кажущийся конформации молекул

Кажущееся противоречие между зернистым строением и результатами нейтронного рассеяния в аморфных полимерах устраняется [86] при учете кинетического, флуктуационного характера областей порядка, стабильность которых намного выще, чем в случае низкомолекулярных жидкостей [87]. В этом случае мгновенная картина структуры расплава полимера будет соответствовать реализации лишь одной из множества возможных складчатых структур. Однако при большом времени наблюдения происходит усреднение различных конформаций молекулы, и ее поведение представляется подобным поведению невозмущенного гауссового клубка. Эти упрощенные, схематические представления качественно согласуются с результатами работы [88], в которой показано, что мгновенная форма статистического клубка является в высокой степени асимметричной, тогда как при длительно М наблюдении клубок проявляет сферическую симметрию. В этой связи представляют интерес данные Фишера [89], который показал, что гауссово распределение сегментов в аморфном полимере справедливо только в областях с линейным размером больше 2,5 нм. [c.49]

На всех стадиях расчета при анализе коротких и длинных участков Последовательности мы руководствовались исключительно энергией (внутримолекулярных взаимодействий валентно-несвязанных атомов. Рассматривая каждый раз большое количество вариантов, мы также постоянно стремились найти и отобрать для последующего счета такие структуры, в которых реализовывалось бы максимальное число взаимосогласованных друг с другом контактов между боковыми цепями, элементами основной цепи и между первыми и вторыми. В этой связи интересны результаты теоретического анализа, касающегося конформационных состояний боковых цепей полярных аминокислотных остатков. Так, расчет показал, что боковые цепи четырех остатков аргинина, т.е. всех, имеющихся в последовательности секретина, ориентированы в самых низкоэнергетических пространственных структурах молекулы во внешнюю среду. Иными словами, они автоматически приняли положения, самые выгодные с точки зрения межмолекулярных взаимодействий гормона с водой, что не учитывалось в расчете. В то же время эти положения не обеспечивают образования эффективных дисперсионных внутримолекулярных взаимодействий боковых цепей остатков Arg, что, казалось бы, свидетельствует о неудовлетворительности структуры с точки зрения. учитываемых в расчете внутримолекулярных взаимодействий. В действительности противоречие здесь кажущееся и найденные конформации (Секретина оптимальны в отношении всех видов взаимодействий. [c.383]

Концентрационные зависимости адсорбции сополимеров с различной молекулярной массой (рис. 2.3) имеют сложный характер, связанный с перестройкой структуры полимерных цепей. В разбавленных растворах в связи со значительной степенью ионизации карбоксильных групп большую роль играют силы электростатического отталкивания одноименно заряженных групп, поэтому молекулы имеют выпрямленную конформацию и образуют мономолекулярный слой на поверхности пигмента. При более высоких концентрациях на поверхности сорбируются уже ассоциаты молекул пленкообразователя. Кажущееся снижение адсорбции при более высоких концентрациях раствора пленкообразователя связано с уменьшением объема слоя вследствие сильной сольватации ассоциатов растворителем. [c.86]

Реальные цепи отличаются от идеальных взаимодействием звеньев между собой и с молекулами растворителя. Эти взаимодействия могут быть как физическими, так и химическими, простейшими из них являются столкновения звеньев. Последний вид взаимодействия, несмотря на кажущуюся простоту, приводит к существенным отклонениям свойств клубка от идеального. Во-первых, это связано с тем, что реальные цепи в отличие от гипотетической, бестелесной свободно сочлененной цепи обладают собственным объемом. Поэтому взаимодействия, связанные со столкновениями звеньев, называются объемными. Они определяются так же, как эффект исключенного объема, т. к. при столкновении звеньев объем одного из них исключается как место возможного расположения другого. В результате конформацион-ный набор реальных цепей по сравнению с идеальными заметно сужается из-за невозможности самопересечений и складывания отрезков цепи. Исключение соответствующих конформаций приводит к увеличению среднеквадратичного размера клубка. Выше говорилось о том, что свернутая конформация свободно сочлененной цепи соответствует траектории частицы при броуновском движении. На рис. 2.7 приведена эта траектория, наряду с траекторией (конформацией), реализуемой при запрете на самопересечение. [c.54]

Это может оказаться важным в случае больших молекул добавки. В работах [16,17] изучалась растворимость стерически несвободных аминов с молекулярными массами от 1364 до 2758 в ПП. Было показано, что временная зависимость растворимости стабилизаторов в полимере при 100 °С проходит через максимум и зависит от молекулярной массы стабилизатора чем выше молекулярная масса, тем выше его максимальная концентрация в ПП. Предположили, что при высоких температурах молекулы большего размера способны изменять строение полимера в большей степени, чем молекулы меньшего размера, поэтому кажущаяся растворимость может возрастать с молекулярной массой добавки, что и подтвердилось экспериментально. Таким образом, процесс растворения высокомолекулярных добавок ведет к определенной деструкции начальной структуры полимера. Уменьшение растворимости добавки со временем, возможно, связано с изменением кристалличности полимера и концентрации нерегулярных конформаций в аморфных областях полимера [16,17]. [c.123]

При анализе ряда глобулярных белков было установлено, что они имеют в растворе весьма компактные формы, размеры которых не сравнимы по величине с размерами, ожидаемыми для стержнеобразных а-спиралей сходного молекулярного веса. Гидродинамические данные и результаты светорассеяния указывают также, что пространственная конфигурация у белков этого класса более компактна, чем у беспорядочных клубков. Чтобы объяснить это кажущееся несоответствие, необходимо допустить, что молекулы глобулярных белков представляют собой сверхклубки , состоящие из коротких спиральных сегментов, разделяемых неспиральными зонами. Последние наделяют полипептидные цепи достаточной гибкостью, чтобы они могли свернуться в компактную глобулу, которая стабилизируется различного рода вторичными связями. Следовательно, в молекуле белка мы имеем как спиральные, так и аморфные участки. Что же касается синтетичесАх полипептидов, то здесь, как уже говорилось, конформация полипептидной цепи зависит от природы растворителя в одних вторичная структура этих соединений представлена спиральной формой, в других— беспорядочным клубком. Каким образом можно различить эти два типа вторичной структуры [c.101]

Переход от этой в основном упорядоченной конформации к отдельным цепям беспорядочного клубка приводит к изменению молекулярных размеров, которые проявляются в изменении светорассеяния или свойств, основанных на внутреннем трении макромолекул. За изменениями кажущейся плотности и двукратным уменьшением кажущегося молекулярного веса ДНК за счет диссоциации двойной спирали можно проследить при помощи ультрацентрифугирования в градиенте плотности (гл. IV). Наиболее наглядным доказательством существования перехода спираль — клубок в ДНК является значительное изменение ультрафиолетового спектра поглощения (гл. V). Кроме этих физико-химических методов, однозначным критерием целостности нативной спиральной структуры служит биологическая активность некоторых препаратов ДНК. Авери и др. [3411 обнаружили, что контакт некоторых бактерий с растворами ДНК может привести к трансформации наследственных характеристик микроорганизмов. Эта трансформирующая активность , которая исчезает после денатурации нуклеиновой кислоты, может быть использована в качестве наиболее чувствительного средства определения доли молекул, присутствующих в нативной двойной спирали [342, 343]. [c.127]

Отклонение процесса денатурации от схемы двух состояний может быть не только истинным, но и кажущимся, хотя сделать здесь однозначное отнесение не всегда представляется возможным. Если, например, конформация белка включает несколько доменов, то их развертывание при денатурации может происходить последовательно, в значительной степени независимо и с разной скоростью. Денатурация муль-тисубъединичных белков, имеющих четвертичную структуру, обычно начинается с диссоциации и их последующего развертывания [43, 44]. Усложняют процесс денатурации и затрудняют его интерпретацию также межмолекулярная ассоциация и вьшадение в осадок развернутых белковых цепей, что часто происходит в слабоденатурирующей среде. В результате образуется третье состояние белка. Подобным образом ведут себя карбоангидраза и стафилококковая нуклеаза, развертывающиеся при малой концентрации гуанидингидрохлорида и необратимо денатурирующие из-за малой растворимости в этих условиях. Еще одна причина сложности процесса денатурации может заключаться в неоднородности молекулярной организации белка (в присутствии других белков или молекул в ассоциированном состоянии), которая имеет место или с самого начала, или возникает в процессе развертывания. Известным примером такого рода является овальбумин. Сложный характер его перехода N О впервые был отмечен Р. Симпсоном и У. Козманом в 1953 г. и в течение более двадцати лет не мог быть объяснен [c.351]

Известны многочисленные данные, свидетельствующие о подвижности групп в белковых молекулах и многообразии конформационных состояний белков в целом (см. обзоры [1375-1379]. Во многих случаях изменение конформации происходит при изменении внешних условий (pH, температура и т.п.) или же при присоединении лигандов. Однако и при фиксированных условиях белки, по-видимому, существуют в нескольких или многих состояниях, взаимопревращения между которыми происходят достаточно быстро. Это следует, во-первых, из экспериментов по изотопному обмену протонов в белках, выявляющему наряду с быстрой стадией обмена также и более медленную стадию, которую относят к обмену протонов внутри глобулы, скорость которой лимитируется скоростью конформационного изменения белка [138О]. Во-вторых, такие изменения можно проследить, используя "репортерные группы , введенные в белок, и исследуя спектральные или иные физико-химические изменения, происходящие с белком. Например, в случае модифицированной карбоксипептидазы удалось обнаружить рН-не-зависимый конформационный переход с кажущейся константой скорости около Б с [1381]. Далее конформационная подвижность в белках прослеживается методами ядерного магнитного резонанса высокого разрешения [1382] по положению и форме сигналов от отдельных атомов и групп. Существует много других способов констатации конформационных изменений в белках [1383-1385], рассматривать которые здесь не представляется возможным. Единственно хотелось бы упомянуть о принципиальной возможности априорного расчета относительно небольших белковых молекул, дающего сразу сведения об энергиях большого набора состояний белка и, следовательно, о его конформационных возможностях [153,1386], а также о возможности компьютерного моделирования подвижности белков методами молекулярной динамики [1387,1388]. [c.96]

Огромная роль углеводов и в частности дисахаридов в функционировании живых организмов общеизвестна. Именно поэтому свойства водных растворов этих биоактивных веществ интенсивно изучаются. Однако, несмотря на многочисленные экспериментальные исследования и результаты машинного моделирования, мнения по поводу конформационного состояния молекул дисахаридов в воде весьма противоречивы. Некоторые авторы считают, что, например, конформация сахарозы [ 1, 2] в водном растворе подобна кристаллической, т.е. близка к сферической и является достаточно жесткой, но при растворении возможна потеря одной внутримолекулярной водородной связи [2]. Интерпретируя рентгеновские данные и рамановские спектры, авторы [3,4] полагают, что число внутримолекулярных водородных связей зависит от концентрации сахарозы, а при низких концентрациях их нет вообще. Однако на основании результатов ЯМР исследований машинного моделирования авторы [5] пришли к выводу о том, что в водных растворах сахарозы в отличие от мальтозы и целлобиозы водородная связь не является определяющей в формировании конформаций. Нил и Горинг [6], объясняя кажущиеся удельные расширяемости мальтозы в водном растворе, предположили, что два остатка глюкозы в молекуле В-мальтозы складьшаются за счет внутримолекулярной гидрофобной связи, перекрывая доступ растворителя к гидрофобным поверхностям. Авторы [7] также считают, что конформации мальтозы и сахарозы могут претерпевать большие изменения. Однако неизвестно, зависят ли эти конформационные изменения от концентрации. По мнению этих авторов, конформация лактозы не допускает сильных внутримолекулярных взаимодействий. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология