Аминогруппа константа

Третьим источником глицина служит реакция переаминирования аминокислот с глиоксилатом (стадия е, рис. 14-12). Вне зависимости от природы донора аминогруппы константа равновесия в реакции переаминирования в этом случае всегда в сильной степени благоприятствует образованию глицина. [c.120]

Для определения аминогруппы применяются нейтрализация (прямое ацидиметрическое титрование), образование амидов, бромирование, реакция с азотистой кислотой и другие реакции, причем наиболее широко используется прямое титрование. Почти все амины можно титровать в водной среде или в определенных органических растворителях. Большинство алифатических аминов является достаточно сильными основаниями, и их можно титровать в водном растворе кислотами. Константы диссоциации алифатических аминов находятся в пределах от 10 до 10 . Ароматические и другие слабоосновные амины не удается оттитровать в воде, но они хорошо титруются в растворителях, обсуждаемых ниже. Константы диссоциации этих аминов колеблются в пределах от 10 до 10 . [c.405]

Основные свойства анилина ослаблены влиянием ароматического ядра на аминогруппу (константа основности анилина равна 3,8 10 , в то время как для метиламина она равна [c.314]

Реакция 5-аминоизохинолина с иодистам метилом в неполярных растворителях протекает не по аминогруппе, а по кольцевому атому азота и приводит к образованию четвертичных солей [381]. Причиной избирательного характера этой реакции является относительная основность двух атомов азота. Если в качестве меры основности азота аминогруппы в положении S и кольцевого азота принять константы диссоциации (как оснований) анилина и изохинолина (/(основ. = 4,6-10" и 2-10" соответственно) [388], то видно, что кольцевой азот обладает более заметно выраженными основными свойствами естественно поэтому, что он более легко реагирует с иодистым метилом. [c.318]

Основные свойства анилина ослаблены влиянием ароматического ядра на аминогруппу (константа диссоциации анилина равна 3,8 10 °, в то время как для метиламина она равна 5 Ю ). Аминогруппа в свою очередь оказывает влияние на ароматическое ядро как электронодонорный заместитель она повышает электронную плотность в ядре, облегчая тем самым реакции электрофильного замещения. Анилин легко бронируется, образуя уже при действии бромной воды триброманилин [c.306]

Шиффовы основания образуются быстро (часто в течение долей секунды), но не мгновенно, и для достижения скоростей, характерных для ферментативных реакций, необходимо, чтобы одна или обе стадии реакции (7-38) протекали с участием катализаторов [105]. Обычно эта реакция полностью обратима, и константы образования шиффовых оснований часто бывают низкими. Поэтому карбонильное соединение, присутствующее в малых количествах, может полностью не прореагировать с амином, если карбонильная группа и аминогруппа не приведены в контакт на поверхности фермента. [c.144]

С другой стороны, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks сохраняет постоянное значение при кислых и нейтральных значениях pH, но с дальнейшим увеличением pH она возрастает [13, 46]. Последнее объясняют тем, что правильная стереохимическая конформация активного центра обусловлена взаимодействием ионной пары (Asp-194)—СОО . .. " NHa — (11е-16), находящейся внутри ферментной глобулы (См. рис. 31). В результате депротонизации а-аминогруппы Пе-16 (с рКа — 8,5—9) происходит разрушение солевого мостика , что приводит к потере ферментом сорбционной способности. Это представление согласуется с данными рентгеновского анализа структуры кристаллического химотрипсина [17], однако ван<ность именно а-аминогруппы Пе-16 для катализа поставлена под сомнение в ряде работ ]47, 48]< [c.132]

Метиловый оранжевый амфотерен, так как его молекула содержит наряду с аминогруппой и сульфогруппу. Константа диссоциации метилового оранжевого 10 , т. е. р/С 3,6. [c.375]

При pH 4,2 раствор имеет розовую окраску кислотной формы индикатора, а при pH 6,2 — желтую окраску щелочной формы. Внутри указанного интервала окраска постепенно меняется от розовой к желтой. Показатель титрования рТ 5. Метиловый красный амфотерен, так как его молекула содержит наряду с аминогруппой также и карбоксильную группу. Константа диссоциации метилового красного /С= = 10- р/С 5,2. [c.375]

Ряд работ посвящен исследованию спектров ЯМР ангиотензина II, дающих наибольшую информацию о пространственном строении молекулы. Однако единства в интерпретации экспериментальных данных нет и здесь, Одни авторы [41] считают, что спектры свидетельствуют о существовании ангиотензина II в растворе в одной конформации, имеющей преимущественно вытянутую форму. Другие [42] делают вывод о том, что молекула имеет свернутую форму, в которой ароматические боковые цепи остатков Туг и His располагаются параллельно друг другу и эффективно взаимодействуют, а карбонильная группа остатка Asp образует водородную связь с аминогруппой остатка Туг . Изучение времени С-спин-решеточной релаксации привело авторов работы [43] к выводу о наличии большой конформационной подвижности первых двух остатков и отсутствии -изгиба у этой части молекулы. Авторы работы [44], используя тот же метод, пришли к иному заключению. Они считают, что все остатки ангиотензина II, за исключением остатка Туг , имеют примерно одинаковую конформационную свободу в наибольшей степени ограничена подвижность боковой цепи остатка Туг , взаимодействующей с многими остатками молекулы. Вицинальные константы всех остатков ангиотензина II [36, 45, 46] имеют значения, удовлетворяющие любым величинам ф, у каждого остатка в низкоэнергетических областях R, В и, следовательно, 2 комбинациям конформационных состояний остатков в пептидной цепи молекулы. Всего для молекулы ангиотензина на основе экспериментальных данных, главным образом спектров ЯМР, было предложено не менее десяти различных моделей (см. [22, 26, 27]). [c.280]

НОГО состояния в основное. В этом случае планарная возбужденная молекула с ВПЗ в результате поворота аминогруппы трансформируется в изогнутую молекулу с внутримолекулярным переносом заряда, которая переходит в основное состояние без излучения фотона [341]. Определены зависящие от растворителя константы скорости перехода возбужденных молекул в основное состояние как без испускания, так и с испусканием фотона [341]. [c.439]

К основным — катионным группам относятся конечные а-аминогруп-пы, 8-аминогруппа лизина, гуанидинная группа аргинина и имидазольное кольцо гистидина. Наиболее сильным основанием из этих трех аминокислот является аргинин. Константа диссоциации гуанидинной группы рК 12, 18, что вызвано образованием гуанидиний-иона, в котором положительный заряд распределен между всеми тремя атомами азота [c.482]

В табл. 12 представлены константы ионизации рКа и рКа, характеризующие соответственно основность атома 14 и кислотность амидной группы соединений V. Между величинами рКа. найденными потенциометрическим и спектрофотометрическим ме- тодами, отмечается различие в 0,5—0,6 единиц рК. Указанное различие объясняется тем, что константы рКа, определяемые методом потенциометрического титрования, относятся к концентрационным, а найденные спектрофотометрическим методом являются промежуточными между концентрационными и термодинамическими. Спектрофотометрическим методом удалось установить константы ионизации вещества 2 (см. табл. 12), характеризующие основность первичной аминогруппы (рКа = 2,13) и атома № (рК = = 4,49). [c.115]

Сущность этого метода заключается в том, что аминО группа аминокислоты понижает кислотную константу ее диссоциации, добавление же формальдегида уничтожает влияние аминогруппы. [c.143]

Как показано в табл. 1, константы образования иммониевого иона уменьшаются при наличии в молекуле дополнительных атомов хлора, снижающих основность аминогруппы. Константа равновесия для 2-хлорэтил- [c.432]

Поскольку четыре микроскопические константы ионизации нельзя определить из кривых титрования, необходимо было использовать спектрофотометрпческий анализ в ультрафиолетовой области для группы R—S . р/< = 8,65 бетаиновой структуры цистеина (ионизация тиола в ирисутствии положительно заряженного атома азота) и р/( = 8,75 S-метилцистеина (ионизация аминогруппы в присутствии нейтрального атома серы) близки к значениям и 2 для диссоциации ио выше приведенным механизмам и свидетельствуют, что эти величины должны иметь близкие значения (табл. 2.1). Здесь надо вновь отметить важный вклад индуктивного эффекта и эффекта ноля, обусловливающих различие рКа этих соединений от рКа обычных алкилмеркаитанов и аминов. [c.43]

В зависимости от величины константы диссоциации катионита в водородной форме различают сильнокислотные и слабокислотные образцы. То же относится и к анионитам смолы с ионогенной группой =N—ОН, практически полностью диссоциированные при всех условиях, относятся к сильноосновным. Слабоосновные аниониты с первичной (R—NH2), вторичной (R=NH) и третичной (=N) аминогруппой применяются в кислой и нейтральной средах только в солевой форме, например R—NH3 I (см. табл. 2), так как в щелочной среде они не диссоциируют на ионы [c.54]

Типичный пример амфотерных веществ — белки, поверхность которых в кислых растворах несет положительный заряд, обусловленный преимущественной диссоциацией основных аминогрупп по типу R — NH OH , с выходом ОН во внешнюю обкладку. В щелочных растворах этот процесс подавляется, и диссоциируют в основном карбоксильные группы R OO Н+. При этом отделяется Н+ и поверхность заряжается отрицательно. Для большинства белков константа диссоциации СООН-групп превышает таковую для ЫНзОН-групп, и ИЭТ для них сдвигается в кислую область, например, для желатины Р иэ т [c.187]

Г0 реак- спределительнои хроматографии. Rm— величина аддитивная, складывается нз констант, характеризующих определяемое вещество (каждый атом углерода, каждое звено цепи, гидроксилы первичного, вторичного, третичного спиртов, аминогруппы, кетогруппы, карбоксильные группы) и растворитель. Константа Rn позволяет предвидеть значения Rf для заданного вещества и определять структуру его молекул. Она постоянна для данного сорта бумаги и данного растворителя. Для надежной идентификации вещества константу R рекомендуют определять на одной и той же бумаге с несколькими разными растворителями. [c.524]

Величина р является константой в ряду однотипных реакций и различна для реакций разного типа. Она характеризует чувствительность данной реакции к изменению электронной плотности на реакционном центре. Например, для щелочного гидролиза замещенных этилбензоатов в 85%-ном этаноле р = 2,6, следовательно, реакция существенно ускоряется с ростом а, т. е. с уменьшеиие.м электронной плотности на реакционном центре (рис. 57). Это нетрудно понять, поскольку реакционный центр этой реакции является электрофильным центром, который атакуется нуклеофильной частицей ОН". Наоборот, в реакции бензоилирования ароматических аминов, где аминогруппа является нуклеофильным центро.м, атакуемым электрофильным бензонлирующим компонентом, повышение электронной плотности должно приводить к повышению [c.182]

Группа —NHa Lys H-10 каждой из а-субъединиц связана при помощи водородной связи с карбоксильной группой С-концевого аргинина противоположной а-цепи, гуанидиниевая же группа каждого С-концевого аргинина связана с карбоксильной группой аспарагиновой кислоты Н-9 в противоположной а-цепи. Кроме того, она связана водородной связью с неорганическим анионом (фосфатом или ионом С1 ), который в свою очередь связан (также при помощи водородной связи) с а-аминогруппой валина-1 противоположной а-цепи (пара изологических взаимодействий). На другом конце молекулы С-концевая группа гистидина-146 каждой р-цепи связана с аминогруппой лизина С-6 а-цепи, а имидазольная боковая цепь — с аспарагиновой кислотой FG-1 той же самой р-цепи. По-видимому, именно эти ионные связи обусловливают повышенную устойчивость дезоксигемоглобина и ответственны за высокое значение константы L. [c.307]

Наконец этот вопрос был детально изучен для белков, так как в чистых водных растворах заряд белковых молекул определяется только поглощением Н+ или ОН -ионов, что легко может быть измерено при помощи водородного или стеклянного электрода. Для белков поглощение Н+ - и 0Н - ионов непосредственно сопоставимо с константами диссоциации ионогенных групп — карбоксильной Ка и аминогруппы Кв- Точка нулевого заряда, т. е. точка равного поглощения Н+ - и ОН - ионов, называется для белков изоионной (Зеренсен) или изопротонной точкой. Положение изоточки (рУ) на шкале pH определяется для 1—У-валентного амфотерного электролита уравнением Михаэлиса [c.114]

Реакция фенилацетата с алифатическими первичными аминами и с диаминами вида МН2(СНо) МН2 или МНд( H2)nNHз+ (где п = 2- 6) имеет первый кинетический порядок как по сложному эфиру, так и по амину. Величины констант скорости в случае диаминов выше ожидаемых на основании уравнения Бренстеда для моноаминов в десять раз, что указывает на возможное участие в процессе концевой аминогруппы или иона аммония, выступающих как общее основание или общая кислота [11.4 и 11.5 на схеме (11.6)]. Заметим, однако, что в случае диаминов возможно проявление другой бренстедовской зависимости [9]. [c.287]

Так как амины катализируют гидролиз сложных эфиров, гсодержащих карбонильные группы (разд. 12.2.1), то карбонильные соединения должны катализировать гидролиз сложных эфиров, содержащих аминогруппы. Такое предположение было проверено на примере катализируемого бензальдегидом гидролиза п-нитрофениллейцината [6]. Константа скорости этого катализируемого маршрута в шесть раз выше константы скорости. соответствующего процесса, катализируемого имидазолом, хотя основность имидазола более чем в 10 раз превышает основ-.ность бензальдегида. Как и предполагалось, беизальдегид не оказывает никакого каталитического действия на не содержащие аминогруппы сложные эфиры, например п-нитрофенилацетат. По аналогии со схемой (12.8) можно постулировать, что механизм такого процесса включает присоединение аминогруппы рфира к бензальдегиду, давая способный к внутримолекуляр- [c.306]

Таким образом, отношение удельных скоростей в двух растворителях больше 300, тогда как отношение констант равновесия составляет только 120. Следовательно, переход от диметилсульфоксида к метанолу увеличивает разность стандартных потенциалов переходного состояния н исходного соединения 3 сильнее, чем разность стандартных потенциалов азида п-нитропроизводного малахитового зеленого и того же исходного соединения 3. Что касается непосредственного окружени я реакционного центра, то можно ожидать, что переходное состояние, в котором, вероятно, еш,е сохраняется некоторая степень ионного характера, будет взаимодействовать с метанолом сильнее, чем продукт реакции. Однако следует учитывать, что диметиламиногруппы могут образовывать с метанолом водородные связи. В продукте реакции это взаимодействие должно быть более сильным, чем в переходном состоянии, где еш е сохраняется некоторый перенос положительного заряда карбониевого углерода на аминогруппы. [c.315]

Наличие заместителей в о-положении к аминогруппе оказывает замедляющее действие на скорость реакции, что ясно видно из сравнения констант для диметил-о-, -т- и -р-толуидина, а также для хинолина и изохинолина. Это явление еще более резко выражено при наличии двух заместителей в о-яоложении к аминогруппе. [c.356]

Значения р/Скисл. лекарстввнного препарата—хинакрина (XXXVIII) составляют 10,18 и 7,69 первая константа определяется алифатической аминогруппой боковой цепи, а вторая—двумя атомами азота акридина, которые вместе как бы составляют однокислотное основание, как в 5-аминоакридине (см. выше) [275]. [c.416]

В табл. 11.8 приведены результаты определения некоторых слабых оснований титрованием водной 0,5 и. хлористоводородной кислотой в растворах различных солей с индикаторами, указанными в табл. 11.7. Сравнение с данными, полученными титрованием хлорной кислотой в уксуснокислой среде в присутствии кристаллического фиолетового, обнаруживает хорошее совпадение результатов анализа. Применение визуального титрования ограничено отсутствием индикаторов, которыми можно было бы пользоваться при pH < 2,0. Тимоловый синий нельзя применять при титровании аминов с константой диссоциации менее 1-10 Например, константа диссоциации третьей аминогруппы в диэтилен-триамине равна 4,7-10" Это соединение еще может быть удовлетворительно оттитровано в присутствии тимолового синего. Константа диссоциации четвертой аминогруппы в триэтилентетра-мине составляет это соединение уже нельзя титровать [c.414]

Применимость метода. Концентрированные водные растворы нейтральных солей увеличивают скачок потенциала при титровании большинства оснований. Из-за отсутствия подходящих индикаторов визуальное титрование не дает удовлетворительных результатов с аминами, имеющими константу диссоциации менее 1-10 Потенциометрическое титрование нельзя применять для определения аминов с константой диссоциации ниже 1-10 . Метод не применим для анализа аминокислот, но им можно пользоваться для титрования некоторых солей слабых кислот с сильными основаниями. Достоинством метода титрования в концентрированных растворах является возмолсность его применения для раздельного титрования индивидуальных аминогрупп в многоатомных аминах он вообще применим для дифференциального титрования оснований. [c.416]