Ферментативный формальная кинетика

Кинетическое описание ферментативных реакций в нестационарном режиме связано с определенными математическими трудностями. Например, для анализа реакции, протекающей по схеме Михаэлиса — Ментен (схема 5.1), необходимо решить систему дифференциальных и алгебраических уравнений (5.2)—(5.5). Формально-кинетический анализ ферментативных реакций развивается как по пути использования численных методов интегрирования систем дифференциальных уравнений, так и по пути использования аналитических методов. Аналитическое решение имеет определенные преимущества. Поэтому важно указать, что аналитическое решение системы дифференциальных и алгебраических уравнений может быть существенно упрощено, если при использовании определенных условий систему можно трансформировать в линейную систему уравнений. Развитие методов нестационарной кинетики ферментативных реакций идет именно по этому пути. [c.175]

Математические модели кинетики роста микроорганизмов, образования продуктов биосинтеза и утилизации субстратов отличаются от известных моделей химической кинетики. В основу большинства используемых моделей роста микроорганизмов положены уравнения ферментативной кинетики микробиологических процессов [1—4, 23, 27]. Однако, учитывая значительное число протекающих в клетках стадий биохимических ферментативных реакций, применение законов ферментативной кинетики носит в большинстве случаев формальный характер. Отличительной особенностью большинства моделей является использование в качестве основного параметра модели численности или концентрации микробной популяции. Именно большая численность микробных популяций позволяет широко применять при моделировании кинетики роста детерминистический подход, опирающийся на хорошо развитый аппарат дифференциальных уравнений. В то же время известны работы, в которых используются стохастические модели кинетики [25]. Среди них распространены работы, основанные на простой концепции рождения и гибели , что в математическом аспекте позволяет применять аппарат марковских процессов. В более сложных моделях микробная популяция представляется Б виде конечного числа классов, каждый из которых ха- [c.53]

В настоящей главе рассмотрены некоторые вопросы формальной кинетики гомогенных каталитических и ферментативных реакций. Поскольку кинетике химических и ферментативных реакций посвящено достаточно большое число общедоступных изданий, здесь будут кратко рассмотрены лишь общие вопросы. Большее внимание будет уделено разделам, непосредственно связанным со специфическими проблемами катализа. Теория элементарных актов химических и ферментативных процессов изложена в гл. 6, 8. [c.467]

Формальная кинетика ферментативных реакций [c.254]

Задачей формальной кинетики ферментативных реакций является расчет скорости ферментативных реакций для различного момента времени и различных концентраций субстрата. Формальная кинетика ферментативных реакций основывается на теории Михаэлиса — Ментена (1913 г.), согласно которой ферментативная реакция протекает через образование промежуточного соединения. При наличии одного субстрата (реагирующего вещества) реакция схематически может быть изображена следующим образом [c.254]

Статья Уэя и Претера Структура и анализ сложных реакционных систем посвящена важному, но еще мало исследованному вопросу о формальной кинетике сложных реакций. К числу последних относятся каталитические и ферментативные реакции. Авторы описывают способы определения констант скоростей частных реакций исходя из концентраций веществ, принимающих участие в реакции и их изменений во времени. Таким образом, измеренные скорости реакций оказывается возможным выразить через истинные индивидуальные константы скорости реакции реагирующих веществ. Кинетические уравне- [c.5]

Следует отметить, некоторую непоследовательность допущений, сделанных В. М. Фишманом при построении модели в одних случаях предполагается ферментативный характер процессов, в других—смешанный, а в третьих, например при оценке скорости выделения антибиотика, что также в основе имеет механизм ферментативной реакции, автор обращается к формальной кинетике реакции нулевого порядка. [c.87]

Ускорение ферментативных реакций по сравнению с соответствующими неферментативными означает на языке формальной кинетики, что величина активационного барьера АО в ферментативных реакциях снижается АО < AOf). Это может происходить за счет снижения абсолютной величины 5 < 15 , а также за счет уменьшения энтальпии активации АН " < АД (индексы е и О относятся соответственно к ферментативным и неферментативным реакциям). [c.420]

Наука о ферментативном катализе (как и наука о любых химических реакциях) имеет две стороны — это представления о механизме и формальное описание его кинетических (или термодинамических) закономерностей. В первой части книги рассмотрен именно первый (механистический) аспект проблемы вторая часть посвящена формальной (практической) кинетике ферментативных реакций. При этом раздельно проведен кинетический анализ реакций, протекающих в нестационарных условиях (гл. V) и в стационарном режиме (гл. VI). [c.4]

Другой важный фактор, способствующий развитию стационарной кинетики ферментативных реакций, — простота экспериментальных методов исследования этих реакций в стационарном режиме. Существенную роль играет также и то, что формально-кинетический анализ уравнений стационарной кинетики, основанный на решении систем линейных алгебраических уравнений, достаточно прост и хорошо разработан (см. [2—4]), а также гл. VI). [c.174]

Предстационарная кинетика ферментативной реакции с участием промежуточных соединений. Формально-кинетический анализ кинетики каталитических реакций с участием промежуточных соединений может быть проведен и в обш,ем виде — для реакции с участием произвольного числа п промежуточных соединений [22]. [c.201]

Видимо, будущее развитие кинетики ферментативных реакций СО СЛОЖНОЙ стехиометрией покажет, насколько статистическая кинетика в ее современном варианте оказалась полезной для анализа конкретных экспериментальных данных. Автор, со своей стороны, полагает, что главное достоинство статистической ферментативной кинетики заключается не столько в ее значимости для расчета формальных эмпирических коэффициентов и количественного анализа экспериментальных кинетических кривых или в ее формулах, показывающих связь микроскопических и макроскопических параметров, сколько в ее общих выводах, иллюстрирующих принципиальные закономерности ферментативной деструкции полимерных субстратов во времени. Именно на эти закономерности будет обращаться основное внимание при изложении кинетики ферментативных превращений полимеров. В заключение данного раздела будут изложены кинетические подходы к деструкции полимерных субстратов, разработанные автором с коллегами, в которых сделана попытка уйти от формализованных статистических методов математического анализа и главное внимание уделено аналитической ферментативной кинетике. [c.107]

Теория занятости утверждает, что клеточный ответ зависит от концентрации занятых рецепторов [RL], Здесь очевидно-формальное сходство с теорией ферментативной кинетики Михаэлиса— Ментен, и суммарные кинетические уравнения также одинаковы. Полученные зависимости доза — ответ описываются гиперболой а концентрация медиатора, необходимая для достижения половины максимального эффекта и обозначаемая -f so, подобна константе Михаэлиса Кт в энзимологии, которая интерпретируется в простых случаях как константа диссоциации Ко комплексов белок — лиганд [c.246]

Особенностью транспортных процессов, в отличие от диффу зии, является также их стереоспецифичность, в результате которой близкие по химической структуре вещества конкурируют при транспорте за общий переносчик (канал). Ограниченное количество молекул переносчика в мембране приводит к тому, что зависимость начальной скорости транспорта от концентрации субстрата описывается уравнением гиперболы, формально сходным с уравнением Михаэлиса—Ментен, описывающим ферментативную кинетику с аналогичными параметрами (К и V ) (см. гл. 4) [c.101]

ЭФФЕКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ, взмевягот скорость ферментативной р-ции. Различают ингибиторы (снижают скорость) и активаторы (повышают скорость). Конкурентные ингибиторы уменьшают константу Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика), неконкурентные — макс. скорость р-ции. Ингибиторы смет, типа действуют по обоим механизмам одновременно. Активаторы влияют, как правило, на макс. скорость р-ции. Для ферментов, состоящих из неск. субъединиц, Э. ф. часто влияют на сродство фермента к субстрату (аллостерич. Э. ф.). Прн этом связывание Э. ф. на одной субъединице может повышать или понижать сродство к субстрату др. субъединицы. Это проявляется в изменении характера зависимости скорости р-ции (или ф-ции насыщения фермента субстратом) от концентрации субстрата (появление З-образной или др. типов негипербо-лич. зависимости). Э. ф. могут быть аналоги субстратов (налр., производные.О-аминокислот — ингибиторы протеолитич. ферментов), ионы металлов, мн. анионы (Р , СЫ и др.). Формально Э. ф. является Н+, т. к. изменение pH таеды влияет на скорость ферментативной р-ции. Эхинопсин (М-метил-4-хинолон), хиноли-новый алкалоид, содержащийся в семенах О [c.724]

Формальная кинетика ферментативных реакцш 51. Механизм действия ферментов. .. [c.314]

Методы формальной кинетики, описанные в гл. IX, позволяют вычислять некоторые индивидуальные константы скорости мономолекулярных стадий -И константы равновесия для некоторых бимолекулярных стадий ферментативной реакции. Помимо того, с помощью методов стационарной кинетики иногда удается получить такую информацию об относительных величинах индивидуальных констант скорости, которая дает возможность делать полезные приближенные оценки (как, например, в случае, когда различн хе формы фермента находятся в равновесии и Кт Кз). Ниже мы обсудим стратегию и тактику, применяемые для этих целей. В следующих главах будет показано, как можно использовать эти константы для выявления важных функциональных групп в молекуле фермента и установления их роли в катализе. [c.159]

В книге рассмотрены формальная кинетика химических реакций в статических условиях и в потоке, общие закономерности распада и образования молекул, основы теории столкновений и переходного состояния, теории моно- и тримолеку-лярных реакций, кинетика реакций в растворах, теория цепных и фотохимических реакций, кинетика, химических реакций под действием излучений высокой энергии, современные теории гомогенных и гетерогенных каталитических реакций, кинетика ферментативных реакций и реакций образования высокомолекулярных соединений. Достаточно подробно дан вывод всех формул. [c.2]

Формальная кинетика ферментативных реакций основывается на теории Михаэлиса — Ментен [298, И. Березин], согласно которой фермент сначала реагирует с субстратом 5 с образованием фермент-суб-стратного комплекса Е5, распадающегося затем на свободный фермент и продукт Р. Предположим, что [c.132]

Небольшая по объему монография Г. Эвери Основы кинетики и механизмы химических реакций в сжатой и доступной форме излагает начала современной химической кинетики формальную кинетику, экспериментальные методы определения скоростей реакций, различные теоретические представления. В книге также рассмотрены радикально-цепные процессы, гомогенный, гетерогенный, ферментативный катализ, фотохимические реакции, методы исследования быстрых реакций. [c.4]

Из уравнения (7.4) следует, что кинетика трехстадийных ферментативных реакций формально описывается классической двухста-дийной схемой (7.5), и, следовательно, к ним применимы все основные методы кинетической обработки двухстадийных реакций, рассмотренные в гл. 5 [c.145]

Наибольший интерес представляют кинетическое описание протяженных кривых ферментативной деградации полимеров и выявление соответствующих кинетических закономерностей. С этим вплотную связана проблема разработки методов оценки биополимеров с точки зрения их атакуемости ферментами, а также в отношении оценки перевариваемости белков протеазами [22—25]. Иэ немногочисленных количественных данных в литературе по ферментативной деградации биополимеров видно, что для них свойственно ингибирование низкомолекулярньши продуктами реакции (см. [22, 26—32]), При этом в большинстве случаев выводы об ингибировании продуктами были сделаны при кинетическом анализе так называемых полных кривых ферментативной деградации биополимера, или протяженных участков кинетических кривых, с помощью известных методов ферментативной кинетики (например, используя интегральную форму уравнения скорости, см. [21]). В ряде случаев не исключена возможность некоторого действия ингибирования продуктами так, в работе [33] выдвинуто и обосновано положение, что формально-кинетический анализ протяженных участков кинетических кривых ферментативной деградации полимеров практически неизбежно приводит к кажущимся эффектам ингибирования продуктами, даже если продукты не связываются с ферментом и ингибирование на самом деле отсутствует. Этот эффект наблюдается для ферментов, реакционная способность которых уменьшается при увеличении степени конверсии полимерного субстрата (за счет уменьшения степени полимеризации субстрата или доли наиболее реакционноспособных (доступных) связей в молекуле полимера). Подобные ферменты составляют подавляющее большинство ферментов-деполимераз (см. табл. 1). [c.30]

Гипотеза двух групп допускает простое математическое описание, а качественная картина ясна из общих соображений. При малых значениях pH обе рассматриваемые группы будут протонированными, и в связи с этим фермент окажется неактивным. При высоких pH обе группы лишены протонов, в связи с чем фермент также окажется неактивным. И только в области pH, лежащей между рК1 и рКг, значительная часть фермента содержит одну протонированную и одну депрото-нированную группу, что по сделанному предположению отвечает активной форме. Количественная обработка этой гипотезы сводится к подсчету концентрации промежуточной формы фермента с помощью двух констант ионизации и Кг для соответствующих групп. Формальная сторона задачи совпадает с изучением диссоциации двухосновной кислоты, что в свое время было использовано Михаэлисом в кинетике ферментативных реакций для описания кривой зависимости ферментативной активности от pH. Если через ЕНг, ЕН и Е обозначить три рассматриваемые формы фермента, из которых активна только ЕН , то сказанному отвечает схема [c.75]

Многие авторы излагают основы ферментативной кинетики слишком формализованно, абстрагируясь от основных химических проблем энзимологии — роли химического строения фермента и субстрата в катализе, значения отдельных функциональных групп, электронных и стерических механизмов катализа и т. п. Дж. Уэстли стремится по возможности связывать формальные (кинетические) механизмы ферментативных реакций с химией катализа, и в этом, несомненно, большое достоинство его книги. Примеры исследований конкретных ферментов, хотя выбор их нередко носит в известной мере субъективный характер, достаточно убедительно иллюстрируют эту связь. [c.6]

В ранних работах при обсуждении критериев, позволяющих делать выводы о формальных механизмах ферментативных реакций, кинетический подход почти всегда игнорировался. Вместе с тем на основании кинетического анализа двухсубстратной реакции обычно можно с достоверностью установить, протекает ли она через образование третичного комплекса с интактными субстратами или через замещенную форму фермента. Основная заслуга в развитии теории стационарной кинетики, необходимом для этих целей, принадлежит Альберти [1, 2], Дальцилю [3, 4], Фридену [5], Клеланду [c.129]

Этот общий подход был до сих пор не очень популярен в энзимологии, вероятно, потому, что интерпретация некоторых результатов, полученных в ранних исследованиях, оказалась затруднительной. Эти трудности возникали не из-за отсутствия точных сведений об электронном строении субстратов ранние представления Ингольда [1] об индуктивных эффектах были вполне достаточны для необходимых качественных оценок. Такие оценки можно было произвести на основе полуколи-чественных эмпирических уравнений Гаммета [2, 3] и Тафта [4]. Недоставало лишь строгой теории ферментативной кинетики. Формальные механизмы реакции были неясны, и невозможно было выяснить, какие именно константы скорости или их комбинации подверглись воздействию. Обычно предполагалась псевдоодносубстратная кинетика, и иногда это предположение дополнялось предположением о равновесных условиях реакции редко гарантировалось определение истинных начальных ско- [c.192]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология