Другие белки плазмы крови

Никель, как и кобальт, относится к числу так называемых микроэлементов, хотя его биологические функции изучены в меньшей степени. Входит в состав многих растительных и животных организмов, стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови, нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. [c.499]

В моче людей при некоторых заболеваниях (остеомаляции, костных саркомах), при которых разрушается органическое вещество кости, содержится особый белок, получивший название по имени врача, впервые его обнаружившего, белка Бенс-Джонса. Этот белок осаждается при комнатной температуре при подкислении мочи и растворяется вновь при нагревании. Выпадает он также в осадок при нагревании мочи до 60° С, растворяется вновь при 80° С. При комнатной температуре белок Бенс-Джонса, выпадающий в осадок при нагревании мочи до 60° С, снова растворяется. Этим белок Бенс-Джонса отличается от других белков (плазмы крови), появляющихся в моче при нарушении функции почек. Источник белка Бенс-Джонса в моче не выяснен. [c.502]

Другие белки плазмы крови [c.511]

Взаимодействие ФАВ с полимерами по сути ведь тот же обычный физиологический процесс, который ежесекундно происходит в организме. Так, образование комплексов с альбумином и другими белками плазмы крови — важный этап превращений различных ксенобиотиков и эндогенных веществ. Основная функция таких комплексов — транспортная, и она вполне сравнима с поведением в организме ФАП прививочного типа. Различия в прочности комплексов ФАВ с белками приводят к тому, что некоторые из них отдают ФАВ в печени перед тем как подвергнуться метаболизму, причем белок продолжает циркулировать дальше. Другие, более прочные комплексы полностью перевариваются в клетках печени. Аналогия с поведением различных видов ФАП, описанных выше, вполне очевидна. [c.63]

Перейдем к иммобилизации белков в более общем виде. Хорошо известно, что белки плазмы крови, по крайней мере млекопитающих, практически мгновенно адсорбируются из раствора на любой границе раздела фаз, в том числе на внесенной в их раствор инородной твердой поверхности. Это существенно затрудняет, например, имплантацию искусственных органов в медицинской практике. Как показывают результаты исследований [101], адсорбирующая активность полиуретана, применяемого в хирургии, в значительной степени зависит от параметров поверхности на молекулярном уровне, что требует очень тонкой регулировки соотношений при добавке сополимеров (мочевины) и других условий синтеза. Иначе уже при незначительном отклонении от этих условий полиуретановые матрицы становятся удобны для использования в качестве подложки для выращивания, например, бактериальных культур, т. е. имеют высокое сродство к белкам. [c.553]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

Альбумины, получаемые из различных частей организма (сыворотка крови, куриные яйца, молоко и т. д.), неоднородны их обычно удается разделить на 2—3 разновидности. Альбумин можно получить и в виде кристаллов. В молекуле альбумина много серусодержащих аминокислот, но очень мало глицина. Характерной чертой сывороточного альбумина является наличие в его молекуле положительно заряженных групп это приводит к активному поглощению им анионов жирных кислот, ионов хлора и др. В тканях организма альбумин связан с липидами и другими биологически активными веществами. Сывороточный альбумин составляет около 50% всего белка плазмы крови человека (всего в плазме около 7% белков). [c.63]

Система комплемента является частью иммунной системы и осуществляет неспецифическую защиту организма от бактерий и других проникающих в организм возбудителей болезней. Систему комплемента составляют около 20 белков плазмы крови, так называемых факторов комплемента . Все реакции системы комплемента осуществляются, как правило, на поверхности микроорганизма. Белковые факторы комплемента с С1 по С9 инициируют классический путь активации комплемента, а факторы В и В участвуют в активации альтернативного пути. Инициация классического пути происходит благодаря взаимодействию компонента С1 с несколькими молекулами IgG или IgM на поверхности микроорганизма. Альтернативный путь инициируется связыванием фактора В, например, с бактериальным липополисахаридом (эндотоксином). И классический, и альтернативный пути активации комплемента ведут к расщеплению белкового компонента СЗ на два фрагмента, меньший из которых участвует в развитии воспалительного процесса, а более крупный связывается за счет ковалентных связей с поверхностью бактериальной клетки и инициирует цепь реакций, ведущих в конечном счете к ги бели бактерии. [c.488]

Изучение взаимодействия антибиотиков с белками плазмы крови, нуклеиновыми кислотами (РНК и ДНК), гепарином и другими биополимерами представляет большой научный и практический интерес. Для химиотерапии имеет определенное значение природа образующихся комплексов. Эти комплексы изучались нами методами спектроскопии и пересекающего электрофореза. Последний метод мы применили для исследования комплексообразования антибиотиков с биополимерами. [c.402]

При недостатке незаменимых аминокислот тормозится образование белка и не используются на синтез заменимые и незаменимые аминокислоты. В таком случае они расходуются нерационально на энергетические цели, И это в то время, когда организм постоянно обновляет белки. В организме идет непрерывное обновление белков. Правда, скорость обновления различных белков неодинакова. Гемоглобин, например, остается неизменным в течение жизни эритроцита. Другие белки распадаются и вновь синтезируются с некоторой определенной скоростью. Так, за один день обновляется около 1% альдолазы. В течение суток обновляется до 10% белков плазмы крови, а за неделю —около половины белков печени. [c.121]

Установлено, что с помощью парентерального питания можно в течение продолжительного времени при отсутствии белков в пище поддерживать состояние азотистого равновесия в организме и даже создать условия для положительного азотистого баланса. Прн этом содержание белков в плазме крови сохраняется на обычном уровне. Опыты с парентеральным введением человеку и животным белков, меченных радиоактивной серой (3 ), радиоактивным йодом (J ) и другими изотопами (для получения меченых белков в организм вводят те нли иные меченые аминокислоты, а затем выделяют белки для получения меченных йодом белков плазму крови йодируют в присутствии J ), показали, что после внутривенного введения белков они через [c.432]

Протромбин [725] и другие белки плазмы крови млекопитаюш,их [173] [c.269]

Т Установлено, что предшественниками белков молока являются достав ляемые к молочной железе с кровью аминокислоты, а также белки плазмы крови, главным образом, глобулины. Полагают, что 30—45% белков молока синтезируются за счет доставляемых аминокислот, а остальное количество-за счет белков крови, без предварительного распада их иа аминокислоты. Некоторое количество аминокислот подвергается в молочной железе деза минированию и образующиеся из них сс-кето кис лоты либо полностью распадаются и в этом случае они используются для энергетических целей, либо он I превращаются в другие органические вещества (жиры, углеводы). [c.530]

Сон, вызываемый барбитуратами, как и больпганством других С, с., отличается от естеств. сна. Эти в-ва облегчают засыпание, но меняют фазовую структуру сна, укорачивают т. наз. быстрый (парадоксальный) сон. Продолжительность действия производных барбитуровой к-ты определяется особенностями фармакокинетики и метаболизма, в частностн полнотой связывания с белками плазмы крови. Различают барбитураты длительного, среднего и короткого действия. [c.375]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Изучение генетически детерминированных структурных вариаций многих белков плазмы крови и других жидкостей тела имеет очень важное значение с точки зрения биологии и медицины. Такие вариации могут влиять на физико-химические свойства белков и приводить к их аномальной подвижности в соответствующих электрофоретических системах. Для некоторых белков характерна множественность форм, которые встречаются в фенотипах со сравнимой частотой, тогда как другие белки существуют преимущественно в одной обычной форме, и среди них лишь изредка обнаруживаются измененные аномальные варианты. Такие редкие варианты в определенных случаях могут быть сопряжены с патологией. В настоящем разделе рассматривается полиморфизм белков, выявляемый электрофоретическими методами. Особое внимание будет уделено белкам человека. Для знакомства с генетическими аспектами этой проблемы можно рекомендовать ряд обзоров (см., например, [433, 517]). [c.336]

Таким образом, исследование показало, что изменение среднего диаметра пор наиболее отчетливо наблюдается только для сорбентов с наибольшей толщ иной белковой обшивки (белки плазмы крови человека), в то время как для сорбентов с меньшими покрытиями (альбумин) кривые практически совпадают с таковыми для исходных сорбентов, поэтому данные для серий Сульфо и ДЕАЕ не приведены. Это, по-видимому, связано с конкуренцией двух противоположных влияний с одной стороны, с ростом толщины белковой обшивки снижается доступ макромолекул в поры, с другой стороны, макромолекулы полистирола при определенных условиях могут взаимодействовать с внешней доступной белковой обшивкой. При небольшом белковом покрытии второй фактор вносит больший (как в случае с сорбентами Карбокси, рис. 9.15в) или равноценный (в случае других сорбентов) вклад, в то время как с ростом толщины обшивки вклад первого фактора увеличивается и становится определяющим. Изменение удерживания макромолекул полистирола среднего размера только на сорбентах с покрытием из белков плазмы крови может быть связано с тем, что разнообразие форм и размеров белков, составляющих натуральную плазму крови, обусловливает образование более плотного слоя, тогда как покрытие из однородных сравнительно крупных глобул БСА получается рыхлым и проницаемым для молекул большего размера. [c.559]

Препараты на основе пиранового сополимера, испытанные в клинике (М = 18—23 тыс.) к настоящему времени еще слишком токсичны для многократных внутривенных инъекций. Снижение токсичности путем регулирования М и ММР и выбора оптимального способа введения может превратить пирановый сополимер в ценное лекарственное средство, в особенности для адъювантной терапии. При клинических испытаниях пиранового сополимера на 62 больных с далеко зашедшими формами опухолей была найдена предельная доза — 12 мг/кг в день, которая определялась токсичностью полимера [45]. При этой дозе у некоторых больных наблюдались побочные эффекты, часть из них сохранилась при снижении дозы до 8 мг/кг. Наблюдались нарушения в свертывающей системе крови, развитие гипотензии, осложнения, связанные с работой сердца, сосудов и ряд других. Эксперименты на животных не всегда дают адекватные результаты для клиники из-за значительной видовой специфичности пиранового сополимера. Отмечено сильное взаимодействие полианионов с белками плазмы крови, а также с гормонами, антигенами и другими веществами, циркулирующими в крови. Высокая токсичность полианионов препятствует клиническим испытаниям, хотя их лечебное противоопухолевое действие не вызывает сомнения. Удаление высокомолекулярных фракций из полианионов может изменить положение в лучшую сторону, так как многие из отмеченных выше побочных эффектов при этом будут ослаблены. [c.24]

Сшивки полисахаридных цепей (3.14) могут быть частично разрушены избытком того же или другого амина. Структура продукта реакции (3.13) неоднородна и, по-видимому, зависит от исходного полимера. Присоединенное аминосоединение может быть вытеснено избытком другого амина (например, белками плазмы крови), что особенно важно для ФАП. [c.78]

Вторичную резистентность к ампициллину в настоящее время обнаруживают у многих штаммов кишечной палочки, сальмонелл. На грамположительную микрофлору, спирохеты и анаэробы ампициллин действует сильнее оксациллина и слабее бензилпенициллина. При парентеральном введении ампициллина его концентрация в крови в 2-3 раза выше, чем при приёме внутрь. При приёме внутрь всасывается не более 40% дозы абсорбция уменьшается после приёма пищи. в крови после приёма внутрь отмечают через 1-2 ч. Связывание с белками плазмы крови незначительно (10-31%). При внутримышечном и внутривенном введении препарат хорошо проникает в ткани, распределяясь в них равномерно и в достаточных концентрациях. При менингите содержание ампициллина в СМЖ составляет 30-35% от такового в плазме крови. По остальным фармакокинетическим характеристикам антибиотик мало отличается от других полусинтетических пенициллинов. [c.342]

Защитная. Белки иммунной системы гаммаглобулины "узнают" и связывают чужеродные вещества, поступающие в организм, защищая тем самым его от вирусов, бактерий и клеток других организмов. Защитную функцию выполняет также белок интерферон. Белки плазмы крови фибриноген и тромбин участвуют в процессах свертывания крови, предотвращая кровопотери при ранениях. [c.229]

Связывание сульфаниламидов с белками определяет длительность их действия. Более существенный фактор, влияющий на время циркуляции препарата в крови, — его способность к реабсорбции в почечных канальцах. Сульфаниламиды, интенсивно связывающиеся с белками плазмы крови, могут конкурировать за связывание с другими ЛС. [c.360]

Ингибиторы трипсина обнаруживаются ири электрофорезе белков плазмы крови в зоне 0 - и а,-глобулинов они способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. В норме содержание этих белков составляет 2,0—2,5 г/л, но ири воспалительных процессах в организме, беременности и ряде других состояний содержание белков-ингибиторов иротеолитических ферментов увеличивается. [c.577]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Г емоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связьшает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи-процесса, в ходе которого произво- [c.139]

В сыворотке крови содержатся и другие растворимые белки — глобулины. Глобулины и образуют вторую половину белков плазмы крови 15% приходится на а-глобулин, 19% на р- и 11% на у-глобулин. Все эти белки осаждаются при различных концентрациях сульфата аммония а-глобулин осаждается при концентрации 2,05 м л, р-глобулины — при 1,64 м1л и Y-глoбyлины прн 1,34 м1л. В а-глобулинах содержатся белки, связанные углеводами и липидами, р-фракция неоднородна — в нее входят белки, содержащие железо и медь (транс-ферритин и церулоплазмин). у-глобулины также представляют собой смесь белков. Белки этой фракции играют важную роль в развитии иммунитета антитела представляют собой у-глобулины. [c.63]

Наконец, полученные этими приемами результаты следует всегда рассматривать и с учетом происхождения выделенных белков и их высокой лабильности. При проведении серии исследований свойств белкового препарата может оказаться, что исследователь изучает при последнем анализе иные виды молекул, чем в начале работы. Более того, даже свежеприготовленные препараты могут в некоторых отношениях отличаться от присутствующих в исходной ткани белков. Насколько существенными могут быть эти различия Дать какого-либо общего ответа на этот вопрос невозможно. В случае относительно стабильных белков, естественно существующих в свободном растворе (например, белки плазмы крови), можно сравнить результаты измерений в условиях, не слишком отличных от биологических, с результатами, полученными для очищенных систем. В других случаях сохранение оригинальной структуры в значительной степени доказывается способностью системы к воспроизводству in vitro своей биологической функции. Для таких структурных белков, как, например, коллаген, данные физико-химических измерений на изолированных белках необходимо дополнять прямыми электронно-микроскопическими наблюдениями тех биологических систем, в которых находятся эти белки. В некоторых же случаях почти невозможно установить, в какой степени очищенный белок является артефактом получения. [c.129]

Альбумины и глобулины. Это низкомолекулярные основные белки плазмы крови. Альбумины составляют 50—60 % всех белков сыворотки крови, глобулины — 35—40 %. Они выполняют разнообразные функции в организме входят в состав иммунной системы, особенно глобулины, и защищают организм от инфекций, участвуют в поддержании pH крови, транспортируют различные органические и неорганические вещества, используются для построения других реществ. Количественное соотношение их в сыворотке крови в норме относительно постоянно и отражает состояние здоровья человека. Соотношение этих белков изменяется при утомлении, [c.471]

В качестве примера можно привести выделение гель-фильтрацией на сефадексо 0-200 церулонлазмина — медьсодержащего белка плазмы крови человека и животных, контролирующего содержание меди в организме Контроль за ходом процесса осуществляли с помощью бумажного электрофореза. Несмотря на довольно близкие свойства церуло-плазмина и других белков исходной смеси, такая комбинация методов позволяет выделить фракции, которые содержат практически чистый препарат нужного белка (рис. 7). [c.21]

Ближайшее десятилетие представляется мне временем резкого совершенствования методов экологических исследований. Автоматическая маркировка животных, в том числе с помощью радиоизотопов, телеметрии, дистанционное наблюденне за физиологическим состоянием животных, учет их численности с самолетов и вертолетов, приборы ночного видения и много других технических новинок войдут в повседневную практику эколога. Я предвижу и психологические сдвиги в сознании своих коллег. Видимо, мы приучимся применять в своей работе весьма сложные средства исследований, значительно упрощающие реализацию теоретических идей. Например, электрофорез белков плазмы крови дает возможность быстро и точно определить границы популяций, а современные методы анализа гормонального состояния животных позволяют прогнозировать численность вида. [c.237]

На рис. 127 приведено распределение первой главной компоненты в географическом пространстве. Здесь хорошо видно наличие двух экстремумов, один - на северо-востоке, другой - на юго-западе Восточно-Европейской равнины (Лимборская, 2002). Интересно, что точно такие же экстремумы обнаружены на карте первой главной компоненты классических маркеров (в основном белков плазмы крови). Эти данные получены на основе большого массива популяций и по большому набору маркеров - по 100 аллелям 34 локусов, но по своей сути они совпали с данными по 4 локусам. Рассчитанный коэффициент корреляции этих двух карт оказался высоким и дости- ал величины 0,834. [c.358]

Учитывая, что амиодарон в значительной степени накапливается в жировых тканях, нет строгой корреляции между его концентрацией в плазме крови и антиаритмическим эффектом. Амиодарон связывается с белками крови более чем на 95%, что. следует учитывать при его комбинации с другим ЛС, интенсивно связывающимися с белками плазмы крови, например хинидином, дигоксином, новокаинамидом. Амиодарон в основном выводится с жёлчью, поэто- [c.164]

Тиопентал-натрий и другие барбитураты Повышение концентрации барбитуратов в крови из-за вытеснения их из связи с белками плазмы крови [c.313]

Распределение Л В в организме. После попадания в системный кровоток лекарственные средства распределяются по тканям организма. Характер распределения лекарственного средства определяется растворимостью его в липидах, степенью связывания с белками плазмы крови, интенсивностью регионарного кровотока и другими факторами. Большая часть ЛВ в первые минуты после всасывания попадают в те органы и ткани, которые наиболее активно кровоснабжаются сердце, печень, почки. Медленнее происходит насыщение лекарственным препаратом мышц, слизистых оболочек, кожи и жировой ткани Для достижения терапевтических концентраций ЛВ в этих тканях требуется от нескольких минут до нескольких часов. Важным фактором, определяющим распределение ЛВ, является скорость его диффузии в различные ткани. Легко и быстро происходит диффузия в интерстициальную ткань. Капилляры хорошо проницаемы и для водорастворимых, и для жирорастворимых веществ, поэтому водорастворимые препараты (например, стрептомицин), которые плохо всасываются из кишечшша, вводят парентерально. Они хорошо проникают во внеклеточные области, но не оказывают действия на центральную нервную систему (ЦНС) и другие органы, попасть в которые вещество может только преодолев мембранные барьеры. Растворимые в жирах препараты (например, газообразные анестетики) быстро распределяются по всему организму, одинаково хорошо проникая во внеклеточные и внутриклеточные области. [c.9]

Белки плазмы крови имеют специфическую структуру и своими активными группами могут связываться с различными химическими соединениями. Скорость, степень и прочность связывания зависят от конформации и компле-ментарности (соответствия) этих центров и характера возникающих при взаимодействии химических связей. По степени прочности последние можно расположить в следующей последовательности ковалентная, ионная, водородная, ван-дер-ваальсова возможны также ион-дипольные, диполь-дипольные и другие формы связи. [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология