33]

Время, мин. а 0 и И со А Р1 се СС ЯЗ С1- >> В сб си ф н 01 Н Количество дистиллят-ного отгона, % Групповой состав остатка, % Молекулярный вес Отдельные этапы [c.106]

Кроме кротоксина, з. яде гремучих змей, обитающих на территории Южной Америки, обнаружен еще один полипептид (кротамин), первичная структура которого была расшифрована недавно Laure (1975). Полипеитид состоит из 42 аминокислотных остатков, молекулярный вес 4880. Приводим его первичную структуру Тир-Лиз-Глн-Цис-Гис-Лиз-Лиз-Гли-Гли-Гис-Цис-Феи-Про-Лиз-Глу-Лиз-Илей-Цис-Лей-Про-Про-Сер-Сер-Асп-Фен-Гли-Лиз-Мет-Аси-Цис-Арг-Трп-Арг-Три-Лиз-Цис-Цис-Лиз Лнз-Глн-Сер-Гли. [c.80]

Кроме атома водорода, все нейтральные атомы и молекулы содержат более одного электрона. При рассмотрении дисперсии света в таких системах предполагается, во-первых, что каждый электрон, принимающий участие в дисперсии, связан с остатком молекулярной структуры силой такой же, какая действует на одновалентный катиогг. Таким образом, можно считать, что полный заряд - - Ze ядер или ядра экранируется зарядом — (2 — 1) е других впеядерных электронов. Из общей теории поляризации [17] следует, что показатель преломления п следующим образом связан с числом электрических осцилляторов 72 [c.347]

В рибосоме Е. соИ только в одном экземпляре. Наиболее крупный белок содержится в малой субчастице это S1 (557 аминокислотных остатков, молекулярная масса 61160 дальтон) он довольно лабильно связан с рибосомой и легко теряется при выделении. Остальные белки много меньше по размеру молекулярная масса самых крупных из них (S2, S3) —около 26000 дальтон. Самые маленькие белки — L29, L30, L31, L32, L33 и L34 — представляют собой основные полипептиды с длиной около 50—60 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 5000—7000 дальтон), и все сосредоточены в большой рибосомной субчастице. Размеры рибосомных белков Е. oli представлены в табл. 1. [c.92]

На склонкость к ассоциации алюмикийтриалкилов значительно меньше влияет рост цепи, чем введекие разветвленных алкильных остатков. Молекулярные веса алюминий-три-н-алки-лов указывают на то, что (по крайней мере до концентрации [c.146]

Пептиды и белки представляют собой соединения, построе ные из остатков а-аминокислот. Условно считают, что пептид] содержат в молекуле до 100 (что соответствует молекулярно массе до 10 ООО), а белки — свыше 100 аминокислотных остатко (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов). [c.344]

I iB амилозе D-глюкопиранозные остатки связаны а(1—4)-гл и- 1идными связями, т. е. дисахаридным фрагментом амилозы 1яется мальтоза. Цепь амилозы неразветвленная, вклю-200—1000 глюкозных остатков, молекулярная масса 1000. [c.415]

Амилопектинв отличие от амилозы имеет разветвленное Троение (рис. 12.4). В цепи О-глюкопиранозные остатки связаны (1—4)-гликозидными связями, а в точках разветвления —р(1 — )-гликозидными связями. Между точками разветвления распо- гаются 20—25 глюкозных остатков. Молекулярная масса Йилопектина достигает 1—6 млн. [c.415]

Карбоксипептидаза А образована одиночной полипептидной цепью, содержащей 307 аминокислотных остатков молекулярная масса ее равна 34 470. Аминокислотная последовательность белка была установлена в 1969 г. Р. Брэдшоу и сотр. [c.200]

Монослой разнообразных типов белков характеризуются очень сходными кривыми зависимости давление — площадь. Площадь предельно сжатого монослоя независимо от типа белка достигает примерно 1 ж 1мг. Глобулярные белки, которые обычно используются в этих исследованиях, состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих небольшое число (или совсем не содержащих) простетических групп. При этом цепи свертываются таким образом, что имеющиеся в молекуле полярные или ионные группы оказываются расположенными с внешней стороны глобулы. Это обеспечивает растворимость белка в воде. Белки, как известно, состоят примерно из 20 сортов аминокислотных остатков, молекулярный вес которых равен в среднем 120. Важно отметить, что белки являются полимерами особого типа, остатки которых могут растворяться как отдельные аминокислоты, но не совмещаются с нолипептидными цепями, аналогично тому как некоторые мономеры не растворяются в полимерах. Это может быть причиной того, что белки растекаются в монослой, характеризующиеся очень сходными кривыми п — А, имеющими практически одинаковую предельную площадь на остаток. Когда молекулы белка оказываются на поверхности, они развертываются таким образом, что полярные (ионные) группы обращаются к воде и принимают Р-конфигурацию. Это затрудняет получение информации о структуре белковых молекул из построения графиков давление — площадь. [c.296]

Гемоглобин состоит из двух а-цепей и двух р-цепей, которые отличаются друг от друга и от цепи миоглобина лишь небольшими деталями, но в основных чертах имеют большое сходство с последней. Каждая из четырех составляющих гемоглобин цепей содержит гем-группу, образуя вокруг нее гидрофобную полость, как и в миоглобине. а-Цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, а р-цепь — из 146 остатков. Молекулярная масса гемоглобина равна примерно 64500. Отдельные цепи не связаны ковалентно, но удерживаются друг возле друга, по-видимому, в основном за счет гидрофобных связей. Подобно мпоглобинам, гемоглобины различного происхождения несколько отличаются последовательностью аминокислот в цепях. Кроме того, известно много разновидностей патологических видоизменений гемоглобина человека. Детальную информацию о последовательности аминокислотных остатков и структур пептидных цепей можно найти в работе Дикерсона и Гейса [12]. [c.375]

На склонность к ассоциации алюминийтриалкилов значительно меньше влияет рост цеии, чем введение разветвленных алкильных остатков. Молекулярные веса алюминий-три-н-алкн-лов указывают иа то, что (гю крайней мере до концентрации [c.146]

Расшифровано строение и ряда еЩе более сложно построенных белков-ферментов (рибонуклеазы, лизоцйма). Оказалось, что фермент рибонуклеаза (расщепляющий рибонуклеиновую кислоту) Содержит одну полйпептидную цепь из 124 остатков аминокислот (молекулярная масса 13 500). Участки этой цепи в четырех местах фиксированы четырьмя дисульфидньши мостками. Недавно завершена расшифровка еще более сложного белка — пищеварительного фермента — химо-трипсиногена, содержащего 246 аминокислотных остатков с молекулярной массой 27 ООО, а также карбоксипептидазы (255 остатков, молекулярная масса 34 ООО) и некоторых других белков. [c.384]

Вирусная РНК с наименьшим молекулярным весом выделена из сателлита вируса некроза табака. Этот вирус получил такое название потому, что он неизменно встречается вместе с обычными штаммами вируса некроза табака, а в отсутствие таких штаммов оказывается неспособным размножаться в растениях. Тем не менее это особый вирус, который мои>ет быть идентифицирован иммунологически. Его РНК (А = 28,9%, Ц = 22,1%, Г = 25,0% и У = = 24,9%) имеет молекулярный вес 4,0-10 (S20, = 13,58 1200 нуклеотидных остатков). Молекулярный вес белковых субъединиц его капсида равен 39 000 (372 остатка). Следовательно, РНК вируса, очевидно, кодирует только один этот белок (см. гл. XIX). [c.162]

В период сбора паров колебаний скорости испарения не измеряли. Поскольку жидкие фазы представляли собой кубовые остатки молекулярной перегонки, легкие компоненты фракций, вероятно, де являлись причиной изменения скорости. Определение вещества, собранного с микровэкса как жидкой фазы за 64 час., крайне трудно. Наблюдавшиеся при масс-спектральном анализе осколочные ионы были аналогичны ионам микровэкса. Определение паров, собранных с других жидких фаз, не проводилось. Масс-спектральный анализ парафиновых фракций показал отсутствие пиков веществ с более высокой молекулярной массой, что свидетельствовало о чистоте конечных фракций. [c.298]

Кубовые остатки молекулярной иерегонки экстракта ароматических соединений (4%) испытывали при температуре 288°С. Насадка состояла из хромоеорба Ш фракции 100— 120 меш, пропитанного 10 вес. % экстракта ароматических углеводородов. Селективность этой колонки была не выше, чем при при-менении асфальтенов, а недостатком ее являлась бо- [c.301]

Применение этого метода к целлюлозе показало, что одна концевая группа приходится примерно на 1500 глюкозных остатков. Это значит, что молекула целлюлозы представляет собой цепь из трех тысяч глюкозных остатков. Молекулярная масса ее должна достигать величины порядка пятисот тысяч. Таким образом, было подтверждено, что целлюлоза является высокомолекулярным полисахаридом, причем молекула ее имеет л инейное строение. [c.464]

Наиболее вероятно, по Талмуду, соединение третьего типа. В этом случае боковые цепи прилежащих граней должны быть обращены в противоположные стороны. Предполагалось, что такие щестигранники могут образовывать цепи или вернее ленты, которые, в свою очередь, могут замыкаться и образовывать структуры, подобные обручам или замкнутым в пространстве многогранникам определенной кристаллографической формы. Простейший такой многогранник должен состоять из 8 циклопептидов, включающих в сумме 48 аминокислотных остатков. Молекулярный вес его должен быть близок 5500—6000. Эти многогранники рассматривались Талмудом как основные Структурные единицы сложных белковых макромолекул. [c.122]

Спектрофотометрическое исследование растворимого ДНФ-гликопенти-да показало, что одна ДНФ-грунпа приходится на 3160. Анализ N-концевых аминокислот показал, что N-концевым остатком служит только аспарагиновая кислота. В гликопептиде были найдены следующие аминокислоты аспарагиновая, треонин, серин, глутаминовая, пролин, глицин, аланин, валин и изо лейцин, в молярном соотношении приблизительно один к одному за исключением изолейцина в этом случае присутствовало, по-видимому, около двух остатков. Молекулярный вес растворимой фракции, рассчитанный по аминокислотному составу и выраженный через отношение остатков к ДНФ-аспартату углеводного компонента, примерно равен 3000, что хорошо согласуется с величиной молекулярного веса (3160), полученной методом спектрофотометрии по поглощению в ультрафиолетовой области ДНФ-группы. [c.238]

Менее десяти лет назад я заключил обзор скудных остатков жизни, известных в то время из докембрия, оптимистическими словами о том, что значительное усиление интереса к докембрию, наметившееся в последние годы, несомненно, в скором времени принесет много нового. Эти ожидания вполне оправдались. Мы не только гораздо лучше познакомились с ископаемыми остатками среднего докембрия, но и узнали о существовании целой новой группы ископаемых остатков раннего докембрия (речь идет о спорных пока находках из системы Свазиленд). Более того, кроме этих истинных или псевдоископаемых, за истекшее время был открыт совершенно новый вид ископаемых остатков — молекулярные ископаемые. [c.237]

Принадлежность иммуноглобулинов к тому или иному классу и подклассу зависит от характерных особенностей строения константной (С) области Н-цепи (количества и последовательности аминокислотных остатков, молекулярной массы, количества доменов и межцепьевых дисульфидных мостиков, связывания олигосахаридов и др. свойств). Классы и подклассы иммуноглобули- [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология