Ингибирование фермента бесконкурентное

Различают три типа обратимого ингибирования ферментов конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное. [c.76]

Непродуктивное связывание при обсуждении вопросов ингибирования ферментов, как правило, не рассматривается более-того, о нем вообще редко упоминают. Между тем ясно, что непродуктивное связывание является особым случаем конкурентного ингибирования и его необходимо принимать во внимание при интерпретации результатов, полученных с несколькими субстратами для фермента, обладающего низкой специфичностью. Следует отметить, что термин субстратное ингибирование обычно используют в применении к бесконкурентному варианту непродуктивного связывания. Субстратному ингибированию посвящен следующий раздел. [c.97]

Различают три типа обратимого ингибирования ферментов конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное их можно различить с помощью кинетического анализа. [c.261]

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Бесконкурентное ингибирование (рис. 16.2, г) - ингабитор образует неактивный комплекс с фермент-субстратным комплексом [c.475]

Известно, кроме того, так называемое бесконкурентное ингибирование, когда ингибитор связывается с ферментом также в некаталитическом центре, однако не со свободным ферментом, а только с Е8-комп-лексом в виде тройного комплекса. [c.151]

Бесконкурентное ингибирование имеет место, когда ингибитор взаимодействует с ферментом только в составе фермент-субстратного комплекса, препятствуя его распаду Примером необратимого действия ингибиторов на ферменты могут служить фосфорорганические вещества, применяемые в качестве инсектицидов. [c.77]

Описанные эффекты могут наблюдаться по отдельности. В этом случае они вызывают либо конкурентное ингибирование (случай 1), либо бесконкурентное (случай 2). Если же оба эти эффекта проявляются одновременно, то это свидетельствует о неконкурентном ингибировании. Если субстрат или ингибитор соединяются более чем с одной формой фермента, то общая картина представляет собой результат наложения друг на друга разных типов ингибирования. График, отвечающий такой ситуации, может представлять собой прямую или может иметь более сложную форму (парабола, гипербола и т. д.). [c.184]

Полученное уравнение имеет формальное сходство с уравнением для бесконкурентного ингибирования в том отношении, что при графическом выражении кинетических данных методом двойных обратных величин субстратам е 1 и е Т будут соответствовать параллельные прямые. Следует заметить, что е"1 по сравнению с еТ будет давать не только меньшее значение V, но и меньшую величину Кт- Таким образом, из двух субстратов, имеющих одинаковое сродство к ферменту, один, обладающий способностью давать ошибочно ориентированный комплекс, характеризуется меньшим значением Кт, [c.78]

Наиболее важное значение имеют эффекты одновременного воздействия на свободный фермент (кружок 1 на фиг. 7) и на фермент-субстратный комплекс (кружок 3). Так действуют вещества, относящиеся к классу неконкурентных ингибиторов. Чтобы получить кинетическое уравнение, описывающее этот эффект, нужно включить в него конкурентный и бесконкурентный члены, выведенные выше, так как эффект неконкурентного ингибирования складывается из эффектов, обусловленных этими двумя видами ингибирования. [c.81]

Когда продукт и субстрат связываются с различными формами фермента на необратимой стадии реакции, за исключением одного случая, продукт будет бесконкурентным ингибитором эгого субстрата. Если стадия становится необратимой в результате добавления второго субстрата в насыщающей концентрации, а интересующий нас продукт является конкурентным ингибитором второго субстрата, то тогда ингибирования не будет. Это исключение будет проиллюстрировано ниже. [c.360]

Бесконкурентное ингибирование. Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора только к комплексу фермент - субстрат с образованием тупикового продукта EIS [c.118]

Такой ингибитор не присоединяется к ферменту в отсутствие субстрата и даже способен облегчать присоединение субстрата, а затем, связываясь, сам инактивирует фермент. В случае бесконкурентного ингибирования скорость ферментативной реакции описывается более сложным уравнением, чем в случае конкурентного и неконкурентного типов ингиби- [c.118]

Гораздо более важным классом ингибиторов является класс обратимых ингибиторов. Эти ингибиторы образуют с ферментом динамические комплексы, которые отличаются по своим каталитическим свойствам от свободного фермента. Фермент в присутствии ингибитора может характеризоваться более высоким значением Кк конкурентное ингибирование), более низким значением Г чистое неконкурентное ингибирование), значениями V и Кщ, уменьшенными в одинаковой степени бесконкурентное ингибирование), или определенной комбинацией этих эффектов смешанное ингибирование). [c.78]

Бесконкурентное ингибирование чаще всего встречается как случай ингибирования продуктом, в особенности для реакций, включающих три или более продуктов (разд. 5.8). В общем случае продукт выступает в роли бесконкурентного ингибитора, если отсутствуют обратимте стадии между формой фермента, с которой связывается этот продукт, и формой фермента, с которой связывается субстрат. [c.84]

К этой простой схеме сводится механизм Михаэлиса — Ментен, если концентрация комплекса Е8 неизмеримо мала по сравнению с концентрацией свободного фермента, т. е. при очень низких концентрациях субстрата. В этих условиях система находится вдали от насыщения, поскольку то небольшое число комплексов Е8, которое образуется, существует столь короткий промежуток времени, что не может заметно снизить концентрацию свободного фер-мента и, следовательно, существенно повлиять на вероятность столкновения между молекулами свободного фермента и субстрата. По этой причине зависимость V оп в при достаточно малых кон-центрациях субстрата (в <0,1 АГм) аппроксимируется прямой с наклоном, равным У Кщ. Если говорить об ингибировании, то эта аппроксимация особенно важна для бесконкурентных ингибиторов. Характерной особенностью которых является отсутствие влияния [c.90]

В этом механизме продукт Р может оказывать ингибирующее действие только путем присоединения к форме Ер. Подобное ингибирование возможно при высоких концентрациях А, когда одна из стадий высвобождения продукта является лимитирующей, однако оно отсутствует при низких концентрациях А, когда лимитирующей становится стадия Е -Ь А- ЕА и Е является практически единственной формой фермента. Таким образом, в данном случае Р выступает в роли бесконкурентного ингибитора, поскольку он оказывает ингибирующее действие только при высоких концентрациях А. Отдельные стадии ферментативного механизма могут стать необратимыми либо в том случае, когда субстрат присутствует в насыщающей концентрации (например, В в рассмотренном примере), либо когда концентрация продукта равна нулю (например, продукт р в начальный момент времени). [c.91]

Возможны также промежуточные или альтернативные случаи, например, когда ингибитор связывается не с ферментом, а с фер-мент-субстратным комплексом, как в случае бесконкурентного ингибирования, при котором изменяются оба кинетических параметра. [c.38]

Кинетическим доказательством механизма двухтактного замещения фермента мы считаем параллельность прямых на графиках двойных обратных величин. Можете ли Вы привести качественные аргументы в пользу обязательности такой формы графика Следует ли из них, что такие графики должны быть получены для обоих субстратов, и объясняют ли они причину этого явления При бесконкурентном ингибировании (предполагается, что оно возникает вследствие взаимодействия ингибитора с (ЕА), но не с Е и А порознь) и при ошибочной ориентации субстрата графики двойных обратных лвеличин также имеют вид прямых, параллельных прямым для нормальной системы. Как можно было бы объяснить это явление на основе Ваших аргументов [c.259]

В то)к случае, когда в реакционную смесь добавляется только один продукт, член, соответствующий обратной реакции в уравнении Скорости, равен нулю (за исключением редко Ьстречающих-ся односубстратных реакций, которые обсуждаются в разд.5.10). Единственный эффект, который оказывает введение продукта реакции, состоит поэтому в том, что оно приводит к увеличению знаменателя в уравнении скорости и, следовательно, к торможению реакции. На вопрос о том, в какой роли будет выступать ингибитор — как конкурентный, бесконкурентный или смешанный,— готового ответа не существует. Характер ингибирующего действия продукта реакции зависит от того, концентрация какого субстрата меняется в опыте. Однако если вопрос о выборе субстрата с варьируемой концентрацией решен, то анализ ингибирования продуктом становится очень простым. Знаменатель каждого уравнения скорости разбивают на варьируемые и постоянные члены первые содержат субстрат с варьируемой концентрацией, а вторые — нет. Как было показано в разд.5.5, зависит от варьируемых членов, в то время как аж м.каж — от постоянных . Поэтому (если мы вспомним, что говорилось о типах ингибиторов в гл.4) продукт выступает в роли конкурентного ингибитора в том случае, когда его концентрация входит только в постоянные члены, в роли бесконкурентного ингибитора — когда его концентрация входит только в варьируемые члены, и в роли смешанного ингибитора — когда концентрация продукта входит в оба члена. Если продукт может присоединяться только к одной из форм фермента, то в уравнение скорости входят члены, содержащие концентрацию продукта только в первой степени, и поэтому ингибирование будет линейным. Однако в том случае, когда продукт связывается также с ошибочными формами фермента и образуются тупиковые комплексы, возможно нелинейное иигибйрование. [c.131]

Как отличить обратимый ингибитор от необратимого 2. Напишите кинетическую схему и уравнение, описывающие кинетику потери активности фермента под действием необратимого ингибитора. 3. По каким кинетическим законам действуют медленные обратимые ингибиторы Приведите примеры медленных обратимых ингибиторов. 4. Напишите обобщенную схему и основные кинетические уравнения для обратимого ингибирования односубстратных реакций. Как отличить конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное ингибирование 5. Напишите кинетические схемы и уравнения, описывающие обратимое ингибирование двусубстратных реакций. 6. Какие ингибиторы ферментов — лекарственные препараты, — вы знаете 7. Что такое взаимозависимые и взаимонезависимые ингибиторы Напишите основные уравнения, описывающие двухкомпонентное ингибирование. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология