Кератин денатурация

Поскольку казеин обладает слабо выраженной третичной структурой и его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок, все части белковой цепи легко доступны действию пепсина и ферментов поджелудочной железы. В отличие от этого а-кератины обладают высокоорганизованной вторичной и третичной структурой с многочисленными —5—5-мости-ками поэтому денатурация этих белков при низком pH желудка ограничена, доступность пептидных связей действию пищеварительных ферментов затруднена и гидролиз идет медленно. [c.998]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении. кератина. Молеку- [c.672]

Представление о том, что расщепление денатурированных белков облегчается появлением при денатурации развернутых пептидных цепей, подтверждается тем, что кератин шерсти становится доступным перевариванию после чисто механической его обработки так, например, растертая в порошок шерсть в отличие от нативной расщепляется трипсином [11], О том же свидетельствуют и опыты с мономолекулярными белковыми пленками, образующимися на поверхности раздела вода—воздух такие растянутые пленки белка легко расщепляются протеолитическими ферментами, между тем как растворы тех же белков устойчивы к действию этих ферментов [12]. [c.363]

Альбумины отличаются растворимостью в нейтральной, не содержащей солей воде. Они высаливаются, например, сернокислым аммонием лишь при больших концентрациях соли (70—100%). Молекулы альбуминов невелики. В соответствии с этим менее выражена наклонность их к денатурации. Альбумины реагируют нейтрально. Гликоколла они или не имеют, или содержат очень мало. Серы в них значительно больше, чем в других белках, за исключением кератинов. Животные альбумины способны кристаллизоваться, хотя и с трудом. При нагревании свертываются только в присутствии нейтральных солей. Важнейшими представителями животных альбуминов являются яичный, молочный и сывороточный, среди растительных—лейко-зин пшеницы. [c.326]

Некоторые белковые вещества, например волокнистые белки, продукты денатурации и распада белков, а также белки, которые не существуют в природе в легко растворимой форме, такие, как кератин, фиброин и миозин, не образуют определенных молекул и напоминают различные небелковые природные и синтетические высокополимеры в том отношении, что они являются полидисперсными и имеют весьма удлиненные молекулы, или в том, что структура их характеризуется наличием поперечных связей. [c.539]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Многие усилители взаимодействуют также с внутриклеточными белками, воздействуя на денатурацию альфа-кератина. Исключением является олеиновая тсислота, однако она более эффективна при добавлении полярного сорастворителя пропиленгликоля, который сам взаимодействует с белками. Липидный барьер ослабевает, содержащие белок клетки могут создавать дополнительное диффузионное сопротив-летгае. Таким образом, усилители, действующие и на липидные, и на белковые области, являются более эффективными. Межклеточный транспорт ЛВ может быть повышен в результате растворяющего действия усилителей на белковые спирали. [c.354]

Нерастворимые белки, или склеропротеины, находятся в организме животного в твердом состоянии они обеспечивают механическую прочность органов (опорные белки) или защищают от внешних воздействий. В качестве примера приведем кератин, содержащийся в волосах, ногтях, копытах, эпидерме, коллаген кожи, костей и сухожилий и фиброин шелка. Растения не содержат склеронротеинов их роль в растениях выполняет целлюлоза. Склеропротеины растворяются только в концентрированных кислотах и основаниях нри нагревании (один из них — коллаген — даже в кипящей воде), но это растворение сопровождается деструкцией макромолекул из полученных растворов исходный белок но регенерируется. Будучи нерастворимыми, склеропротеины, разумеется, не подвергаются денатурации. В природном состоянии склеропротеины ие гидролизуются ферментами. [c.416]

Белки типа альбуминов легко денатурируются, т. е. из растворимого состояния переходят в нерастворимое. Например, при нагревании водных растворов происходит свертывание — денатурация белка без заметного изменения состава. Эстбюри лровел исследование денатурированных альбумина и эдестина. Он исследовал структуру их молекул и показал, что она при денатурации получила много общего со структурой кератина — белка, не растворимого в воде (формула IV). [c.336]

Шерсть обладает сродством не только к кислотным и основным красителям, что вызывается наличием в молекуле кератина основных и кислотных боковых цепей, но, подобно це.плюлозе, к лейкосо-единениям сернистых и кубовых красителей и к анилидам о-оксикарбоновых кислот в щелочном растворе. Инфракрасные спектры поглощения доказывают наличие в молекулах протеинов водородных связей, и основой строения протеинов обычно является образование многократных водородных связей между соседними нолипеп-тидными цепями. Денатурация протеинов обусловлена разрывом этих перекрестных связей, и абсорбция красителей протеиновыми волокнами частично представляет собой аналогичный процесс, при котором водородные связи между молекулами кератина заменяются водородными связями между молекулами кератина и красителя. С этой точки зрения ясно, что наличие в молекуле красителей групп, способных к образованию водородных связей, является структурным фактором, благоприятствующим возникновению у них сродства как к целлюлозным, так и к протеиновым волокнам. [c.1483]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология