Окисление белков ферментативное

Разрушительному действию подвергаются ДНК, липиды, нуклеиновые кислоты. Основой биологического механизма, выполняющего защитные функции, служит фермент супероксиддисмутаза. Изучение этого фермента началось еще в 1938 г., когда из крови вола был выделен белок сине-зеленого цвета, содержащий медь. Позже выяснилось, что он содержит также цинк и обладает ферментативной активностью ио отношению к реакции окисления супероксид-радикала. Предполагают, что реакция идет по схеме [c.190]

В определенных условиях молекулу рибонуклеазы можно расщепить с помощью фермента субтилизина. При этом разрывается связь между 20-м (аланин) и 21-м (серии) остатками и образуется два пептида — короткий (называемый 5-пептидом), содержащий 20 остатков, и более длинный (называемый 5-белком) из 104 остатков. Поскольку первый остаток цистеина находится в молекуле на 26-м месте, отщепление 5-пептида, состоящего из 20 первых аминокислотных остатков, равнозначно отщеплению хвоста фермента. По отдельности ни хвост , ни 5-белок не проявляют ферментативной активности, но их экви-молярная смесь активна. Очевидно, несмотря на разрыв связи между 20-м и 21-м остатками, благодаря взаимодействию боковых цепей образуется активная третичная структура. Если, так же как это делалось в случае нативного фермента, восстановить, а затем вновь окислить 5-белок, то получающийся продукт ничем не отличается от первоначального 5-белка. После добавления к реконструированному 5-белку 8-пептида активность в большой степени восстанавливается. По-видимому, правильное образование дисульфидных связей происходит и в отсутствие 5-пептида. Однако он все же несет какую-то определенную функцию, так как в его присутствии уменьшается количество осадка, состоящего, как предполагают, из молекул, связанных поперечными связями. Если опыт по восстановлению и последующему окислению производится с раствором, содержащим как 5-пептид, так и 5-белок, процент растворимого активного материала оказывается более высоким. [c.280]

Путем химических исследований экстрактов сетчатки было показано, что зрительные пигменты представляют собой соединения, у которых хромофор каротиноидной природы прикреплен к белку. Типичный пигмент родопсин (зрительный пурпур) содержит 11-чис-ретиналь в качестве каротиноидного хромофора и белок опсин. Рис. 8.11 показывает родство между рети-налем, ретинолом (витамином А) и -каротином. Животные синтезируют ретинол из каротиноидов растительного происхождения, а ретиналь получается в сетчатке при ферментативном окислении ретинола, Опсин является окрашенным белком, найденным исключительно в палочках фотопсин обнаружен в колбочках при связывании с ретиналем образует иодопсин). Опси- [c.238]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Гликоген — гомополисахарид, построенный из D-глюкозы. Методами метилирования , периодатного окисления " , частичного кислотного гидролиза и ферментативного pa щeплeния " доказано, что он является ближайшим аналогом амилопектина (см. стр. 534), т. е. обладает ветвистой структурой, построенной из а-1—4-связанных остатков D-глюкопиранозы со связями а-1 6 в точках разветвления. Отличие от амилопектина сводится к большей разветвленности и более тесной упаковке полимерной молекулы . Так, типичные гликогены имеют среднюк> длину цепи 10—14 моносахаридных остатков, из которых на внешние цепи приходится 6—10, а на внутренние —2—4 (см. рис. 11). В соответствии с этим р-амилаза гидролизует гликоген только на 40—50%, а R-фермент, расщепляющий связи а-1- 6 в амилопектине и р-декстринах, на гликоген не действует, по-видимому, из-за пространственных затруднений, создаваемых высокой степенью разветвленности . С другой стороны, конка-навалин-А—белок, не взаимодействующий с амилопектином, образует с гликогеном нерастворимый комплекс, причем существует линейная зависимость между способностью к комплексообразованию и степенью разветвления полисахарида . [c.540]

НОГО нами для бактерий оксигеназа разрывает индольное ядро Ь-триптофана с образованием М-формилкинуренина. Это первый фермент в процессе распада триптофана у млекопитающих и у бактерий (фиг. 25). Количество этого фермента в печени крыс можно повысить, добавляя им в пищу Ь-триптофан. Выделенный белок не проявляет ферментативной активности по отношению к Ь-триптофану, если в реакционную смесь не добавить какой-нибудь восстановитель, например аскорбиновую кислоту. Этот процесс, как было показано, состоит из двух стадий. Во-первых, неактивный фермент (апофер-мент) должен соединиться со своей простети-ческой группой, гематином, образуя голофермент. Для этой реакции необходим триптофан (или его аналог), так же как и источник гема-тина, такой, как метгемоглобин. Во-вторых, голофермент образуется в окисленной форме и должен быть восстановлен, чтобы осуществлять окисление триптофана. Для этого процесса восстановления необходим триптофан в небольших концентрациях [c.76]

ДПН-Н при 340лш . Кристаллич. Л., полученная из дрожжей или бактерий (цитохром Ьц), отличается от Л., полученной из животных тканей. Дрожжевая Л. (мол. в. 100000) катализирует окисление 1.-молочной к-ты в пировиноградную СНзСО(ОН)СООН окисленный цитохром С —СН3СОСООН восстановлеп-ный цитохром С. Дрожжевая Л. — белок с двумя простетич. группами флавинмононуклеотидом и геном. Первичным акцептором водорода окисляемой молочной к-ты при ферментативной реакции является флавинмононуклеотид, с к-рого электроны переходят на гем фермента и затем на цитохром С. [c.455]

Очень важный и принципиальный вопрос химии белка заключается в том, определяется ли вторичная и третичная структура белка однозначно его первичной структурой, т. е. порядком чередования аминокислот в полинентидной цепи. Ответ на этот вопрос дается опытами Анфинсена, выполненными с рибопуклеа-зой. В белке 8—8-мостики постепенно разрывались путем восстановления меркаптоэтанолом в растворе 8М мочевины. По мере разрушения дисульфидных связок происходит инактивация фермента рибонуклеазы, вплоть до полного исчезновения каталитических свойств. После окисления сульфгидрильных групп воздухом наблюдается полный возврат к исходному белку как в отношении числа мостиков, так и ферментативной активности. В этом случае сшивка 8—8-связей осуществляется обязательно в том же порядке, как в активном белке. Однако известны и противоположные примеры, особенно если белок состоит из нескольких цепей, соединенных дисульфидными сшивками. Так, например, восста- [c.85]

В случае сложных белков необходимо принимать специальные меры предосторожности, зависящие от природы небелковых веществ и от связи, которой эти последние соединены с белком. Изучая нуклеопротеиды, следует соблюдать осторожность для того, чтобы не утратить части нуклеиновой кислоты (если предметом исследования является не один белок, а весь нуклеопро-теид в целом) [25]. Оказалось, что липопротеиды чувствительны к замораживанию [26]. Простетические группы иных типов могу г подвергаться химическим [27] или ферментативным воздействиям [23], приводящим, с одной стороны, к изменению специфических биологических свойств сложных белков и, с другой стороны, к изменению растворимости или других свойств этих соединений. Так, известно, что изменение степени окисления простетической группы гемоглобина приводит к значительным изменениям его растворимости [27]. [c.11]

В непрерывной полипептидной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфинсеном. Если подействовать р-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном 50%-ном растворе мочевины (где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S-мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий 8Н-группы на месте S—S-мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S—S-мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S-мосты в данном белке (и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, пе дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цистиновые мосты S—S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [c.743]

Радиоактив1Ю меченные белки в кусочках геля уравновешивают аммонийбикарбопатным буфером и проводят протеолиз, как описано выше. Согласно некоторым методикам до ферментативного гидролиза, предлагается провести стадию алкилиро-ваиия или окисления белка [26, 61], Образующиеся небольшие фрагменты, более растворимые, чем исходный белок, пассивно элюируются с геля. Супернатантную жидкость концентрируют лиофилизацией, при этом удаляются летучие компоненты буфера. [c.233]

При изучении влияния БХШ 310 на процессы ПОЛ в митохондриях озимой пшеницы полученные данные свидетельствуют, что добавление экзогенного БХШ 310 к митохондриям вызывает значительную индукцию перекисного окисления в условиях искусственно вызванного окислительного стресса (активации ферментативного и неферментативного ПОЛ). В то же время необходимо отметить, что стрессовый белок БХШ 310 не оказывал индуцирующего влияния на ПОЛ в неактивных митохондриях и в модельном эксперименте с индукцией ПОЛ в эмульсии лино левой кислоты, что позволяет предположить, что этот белок оказывает влияние на ПОЛ путем регулирования энергетической активности митохондрий. Полученные в ходе экспериментов результаты позволяют предположить, что БХШ 310 обладает апоптической активностью, и что одна из функций БХШ 310 состоит, возможно, в разборке определенной части митохондрий, наиболее пострадавших от действия [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология