Белки содержание регуляция

Сахарный диабет. В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При недостаточности содержания инсулина возникает заболевание, которое носит название сахарный диабет повышается концентрация глюкозы в крови (гипергликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозурия) и уменьшается содержание гликогена в печени. Мышечная ткань при этом утрачивает способность утилизировать глюкозу крови. В печени при общем снижении интенсивности биосинтетических процессов биосинтеза белков, синтеза жирных кислот из продуктов распада глюкозы—наблюдается усиленный синтез ферментов глюконеогенеза. При введении инсулина больным диабетом происходит коррекция метаболических сдвигов нормализуется проницаемость мембран мышечных клеток для глюкозы, восстанавливается соотношение между гликолизом и глюконеогенезом. Инсулин контролирует эти процессы на генетическом уровне как индуктор синтеза ключевых ферментов гликолиза гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Инсулин также индуцирует синтез гликогенсинтазы. Одновременно инсулин действует как репрессор синтеза ключевых ферментов глюконеогенеза. Следует отметить, что индукторами [c.359]

Гомеостаз ионов кальция регулируется сложным путем. Ключевые роли в этом процессе играют паратиреоидный гормон (ПТГ) и тиреоидный гормон кальцитонин. При уменьшении концентрации ионов Са + возрастает секреция ПТГ — пептидного гормона, содержащего 83 аминокислотных остатка. Непосредственно под влиянием этого гормона остеокласты увеличивают растворение содержащихся в костях минеральных соединений. ПТГ увеличивает также реабсорбцию ионов a + в почечных канальцах. Суммарный эффект проявляется в повышении уровня кальция в сыворотке крови. В свою очередь при увеличении содержания ионов Са + сек-ретируется гормон кальцитоцин, действие которого состоит в снижении концентрации ионов Са2+засчет ускорения отложения кальция в результате деятельности остеобластов. Таким образом, эти два гормона действуют по системе пуш-пул (push-pull) с обратной связью (гл. 6, разд. Е.4). В процессе регуляции концентрации ионов кальция принимает участие также витамин D (дополнение 12-Г), который, судя по всему, требуется для синтеза Са2+-связывающих белков, необходимых для всасывания ионов Са" + в кишечнике, реабсорбции его в почках и растворения костной ткани. Своевременное поступление нужных количеств витамина D является [c.374]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Катализируется эта реакция ферментом киназой фосфорютазы Ь, который также существует как в активной, так и неактивной формах. Активация киназы фосфорилазы Ь происходит подобно активации фосфорилазы, т. е. путем ее фосфорилирования, которое катализируется цАМФ-зависимой протеинкиназой (гл. 13). Важная роль в активации киназы фосфорилазы принадлежит также Са " -кальмодулину — белку, участвующему в регуляции активности многих киназ (гл. 13). Активация протеинкиназы при участии цАМФ, который, в свою очередь, образуется из АТФ в реакции катализируемой аденилатциклазой, стимулируется гормонами адреналином и глюкагоном. Увеличение содержания этих гормонов приводит в результате каскадной цепи реакций к превращению фосфорилазы Ь в фосфорилазу а и, следовательно, к освобождению глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата из запасного полисахарида гликогена. Обратное превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь катализируется ферментом протеинфосфатазой. На рис. 18.6 приведен каскадный механизм мобилизации гликогена. Активация первого фрагмента каскада — аденилатциклазы — в конечном счете активирует распад гликогена и одновременно ингибирует фермент его синтеза — гликогенсинтазу (гл. 20). Следовательно, фосфорилирование гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы приводит к противоположным изменениям их активности гликогенсинтаза ингибируется, а гликогенфосфорилаза активируется, что вызывает повышение содержания глюкозы в мышцах, печени и крови, т. е. происходит быстрое включение реакций, поставляющих энергию. [c.251]

Гормональная регуляция обмена веществ осуществляется специфическими веществами — гормонами (см. главу 7). Гормоны регулируют внутриклеточный обмен через вторичные посредники, такие как циклические нуклеотиды, ионы кальция, а также белками-рецепторами и др. Изменение их содержания в клетке также влияет на скорость метаболизма. [c.37]

В последние годы немало работ в области клеточной биологии было посвящено поискам причин рака и способов его лечения. Опухолевые клетки проявляют ряд свойств, опасных для организма-хозяина, таких как способность прорастать в другие ткани, а также стимулировать рост капилляров (что обеспечивает пролиферирующим опухолевым клеткам хорошее кровоснабжение). Но одно из определяющих свойств опухолевых клеток-это аномальная реакция на сигналы, контролирующие деление нормальных клеток. Опухолевые клетки делятся сравнительно бесконтрольно до тех пор, пока не убивают хозяина. Это фатальное отсутствие сдерживающего фактора явилось стимулом для интенсивного исследования регуляции клеточного деления. Одним из результатов было появление множества широко разрекламированных успехов в этой области, многие из которых, казалось, позволяли уже понять, каким образом контролируется деление клеток и что в нем нарушено при раке. В недалеком прошлом фундаментальное отличие раковых клеток от нормальных видели в изменениях содержания циклических нуклеотидов, текучести мембраны, секреции белков, цитоскелета, ионной проводимости и многого другого... Хотя истинные молекулярные механизмы трансформации пока неясны, очевидно, что деление опухолевых клеток как в культуре in vitro, так и в тканях гораздо менее подвержено регуляции по принципу обратной связи, чем деление нормальных клеток. Например, раковые клетки в культуре обычно продолжают делиться, когда нормальные уже не делятся из-за контактного торможения. В результате они наползают друг на друга, когда не имеют больше возможности распластываться по поверхности культуральной чашки (рис. 11-12). Кроме того, опухолевым клеткам для роста требуется меньше ростовых факторов, чем нормальным клеткам (иногда это, возможно, объясняется способностью опухолевых клеток вырабатывать собственные факторы роста). [c.149]

Адреналин и глюкагон осуществляют регуляцию метаболизма гликогена путем изменения активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы (через цАМФ) таким образом, что торможение гликогеногенеза и стимуляция гликогенолиза осуществляются одновременно, т. е. реципропно. Глюкокортикоиды (11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. На содержание сахара в крови влияет также гормон щитовидной железы тироксин (подобно инсулину). Гормоны передней доли гипофиза — гормон роста (соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирньгх кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [c.283]

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

В организме существует специальный класс белков, выполняющий регуляторные функции. В первую очередь к ним относятся гормоны белково-пептидной природы. Эти белки играют основополагающую роль в регуляции клеточной и физиологической активности. Например, гормон инсулин регулирует потребление клетками глюкозы, кальцитонин — содержание кальция в крови и костной ткани и т. д. [c.45]

Как это осуществляется Изучение механизма катаболитной репрессии обнаружило, что этот тип регуляции тесно связан с внутриклеточным уровнем циклического АМФ (цАМФ), который в этом процессе функционирует в качестве эффектора. Он образует комплекс с аллостерическим белком — катаболитным активатором, не активным в свободном состоянии. Этот комплекс, присоединившись к определенному участку на промоторе, обеспечивает возможность связывания РНК-полимеразы с промотором и инициацию транскрипции. Количество образующегося комплекса определяется концентрацией цАМФ, которая уменьшается при увеличении содержания глюкозы в среде. Таким образом, глюкоза вызывает изменение внутриклеточной концентрации цАМФ. Это соединение обнаружено в клетках всех прокариот. Его единственная функция — регуляторная. Циклический АМФ образуется из АТФ в реакции, катализируемой аденилатциклазой, связанной с ЦПМ [c.122]

Применение. Витамин 8,2 применяют при лечении злокачественной анемии, цирроза печени, при нервных и психических расстройствах. Он широко используется в кормопроизводстве. В настоящее время большинство комбикормов для свиней и птиц обогащают витамином В а, особенно благоприятное действие на животных оказывает сочетание витамина с малыми дозами антибиотиков, в частности, биомицина. Витамин В]з воздействует на кроветворную функцию и на обмен белков, принимает участие в регуляции оптимального содержания в организме животного метионина, валина, треонина, лейцина, изолейцина. [c.46]

Все клетки организма имеют идентичный геном и синтезируют от 10 000 до 20 ООО различных белков, однако отличаются между собой наличием специфических для данных клеток белков. Для эритроцитов характерно высокое содержание гемоглобина, для кожи — коллагена, поджелудочной железы — ферментных белков, скелетных мышц — сократительных белков актина и миозина. Концентрация различных белков, а иногда и их спектр, изменяется с возрастом, а также при воздействии внутренних и внешних факторов среды, патологических изменениях обмена веществ. Даже относительно небольшие изменения в спектре синтезируемых белков в клетке способны существенно влиять на ее функции и структуру. Все это свидетельствует о том, что в живых организмах существует контроль белкового синтеза. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. [c.253]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Различают экстенсивную и интенсивную регуляцию активности ферментов в клетках и тканях организма. Экстенсивная регуляция обусловлена индукцией или репрессией генов, кодирующих синтез соответствующих ферментов. Увеличение или уменьшение числа активных молекул определяет суммарную активность пула данного фермента в каком-либо компартменте клетки, в ткани или целом органе. В физиологических условиях содержание того или иного фермента в клетке постоянно и регулируется двумя процессами скоростью его синтеза и распада. Оба эти процесса взаимосвязаны и контролируются на генном уровне. Увеличение скорости синтеза ферментативного белка обусловливает активацию внутриклеточных протеиназ и ускоренный распад старых молекул фермента, а снижение скорости синтеза приводит к замедлению распада ферментативного белка. [c.80]

Соматотропин влияет на ряд метаболических процессов организма. Он стимулирует рост молодых животных, повышает синтез белков во всех клетках и увеличивает содержание рибонуклеиновой кислоты в клетках. Одновременно снижается количество аминокислот в крови и уровень выделяемого с мочой азота. Механизм действия гормона на синтез белков в клетках недостаточно изучен. При введении гормона роста в организм усиливается мобилизация жира из жировых депо и использование его в энергетическом обмене. Под влиянием соматотропина происходит повышение содержания гликогена в мышцах, он участвует в регуляции водно-солевого обмена. [c.195]

Наоборот, в отнощении ячменя нет столь четких результатов. Если и были получены мутанты, имеющие количественные и качественные отличия по содержанию их запасного белка, то один Riso 56 (или Ног-2са) соответствует мутации структурного локуса Ног-2 [154]. У фасоли также было обнаружено существование доминантного гена, действие которого значительно уменьшает количество продуцируемого фазеолина [16]. Вероятно, что будут выявлены и другие типы модели регуляции. Однако и эти упомянутые результаты обнадеживают и ясно показывают, на какие новые пути ориентированы исследования. [c.61]

Рис. 10-15. Часть регуляторного каскада, который при нехватке азота активирует гены, участвующие в метаболизме азота у бактерий. Белок Р II служит регуляторной субъединицей белка п1гВ. Преимущество подобной многоступенчатой регуляции состоит в том, что она может вызывать значительные изменения в метаболизме в ответ на относительно небольшие изменения в содержании азота. Побочные ответвления этой цепи также обратимо модифицируют другие ферменты, контролируя их каталитическую активность в ответ на изменения концентрации азота.

В регуляции содержания ионов Са важная роль принадлежит витамину О, который участвует в биосинтезе Са -связывающих белков. Эти белки необходимы для всасывания ионов Са в кишечнике, реабсорбции их в почках и мобилизации кальция из костей. Поступление в организм оптимальных количеств витамина О является необходимым условием для нормального течения процессов кальцификации костной ткани. При недостаточности витамина О эти процессы нарушаются. Прием в течение длительного времени избыточных количеств витамина О приводит к деминерализации костей. [c.677]

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Гистоны — ядерные белки, играющие важную роль в регуляции генной активности. Они найдены во всех эукариотических клетках и разделены на пять классов (A[, hj, h , h , h ), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. Молекулярная масса гистонов находится в интервале от 11 до 22 kDa, а различия в аминокислотном составе касаются лизина и аргинина, содержание которых варьирует от 11 до 29% и от 2 до 14% соответственно. [c.48]

Через плазматическую мембрану транспортируются также макромолекулы. Процесс, с помощью которого клетки захватывают крупные молекулы, называется эндоцитозом. Некоторые из этих молекул (например, полисахариды, белки и полинуклеотиды) служат источником питательных веществ. Эндоцитоз позволяет также регулировать содержание определенных мембранных компонентов, в частности рецепторов гормонов. Эндоцитоз можно использовать для более детального изучения клеточных функций. Клетки одного типа можно трансформировать с помощью ДНК другого типа и, таким образом, изменить характер их функционирования или фенотип. В таких экспериментах часто используют специфические гены, что предоставляет уникальную возможность изучать механизмы их регуляции. Трансформация клеток с помощью ДНК осуществляется путем эндоцитоза — именно таким способом ДНК по- [c.143]

Первичным источником белка на нашей планете являются растительные организмы с их замечательной способностью синтезировать белок из углекислоты, воды и неорганических источников азота. Поэтому понятно, какое большое теоретическое значение имеет исследование генетических и биохимических механизмов процессов, лежащих в основе усвоения азота растениями и его превращений в аминокислоты и белки. Ассимиляция нитрата у большинства культур — это основной способ превращения неорганического азота в органические соединения. При этом нитрат превращается в аммоний за счет действия механизма поглощения нитрата и двух ферментов нитратредуктазы (НР) и нитритредуктазы (НИР). Таким образом, азот становится доступным для многих биосинтетических процессов, наиболее важным из которых с количественной точки зрения является синтез белка. Сейчас известно, что в регуляции процессов на этом пути определенную роль играют доступность нитрата и гормонов, свет и конечные продукты реакции. Данные физиологических и биохимических исследований, однако, почти не раскрывают молекулярные механизмы, лежащие в основе развития и регуляции реакций, входящих в этот процесс. Такая информация очень важна, если ученые стремятся понять, каким образом новые методы молекулярной биологии могут быть использованы для повышения эффективности ассимиляции нитрата и, следовательно, повышения содержания белка в растениях. [c.378]

Регуляция дыхания, вероятно, действует in vivo как механизм, приспосабливающий интенсивность дыхания к энергетическим потребностям клетки. В периоды быстрого распада АТФ (например, при синтезе белка) содержание АДФ и фосфата очень высоко и дыхание идет почти с максимальной интенсивностью. В то же время, когда потребность в АТФ мала (например, у покоящихся клеток), происходит накопление АТФ и убыль АДФ и фосфата, что приводит к снижению интенсивности дыхания. [c.245]

Некоторые белки участвуют в системе регуляции клеточной иди физиологической активности. К ним относятся многие гормоны, такие, как инсулин, регулирующий обмен глюкозы (при недостаточном его содержании в организме развивается сахарный диабет) гормон роста, синтезируемый в гипофизе, и пара-тиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов Са и фосфатов. Другие регуляторные белки, назьшаемые репрессорами, регулируют биосинтез ферментов в бактериальных клетках. [c.140]

Соав и Саламини [158] выяснили, что накопление зеина у кукурузы контролируют регуляторные гены. На основе изучения коллекции мутантов с измененным содержанием лизина (ген опейк и 2) или с разной степенью накопления зеина они предлагают следующую схему каскадной регуляции ген Ог активирует ген Об, который соответствует структурному гену белка В32 это играет положительную роль в накоплении зеина. Такая модель каскадной регуляции основывается на концепции иерархии между регуляторными генами. [c.61]

В организме животных после введения витаминов D были обнаружены их гидроксилированные производные, причем процесс гидроксилирования осуществлялся в печени и в почках. Эти метаболиты являются основной частью группы активных витаминов D и гораздо более эффективны в отношении регуляции кальциевого и фосфорного обмена. Одним из них является 1,25-ди-гидрокси-витамин D. Образование метаболитов зависит от пола, возраста, гормонального статуса человека или животных, а также от содержания кальция в крови. Транспорт витаминов D осуществляется специальными белками крови с молекулярной массой 18—20 kDa. Выведение витамина D и его метаболитов из организма происходит с желчью в виде глюкуронидов. [c.99]

Гистоны также являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, однако, не превышает 20—30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов (см. главы 2 и 3). [c.73]

Определяющий вклад в проблему внутриклеточной регуляции был сделан в 50-60-е годы Э.Сазерлендом, сформулировавшим представление о роли циклических нуклеотидов как вторичных посредников, накапливающихся в клетке в ответ на ней-ромедиаторный или гормональный стимул (первичный посредник) и осуществляющих связь между рецепторами и исполнительными системами. В результате дальнейшего развития этих исследований оказалось, что циклический аденозинмонофос-фат (цАМФ) регулирует обмен белков, углеводов, липидов и нуклеиновых кислот, влияет на проницаемость мембран, электрическую, сократительную и секреторную функции клеток, дифференцировку и пролиферацию. Установлена роль фосфорилирования белков как основного пути действия этого нуклеотида на клетки животных. Найдена связь между содержанием циклических нуклеотидов и характером протекания некоторых патологических процессов в тканях. Описано участие цАМФ и цГМФ в проявлении действия многих лекарственных препаратов на организм. Спустя лишь 10-15 лет после открытия, сделанного Э.Сазерлендом, представления о роли и механизме дей- [c.334]

La -penpe op служит типичным примером белка-негативного регулятора, при действии которого подавляется экспрессия контролируемых им генов. Действие репрессора в свою очередь контролируется низкомолекулярными эффекторами-в данном случае аллолактозой. В действительности /ас-оперон находится также под контролем белка-позитивного регулятора, вовлеченного одновременно в регуляцию целого ряда различных катаболитных систем Е. соН. Действие этого позитивного регулятора опосредованно контролируется оптимальным источником углерода-глюкозой. Глюкоза ингибирует транскрипцию генов /ас-оперона даже в присутствии лактозы, причем в штаммах I и O " в той же степени, что и в диких штаммах. Это означает, что действие глюкозы не влияет непосредственно на взаимодействие репрессора и оператора. Действие глюкозы реализуется через посредника, в роли которого выступает циклический АМР (с АМР). Содержание сАМР внутри клетки контролируется с помощью двух уравновешивающих друг друга процессов-синтеза при участии аденилатциклазы и деградации под действием фосфодиэстеразы (рис. 15.12). В отсутствие глюкозы наблюдается высокий, а в ее присутствии-низкий уровень с АМР в клетке. Механизм, благодаря которому содержание глюкозы в клетке контролирует уровень сАМР, неизвестен. Тем не менее не вызывает сомнений, что сАМР служит в качестве эффектора, отражающего этот аспект клеточного метаболизма. [c.181]

Уникальной характеристикой активных клубеньков является присутствие красного пигмента, леггемоглобина. Подобно гемоглобину млекопитающих леггемоглобин обладает важным свойство.м — способностью к связыванию и иммобилизации кислорода. Существенно также, что этот процесс обратим. Значение этого белка, производимого бобовыми и располагающегося в цитоплазме хозяина [558], было понято только после осознания роли кислорода. Ризобактерии — строгие аэробы, они могут расти и размножаться только в присутствии кислорода. Однако энзим, который они вырабатывают, нитрогеназа, инактивируется при высоком содержании кислорода и может фиксировать азот только в бескислородной атмосфере. Похоже, что леггемоглобин осуществляет необходимую регуляцию распределения кислорода внутри клубеньков. Он связывается с молекулярным кислородом, так что нитрогеназа не ингибируется, но связанный кислород может быть доступным в дыхательных центрах в цитоплазме хозяина вблизи бактероидов [559]. Структурная организация клубеньков также способствует быстрому удалению продуктов фиксации азота, накопление которых ингибирует связывание. [c.278]

Биологическое действие. Витамин Вд (пиридоксин) участвует в регуляции обмена аминокислот и в синтезе белка, проявляя анаболический эффект. Он также регулирует липидный обмен, усиливая усвоение ненасыщенных жирных кислот. Этот витамин входит в состав фермента фосфорилазы, который усиливает распад гликогена в тканях, способствует повышению содержания креатина в мышцах, влияет на образование серотонина, гистамина, ГАМК, которые участвуют в регуляции процессов сокращения мышц и функций нервной системы. [c.117]

Белки представляют собой азотистые соединения, в нативном состоянии обычно растворимые в воде. При денатурации нагреванием или под воздействием сильных кислот белки становятся нерастворимыми и в водном растворе коагулируют. На долю белков приходится от половины до двух третей сухой массы большинства клеток ( сухая масса — это масса клетки после удаления содержащейся в ней воды вода составляет около 80% полной, сырой массы большинства клеток). Одним из первых, кто исследовал белки систематически, был Г. Мюльдер, назвавший их в 1838 г. протеинами (от греч. протеос — важнейший, первичный). Шестью годами позднее Мюльдер писал Как в растениях, так и в животных содержится вещество, которое... и в тех и в других осуществляет важную функцию. Это одно из очень сложных веществ, способное изменять свой состав в зависимости от условий и служащее... для регуляции химического метаболизма... Без сомнения, это наиболее существенный из известных компонентов живой материи и, по-видимому, жизнь без него была бы невозможна. Поэтому это вещество должно быть названо протеином . Именно белкам и будет уделено основное внимание в ходе дальнейшего изложения — в полном соответствии с той оценкой их фундаментального значения, которое им дал Мюльдер. Основное содержание этой книги посвящено механизмам образования белков. [c.38]

С помощью такой регуляции оперонов р-белков достигаются две цели. Во-первых, концентрация р-белков устанавливается в соответствии с условиями роста клеток. Контролируя содержание рРНК, клетка регулирует продуцирование всех рибосомных компонентов. Во-вторых, другие белки, кодируемые этими оперонами, синтезируются со свойственной им скоростью независимо от трансляции генов р-белков. Синтез 3-субъединицы РНК-полимеразы может быть подвержен своей собственной аутогенной регуляции. Как EF-Tu, так и L7/L12 транслируются с повышенной эффективностью. Следовательно, в пределах систем контроля этих оперонов существуют условия для достижения различных скоростей синтеза координированно регулируемых белков. [c.203]

У многоклеточных организмов дифференцировка клеток происходит в результате экспрессии разных генов одного и того же генома, хотя типы клеток на удивление мало отличаются друг от друга по содержанию белков. Экспрессия больщинства генов контролируется на уровне транскрипции, что не исключает существенной роли посттранскрипциоиного контроля. Контроль на уровне транскрипции зависит от регуляторных белков, связывающихся с определенными последовательностями ДНК. В результате присоединения таких белков соответствующие гены либо включаются (позитивный контроль) либо выключаются (негативный контроль). Гены высших эукариот обычно регулируются путем комбинационного воздействия нескольких белков-регуляторов, осуществляющих позитивный и негативный контроль. Главные регуляторные белки играют в системе регуляции активности генов особую роль благодаря тому, что они влияют на активность сразу многих генов например, экспрессия гена туо D1 может превратить фибробласт в миобласт. [c.183]

Но, конечно, нет правил без исключений. В природе встречаются белки, вообще не содержащие некоторых из приведенных на рис. 13 аминокислотных остатков, например цистеина. В пепсине, протеолитическом ферменте с молекулярной массой около 35 ООО имеются не два десятка, как этого можно было бы ожидать, а всего лишь две аминогруппы одна в-лизина и одна Л -концевая. Но недостаток одних групп на поверхности белковой молекулы компенсируется другими. В общем, количество функциональных групп в белках, доступных модифицирующим агентам, достаточно велико и, казалось бы, нет особых проблем для ковалентной иммобилизации белковой молекулы с использованием хотя бы одной из этих групп. Тем не менее проблемы существуют и не малые. Дело в том, что в процессе ковалентной иммобилизации должны участвовать только те группы молекулы белка, которые не существенны для его функции (в нашем случае — катализа). С этой позиции попытаемся выявить в белке группы-мишени, наиболее предпочтительные для целей ковалентной иммобилизации. Для этого используем следующие критерии. Во-первых, группы-мишени должны быть высокореакциоиноспо-собными, чтобы по возможности обеспечить избирательность реакции модификации, а также ее протекание в мягких неденатурирующих условиях. Во-вторых, таких групп в белке должно быть достаточно много, чтобы обеспечить широкие возможности для введения новых химических связей в белковую молекулу с регуляцией их числа и локализации и снизить таким образом вероятность модификации активных центров ферментов. Данные о сравнительной реакционной способности и относительному содержанию аминокислотных остатков приведены на рис. 13.. [c.84]

Вместе с продуктом гена lex А Re А-белок играет ведущую роль в регуляции SOS-реакцин клетки. Как уже отмечалось, продукт гена lex А — это репрессор, контролирующий SOS-регулон, т. е. около 20 генов, которые индуцируются в ответ на воздействия, повреждающие ДНК или тормозящие ее синтез. В число этих генов входит и ген гее А. В присутствии АТФ и образующихся однонитевых (или каких-то иных производных) ДНК стимулируется протеи-назная активность Re А-белка и он расщепляет Lex А-белок. Таким образом, он дерепрессирует и свой собственный синтез, т. е. является позитивным ауторегулятором. Экспрессия генов SOS-регулона активирует процессы репарации и мутагенеза и подавляет деление клетки, поскольку среди индуцируемых находится и ген sul А, контролирующий синтез ингибитора клеточного деления. После прекращения действия повреждающих агентов содержание Lex А-белка [c.55]