Тирозин см молоке

Повидимому, содержание тирозина в препаратах казеина, полученных из молока различных животных, сравнительно постоянно, а содержание триптофана значительно колеблется. [c.163]

Протамины содержатся в большом количестве в сперме рыб и др. В зависимости от источника получения протаминов они носят разные названия с а л ь м и и (из молок семги), скумбрии (из скумбрии), к л у-п е и н (из сельди) и др. Протамины характеризуются не только высоким содержанием основных аминокислот, но также отсутствием в их составе триптофана и серусодержащих аминокислот в большинстве протаминов также отсутствуют тирозин и фенилаланин. [c.50]

Казеин и тирозин из молока [c.235]

Так как аминокислотный состав различных белков варьирует (см. табл. 1) в широких пределах, то можно было ожидать значительных отличий в содержании аминокислот при различных рационах. Однако анализ важнейших продуктов питания показывает, что общее содержание аминокислот в смеси белков хорошо сбалансировано и колеблется в небольших пределах. Белки молока, сыворотки, яиц, мяса, рыбы, мозга, проростков зерна, соевых бобов и фибрина содержат 1—2% цистина и цистеина, 5—7% аргинина, 2—3% гистидина, 5—8 о/о лизина, 3—5% тирозина, 1—2% триптофана, 4—6% треонина, 4—6% валина, 10—20% лейцина и 3—5% изолейцина [45]. Очевидно, белки всех этих пищевых продуктов могут заменять друг друга в [c.369]

Альфа-химотрипсин является белком с молекулярным весом 21 600— 27 ООО. Он относится к группе протеолитических ферментов. Подобно трипсину, он гидролизует белки и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. От трипсина он отличается По действию тем, что расщепляет преимущественно связи, образованные остатками ароматических аминокислот (тирозин, триптофан, фенилаланин, метионин). В некоторых случаях химотрипсин производит более глубокий гидролиз белка, чем трипсин. Отличается также от трипсина тем, что вызывает свертывание молока, в то время как трипсин свертывания молока не вызывает. Химотрипсин более стоек, чем трипсин, и медленнее инактивируется. [c.134]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Различие между химотрипсином и трипсином состоит также в том, что химотрипсии свертывает молоко, но не свертывает кровь, в то время как трипсин свертывает кровь и не свертывает молоко (в обычных условиях). Так как поджелудочный сок (после активирования его в кишечнике) содержит трипсин и химотрипсин, то в результате их совместного действия белки и пептоны гидролизуются в кишечнике до низкомолекулярных пептидов. Химотрипсин расщепляет с наибольшей скоростью пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана или метионина. [c.334]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

II,4 аспарагиновой к-ты 19,5 глутаминовой к-ты 5,0 серииа 5,8 треонина 3,8 тирозина. В коровьем молоке содернгапие Л. составляет 11% от всех белков. Л. выделяют из сыворотки молока солевым фракционированием при диализе р-ра Л. при pH 5,2 белок выпадает в виде кристаллов. Л. соответствует Р-ком-ноненту па седи.ментационной диаграмме белков сыворотки молока (отсюда и его название р-Л.). [c.455]

При работе этим методом необходимо учитывать следующее. Полная нейтрализация карбоксильных групп наблюдается лишь при pH 9,1—9,5, что соответствует ярко-красному окрашиванию при использовании в качестве индикатора фенолфталеина. Лучше применять ти-молфталеин, изменение окраски которого (ярко-синяя) можно наблюдать еще в интервале 9,4—9,7. Аргинин и мочевина не реагируют с формалином и поэтому не учитываются при титро вании щелочью. Тирозин дает завышенные показаггели, так как в нем, кроме карбоксильной группы, частично титруется и фенольная группа. Если в растворе имеется повышенное количество аммиака, что наблюдается при анализах гидролизатов белков, то он должен быть предварительно удален в вакууме при температуре 40° с использованием в качестве щелочи известкового молока. Аммиачные соли количественно [c.19]

Химотрипсин представляет собой второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он обладает также и способностью створаживать молоко. Свежая поджелудочная железа содержит химотрипсиноген, который был выделен в кристаллическом виде [78]. Химотрипсиноген превращается в активный фермент — химотрипсин — под действием небольших количеств трипсина 1 мг трипсина способен активировать 3 г химотрипсиногена, причем активность последнего возрастает при этом примерно в 1 ООО раз. Превращение химотрипсиногена в химотрипсин является, повидимому, очень сложным процессом, при котором образуются несколько промежуточных продуктов. Так, например, установлено, что химотрипсиноген переходит сначала в Tt-химотрипсин, затем в 8-химотрипсин. В конечном итоге из химотрипсиногена получается смесь химотрипсинов, обозначаемых буквами а, р и Y [79, 80]. Сущность процесса активации заключается, повидимому, в освобождении 4— 6 аминогрупп в каждой молекуле химотрипсиногена [82]. В результате стояния водного раствора а-химотрипсина при pH 7,6 происходит необратимое превращение его в и у-химотрипсины, которые отличаются от а-химотрипсина по форме кристаллов и по растворимости [80]. Y-Химотрипсин является димером а-химотрипсина [81]. Химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильной группой тирозгша, фенилаланина, триптофана или метионина [20, 83], а также эфиры тирозина [84]. [c.293]

Характерной особенностью протаминов является и то, что они имеют незначительный колекулярный вес, не превышающий 10 ООО, благодаря чему их даже не считают истинными белками. Типичным представителем протаминов является клупеин, содержащийся в сперме сельди, и сальмин — в молоках семги и других рыб. Молекулярный вес клупеина и сальмина около 6000. В про-таминах отсутствуют тирозин и триптофан, а также цистеин и метионин. [c.54]

Очень важно ясное представление о взаимодействии генотип — среда. Вот самый простой пример. Рецессивная мутация фенил-кетонурии блокирует превращение аминокислоты фенилаланин в тирозин, и ребенок, гомозиготный по этой мутации, становится олигофреном вследствии отравления тканей мозга предшественниками тирозина. Но если сменить диету и кормить младенца не молоком матери, содержащим фенилаланин, а пищей без фенилаланина, ребенок вырастает вполне психически здоровым. Таким образом, изменением условий среды (в данном случае кормлением) можно устранить дефекты генотипа. Эти и другие подобные факты нередко приводят как довод о неважности генотипа и могуществе среды. Это досадное, но нередко повторяемое (не генетиками) недоразумение. Тот факт, что определенными условиями можно потенциально мутантный фенотип исправить или улучшить до уровня нормы, вовсе не устраняет принципиальных различий между нормой и мутантом В данном случае именно мутант, а не норма чувствительны к изменению диеты. Когда генетик говорит о наследовании признака, то это следует воспринимать по принципу два пишем, три в уме . Ибо при этом подразумевается, что становление любого признака, и поведенческого в особенности, происходит по следующему сценарию наследственная программа (гены) — чувствительный период (ы) — предопределение пути развития — формирование признака ( самообучение ). В этологии, науке о поведении животных, хорошо известно явление импринтинга. По аналогии с ним Эфроимсон предлагает новый, очень удачный, на мой взгляд, термин импрессинг — для обозначения сверхранних впечатлений детства, которые действуют в чувствительный период и являются жизнеопределяющими. Чтобы чувства добрые проявлялись у взрослого человека, они должны быть пробуждены еще у ребенка. И напротив, этический код альтруизма и доброты может быть легко заглушен и извращен групповой этикой (классовой, национальной, узкорелигиозной и т. д.). [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология