Гликозидазы

Гликозидазы обыкновенно обладают широкой специфичностью в отношении структуры гликоновой части субстрата. Так, р-глюкозидаза из сладкого миндаля способна катализировать гидролиз производных как глюкозы, так и галактозы [c.28]

Общее свойство гликозидаз — довольно высокое сродство их активных центров к отщепляемому моносахаридному остатку. Как правило, величина константы ингибирования для моносахаридов — ПродуКТОВ ферментативного гидролиза — близка к величине константы Михаэлиса для соответствующего субстрата. Аналоги или некоторые производные таких моносахаридов являются, по-видимому, наиболее эффективными конкурентными ингибиторами гликозидаз, известными к настоящему времени. В качестве приме- [c.28]

Горький миндаль, давший красивую цветную реакцию, содержит сложное вешество, которое называется амигдалином. И в этом же миндале есть фермент гликозидаза, который способен разлагать амигдалин в присутствии воды на более простые вещества. После сложной цепочки превращений, которую мы простоты ради опустим, образуется ферроцианид натрия Ка4[Ре(СК)б]. Именно он с последней каплей хлорида железа и дает такое яркое окрашивание. [c.76]

Таким образом, ДНК-гликозидазы выполняют важную функцию в процессах репарации (восстановление структуры) молекулы ДНК. [c.500]

Но отчего же сладкий миндаль не дает такой реакции В нем нет амигдалина. Но фермент гликозидаза есть, и этим можно воспользоваться для еще одного опыта. [c.76]

Гликозидами называют соединения, состоящие из углеводной и неуглеводной части, но соединенные гликозидной связью. Углеводная часть гликозидов в этом случае носит название гликон , а неуглеводкая — агликон . Ферменты, катализирующие гидролиз гликозидов, называют гликозидазами, и в том частном случае, когда гликозиды являются производными глюкозы, гидролизующие их ферменты называются а- или р-глюкозидазами (в зависимости от конфигурации глюкозидной связи, соединяющий остаток 13-глюкозы с агликоном). При изучении а- или р-глюкозидаз в качестве субстрата широко используют л-нитрофениловый эфир а- или р О-глюкопиранозы илн, как их иначе называют, л-нитро-фенил-а- илн р-О-глюкопиранозид. [c.13]

Ферментативный гидролиз гликозидов. Этот наиболее старый метод определения конфигурации гликозидов, использованный впервые Э. Фишером, основан на том, что природные ферменты, выделяемые часто, как и соответствуюш,ие гликозиды, из растительных объектов, обладают строгой стереоспецифичностью. В частности, ферменты, расщепляющие гликозидные связи (гликозидазы), разделяются на а-глико-зидазы, расщепляющие только а-гликозиды, и р-гликозидазы, расщепляющие р-гликозиды. Наиболее употребительными среди первых является а-мальтаза, среди вторых — эмульсин. Для установления кон- фигурации у гликозидного атома исследуемый гликоз.ид подвергают гидролизу тем или иным ферментом и, в зависимости от того, а- или Р-гликозидаза вызовет гидролиз, относят гликозид к тому или иному типу. [c.45]

Гидролазы Эстеразы Гликозидазы [c.400]

Из ферментов, осуществляющих распад ДНК и РНК не по гидролитическому пути, следует назвать полинуклеотид-фосфорилазу и группу ДНК-гликозидаз. В настоящее время подробно изучены физико-химические свойства и биологическая роль микробной полинуклеотид-фосфорилазы [c.499]

Правило, согласно которому а-гликозидазы образуют а-моно-са.хариды, а fj-гликозидазы — р-моносахариды, является эмпирическим, и у ного нет достаточно четкого теоретического обоснования. Тем не менее экспериментальные данные, получаемые до настоящего времени, свидетельствуют в его пользу. В недавней работе [4] Хироми с сотр. провели изучение аиомерной конфигурации глюкозы, образующейся прн гидролизе трех субстратов — мальтозы, фенил-а-мальтозида и фенил-а-глюкозида под действием а-глюкозидаз из восьми различных источников микробного, растительного и животного происхождения, и нашли, что во всех случаях глюкоза образуется в а-конфнгурации и скорость ферментативного гидролиза мальтозы выше или равна скорости ферментативного гидролиза растворимого крахмала. Следовательно, приведенное выше правило получило еще одно экспериментальное подтверждение. [c.16]

Реакции трансгликозилирования можно рассматривать как способность карбогидраз катализировать алкоголиз гликозидов. Трансгликозилирование свойственно а- или р-гликозидазам и эн-доглюканазам, но не экзогликацазам, действие которых сопровождается обращением конфигурации (см. табл. 1). [c.24]

Излагая основные особенности механизма действия гликозидаз (гидролиз с сохранением аиомерной конфигурации, способность к трансгликозилированию, уменьшение эффективности действия с увеличением длины субстрата), следует подчеркнуть, что [c.27]

Эта работа, хотя к настоящему времеии не полностью завершена, показала, что многие птичьи лизоцимы (за исключением, видимо, лизоцима из белка гусиных яиц [4]) весьма близки по химическому строению к лизоциму белка куриных яиц. В итоге, сейчас насчитывают пять линий лизоцимов. К ним относятся лизоцим[)1 из а) яичного белка кур (а также из органов и тканей человека и мыши, которые имеют высокую степень гомологии с лизоцимом белка куриных яиц), б) яичного белка гусей, в) микроскопических грибов, г) бактериофагов, д) растений [4]. Все эти ферменты объединяет то, что они входят в группу 0-гликозидаз и катализируют гидролиз 1,4-р-связи между остатками Ы-ацетил-мурамовой кислоты и Ы-ацетилглюкозамииа в мукополисахаридах и мукопентидах. В дальнейшем, если нет специального указания, речь идет о лизоциме белка куриных яиц. [c.139]

Эксперименты с использованием 0 показали, что во многих реакциях гидролиза, катализируемых гликозидазами, и в том числе лизоцимом, расщепляемая связь находится между углеродом С-1 и гликозидным кислородом [98, 99] [c.169]

Реакции трансгликозилирования, катализируемые карбогидразами, известны достаточно давно (см. [126]) и традиционно рассматриваются как характерная особенность гликозидаз. При этом обычно полагают, что реакции гидролиза и трансгликозилирования (переноса гликона на соответствующий акцептор, как углеводной, так и неуглеводной природы) протекают параллельно (см. схему 155). Такие реакции часто приводят к появлению в реакционной системе промежуточных олигосахаридов более высокой степени полимеризации, чем исходный субстрат. Это легко проиллюстрировать с помощью схемы (155), если роль внешнего нуклеофильного агента (акцептора) играет сам исходный субстрат [c.188]

Из полисахаридов для иммобилизации наиболее часто используют целлюлозу, декстран, агарозу и их производные. Для придания химической устойчивости линейные цепи целлюлозы и дек-страна поперечно сшивают эпихлоргидрином. В полученные сетчатые структуры довольно легко вводят различные ионогенные группировки. Химической модификацией крахмала сшивающими агентами (формальдегид, глиоксаль, глутаровый альдегид) синтезирован новый носитель — губчатый крахмал, обладаюпщй повышенной устойчивостью к гликозидазам. [c.86]

И мотут применяться как для гидролитического распада гликозидов, так и для их синтеза. Для этого углевод вместе с соответствующим гидроксилсодержащим соединением подвергают воздействию фермента. Важным преимуществом ферментативного синтеза является его строгая, стереоспецифичность. Так, например, эмульсин — фермепт горького миндаля — дает всегда -гликозиды, дрожжевая гликозидаза — только а-гликозиды. Ферментативный метод позволяет весьма просто рещить очень сложный в препаративном отнощении вопрос о стереохимической направленности реакции образования гликозидов. Недостатком ферментативного метода является высокая термолабильность ферментов, чем вызывается необходимость проведения работы в строго определенных, условиях. [c.88]

Известно много других гликозидаз. Некоторые из них относятся к числу гидролитических ферментов, предназначенных для отщепления определенных сахарных колец от молекул субстратов. Многие биосинтетические гликозилтраисферазы переносят гликозильные звенья с одной молекулы на другую (гл. 5, разд. Б,1, В,1 и Г,1 гл. 12, разд. В,1). [c.103]

Вслед за этим глюкозные остатки частично удаляются гликозидазами. [c.288]

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме субстрат-гидролаза . К ним относятся зстеразы —ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др. [c.161]

Открыта ipyima. ДНК-гликозидаз, участвующих в реакциях отщепления модифицированных пуриновых и пиримидиновых оснований (например, урацила, образующегося при дезаминировании остатка цитозина в одной из цепей ДНК). [c.500]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.88 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.45 , c.88 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.288 ]

Биохимия (2004) -- [ c.240 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.81 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.80 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.280 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.651 , c.677 , c.696 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.316 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.129 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.100 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.79 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.429 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.700 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.773 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.302 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.415 , c.428 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.302 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.129 , c.333 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.79 , c.249 , c.444 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология