Кинетика ферментативного воздействия

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Таким образом, метод Мэйна для определения константы субстрата по данным стационарной кинетики нельзя считать универсальным, однако принцип Слейтера, положенный в его основу,— избирательное влияние на одну из стадий процесса — является цдодотворным. Видимо, подбирая для каждой конкретной ферментативной реакции свой специальный способ воздействия на одну из стадий процесса, можно добиться положительного результата в измерении Кв, что чрезвычайно важно в исследовании кинетики и механизма действия ферментов. [c.56]

Довольно сложной проблемой в изучении кинетики трехстадийных ферментативных реакций является определение значений индивидуальных констант 2, 3 и К (схема 7.1). Как видно из уравнения (7.4), кинетический анализ трехстадийной реакции в стационарном режиме ее протекания не позволяет в общем случае раздельно определять значения индивидуальных констант. Однако в ряде случаев значения кг, кз и Кз можно определить путем селективного воздействия каких-либо эффекторов на отдельные стадии (ацилирования или деацилирования) стационарной ферментативной реакции. [c.145]

Кинетика ферментативного воздействия 721 [c.721]

Кинетика ферментативного воздействия 7 23 [c.723]

Кинетика ферментативного воздействия 725 [c.725]

Кинетика ферментативного воздействия 727 [c.727]

Для того чтобы расшифровать природу активного центра, возможны различные пути а) исследование поведения всей молекулы белка-фермента, в частности, изменений каталитического эффекта при различных воздействиях на нее б) исследование свойств отдельных фрагментов ферментной молекулы, ее осколков , т. е. активных продуктов распада, образующихся при частичном гидролизе ферментативного белка в) создание и изучение ферментных моделей, низкомолекулярных веществ, простых по своему строению и обладающих каталитическим действием, подобным ферментному. Важным путем является также изучение кинетики ферментных реакций. Выясняя влияние различных факторов на скорость данной реакции, мы всегда можем сделать [c.327]

Кинетика ферментативного воздействия [c.729]

Кинетика ферментативного воздействия 731 [c.731]

При воздействии кавитационного ультразвука происходит необратимая инактивация лизоцима [64], вызванная, видимо, разрушением какой-либо важной для каталитической активности функциональной группы активного центра фермента. В роли такой лабильной группы могут выступать, например, остатки триптофана 62, 63 или 108 активного центра лизоцима, модификация которых приводит к потере ферментативной активности [66—69]. Умень-ше(гие ферментативной активности лизоцима ирй озвучивании раствора фермента следует кинетике первого порядка [64]. [c.160]

Кинетика ферментативного воздействия 733 [c.733]

В последнее время широкое применение получили также релаксационные методы исследования кинетики ферментативных реакций. Они основаны на принципе, предполагающем, что при быстром внешнем воздействии на систему (изменение температуры, давления, электрического поля) время, необходимое системе для достижения нового стационарного состояния, зависит от скорости химической реакции (или иногда от скорости диффузии реагентов). Переход системы к новым стационарным концентрациям реагентов называется химической релаксацией . Если отклонение от равновесия, вызванное внешним воздействием, невелико, то кинетику релаксации можно описать с помощью дифференциальных уравнений с постоянными коэффициентами. Релаксационные методы, используемые для исследования быстрых химических реакций в растворах, имеют высокую разрешающую способность. Так, например, метод поглощения ультразвука обнаруживает время разрешения вплоть до наносекундного диапазона. Именно поэтому релаксационная кинетика широко используется при исследовании механизмов ферментативных реакций. [c.109]

Релаксационная кинетика. При быстром возмущающем воздействии на систему (изменение т-ры, давления, электрич. поля) время, к-рое необходимо системе для достижения нового равновесия или стационарного состояния, зависит от скорости процессов, определяющих каталитич. ферментативный цикл. [c.82]

Эффективность процесса получения сахаров зависит от ряда других факторов и в значительной степени — от стабильности ферментов, роли ингибирующего влияния на них продуктов, а также конструкции установки, в которой процесс реализуется Поэтому возникает задача обобщения кинетических закономерностей ферментативной деструкции целлюлозы, разработки математических моделей, отражающих кинетику, механизм и количественные характеристики происходящих процессов, в том числе с учетом особенностей функционирования реакторов разной конструкции Решение этой задачи с применением методов математического моделирования на ЭВМ позволяет осуществлять оптимизацию биотехнологических процессов ферментативной конверсии полисахаридов, корректно и оперативно планировать и прогнозировать их результаты, учитьшать количественный вклад каждого из факторов, влияющих на эффективность процесса, определять пути воздействия на них, приводящих к положительным результатам [c.5]

В данной работе кратко излагаются теоретические основы воздействия умеренного гидростатического давления на ферменты, описывается разработанная в Межфакультетской лаборатории им. А. Н. Белозерского МГУ оригинальная оптическая кювета для спектрофотометрического изучения ферментативной кинетики под давлением и приводятся некоторые результаты исследования лактатдегидрогеназы. [c.162]

В настоящее время для анализа механизмов ферментативных реакций щироко используются экспериментальные и теоретические методы релаксационной кинетики. Релаксационные методы исследования кинетики химических реакций основаны на том принципе, что при быстром внещнем воздействии на систему (изменение температуры, давления, электрического поля) время, которое нужно системе для достижения нового равновесия (или стационарного состояния), зависит от скорости химической реакции (или иногда от скорости диффузии реагентов). Переход системы к новым равновесным концентрациям реагентов иногда называют химической релаксацией. [c.172]

В этой связп следует упомянуть опыты некоторых биохимиков (П. Элоди), показавших, что ряд важных ферментов гликолиза — альдолаза, дегидрогеназа фосфоглицерпнового альдегида — усиливают свое действие при добавлении в среду некоторых неводных растворителей (диметилформамида), специфически воздействующих на третичную структуру белков (см. стр. 81). Этот результат показывает, что изучение ферментативного катализа в водных растворах может и не вскрыть максимальной потенции фермента как катализатора определенной реакции. При всем том изучение кинетики ферментативной реакции является наиболее общим методом исследования ферментов. [c.155]

Известно [17], что неконкурентное ингибирование ферментативной активности а-химотрипсина борной кислотой обусловлено взаимодействием ингибитора с имидазольной группой остатка гистидина-57 активного центра фермента. В табл. 20 приведены результаты совместного воздействия борной и н-гексилборной кислот на кинетику гидролиза анилидного субстрата, катализируемого а-химотрипсином [18]. Определить, принимает ли гистидин-57 активного центра фермента участие в связывании н-гексилборной кислоты. [c.97]

Весьма важным разделом Ф.х., тесно связанным с хим. кинетикой, является учение о катализе, т. е. об изменении скорости и направления хим. р-ции при воздействии в-в (катализаторов), участвующих в р-ции, но остающихся химически неизменными после каждого цикла превращений и поэтому не входящих в состав конечных продуктов. При гомогенном катализе катализатор и реагирующие в-ва находятся в одной фазе в мол.-дисперсном состоянии, товда как при гетерогенном катализе катализатор образует самостоят. фазу, отделенную границей раздела от фазы, вк-мй находятся реагирующие в-ва. Наличие границы раздела фаз в гетерогенном кягализе означает его зависимость сгг физ. состояния пов-сти катализатора и его изменений в ходе р-ции. В качестве самостоят. типа рассматривают микрогетерогенный катализ, напр, ферментативный катализ и мембранный катализ, играющие особенно важную роль в биол. процессах. Быстро развивается металлокомплексный катализ, характеризующийся весьма высокой селективностью и мягкими условиями осуществления р-ций. [c.94]

Объем информации, который можно получить при изучении стационарной кинетики, сравнительно велик, в особенности, если при этом удается найти способы избирательного воздействия на некоторые стадии процесса. Однако во многих случаях исследование стационарной кинетики не позволяет получить исходные данные для расчета констант скорости отдельных стадий ферментативной реакции, в особенности констант скорости образования фермент-субстратных комплексов. Между тем для понимания механизма ферментативных процессов изучение именно этих стадий имее.т принципиальное значение. [c.20]

Этот общий подход был до сих пор не очень популярен в энзимологии, вероятно, потому, что интерпретация некоторых результатов, полученных в ранних исследованиях, оказалась затруднительной. Эти трудности возникали не из-за отсутствия точных сведений об электронном строении субстратов ранние представления Ингольда [1] об индуктивных эффектах были вполне достаточны для необходимых качественных оценок. Такие оценки можно было произвести на основе полуколи-чественных эмпирических уравнений Гаммета [2, 3] и Тафта [4]. Недоставало лишь строгой теории ферментативной кинетики. Формальные механизмы реакции были неясны, и невозможно было выяснить, какие именно константы скорости или их комбинации подверглись воздействию. Обычно предполагалась псевдоодносубстратная кинетика, и иногда это предположение дополнялось предположением о равновесных условиях реакции редко гарантировалось определение истинных начальных ско- [c.192]

В последнее десятилетие в зиач/ительной степеии бла,годаря работам Эйгена широкое эксперимеитальное и теоретическое развитие получили быстрокинетические релаксационные методы. Релаксационные методы основаны на том, что при быстром возмущающем воздействии на систему (изменение температуры, давления, электрического поля) время, которое необходимо сиАеме для достижения нового равновесия (или стационарного состояния) зависит от скорости и механизмов химических реакций (или иногда от скорости диффузии реагентов). Рассмотрим принципы релаксационной кинетики на примере обратимой ферментативной реакции с участием произвольного, числа п промежуточных соединений (Eigen, Hammes, 1963) [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология