Молекулы кодоны

Последовательность превращений заключается в том, что сначала отщепляется молекула т-РНК, а затем возникает пептидная связь. Последний процесс катализируется двумя специальными ферментами, причем энергия доставляется молекулой ГТФ . При этом молекула м-РНК скользит по поверхности рибосомы, освобождая участки связывания (кодоны) для молекул т-РНК, несущих следующие аминокислоты. т-РНК отщепляется от карбоксила конца цепи лишь после завершения строительства всей полипептидной цепи. [c.393]

Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

Выше уже говорилось о том, что коллинеарность последовательностей кодонов и аминокислот была доказана путем прямых определений нуклеотидных последовательностей в молекулах РНК и ДНК и соответствующих последовательностей аминокислот в белках (разд. В, 2, и). [c.252]

Все генетические приказы , отдаваемые клетке, исходят от ДНК-Молекулы как ДНК, так и белков построены в виде цепочек, состоящих в первом случае из нуклеотидов, а во втором —из аминокислот. Молекулы ДНК, как правило, двухцепочечные, т. е. состоят из двух образующих двойную спираль полинуклеотидных цепочек комплементарные основания противоположных цепочек образуют нуклеотидные пары (рис. 2-21). В настоящее время твердо установлено, что большая часть генетических сообщений в ДНК представляет собой последовательность кодовых слов , или кодонов. Каждый кодон состоит из трех нуклеотидов (или трех нуклеотидных пар, если ДНК двухцепочечная) и соответствует одной из 20 аминокислот, из которых построены белки. Последовательность кодонов в ДНК определяет, в каком порядке должнь соединяться аминокислоты при синтезе каждого из многочисленных белков. [c.18]

Информация, необходимая для построения определенной аминокислотной последовательности, содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК). Молекула ДНК является полинуклеотидом, образованным основаниями аденином (А), гуанином (G), цитозином (С), тимином (Т), остатками фосфорной кислоты и 2-дезоксирибозой в качестве углеводного компонента. Все ДНК построены как регулярные двойные спирали, структура которых стабилизирована водородными связями между комплементарными парами оснований А — Т и О — С. В ДНК каждые три следующих один за другим нуклеотида (триплетный код) кодируют одну аминокислоту (189 — 192]. Для 20 протеиногенных аминокислот существуют 64 кодовые единицы (кодона), из которых по 6 приходится на аминокислоты Leu, [c.391]

Отличие в единственном основании в молекуле ДНК или единичная ошибка в считывании кода вызывает изменение в последовательности аминокислотных остатков. Тот микроскопический дефект в молекуле гемоглобина, который является причиной серповидноклеточной анемии (стр. 1055), был прослежен до единичного гена — участка цепи ДНК, в котором, по-видимому, произошла замена кодона ТЦА на АЦА. Имеются данные в пользу того, что антибиотики способны, изменяя рибосому, вызывать ошибки в считывании кода, которые могут привести к гибели организма. [c.1065]

Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

Установлено, что три нуклеотида выбирают аминокислоту для включения в полипептидную цепь можно сказать, что ген представляет собой последовательность трехбуквенных слов (названных кодонами), составленных при помощи четырехбуквенного алфавита — А, Т, G, С для ДНК и аналогично А, U, G, С для РНК. Таким образом, 146 кодонов, 438 букв (плюс несколько кодонов, служащих сигналами начала и прекращения синтеза) должны составлять ген, кодирующий синтез -цепи гемоглобина, содержащей 146 аминокислотных остатков. Каждая молекула РНК производит сотни -цепей в зрелом эритроците имеется около 100 000 000 молекул гемоглобина. [c.461]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

А. Дауном и Г. Гамовым в 1952-54, к-рые показали, что последовательность нуклеотидов, однозначно определяющая синтез той или иной аминокислоты, должна содержать не менее трех звеньев. Позднее было доказано, что такая последовательность состоит из трех нуклеотидов, названных кодоном, или триплетом. Т. к. молекулы нуклеиновых к-т, на к-рых происходит синтез мРНК или белка, состоят из остатков только четырех разных нуклеотидов, кодонов, отличающихся между собой, м. б. всего 64. [c.518]

Принимая во внимание это обстоятельство, в настоящее время ГРЧ синтезируют методами генетической инженерии в специально сконструированных клетках бактерий. Будучи синтезированным в клетках Е. соИ, ГРЧ содержит дополнительный остаток метионина на НгН-конце молекулы. Биосинтез ГРЧ из 191 аминокислотного остатка бьш осуществлен в 1979 г. Д. Гедделем с сотрудниками. Сначала клонировали двунитевую кДНК далее путем расщепления получали последовательность, кодирующую аминокислотный порядок гормона, за исключением первых 23 аминокислот, — с фен (—NH2) до лей (23), и синтетический полинуклеотид, соответствующий аминокислотам от первой до двадцать третьей со стартовым ATG-кодоном в начале. Затем два фрагмента объединяли и подстраивали к паре 1ас-промоторов и участку связывания рибосом. Конечный выход гормона составил 2,4 мкг на 1 мл культуры, что составляет 100 000 молекул гормона на клетку. Полученный гормон на конце полипептидной цепи содержал дополнительный остаток метионина и обладал значительной био- [c.138]

Наиболее тщательно изучена структура низкомолекулярной тРНК. Во всех этих молекулах существуют двухцепочечные участки, стабилизированные водородными связями с образованием трех шпилек, к которым иногда добавляется четвертая. ( клеверный лист ). Структура одной из тРНК установлена методом рентгеноструктурного анализа [72—74] (рис. 2-24). Нерегулярность и сложность формы молекулы ставит ее в один ряд с молекулами глобулярных белков. Обратите внимание на расположенный в нижней части рисунка антикодон (триплет оснований), структура которого обеспечивает спаривание с тремя основаниями кодона, детерминирующего определенную аминокислоту, в данном случае фенилаланин. [c.134]

Код А-Н, согласно утверждению Меклера, отражает высокую стерео-комплементарность каждой аминокислоты своим антикодонам. Однако 1ежду ними не только не может быть такой комплементарности, но в данном случае это понятие вообще лишено смысла. Дело в том, что размеры взаимодействующих молекул столь различны, что аминокислота может взаимодействовать разве что только с одним из трех нуклеотидов нтикодона, занимая не более половины его ван-дер-ваальсовой поверх- ности. Такое взаимодействие неспецифично и, следовательно, не в состоянии кодировать образование компле ов аминокислоты со своими антикодонами. Таким образом, кода А-Н в природе не должно существовать. Избирательно могут взаимодействовать не отдельные аминокислоты с кодонами и антикодонами, а полипептидные цепи белков с полинуклеотидами, но формирование подобных комплексов в кодировании не нуждается, да оно и немыслимо. [c.533]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Хорошим примером полицистронной мРНК является РНК малого РНК-содержащего бактериального вируса (фага) MS2. Фаг MS2 — сферический он имеет диаметр 2,5 нм и молекулярную массу 3,6 10 дальтон. Фаг построен из 180 субъединиц белка оболочки с молекулярной массой 14700 дальтон каждая, одной молекулы так называемого А-белка с молекулярной массой 38000 дальтон и одной молекулы РНК с молекулярной массой 10 дальтон. После попадания фага в клетку Е. соИ (а также в бесклеточной системе трансляции) эта РНК служит матрицей для белка оболочки, А-белка и субъединицы РНК-репликазы с молекулярной массой 62000 дальтон, которая в состав фага не входит. Схема расположения соответствующих цистронов вдоль цепи этой мРНК дана на рис. 6. Цепь начинается с G, имеющего трифосфат на своем 5 -гидроксиле. Далее следует длинная некодирующая нуклеотидная последовательность. Общая длина 5 -концевой некодирующей последовательности 129 остатков в ней встречаются триплеты AUG и GUG, которые, однако, не являются инициаторными. Первый инициаторный кодон, GUG, начинает кодирующую последовательность А-белка (А-цистрон). А-цистрон имеет длину 1179 остатков и заканчивается терминаторным кодоном UAG. Затем идет некодирующая вставка длиной 26 остатков. Следующая кодирующая последовательность начинается с AUG и имеет длину 390 остатков это —цистрон белка оболочки (С-цистрон). Он оканчивается терминаторным кодоном UAA, и за ним непосредственно следует второй терминаторный кодон UAG. Последовательность длиной 36 остатков отделяет С-цистрон от S-цистрона, кодирующего субъединицу РНК-синте-тазы. S-цистрон начинается с AUG, имеет длину 1635 остатков и заканчивается UAG. За ним через один остаток (т. е. не в фазе) имеется еще один терминаторный триплет UGA. З -концевая некодирующая последовательность имеет общую длину 174 остатка и заканчивается аденозином со свободной г/мс-гликольной группиров- [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология