Конкурентные ингибиторы ферментов

Конкурентные ингибиторы ферментов используются как лекарства, они изменяют [c.52]

Конкурентными ингибиторами ферментов являются [c.535]

Для лечения гиперурекимии применяют препарат аллопуринол, который является конкурентным ингибитором фермента [c.605]

С этой точки зрения ионы Н" и ОН можно рассматривать как конкурентные ингибиторы ферментов. Однако, по-видимо-, му, это не единственный механизм действия ионов Н и ОН" на активность ферментов. [c.104]

Два факта заставляют думать, что упомянутые группировки действительно расположены в ферменте весьма близко. Во-первых, ароматические соединения, являющиеся конкурентными ингибиторами фермента, ингибируют также реакцию с сульфгидрильной группой, играющей существенную роль в катализе. Во-вторых, ароматические окислители (динитрофенильные соединения), обладающие незначительной реакционноспособностью в отношении обычных сульфгидрильных групп, но способные к образованию комплексов с остатками триптофана, окисляют эту сульфгидрильную группу с большой скоростью. Эти факты убедительно свидетельствуют о том, что остаток триптофана и сульфгидрильная группа расположены поблизости друг от друга и что они близки (по меньшей мере) к центру связывания тиосульфата. В настоящее время метод бифункциональных ингибиторов используется достаточно широко. Шоу [16] описал группу специфических реагентов, взаимодействующих с активными центрами химотрипсина и трипсина. Уолд [17] обобщил опыт применения бифункциональных реагентов для поперечной сшивки пептидных цепей с помощью ковалентных связей. [c.225]

Эта молекула похолш на нормальный субстрат фермента при связывании на активном центре—в течение короткого времени хлоркетон VIII функционирует как конкурентный ингибитор фермента, а другие конкурентные ингибиторы защищают фермент от необратимой инактивации этим соединением,— однако затем происходит медленная, но специфическая реакция с имидазольной группой [79]. Поскольку нет свидетельств, что эта имидазольная группа действует как нуклеофильный катализатор, чаще всего полагают, что она выступает в качестве общеосновного катализатора, облегчая перенос протона. Известно, что имидазол действует таким образом при катализе ферментативного гидролиза эфиров [10, 80, 81]. Существует два рода свидетельств, подтверл<дающих такую роль имидазола в ферментативных реакциях. [c.177]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

A. Конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолата. [c.248]

Большинство химических ингибиторов синтеза нуклеиновых кислот являются структурными аналогами соединений, обычно используемых для этого синтеза, причем в некоторых случаях такие антиметаболиты представляют собой мощные конкурентные ингибиторы ферментов, катализирующих отдельные этапы синтеза. К этой группе веществ-антиметаболитов относятся некоторые аналоги пуринов, пиримидинов, глутамина и фолиевой кислоты, [c.516]

Из всех тех факторов, от которых зависит определение активности фермента — концентрация фермента и субстрата, температура, pH и присутствие ингибиторов,— наибольший клинический интерес представляют последние три. Активность ферментов растет с повышением температуры, поэтому скорость метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. Если температура в конце концов не понизится, последствия будут фатальны. С другой стороны, понижение температуры тела (гипотермия)— и, следовательно, понижение активности большинства ферментов—весьма полезно в тех случаях, когда требуется снизить общие метаболические потребности (например, при операции на сердце или транспортировке органов для трансплантационной хирургии). Кардинальным биологическим принципом является гомеостаз — поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близком к норме. Активность многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях pH. Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя на соответствующие ферментативные реакции. Многие такие препараты сходны с природными субстратами и потому могут действовать как конкурентные ингибиторы ферментов. Чтобы понять многие процессы, которые существенны для фармакологии и токсико- [c.76]

Примечание. Если в препарате дегидрогеназы глюкозо-6-фос-фата имеется примесь дегидрогеназы-6-фосфоглюконата, при энзиматическом методе определения активности фосфоглюкозоизомеразы образуется 6-фосфоглюконат — конкурентный ингибитор фермента. Учитывая количество образовавщегося б-фосфоглюконата, вносят поправку при расчете активности фосфоглюкозоизомеразы. [c.234]

Обсуждается пpиыeниlJlo ть для количественной оценки влияния апротонных органических растворителей уравнения Клемента-Бендера,учитывающего изменение диэлектрической проницаемости среды и специфическое действие растворителя как конкурентного ингибитора фермента. [c.545]

Ацетил-КоА и НАДН являются конкурентными ингибиторами фермента по отношению к свободному КоА или НАД соответственно. Наряду с этим оба метаболита служат положительными эффекторами ПДГ-киназы, катализируюшей переход фермента в неактивную фосфорилированную форму. [c.168]

В основе данного метода очистки кислой а-глюкозидазы лежит способность этого фермента гидролизировать а-1,6-глюкозидную связь в полисахариде декстране (Е. Л. Розенфельд и др., 1959). Благодаря этому при гельфильтрации через сефадекс кислая а-глюкозидаза не элюируется согласно своей относительной молекулярной массе, а оказывается связанной с декстрановым гелем сефадекса за счет образования с последним фер-мент-субстратного комплекса (Bruni е. а., 1969). После элюции всех балластных белков освобождение связанной с сефадексом кислой а-глюкозидазы осуществляют введением конкурентного ингибитора фермента — метил-a-D-глюкопиранозида, приводящего к быстрой элюции а-глюкозидазы в небольшом элюцконном объеме (Д. М. Беленький, Е. Л. Розенфельд, 1971). [c.106]

Многие лекарства яв.1яются конкурентными ингибиторами ферментов. В основе действия некоторых токсичных веществ лежит ингибирование активности ферментов. [c.49]

Они оказывают антибактериальное действие, так как являются конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолиевой кислоты у бактерий и могут использоваться как псевдосубстраты, в результате чего синтезируется соединение, не выполняющее функции фолиевой кислоты. В любом случае бактерии перестают размножаться. [c.247]

Явления такого же порядка происходят во многих других случаях аллостерического изменения активности ферментов. Вместе с тем метаболиты могут быть и изостерическими (конкурентными) ингибиторами ферментов (см. с. 112). Высказано предположение, что метаболоны (см. с. 355) регулируются сигналами, передаваемыми через вторичные посредники так, например, считают, что гликолитический метаболой регулируется потоком ионов Са, поступающих в микрокомпартменты клетки, где он локализован. Наконец, метаболиты являются индукторами и корепрессорами в системах, действующих на оперонном уровне регуляции обмена веществ. [c.475]

NAM), соединенных гликозидными связями р (I 4). Лизоцим гидролизует глизозид-ную связь между С-1 остатка NAM и С-4 остатка NAG. Олигомеры N-ацетилглюкозамина также гидролизуются лизоцимом. При этом гекса-NAG и более длинные полимеры легко расщепляются ферментом, тогда как три-NAG и ди-NAG гидролизуются с крайне малой скоростью. Три-NAG — сильный конкурентный ингибитор фермента. Трехмерная структура лизоцима и его комплекса с три-NAG изучена на атомарном уровне. Установлено, что три-NAG занимает половину щели, идущей поперек молекулы фермента, с которым он связывается большим количеством водородных связей и вандерваальсовых взаимодействий. На основе данных о структуре комплекса лизоцима с три-NAG была построена модель, предсказывающая, как связывается с лизоцимом его эффективный субстрат гекса-NAG. [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология