Ацилирование сульфгидрильной группы

Ацилирование сульфгидрильной группы [c.617]

Ацилирование сульфгидрильной группы 617 [c.617]

АЦИЛИРОВАНИЕ ОКСИГРУППЫ И СУЛЬФГИДРИЛЬНОЙ ГРУППЫ Ацилирование оксигруппы [c.610]

Ацилирование оксигруппы и сульфгидрильной группы 565 [c.565]

Биологическое действие пантотеновой кислоты состоит в том, что она входит в состав кофермента А, участвующего в реакциях переноса остатков уксусной кислоты (ацетилирования) и переноса (активирования) других органических кислот, ва что он получил название кофермента ацилирования — КоА. Ему принадлежит главная роль в процессах распада жирных кислот, в синтезе холестерола, стероидных гормонов и др. В составе ко рмента А обнаружены адениловая и пантотеновая кислоты, тио-этаноламин. Его функциональной группой является сульфгидрильная (—8Н), которая и обеспечивает возможность образования тиоэфиров при взаимодействии кофер-мента А с органическими кислотами. [c.158]

Механизм действия сульфгидрильных протеаз — папаина, фпцина и бромелаина — принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН-зависимости каталитической реакции (группа с р/Са 8,4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирования), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции проявляют значительный кинетический изотопный эффект следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. О химической природе группы, выступающей в роли общего основного катализатора, мы уже говорили выше. Поскольку сложные тиоэфиры легче взаимодействуют с аминами, чем с кислородными сложными эфирами, папаин является лучшим катализатором реакции транспептидации по сравнению с химотрип-сином. [c.146]

Ацилирование остатком серной кислоты возможно не только в приложении к амино- и оксигруппам, но и к сульфгидрильной группе SH с получением в этом случае арилтиосерных кислот [c.340]

Симпсон с сотр. [12] с успехом применял АцИ при исследовании карбоксипептидазы А. При действии АцИ ацилировалось примерно 4 из 19 остатков тирозина, 2 из них деацилировались с более высокой скоростью. В присутствии р-фенилпропианата подавлялось ацилирование двух остатков из четырех. Уксусным ангидридом ацилируются 6—7 остатков тирозина, а иод модифицирует 6 остатков. Таким образом, АцИ является наименее реакционноспособным реагентом. В трипсине АцИ ацилирует6,7 из 10 остатков тирозина. Эта величина близка 6,0 — числу остатков, взаимодействующих с ЦФ [30] и способных ионизоваться с высокой скоростью [6]. Оксигруппа остатков серина и сульфгидрильная группа цистеина лишь частично модифицируется этим реагентом. [c.353]

Она аналогична реакции ацилирования при малеилировании. В зависимости от молярного соотношения добавленного реагента и числа свободных аминогрупп белка число вводимых в молекулу белка групп сукцинила может варьировать от немногих до максимального, равного числу свободных аминогрупп. Реагент проявляет сильное сродство к аминогруппам, хотя при определенных условиях также способен реагировать с гидроксильными и сульфгидрильными группами. [c.418]

Сульфгидрильная группа обладает высокой реакционной способностью благодаря легкости взаимодействия свободной электронной пары серы со сравнительно слабыми электрофильными агентами. Этим объясняется многообразие химических реакций, в которые она вступает (ацилирование, алкилирование, фосфорилирование, окисление, образование меркаптидов, попумеркаиталей, водородных связей), и ее особое место среди других функциональных групп белка при образовании сложной макроструктуры ферментов и ферментативном катализе. [c.205]

Активный центр креатинкиназы. Активность креатинкиназы — фермента, участвуюш,его в переносе фосфатной группы от одного субстрата к другому, подавляется иодацетамидом и и-хлормеркурибензоатом. Следовательно, для активности фермента суш ественное значение имеет активированная сульфгидрильная группа цистеина. Как было показано, сульфгидрильпую группу активирует имидазольная группа гистидина, удаленная по первичной полипептидной цепи, но сближенная в макроструктуре. Под влиянием третичного (нуклеофильного) азота имидазольного кольца гистидина 8Н-груипа активного центра фермента активируется вследствие образования водородной связи между этими двумя группировками. Участие протона сульфгидрильной группы в образовании водородной связи приводит к увеличению электронной плотности вокруг атома серы, т. е. к возрастанию ее нуклеофильных свойств, что дает возможность сульфгидрильной группе участвовать в реакциях ацилирования, фосфорилирования и др. [c.215]

Открыты ферменты, содержащие небелковый компонент, известньп под названием кофермента ацилирования (КоА). Но своей химической природе КоА —довольно сложное соединение (стр. 198), построенное из ряда компонентов. Из них действующим началом является остаток меркаптоэтил-амина, вернс е, его сульфгидрильная группа. Отсюда кофермент ацилирова ния обозначают обычно КоА-5Н. Схематически его структуру можно пред ставить сле/ ующим образом [c.200]

Способ производства высокомолекулярных полиамидов путем конденсацн при нагревании бифункциональных соединений, содержащих группы, способные образовывать интермолекулярный полиамид, отличающийся тем, что вещества, которые содержат остаток карбаминовой кислоты, по крайней мере олип раз этерифицированный бензоидными или энольными гидроксильными группами, взаимодействуют с веществами, которые имеют способные к ацилированию амино-, гидроксильные, сульфгидрильные или карбоксильные группы. [c.117]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Ацилированные производные ферментов, найденные в реакциях, катализируемых пептидазами и эстеразами, вероятно, во всех случаях содержат ацил, связанный эфирный связью с гидроксилом серина или с сульфгид-рильной группой. Это не удивительно, поскольку и анион гидроксила серина, и сульфгидрильный анион являются сильными нуклеофильными агентами. Но, поскольку наличие имидазольных групп в активных центрах этих ферментов доказано независимыми методами, механизм каталитического действия имидазола должен быть ка-ким-то иным. Этот механизм, по-видимому, основан на [c.104]

Наиболее удачные варианты метода включают две стадии 1) этерификацию карбоксильных групп и 2) ацилирование других реакционноспособных групп (амино-, гидрокси-, сульфгидрильных, гуанидино-). В табл. 8.2 приведены производные аминокислот, которые, как было показано, дают наилучшие результаты при разделении ГЖХ. [c.285]