Орнитин Орнитин

Группа орнитина (орнитин, цитруллин и аргинин) [c.409]

В последней реакции цикла, которая происходит только в печени, под действием аргиназы аргинин распадается на мочевину и орнитин. Орнитин вновь поступает в митохондрии и повторно включается в цикл синтеза мочевины. [c.240]

Способы защиты боковых цепей различных аминокислот не обсуждаются в настоящей книге, поскольку они подробно описаны в учебниках и монографиях (см, цитируемую литературу). Более важным представляется знакомство с химическими основами методов блокирования амино- и карбоксигрупп, что позволяет сделать выводы о принципах блокирования боковых цепей. Часто для этого используются одни и те же или весьма похожие защитные группы, В качестве примера рассмотрим блокирование тиогруппы цистеина и аминогрупп орнитина и лизина, [c.78]

Та же защитная группа может быть использована для защиты а-, б- (орнитин) и г- (лизин) аминогрупп. Избирательное блокирование аминогрупп, находящихся в боковых цепях, достигается путем предварительного образования хелат-ного комплекса с ионами меди [c.79]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

К ряду основных аминокислот относится орнитин HjN- Hj- Hj- Hj-- H(NH2)- 00H (наличие его в белках спорно). Орнитин, как н цитруллин H2N- O-NH- H2- H2- Hj H(NH2)- OOH, — промежуточный продукт цикла мочевины он широко распространен как свободная аминокислота, а также входнт в состав различных антибиотиков. Как составная часть белка орнитин до сих пор был обнаружен только в гидролизатах некоторых морских водорослей. [c.23]

Орнитин И аргинин. Орнитин, а.,8-диаминовалериановая кислота как таковая не является составной частью белков она входит в состав последних только как аргинин — Ь-гуанидино-а.-аминовалериановая кислота. Однако нри гидролизе белков химическими методами выделяется орнитин, образующийся из аргинина [c.403]

Орнитин, помимо его роли в цикле мочевинообразования, принимает участие также в других процессах обмена он превращается в пролин (стр. 349) и в организме птиц соединяется с бензойной кислотой (стр. 267). По некоторым данным, орнитин является предшественником пирролидинового кольца никотина у растения табака [341] (см., однако, стр. 411). [c.342]

После скармливания крысам N -глицина в а- и 3-аминогруппах орнитина находили эквивалентные концентрации изотопа [369]. Эти результаты можно объяснить либо перемещением а-аминогруппы орнитина в З-положение, либо тем, что источником образования обеих аминогрупп служит один и тот же азотистый предшественник. Стеттен [370] скармливала крысам в течение 9 дней DL-орнитин, меченный N в а- или 5-положении. В а-аминогруппы аргинина тканевых белков переходило очень мало изотопного азота из 3-аминогруппы орнитина. В образовании пролина эта группа участвовала в гораздо меньщей степени, чем а-аминогруппа, тогда как большая часть аминогрупп глутаминовой кислоты образовалась за счет 3-аминогруппы орнитина. Возможно, что на этих результатах отразилось в известной мере использование в опытах рацемических препаратов-орнитина. Однако появление в моче значительных количеств D-орнитина показывает, что большая часть D-орнитина не подвергалась превращениям в организме. Полученные данные согласуются с возможностью первоначального превращения орнитина в у-полуальдегид глутаминовой кислоты с переходом 3-аминогруппы в подвижный метаболический фонд азота, который, по-видимому, находится в равновесии с глутаминовой кислотой. Это объяснение согласуется с тем, что а-аминогруппа орнитина оказалась преимущественным предшественником азота пролина. [c.347]

Диаминомонокарбоновые кислоты. Орнитин. Орнитин ЫН2СН2СН2СНгСН(НН2)СООН, или а-, б-диаминовалериановая кислота, известен в виде сиропообразной жидкости с характерным запахом спермы. Водный раствор орнитина, благодаря наличию двух аминогрупп, имеет резко щелочную реакцию. Орнитин играет видную роль в процессе образования мочевины (стр. 253) в животном организме. Под влиянием декарбоксилазы гнилостных бактерий образует тетраметилендиамин — путресцин (стр. 228). [c.245]

Если необходимо дезаминировать пептид, то каплю исследуемого гидролизата, содержащую 6 н. соляную кислоту, обрабатывают парами азотистой кислоты на политеновой пластинке. С помощью этого метода было показано, например, что грамицидин представляет собой эквимолекулярную смесь пяти различных аминокислот валина, орнитина, лейцина, фенилаланина и про-лина. Было также установлено, что грамицидин 5 является циклопептидом, содержащим только одну свободную аминогруппу и ни одной свободной карбоксильной. Обнаруженная свободная аминогруппа грамицидина 5 находится в боковой цепи орнитина. В продуктах неполного гидролиза грамицидина 5 соляной кислотой были идентифицированы следующие дипептиды а-/-валил-/-орнитин, /-орнитил-/-лейцин, /-лейцил-б/-фенилаланин, -фенил-аланил-/-пролин и два тринептида а-валил-орнитил-лейцин и фенилаланил-пролил-валин. [c.159]

Орнитин, НгЫ СНз СН2 СНз СНСЫНг) СООН. Эта аминокислота, как и цитруллин, является известным продуктом метаболизма (продуктом обмена веществ) и является составной частью орнитуровой кислоты. -Моно-ацетилорнитин выделен из растительных веществ [211. Наличие орнитина в гидролизатах белков, обработанных щелочами или иным путем, можно объяснить распадом остатков аргинина [22]. Орнитин, изолированный из кис лотных гидролизатов тироцидина [14] и грамицидина-С [23, 109 а], может также появляться в результате распада при автолизе исходных бактерий. Неудачи в обнаружении орнитина в белковых гидролизатах могут быть часто следствием несовершенства аналитического метода однако даже при современных тщательных исследованиях продуктов кислотного гидролиза яичного альбумина ис удалось его обнаружить. [c.49]

На основе -ЦПА получают и другие аминокислоты — триптофан, лизиц и орнитин. [c.264]

Ответ. В состав молекулы кератина входит значительное количество звеньев Arg. При действии на кератин смеси уксусной кислоты и уксусного ангидрида (особенно в присутствии небольших количеств H2SO4) может происходить образование звеньев окрашенного орнитина по схеме [c.368]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Различные аминокислоты используются организмом в нормальных или патологических условиях для того, чтобы связывать другие вещества. Так, моча лошадей постоянно содержит значительные количества гип-пуровой кислоты — бензоилгликоколя 0H5 O—NH—СНаСООН. То же самое соединение обнаруживается в моче людей, получавших с пищей бензойную кислоту или вещества, которые могут в нее превращаться. Организм птиц использует орнитин для связывания бензойной кислоты, поэтому в экскрементах птиц содержится дибензонлорни-тин, или орнитуровая кислота [c.356]

Диникотиноилорнитин (производное орнитина и никотиновой кислоты) является продуктом обмена у кур. Фенилуксусная кислота выводится из организма животных в виде фенацетуровой кислоты СбНзСНгСО—NH—СН2СООН (продукт сочетания с глико-колем), хлорбензол связывается цистеином и удаляется из организма в виде [c.356]

Бензойная кислота, являющаяся прототипом ароматических карбоновых кислот, найдена в различных бальзамах (толуанском, перуанском) в виде эфира она содержится в значительных количествах (12—18%) в бензойной смоле. Производное бензойной кислоты и гликоколла, гн пну ров а я кислота СвНзСОЫНСНзСООН, является продуктом, выделяемым животным организмом в особенно больших количествах оиа содержится в моче лошадей и крупного рогатого скота, из которой раньше и получалась. В организме птиц бензойная кислота связывается с аминокислотой орнитином, образуя орнитуровую кислоту [c.644]

ОРНИТИН (диаминовалериановая кислота) СНа—СНа—СНа—СН—СООН — [c.183]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин, фал — фенилаланин, про— пролин, вал — валин, ори — орнитин). При такой записи считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы, конец— ее карбоксильрюму концу, т. е. обозначение, например, вал расшифровывается как —ЫН—СН(СзН7)—СО—. [c.343]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология