Эволюция ферментов

Следовательно, эволюция аппарата матричного воспроизведения, процессов энергетического обеспечения (фотосинтез, гликолиз) и аппарата синтеза белка —есть эволюция ферментов. [c.65]

Рекомбинация и отбор активных дуплицированных структур как механизм предбиологической эволюции ферментов [c.113]

Возможные эксперименты по моделированию предбиологической эволюции ферментов [c.121]

Такие соотношения и по-видимому, сложились в ходе эволюции ферментов. Для обеспечения наибольшей скорости гидролиза субстрата при посто- [c.189]

Это, более совершенные механизмы, чем регуляция фермента на уровне активного центра. Они отражают появление в эволюции фермента специального регуляторного участка и механизма химической модификации белка как способа изменения его каталитической активности. [c.12]

Аналоги переходного состояния субстрата, которые были синтезированы до настоящего времени, позволили проанализировать ту часть каталитического процесса, которая связана с различием в комплементарности фермента переходному состоянию субстрата и исходному субстрату. В приведенных выше четырех примерах аналоги переходного состояния связываются в 10 —10 раз прочнее самих субстратов. Это свидетельствует об эволюции ферментов в сторону структурной комплементарности [c.301]

Б. Эволюция фермента в сторону увеличения максимальной скорости реакции сильное связывание переходного состояния субстрата — слабое связывание самого субстрата [c.303]

Таблица 10.3 Характер измеиеиия параметров и в результате эволюции фермента, протекающей при постоянстве значений Н (8]а)

Рис. 10.3. Два случая эволюции фермента. Переходные состояния субстрата связываются с ферментом одинаково хорошо, но в случае А сам субстрат связывается прочно, тогда как в случае Б в результате эволюции фермента — слабо (концентрация субстрата в обоих случаях одинакова). А. Энергия активации равна ДО 4- ДО имеет место процесс Е8 Б. Энергия ак-

Исходя из уравнения (10.12), процесс эволюции ферментов, направленный на увеличение скорости катализируемых ими ре акций, можно умозрительно разделить на два этапа [c.306]

Пару субъединиц, которые удерживаются вместе за счет контактов типа ау и связаны осью симметрии второго порядка (рис. 4-9, А), мы буде.м называть изологическим димером. Каждая точка одной субъединицы (например, а) может быть совмещена с такой же точкой другой субъединицы при повороте вокруг оси симметрии на 180°. Точки с я с одной субъединицы (см. рис. 4-9, А) расположены точно напротив соответствующих точек другой субъединицы. В центре структуры, изображенной на рпс. 4-9, А, имеется полость, поэтому группы с я с в действительности нг соприкасаются и основной вклад в связывание между субъединицами вносят парные взаимодействия типа a между группами, удаленными от оси симметрии. Однако реальный -белковый димер может и не иметь такой лолости. Пара идентичных связей в изологи-ческом димере называется обычно одиночной изологической связью. Такого рода связь включает парные взаимодействия между комплемен-тарны.ми группами (а/) и образуется за счет наличия пар идентичных групп, расположенных вдоль оси. Изологическое связывание играет исключительно большую роль в олигомерных ферментах, причем высказывалось даже предположение, что оно возникло на самых ранних стадиях эволюции ферментов. Вполне возможно, что сначала практически никакой комплементарности между взаимодействующими субъединицами не существовало и они соединялись за счет неапецифических взаимодействий в результате контактирования двух гидрофобных участков [42], однако в дальнейшем эволюция привела к появлению более специфических парных взаимодействий. [c.279]

Равновесие между созидательными возможностями выбора среди специфических оснований в ДНК (созидательные мутации) и точностью синтеза белков (поддерживающих жизнь организма) является основой эволюции. Ферменты, которые заряжают тРНК специфической аминокислотой, обладают очень низкой вероятностью ошибки, порядка 1 Ю" для гомологичных аминокислот. При репликации точность даже выше, и величина ошибки редко превышает 1 на 10. [c.212]

Тот факт, что другая сериновая протеиназа, субтилизин, белок,, не обладающий структурной близостью к группе химотрипсина, содержит, тем не менее, тот же каталитический участок, явился ошеломляющим открытием. Из трехмерной структуры субтили-зина следует, что в последнем также имеется система водородных связей аспарагиновая кислота-32. .. гистидин-64. .. серин-221,. аналогичная найденной в химотрипсине [51] (см. рис. 24.1.14). Этот факт означает, что каталитические механизмы, используемые обоими этими ферментами, также идентичны. Отсюда, безусловно,, следует заключение, что две линии в эволюции ферментов пришли к одному и тому же решению проблемы гидролиза амидной связи. Если это заключение справедливо для сериновых протеиназ, оно может быть справедливо и для протеиназ, в механизмах действия которых участвуют другие аминокислотные остатки, и вообще для ферментов, катализирующих любую данную реакцию. Эти данные, таким образом, могут служить косвенным доказательством нашего предположения о том, что очень большое число-ферментов, участвующих в жизненных процессах, может использовать значительно меньшее число каталитических механизмов. [c.490]

Способность фермента снижать АС+, вероятно, не является свойством, независимым от других его каталитических параметров. Например, как мы уже говорили в предположительном плане, повышенная каталитическая эффективность в смысле снижения ДС+, возможно, могла бы достигаться только за счет уменьшения эффективности на других этапах реакции — скажем, на этапе связывания субстрата. Поэтому отбор мог бы приводить к некоторому балансу между изменениями величин и изменениями во взаимодействиях ферментов с лигандами. Возможная степень снижения ДС могла бы определяться только после того, как фермент приобрел надлежащее сродство к субстрату. В заключение мы упомянем ряд нерешенных вопросов относительно роли изменений Д0+ в компенсации температурных эффектов. Играют ли такого рода изменения важную роль в эволюционной адаптации различных эктотермных видов Снижают ли ферменты эктотермных животных, акклимированных к холоду, величину ДС+ в большей степени, чем ферменты особей, акклимированных к теплу Может ли непосредственная компенсация температурных сдвигов интенсивности обмена осуществиться в результате мгновенных термически обусловленных изменений в каталитической эффективности фермента Этот последний вопрос, на который (как и на первые два вопроса) имеющиеся данные еще не позволяют ответить, подводит нас к рассмотрению второго свойства, важного с точки зрения эволюции ферментов,— способности их изменять свое сродство к субстратам при изменении температуры. [c.260]

Понятие элементарной дуплицированной открытой каталитической системы (ЭДОКС). Отсутствие в теории эволюционного катализа представлений об основных принципах построения биоструктур и механизмах переноса энергии в них, которые могли бы быть положены в основу анализа конкретных путей биогенеза, не позволили в рамках этой теории сформулировать подробный механизм предбиологической эволюции ферментов. Согласно А. П. Руденко, ЭОКС претерпевают в своем развитии цепи параллельных, независимых друг от друга эволюционных изменений, приводящих в конце концов к появлению катализаторов с максимальной активностью [22]. Для понимания процесса биогенеза ферментов этого, по-видимому, недостаточно, поскольку важно знать, каков тот идеальный механизм катализа и какова та структура катализатора, в направлении которой осуществляется развитие примитивных форм. Кроме того, существенно также указать механизм развития, благодаря которому осуществляется совершенствование биокатализаторов. [c.113]

Выше мы попытались представить, исходя из совместного использования принципов эволюционного катализа и концепции ССИВС, возможные пути предбиологической эволюции ферментов. Ряд особенностей модели катализа олигомерными ферментами на основе ССИВС мы подробно не рассматривали, в силу несуществености их для анализа механизмов развития ферментов. Однако эти особености, тем не менее, заслуживают специального рассмотрения и сопоставления с изученными механизмами ферментативного катализа, что осуществлено в следующем разделе. [c.122]

На примере гликолитических ферментов Э. Фёршт показывает, что эволюция ферментов происходила в сторону увеличения отношения кса /Км. (для эволюционно совершенного фермента оно составляет 10 — 10 М -с ) и достижения такого значения /См, которое численно превышает физиологическую концентрацию субстрата. Исключение составляют аллостерические ферменты, занимающие ключевые позиции в метаболических путях и выполняющие важные функции в регуляции скорости процессов метаболизма. Таким образом, анализ каталитической эффективности ферментов следует проводить дифференцированно, с учетом функций, выполняемых ими в живой клетке. [c.5]

Для эволюции ферментов характерно увеличение 7(м с последующим увеличением feat. Скорость изменения этих параметров быстро уменьшается по мере увеличения Км. до значений, больших [S]. При Z(m = [S] половина фермента находится в свободном состоянии, поэтому, согласно уравнению (10.11), скорость равна половине максимальной. При 7(m=5[S] в свободном состоянии находится 5/6 молекул фермента, поэтому скорость реакции составляет 83% максимальной. Любое дальнейшее увеличение Км даст лишь незначительное увеличение скорости. [c.306]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология