Аланин Алая кислота,

Реактивы. Растворитель, состоящий из нормального бутилового спирта, уксусной кислоты и воды (4 1 5) проявитель — раствор нингидрина в метаноле или ацетоне гликокол (гли) КНз—СНг—СООН аланин (ала) [c.292]

Первичная структура белков. На рис. 2-1, В показано, что три аминокислоты (аланин — Ала, аспарагиновая кислота — Асп и лейцин — Лей) соединены в следующем порядке — Aлa-A п-Лeй, образуя полипептид. Однако те же самые аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами Ала-Асп-Лей, Ала-Лей-Асп, Асп-Ала-Лей, Асп-Лей-Ала, Лей-Ала-Асп, Лей-Асп-Ала. Хотя каждый из трипептидов построен из одних и тех же субъединиц, физические и химические свойства их несколько отличаются, т. е. они представляют собой шесть разных химических соединений. Из четырех разных аминокислот (папример, из трех прежних плюс валин) можно было бы получить 24 тетрапептида. В молекуле белка аминокислоты могут располагаться в любом порядке, причем каждая аминокислота может неоднократно повторяться в цепи. Исходя из этого, легко представить себе, что, хотя во всех белках используются одни и те же субъединицы, число их сочетаний астрономически велико другими словами, возможно создание невероятно большого числа белков, причем каждый будет иметь свойства, хоть немного отличающиеся от свойств других белков. Для многих белков уже известна полная последовательность аминокислот. Аминокислотная последовательность одного из таких белков — гормона инсулина — показана на рис. 2-2. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 30 аминокислот, другая — 21. Обе цепи соединены дисуль-фидными связями. Дисульфидные связи образуются благодаря тому, что в состав аминокислоты цистеина (Цис) входит атом серы и две молекулы цистеина связываются двумя атомами серы (рис. 2-2). [c.20]

Для выявления зон локализации аспарагиновой кислоты и 0 -ала-нина опрыскивают бумагу проявителем из пульверизатора. Из появляющихся двух кольцевых окрашенных зон локализации первая принадлежит аспарагиновой кислоте, а вторая — а-аланину. [c.452]

Реакция взаимодействия аминокислот с азотистой кислотой используется для количественного определения аминокислот. При действии азотистой кислоты на 0,4 г смеси, содержащей ала-яин (а-аминопропионовую кислоту), образовалось 44,8 см азота (нормальные условия). Каково процентное содержание аланина в исследуемой смеси [c.58]

Конфигурации аминокислот. Как отмечалось выше, методом сравнения оптических свойств было установлено, что природный (- -)-ала-нин, полученный из белков, имеет ту же конфигурацию, что и (-Ь)-молочная кислота. Непосредственным путем было показано, что эта кислота имеет ту же конфигурацию, что и L-глицериновый альдегид следовательно, природный правовращающий аланин имеет конфигурацию L. [c.384]

Эта аминокислота является составной частью карнозина, ансерина, пантотеновой кислоты и кофермента А она встречается также и в свободном виде [168, 175, 177]. Некоторые бактерии способны декарбоксилировать аспарагиновую кислоту с образованием р-аланина, хотя у животных образование р-ала-нина, по-видимому, происходит иными путями [180] (стр. 308) [c.46]

Р-Аланин входит в состав витамина — пантотеновой кислоты (см. том II), являющийся фактором роста. Кроме того, он содержится в экстрактивном веществе мышц — карнозине . В белках -ала НИН не обнаружен. Он образует бесцветные кристаллы, растворимые в воде, плохо растворимые в спирте и плавящиеся около 200°. [c.677]

Вскоре (в 1940 г.) был осуществлен и синтез пантотеновой кислоты, исходя из Р-аланина, и ал-Диокси-3,[-)-диметилмасляной кислоты. Благодаря работам В. М. Родионова, открывшего удобный общий способ синтеза -аминокислот (стр. 378), в настоящее время синтетически получены различные аналоги пантотеновой кислоты. [c.404]

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

Названия АК сохранились традиционными, они часто именуются по источнику выделения (например, аспарагиновая кислота была выделена из аспарагуса (спаржи), тирозин - из сыра, серин - из шелка, глутаминовая кислота - из растительного белка глутелина так же как и глицин (прежнее название - гли-колол) означает сладкий ). Первые аминокислоты получены в начале XIX в. Сейчас общеупотребительны их краткие названия, например, для аланина ала, или ala, в полипептидных последовательностях для аминокислот вводят однобуквенные обозначения. [c.8]

Аланил-а-гистидин 2—453 -Аланил-метилгистидин 1 — 234 Аланин 1 — 109, 180 Аланинрацемаза 4 — 541 Алая кислота 1 — 109 Алентин 3—358 Ализарин 1 — 110 2 — 759 [c.551]

Акридин 43, 48, 50, 57, 187, 441, 864, 867, 1392 хроматографирование 1494 Акридиновая циклизация 1139 Акридон 176, 1035 Акридонилцерамидон 1064 и сл. Акриловые эфиры 242 Акрилонитрил 242 Акрифлавин 865, 866, 1510 Акролеин 188, 1098—1100 Аланин 307, 1476 Алая кислота 230 Албатекс РО 1007 Ализарин [c.1571]

Таким образом, дипептид образован из двух молекул а-аминоцропионовой кислоты (аланина) СНз—СН(КН2)-СО-КН-СН(СНз)—СООН (ала-нилаланин) [c.298]

Выделение свободного 3-аланина или его соли. Метод выделения зависит от того, в виде какой соли получают 3-аланин при гидролизе. Если этот процесс осуществляют соляной кислотой, то получают хлоргидрат 3-ала-нина. Для выделения из этой соли свободного 3-аланина предложены различные реагенты гидрат окиси лития [40, 51], окись свинца, а затем обработка водородом [40]. Эти реагенты либо дороги, либо требуют сложной обработки во вредных условиях. Наиболее эффективным является метод ионообмена на катионите КУ-2 [52] с элюированием 2%-ньм раствором аммиака с последующим выпариванием и кристаллизацией. Выход 92,0%. [c.140]

В работе Снелла [17] описан синтез -аланина 1-С . Вначале получают М-ацетил-с аланин-1-С (т. пл. 136°), после чего превращают его в Ы-ацетил-с -аланин-1-С комбинированием асимметрических энзи.матически-гидролитических методов ( -ами-нокислотооксидаза) Фодора [18] и Бакера [19]. Гидролиз бромистоводородной кислотой приводит к образованию в качестве конечного продукта аминокислоты, содержащей менее 1,1 /о /-ала-нина-1-С . Описана методика определения -аланина. [c.172]

Г — УУ-ацетилглюкозамин М — УУ-ацетилмурамовая кислота ала — аланин глу — глутаминовая кислота лиз — лизин ДАП — диаминопимелиновая кислота гли — глицин. Стрелками обозначено место действия пенициллина [c.32]

Г — Л -ацетилглюкозамин Т — Л -аце-тилталозаминуроновая кислота глу — глутаминовая кислота ала — аланин ЛИЗ — лизин [c.409]

Фаллоидин, один из токсичных компонентов бледной поганки, Amanita phalloides, оказался циклическим гексапептидом, который при гидролизе дает цистеин, а-окситриптофан, аланин и алую-оксипролин [290]. а- и р-аманитины также, по-видимому, представляют собой пептиды, которые при кислотном гидролизе распадаются с образованием цистеина, глицина, аспарагиновой кислоты и а.дло-оксипролина [410]. [c.75]

Простейшей оптически активной аминокислотой является анин, в молекуле которого углеродный атом связан с атомом водорода, метильной группой, ионизованной аминогруппой и > ч арбоксил-анионом. В ультрафиолетовой области спектра ала-С 1ина имеется одна-единственная полоса поглощения (- 200 ), характерная для карбоксил-аниона. Этот анион обладает пло-С Г костью симметрии, тогда как первые три группы — цилиндрической симметрией. Наличие мало отличающихся друг от друга групп со столь высокой симметрией (метильная и аммонийная группы имеют изоэлектронное строение) приводит к очень небольшому вращению плоскости поляризации для Ь-аланина = +1,8°. При добавлении кислоты к любой Ь-аминокис-лоте симметрия карбоксил-аниона понижается, так как он превращается в обычную карбоксильную группу СООН, в результате чего положительное вращение возрастает примерно на 15°. [c.17]

Субстратная смесь для обнаружения трансаминазы, содержащая а-кетоглютаровую кислоту и аланин. К 1,78 г ё-/-ала- [c.289]

Метиленовый голубой, как и многие другие красители, при облучении без доступа воздуха в водном растворе, содержащем избыточное количество некоторых органических веществ, обесцвечивается с достаточно высоким выходом. Эта реакция подобна той, которая наблюдается при действии видимого света. К органическим веществам, оказывающим усиливающее действие на этот эффект в условиях действия излучений с высокой энергией, относятся альбумин [540], бензоат [037, 040, Н43, 594], этиловый спирт [040, Н43, 594], глюкоза [С78, 010, Р67], соли молочной [040, Н43] и муравьиной кислот, сИ-ала-нин, фенил-р-аланин [Н43] и окись углерода [С107]. Тот же эффект имеет место в геле, содержащем метиленовый голубой и бензоат. Эта система была предложена в качестве дозиметрической [037, 039]. После прекращения облучения происходит частичное восстановление окраски раствора, обусловленное, очевидно, обратным окислением продуктов радиолиза красителя перекисью водорода, входящей в состав молекулярных продуктов радиолиза воды [040]. Если открыть доступ кислороду в сосуд с облученным раствором, то произойдет почти полное возвращение первоначальной окраски последнего. Это показывает, что обесцвечивание является следствием обратимого восстановления красителя в лейкоформу [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология