Валин шерсти

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

Боковые группы влияют на свойства белков не только вследствие их кислых или основных свойств большую роль играют также другие свойства этих групп, а также размер и форма. Например, постоянная волнистость волос зависит от изменений в дисульфидных (—8- —)поперечных связях из-за наличия цистеиновых боковых цепей основное различие между шелком и шерстью обусловлено различием в небольших боковых группах (в фиброине шелка преобладают Н- и СНд-группы) прочность сухожилия связана с плоским строением пирролидинового цикла и способностью ОН-группы оксипро-лина к образованию водородных связей. Замена одной глутаминовой боковой цепи в молекуле гемоглобина (всего содержится 300 боковых цепочек) на цепь, валина является, по-видимому, причиной заболевания серповидноклеточной анемией, приводящей к смертельным исходам. [c.1055]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Рпс. 28. Двухмерная хроматограмма смеси аминокислот, полученной при гидролизе шерсти. 1 — осаждение гидролизата 2 — цистин 3 — аспарагиновая кислота 4 — глутаминовая кислота в — серип 6 — глицин 7 — треонин 8 — аланин Я — тирозин 10—валин 11—лизин 12—фенилаланин —аргинин 14—пролин 15—лейцин 16—изолейцин 17— метионин. [c.420]

Валин служит также предшественником пенициллина (стр. 273). Роль лейцина, изолейцина и валина в образовании соединений с разветвленной цепью, участвующих в синтезе холестерина и каучука, рассматривалась на симпозии, посвященном этой проблеме [447]. Отмечалось также, что эти аминокислоты могут участвовать в образовании каротиноидов [448]. Недавно р-метил-масляная и -а-метилмасляная кислоты были обнаружены в жировой смазке шерсти собаки. Предполагают, что эти кислоты происходят из лейцина и соответственно изолейцина [449]. [c.365]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Наоборот, Хорнуфф и Флат [98], проводя опыты с триазино-выми красителями, определили, что другая концевая аминокислота — валин — вступает с ними в реакцию, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты — нет. Они обнаружили, что в боковых цепях реагируют аргинин и гистидин, но не лизин. Хилле [105] считает активными центрами, в боковых цепях гистидин, серин и ци-стеин, а Дербишир и Тристрам [108], работавшие с акриламидными красителями, что в реакцию вступает только свободная аминогруппа связанного лизина. Они не могли полностью исключить реакцию с цистеином из-за низкого содержания его в шерсти. Возможную реакцию с имидазольной группой гистидина изучить не удалось, так как не смогли подобрать соответствующую модель, а проведенные Муром и Стейном анализы не дали никаких результатов. Реакцию с концевыми аминогруппами также не исследовали, так как их количество настолько мало, что они не могут оказать заметного влияния на результаты крашения. [c.256]

Уже давно известно, что некоторые аминокислоты появляются в гидролизатах белков ранее, чем другие. Так, например, при гидролизе казеина лейцин отщепляется очень быстро, в то время как отщепление валина происходит значительно медленнее. Быстрое отщепление лейцина рассматривается как следствие его концевого положения в пептидной цепи [92]. Надо указать также, что частичный гидролиз ряда белков концентрированной соляной кислотой при 37° ведет к образованию полипептидов, состоящих главным образом из диаминокислот [93]. С другой стороны, прн частичном гидролизе шерсти в гидролизате был обнаружен пептид, состоящий из двух молекул глутаминовой кислоты [94]. Результаты этих исследований показывают, что распределение аминокислот в глобулярных белках далеко не однородно. [c.136]

Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте. В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера. Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм. По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология