Водородные связи коллагена

По структуре коллаген отличается от других фибриллярных белков. Каждая полипептидная цепь имеет конформацию левой спирали, а три такие цепи удерживаются вместе водородными связями и образуют правую трехнитевую спираль. Исходя из этой структуры, можно понять, почему каждый третий аминокислотный остаток в полипептидной цепи коллагена — глицин три цепи удерживаются межцепочечны-ми водородными связями так тесно, что пространство между ними до-статочно лишь для боковой цепи, размеры которой не больше атома водорода. Расположенные плотно цепи атомов, соединенные ковалентными связями, обеспечивают такому фибриллярному белку исключительную прочность — волокно сухожилий имеет почти такой же предел прочности на растяжение, как и проволока из малоуглеродистой стали того же диаметра. В сухожилиях полипептидные цепи вытянуты вдоль оси ткани, в то время как ткань роговицы глаза образована чередующимися слоями, в которых цепи расположены под прямыми углами одна относительно другой. [c.435]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

При кипячении с водой коллаген превращается в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин-, при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен одной трети молекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолекулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. [c.1061]

На рис. 5.3 приведены кривые зависимости между углами ф, ijj) (рис. 2.2) и параметрами спирали d и п. Спираль с п <2 невозможна. Имеется всего лишь несколько линейных групп, в которых нет стерических затруднений и которые стабилизированы водородными связями либо в пределах цепи (например, а-спирали), либо между соседними цепями (например, Р-складчатый лист, коллаген). Параметры наиболее важных линейных групп даны в табл. 5.1. [c.84]

Иногда [18] молекулы воды, которые не замерзают при понижении температуры, рассматриваются как связанные. Однако такая точка зрения подвержена критике. Является установленным фактом, что в коллагене, как и в других полимерах, значительная доля воды остается незамерзшей при снижении температуры. Если выражать количество такой воды в граммах на грамм полимера, то соответствующие значения равны для коллагена 0,5, для эластина 0,3 и для метилцеллюлозы 0,3. По разным причинам полимерные цепи этих материалов по существу неподвижны. В случае коллагена кристаллические стержневидные макромолекулы, по-видимому, тесно контактируют друг с другом, а аморфные полимеры эластин и метилцеллюлоза находятся в стеклообразном состоянии. При температурах ниже 0°С в объеме устойчивой фазой является лед. В узких, фиксированных промежутках, не занятых полимером, пространственные затруднения не создают необходимых условий для образования трехмерных кристаллов льда. Есть и другие точки зрения по вопросу, почему молекулы воды в промежутках остаются жидкостью или образуют лед вне пространства, занятого полимером, в форме отдельной фазы. Последняя точка зрения предполагает разрыв водородных связей между [c.140]

При термической обработке продуктов изменяются не только глобулярные белки, но и фибриллярные — в основном коллаген. Изменение коллагена не связано с денатурацией, а вызывается разрывом водородных связей между полипептидными цепочками вторичной структуры белка. При нагревании волокна коллагена сокращаются по длине в 3—4 раза, но значительно увеличиваются в объеме и приобретают эластичность. Все это приводит к полному нарушению фибриллярной структуры коллагена, к необратимой его дезагрегации. В результате сложный белок коллаген упрощается и переходит в более простой, хорошо растворимый в горячей воде, легче усвояемый белок — глютин. [c.215]

В среде растворителей, способных давать ионы водорода (вода, слабые растворы кислот), растительные дубильные вещества интенсивно сорбируются коллагеном. Белки реагируют с дубильными веществами посредством образования ионных и водородных связей, при этом последние особенно многочисленны и отличаются значительной прочностью. Как и при дублении минеральными дубителями, главный процесс дубления сводится к образованию мостиков, связывающих структурные элементы коллагена. [c.248]

Слово коллаген в переводе с греческого означает производить клей . Это происходит при нагревании раствора тропоколлагена, когда разрываются водородные связи и волокнистая структура переходит в неупорядоченный клубок, образуя желатин. Наличие гидроксипролина увеличивает температуру, необходимую для перехода коллагена в желатин. Отсюда следует, что гидроксилирование значительно увеличивает стабильность тройной спирали. [c.463]

Цепи коллагена скреплены межмолекулярными водородными связями, что определяет высокие прочностные свойства этого белка. Коллаген плохо растворим в воде при pH близких к нейтральным, а при нагревании подвергается денатурации. [c.291]

Большая прочность и другие свойства коллагенов связаны с особенностями строения его молекул — тропоколлагенов. Каждая молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, скрученных в виде трехжильного каната (рис. 91, а). Множество молекул коллагена объединяются в виде параллельных повторяющихся пучков, смещенных друг относительно друга, образуя коллагеновые фибриллы (рис. 91, б). Между отдельными фибриллами имеются поперечные водородные связи, благодаря чему образуются практически не растяжимые волокна (рис. 91, в). С возрастом у человека образуется все больше поперечных связей в коллагеновых во- [c.241]

Но спираль характеризуется не только наличием оси, по отношению к которой судят о параллельной упаковке. Это не обычные КВЦ (да ещ,е ориентированные ), которые были рассмотрены выше. У спирали есть поперечное сечение, которое будет уменьшаться, если эту спираль растягивать. Кроме того, в коллагене структура стабилизирована водородными связями, которые направлены перпендикулярно спиральным осям, т. е. перпендикулярно растягивающей силе . Но основную роль играет все же поперечное сечение спиральные макромолекулы на самом деле — трехмерные системы с внешними очертаниями цилиндров пока напряжение относительно мало, оно стабилизирует параллельную укладку (осей) цилиндров за счет конфигурационного терма ДЯ,. Он доминирует в соотношении для Тал и, соответственно, дТал/да > 0. Но когда цилиндр начинает растягиваться (теперь уже доминирует конформационный терм), сечение его уменьшается, а это значит, что включается и Л5г. Кроме того, так как достигается предел прочности водородных связей, меняется не только из-за потери спи-ральности и перехода в неупорядоченное, хотя и вытянутое состояние, но становятся еще возможны скольжения спиралей разных порядков друг относительно друга, что вносит в систему и конфигурационный беспорядок. [c.327]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4>йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257]

Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную, плотную структуру, назьшаемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или р-складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах и являющейся более ранней по сравнению с уже уттоминавшейся системой деления белков по продуктам их гидролиза (см. с. 66). В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих растворителях. Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla - волоконце), длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или анти-параллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрьш водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и пр.). [c.70]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. Конденсацией можно также считать образование комплексов между основными солями хрома и группами МНз белка 2) в результате образования солей, как, например, в случае некоторых описанных ниже синтетических таннинов 3) при помощи водородных связей. Последний способ является способом фиксации обычных растительных таннинов. Растительные таннины представляют собой фенольные соединения, ОН-группы которых образуют водородные связи с полярными группами коллаген-ного волокна таким же образом, как и молекулы воды. Однако получаемые соединения устойчивы только в том случае, если таннин имеет большую молекулу и, следовательно, содержит большое число групп ОН, которые могут образовать водородные связи. Поэтому простые одноядерные фенолы не связываются с волокном хорошая фиксация наблюдается только у таннинов с большими молекулами, таких, как природные таннины, растворы которых имеют почти коллоидный характер. С другой стороны, кроме блокирования реакционнсспособных групп макромолекулы, таннин выполняет еще и другую роль, а именно роль защитного слоя вокруг коллагенных волокон, который препятствует их прилипанию друг к другу. Толщина образовавшегося слоя значительна, так как на коже фиксируется большое количество таннина в случае растительных таннинов оно составляет по крайней мере 25% и достигает 45% от веса сухой дубленой кожи. [c.192]

Рентгеноструктурные исследования показали, что каждая полипептидная цепь тропоколлагена тоже представляет собой спираль, хотя ее периодичность и размеры весьма отличаются от соответствующих параметров а-спирали. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка. Поскольку в коллагене присутствует много остатков пролина и гидроксипролина, что придает цепи жесткую изогнутую конформацию, три спиральные полипептидные цепи плотно обвиты одна вокруг другой. Они соединены между собой также поперечными водородными связями. Кроме того, в коллагене обнаружены ковалентные связи необьиного типа, образующиеся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. 7-15). Расположенные рядом друг с другом троноколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Тропоколлаген практически нерастяжим вследствие очень плотной скрученности его тройных спиралей, а также из-за наличия поперечньгх связей. Тропоколлаген содержит боковые угле- [c.179]

Денатурация коллагена при нагревании с образованием желатины происходит при различных температурах, зависящих от того, из какой ткани получен этот белок. Коллаген, полученный из тканей животных, живущих в среде с низкой температурой, обычно имеет низкую температуру денатурации. Одно время температуру денатурации коллагена связывали с содержанием ок-сипролина, считая, что ОН-группы этой аминокислоты каким-то образом (возможно, за счет водородных связей) стабилизируют структуру белка. Исследования последних лет указывают на то, что температура денатурации коллагенов более точно коррелирует с суммарным содержанием в них пирролидиновых остатков [c.249]

Остов каждой полипептидной цепочки в молекуле коллагена имеет ту же конфигурацию, что и полипролин II. В модели, называемой коллаген I , имеются регулярные водородные связи между СО-группами одной цепочки и —ОН-грунпами остатков оксипролина другой. В модели коллаген II , которая более приемлема со стереохимической точки зрения, имеются лишь [c.254]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

И вытягивание цепей макромолекул характерно для белков Р-структуры. Коллаген отличается от белков группы КАЮФ при электронно-микроскопическом исследовании он дает особенно четко выраженные поперечные полосы. Это явление пока не нашло объяснения с точки зрения химического строения. Бир объясняет наличие поперечной полосатости чередованием упорядоченных и неупорядоченных областей, возникаюш,их в результате повторения в цепи определенных сочетаний аминокислот упорядоченные области состоят из аминокислот с короткими боковыми цепями, для неупорядоченных областей характерно наличие в макромолекуле элементарных звеньев с заместителями большей величины. Макромолекулы коллагена не имеют формы а-спирали Полинга. Согласно рентгеноструктурным исследованиям Рахамандрана, каждые три цепи соединяются водородными связями в тройную спираль с очень большим углом подъема. [c.103]

В рамках описанного пространственного расположения а-цепей возможны, как отмечают Рич и Крик, две модели размещения Н-связей, связывающих а-цепи. В модели, названной Коллаген I, стабильность трехспиральной структуры обеспечивается водородными связями типа N — Н...О=С между глициновыми остатками соседних цепей [c.106]

Модель диффузии воды в коллагене. Из приведенного анализа следует, что в низкотемпературной фазе коллагена молекулы воды располагаются главным образом в характерных для льда позициях в центрах тетраэдрических группировок из четырех других молекул воды (Г-позиции). В процессе диффузии по Г-позициям локальное поле усредняется до нуля, и ответственным за конечную величину и наличие тонкой структуры спектра ЯМР следует считать исключительно позиции, занимаемые молекулами воды па самой поверхности белковых молекул. К ним можно отнести 1) заряженные и полярные группы боковых звеньев, в частности ОН-группы гидроксипролина 2) атомы кислорода карбонильных групп глицина и гидроксипролина, не занятые межцепьевыми водородными связями 3) ТУЯ-групны аминокислотных остатков, занимающих регулярные позиции пролина и гидроксипролина. [c.126]

М, И. Шальнов. Речь шла о разрыве водородных связей между комплементарными основаниями ДНК во-первых, в местах одиночных и двойных разрывов полинуклеотидных цепей во-вторых, в местах повреждения только азотистых оснований. Существует представление о том, что пр разрыве одной водородной связи на каком-либо участке цепи одновременно на ОМ же участке рвутся 30—70 связей. Расчет по теории Франка — Плацма-на дает выход разрыва водородных связей 0= 13 связей на 100 эв. Эта величина удовлетворительно объясняет результаты экспериментов с коллагеном. Значения О для ДНК, по данным Пикока с соавторами, колеблются от 38 до 60 молекул на 100 эв, а по более свежим данным 1965 г., опубликованным в работе Коллинза с соавторами,—2,7 для 0,006%-ных растворов и 6,6—для [c.43]

Назначение известкования — удалить пз мездры неклеодающио вещества (кровь, муцины, альбумины и т. п.), так как, попадая в раствор клея, эти вещества вызывают потемнение и помутнение готового клея, увеличивают пенистость его, снижают вязкость и желатинизацию и порождают резкий неприятный запах. Щелочь же растворяет эти вредные вещества и тем способствует повышению качества изготовляемого клоя. Еще большее значение имеет химическое воздействие щелочной среды на коллаген. BneniHo это выражается в нажоре , т. е. п набухании мездры, в увеличении ее объема п веса. Сущность же химического процесса, о евпдно, заключается в том, что под действием щелочной среды ослабляются молекулярные (водородные) связи, что и ускоряет диссоциацию коллагена (переход его в глютин) прп обработке мездры горячей водой. [c.88]

Как показывают кропотливые и подробные рентгенографические исследования сравнительно сложных белков, дело не ограничивается первичной и вторичной структурами, но суш,ествует еще и третичная структура, зависящая от складывания или закручивания цилиндрических спиралей. Понятие о третичной структуре может дать выясненная рентгенографически модель Кендрю молекулы миоглобнна. Третичная структура иногда (например, в кератине или коллагене) представляет собою несколько а-спиралей, цилиндры которых свиты друг с другом в виде кабеля. Иногда они имеют вид цилиндра а-спирали, многократно согнутого или сложенного, как в миоглобине (рйс. 123) или рибонуклеазе. Третичная структура, как показано на стр. 702 при разборе строения рибонуклеазы, также в основном обязана водородным связям, но при этом не получается идеальной а-спп-рали. Кроме того, третичная структура сильно зависит и от наличия дисульфидных цистиновых мостов, сшивающих разные места а-спирали, сближенные в силу изгиба цилиндра. [c.672]

В отличие от а-спирали в коллагеновой цепи отсутствуют водородные связи. Вместо них стабилизацию спирали обеспечивают силы стерического отталкивания пирролидиновых колец в радикалах пролина. В коллагене содержатся углеводные единицы, связанные с остатками гидроксилизина, чаще — это дисахарид из глюкозы и галактозы. Вторичная структура — понятие условное, это особый колла-геновый тип гибрид между а-спиралью и р-структурой, представляющий собой линейную правую суперспираль из трех полипептидных цепей. Такая молекула называется тропоколлагеном. Три цепи связаны между собой водородными связями между НН-группами глицина и СО-группами аминокислотных остатков других цепей. Кроме того, в образовании водородных связей участвуют гидроксильные группы остатков гидроксипролина и молекулы воды. Водородные связи направлены поперечно к длинной оси тропоколлагена.. [c.463]

Смотреть страницы где упоминается термин Водородные связи коллагена: [c.114] [c.66] [c.669] [c.266] [c.502] [c.266] [c.230] [c.451] [c.230] [c.655] [c.254] [c.272] [c.140] [c.240] [c.457] [c.61] [c.102] [c.83] [c.107] [c.164] [c.36]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология