Окисление белков

В табл. 8 приведены средние данные, так как различные углеводы, белки и жиры имеют свои индивидуальные особенности, не полностью окисляются в организме и т. д. В качестве продукта неполного окисления белков из организма выделяется мочевина. Именно этим объясняется, что при полном сжигании белка в калориметрической бомбе теплоты выделяется больше, чем при окислении его в живом организме. [c.61]

Окисление белка надмуравьиной кислотой [c.124]

Как уже указывалось, в присутствии окисленных липидов или в процессе перекисного окисления белки вступают в различные реакции, которые приводят к изменениям некоторых боковых цепей аминокислот, из которых состоят эти белки. Указанные аминокислоты теряют тем самым свою питательную ценность. [c.316]

ОКИСЛЕНИЕ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ НАДМУРАВЬИНОЙ КИСЛОТОЙ [c.165]

В этом случае ДК = т. е. ДК = 0,71. При окислении белков [c.210]

С помощью дифференциальной импульсной вольтамперометрии на пирографитовом электроде оказывается возможным получить сведения об аминокислотном составе нуклеиновых кислот [67], а также об их структуре в объеме раствора [68]. Показана также возможность прямого электрохимического окисления белков на пропитанном графитовом электроде. Это открывает перспективы создания новых электроаналитических методов анализа. [c.113]

Благоприятным обстоятельством явилось отсутствие триптофана и метионина, которые разлагаются при окислении белка надмуравьиной кислотой. Вышеприведенная последовательность аминокислот была установлена для инсулина быка. В случае инсулинов свиньи и овцы состав и последовательность аминокислот для основной фенилаланинов ой фракции был аналогичным, в то время как кислая фракция имела в положениях от 8 до 10 последовательность тре—сер—изл для инсулина свиньи и ала—глу (КНз)— —вал для инсулина овцы [24]. [c.411]

Поглощение О2, выделение СО2 и освобождение энергии при окислении белков, жиров и углеводов в организме [c.210]

Поглощение О , выделение СОз и освобождение энергии при окислении белков> [c.223]

Для быстрого определения белка в прессованных и сухих дрожжах применяются различные модификации метода Кьельдаля. Окисление белка протекает в два этапа окисление углерода до углекислого газа (СО2) и превращение азота в сульфат аммония (см. с. 227). [c.210]

Следует сказать, что тут приведены средние данные, ибо состав того или иного конкретного вида углевода, жира или белка имеет свои индивидуальные вариации. Что касается белков, то, как известно, в организме они окисляются не полностью. В качестве продукта неполного окисления белков выделяется мочевина, чем и обусловливается расхождение теплот сгорания в организме и калориметре. [c.27]

Для обнаружения и количественного определения аминокислот по окончании разделения высушенные хроматограммы обрабатывают 0,5%-ным раствором нингидрина в ацетоне. Аминокислоты проявляются в виде фиолетовых пятен пятна вырезают, окрашенный комплекс извлекают спиртовым раствором сернокислой меди и интенсивность окраски измеряют при длине волны 575 ммк. По калибровочным кривым, построенным для каждой аминокислоты, находят концентрацию компонентов смеси. Определение цистина производят после превращения его в цистеиновую кислоту путем предварительного окисления белка надмуравьиной кислотой (см. гл. IV, 1). [c.44]

О)гласно современным взглядам катализатор создает такие условия для протекания химических реакций, при которых взаимодействие веществ требует меньшей энергии активации, меньшего избытка энергии. Если энергия активации молекул велика, то при низких температурах скорость реакции без катализатора будет мала. Например, содержание в нашем организме таких катализаторов, как ферменты, позволит завершить окисление пищевых веществ через несколько часов при температуре около 37° С, тогда как без катализатора быстрое окисление белков, жиров и других составных частей пищи требует нагревания на сотни градусов. Если уголь содержит примесь соединений железа, он заметно окисляется уже при комнатной температуре. [c.304]

Взято из данных анализа гидролизата окисленного белка. [c.81]

Цистеиновая кислота, цистеин-5-сульфоновая кислота и другие сильнокислые вещества проходят через катиониты без задержки, и хотя при идеальных условиях возможно определить эти вещества в элюате, более успешные результаты получаются при использовании для их разделения анионитов. Шрам и др. [21 ] разработали способ окисления белков, содержащих цистеин, с последующей хроматографией цистеиновой кислоты на анионите дауэкс 2-Х10 при работе этим методом выход цистеиновой кислоты составляет 90 2%. В описанном ниже методе используется дауэкс 2-Х10, но можно применять и другие основные смолы, такие, как дауэкс 1 и IRA-400. [c.84]

Фиг. 37. Хроматографическое разделение гидролизата окисленного белка Бенс-Джонса [21].

Токсическое действие О2 на микроорганизмы заключается в инактивации чувствительных к окислению белков (например, сульфгидрильных групп нитрогеназы), а также в образовании сверхактивных производных кислорода. Образование активных форм кислорода происходит при работе некоторых ферментов [c.98]

Окончательное окисление может произойти, если тот или иной субстрат сначала превратится в центральный интермедиат аце-тил-КоА или другие интермедиаты ЦТК. Для окисления белков микроорганизмы выделяют внеклеточные протеазы, которые гидролизуют белки до коротких пептидов и аминокислот. Таким свойством обладают некоторые бактерии и грибы, в основном патогенные, вызывающие порчу продуктов, а также почвенные микроорганизмы. Разложение белка микроорганизмами аммонификация) всегда сопровождается образованием ряда продуктов амми- [c.151]

Гуанидин также образуется при окислении белков он может быть также получен синтетическим путем. Он является кристаллическим, бесцветным и расплывающимся веществом. [c.205]

В этой главе рассматриваются главным образом реакции замещения белков их в зависимости от состава, структуры и функции последних. Проведение реакции в условиях, удовлетворительных для аминокислот, может привести к денатурации или распаду белков. Таким образом, особое внимание будет уделено вопросам выбора условий химической модификации нативных белков. Изменение белков под действием ферментов будет рассматриваться только в наиболее важных случаях, когда осуществляется не глубокий гидролиз, а скорее небольшое число незначительных специфических изменений (например превращение яичного альбумина в плакальбумин или окисление белков под действием тирозиназы). Все прочие реакции, приводящие к гидролизу пептидной связи, из рассмотрения исключаются. [c.270]

При окислении белков, углеводов и жиров, поступающих в организм с пищей, выделяется энергия, эта энергия аккумулируется в АТФ, т. е. накапливается в процессе превращения аденозинмонофосфорной кислоты (АМФ) и аденозиндифосфорной кислоты (АДФ) в АТФ. [c.664]

Одной из основных ферментативных схем метаболистической цепи превращений является, как известно, процесс окисления белка [c.110]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

SH- и S — S-группы элиминируют с помощью количественной и необратимой реакции окисления белков надмуравьиной кислотой. В результате этой реакции цистеин или цистин превращается в цис-теиновую кислоту [86]. [c.33]

Известно, что скелетные мышцы и клетки нервной систе используют для своей деятельности в качестве источника энер преимущественно глюкозу, входящую в состав углеводов, тог как для работы сердечной мышцы необходимы в значительн количестве жирные кислоты, являющиеся составной част жиров. Использование белков в качестве энергетического ма риала весьма невыгодно для организма во-первых, белки яв. ются наиболее дефицитным и ценным пищевым веществ( во-вторых, при окислении белков, сопровождающемся выделе ем энергии, образуются вещества, которые обладают существ ным токсическим действием. [c.200]

После электронного восстановления активного центра возникают кинегачески стабилизированное неравновесное состояние. Атом металла в активном центре восстановлен, но его непосредственное окружение изменено настолько, насколько это позволяет замороженная в матрице и поэтому не изменившаяся глобула. Непосредственное окружение активного центра претерпевает колебательную релаксацию, но пространственная структура глобулы остается той же, какой она была в равновесном окисленном белке. Однако новое состояние активного центра и его ближайшего окружения должно в условиях равновесия соответствовать конформации всей белковой глобулы. Напряжение между измененным активным центром и остальными частями макромолекулы приводит к изменению спектральных и магнитных характеристик активного центра. Так возникает конформационно неравновесное состояние белка ион металла восстановлен, но структура большей части глобулы соответствует окисленному состоянию иона металла. Методы получения, фиксирования и исследования конформационно неравновесных состояний могут с успехом использоваться не только для отдельных белков, но и для внутриклеточных органелл, клеток и целых тканей. [c.71]

ИМИ прием лучше всего можно продемонстрировать на примере сигналов при +3,3 м. д. в спектре восстановленного цитохрома и при +23,4 м. д. в спектре окисленного белка. Предполагается, что оба эти сигнала принадлежат метильной группе метионино-вого лиганда. Причины такого отнесения сигнала в восстановленном состоянии уже были рассмотрены, что же касается окисленного белка, то для него при отнесении указанного сигнала руководствовались следующими соображениями. Интенсивность сигнала соответствует трем эквивалентным протонам, а ширина достаточно велика, чтобы быть обусловленной релаксацией за счет близости атома железа. Кроме того, величина сдвига сигнала также соответствует ядрам, находящимся вблизи железа. Редфилд и Гупта взяли смесь восстановленного и окисленного цитохрома (1 1) и подвергли образец воздействию излучения при частоте, соответствующей сигналу +23,4 м. д., при мощности излучения, достаточной для насыщения сигнала в этом положении. Другими словами, они провели эксперимент по методике двойного резонанса таким образом, что сигнал при +23,4 м. д. исчез. Было замечено, что при этом уменьшился и сигнал при +3,3 м. д. Отсюда было сделано заключение, что электронный обмен между двумя формами белка идет быстрее, чем успевают релаксиро-вать метильные протоны метионина к своему равновесному состоянию в магнитном поле. Другими словами, насыщение резонансного сигнала метильных протонов в окисленном белке передается на резонансный сигнал тех же протонов в восстановленном белке. Эти эксперименты подтверждают, что указанные два сигнала действительно принадлежат одной и той же метильной группе. Следует отметить два обстоятельства. Во-первых, если насыщать сигнал, имеющий химический сдвиг 3,3 м. д., то это никак не влияет на сигнал при 23,4 м. д., поскольку последний очень быстро релаксирует. Во-вторых, два отдельных сигнала могут наблюдаться от смеси окисленного и восстановленного белка только в том случае, когда частота обмена между двумя состояниями окисления меньше, чем разность частот между двумя сигналами. Скорость переноса электрона между восстановленным и окисленным цитохромом с была оценена путем измерения степени уменьшения резонансного сигнала при 3,3 м. д. и времени спинрешеточной релаксации Т для этого сигнала с использованием некоторых теоретических построений [28, 29]. Было показано, что в отсутствие малых ионов транспорт электрона происходит быстрее при pH 10, т. е. в изоэлектрической точке цитохрома с, причем добавление солей при этом pH не влияет на скорость переноса электрона, тогда как уже при небольшом отклонении от изоэлектрической точки скорость обмена зависит от ионной силы [30]. [c.398]

Уксусная кислота, образующаяся при распаде жирных кислот, а также при окислении белков и углеводов, окисляется до воды и углекислого газа. Это окисление возможно благодаря вовлечению уксусной кислоты (точнее ацетил-коэнзима А) в цикл трикарбоновых кислот. При этом уксусная кислота взаимодействует с щавелевоуксусной кислотой и образует лимонную кислоту. [c.155]

Далее нужно иметь в виду, что в точных анализах цистин следует определять после окисления белка надмуравьиной кислотой с образованием цистеиновой кислоты (метионин при этом переходит в метионинсульфон, а остальные кислоты частично [c.149]

Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]

Хере обнаружил, что, когда надмуравьиную кислоту окисляют при 0° (а не при —10°), до 10% тирозина превращается в хлортиро-зин. При более высоких температурах это превращение протекает более интенсивно. Если перед окислением белка из раствора удалить ионы хлора, то можно без опасения работать при более высокой температуре, например при 0°. Свободную от хлоридов рибонуклеазу можно получить, пропуская 10%-ный раствор этого белка в 0,01 М уксусной кислоте через короткую колонку, с набивкой из дауэкс [c.99]

До сих пор еще окончательно не выяснено, являются ли меланины (черные или коричневые пигменты кожи, волос и некоторых опухолей) сложными белками, обладающими простетической группой, или же они представляют собой частично окисленные белки, содержащие несколько окисленных колец. Меланин меланотических опухолей связан с глобулиновой фракцией. Если ткань этих опухолей обработать панкреатином, то меланин растворяется и может быть вновь осажден путем прибавления уксусной кислоты [295]. Меланины не содержат серы, [c.265]

Продуктами реакции являются аммиак, а-кетокислота и аминокислота или пептид. Необходимо отметить, что дегидропептиды гидролизуются экстрактами органов быстрее, чем пептиды [25], и что они также расщепляются ферментами панкреатического сока [26, 27]. Эти факты позволяют предположить, что окисление белков и пептидов может иногда происходить без гидролитического расщепления пептидной связи или может этому расщеплению предшествовать. [c.367]

После Хента новая попытка обобщить накопленные данные была предпринята только через 25 лет уже на основании теории химического строения. Кроме того, новое направление толкованиям результатов изучения продуктов распада белковых частиц (в том смысле, в каком предполагал Ю. Либих) дало открытие А. Бешана. В 1856 г. среди продуктов окисления белков Бешан [c.57]