Гистидин, сочетание

Благодаря сочетанию рентгеноструктурных и химических исследований бьша выяснена детальная топография активного центра химотрипсина, состоящего из трех полипептидных цепей, соединенных друг с другом дисульфидными связями остатков цистина (дополнение 9-4, Б). Химические исследования показали, что при инактивации химотрипсина диизопропилфторфосфатом образуется ковалентное производное остатка серина в положении 195 полипептидной цепи отсюда следует, что этот остаток входит в состав активного центра. По данным других химических исследований, остаток гистидина в положении 57 и остаток аспарагиновой кислоты в положении 102 также участвуют в каталитическом процессе. Хотя эти остатки занимают в полипеп-тидном остове положения, находящиеся далеко друг от друга, и даже в разных полипептидных цепях, данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют [c.256]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Дипептид карнозин (р-аланил-гистидин) впервые был выделен из мышечной ткани, а затем обнаружен во всех иннервированных тканях в концентрации до 20 мМ. На рис. 3 представлена его молекулярная структура, особенность которой состоит в сочетании имидазольного кольца гистидина на С-конце молекулы с р-аминогруппой — на другом конце. Эта аминогруппа в р-положении расположена достаточно далеко от плоскости пептидной связи и поэтому сохраняет более высокую подвижность при свободе вращения во- [c.30]

При катализе ферментами химической реакции может реализоваться любой из вышеприведенных механизмов катализа. Например, имидазольное кольцо остатка гистидина в ферменте а-химотрипсии (разд. 4.4) способно играть роль обгдеосновного катализатора, тогда как в ферменте щелочная фосфатаза тот л<е остаток может действовать в качестве нуклеофильного катализатора. Действительно, ферменты — это сложные катализаторы, в ходе действия которых реализуется несколько механизмов. Именно благодаря успешному сочетанию разных каталитических процессов скорость катализируемой реакции повышается в Ю раз (по сравнению со скоростью некатализируемой реакции). Более того, именно такая комбинация факторов приводит к специфическому катализу. [c.195]

С раств. в воде, сп. и эф. В незамещенном И. вследствие таутомерии положения 4 и 5 равноценны. Обладает аром, св-вами, вступает в р-ции сочетания с со- М лями диазония. Нитруется и сульфируется только в кислой среде в положение 4 (5) галогенирование в щел. среде идет в положение 2, в кислой — в положение 4 (5). Легко алкилируется и ацили-руется по иминному атому N, при взаимод. с р-рами сильных щелочей и пероксидами происходит раскрытие цикла катализирует гидролиз трудно омыляемых сложных эфиров и амидов карбоновых к-т. Получ. вэаимод. глиоксаля с NHa и СНзО. И.— структурный фрагмент молекул гистамина, гистидина, пуриновых оснований, дибазола и др. [c.217]

Получены экспериментальные доказательства наличия в активном центре химотрипсина двух остатков гистидина и остатка серина, схематически представленных в трехмерной структурной модели предшественника этого фермента (рис. 4.3). Выявление химической природы и вероятной топографии групп активного центра—проблема первостепенной важности. Она сводится к определению природы аминокислот, их последовательности и взаиморасположения в активном центре. Для идентификации так называемых существенных аминокислотных остатков используют специфические ингибиторы ферментов (часто это субстратподобные вещества или аналоги коферментов), методы мягкого (ограниченного) гидролиза в сочетании с химической модификацией, включающей избирательное окисление, связывание, замещение остатков аминокислот и др. [c.123]

Производные И. часто встречаются в природе и имеют биологически важное значение (см. Гистамин, Гистидин, Карнозин, Пилокарпин, Пурин и т. п ) бензимидазольная группировка входит в состав мо-леку.лы витамина Bi , сочетание имидазольного и тио-фенового циклов имеется в молекуле биотина, имид-азольное кольцо содержится в нек-рых циклич. уреидах (парабановая к-та, гидантоин). Нек рые производные И. вызывают сужение кровяных сосудов, повышение кровяного давления, оказывают противомалярийное действие. [c.108]

Если фермент состоит из одного белка, то его активный центр представляет собой сочетание атомных групп, входящих в состав белковой цепи аминокислотных остатков- Хотя строение активных центров ферментов в общем изучено недостаточно, все же можно указать те важнейшие группы атомов, которые встречаются во многих ферментах. Это гидроксил аминокислоты серина, сульфгидрил1.ная группа цистеина, кольцо амидазола, входящее в состав аминокислоты гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминогруппа аминокислоты лизина. Из этих групп и организуются разнообразные активные центры биологических катализаторов. [c.94]

В состав активного центра ферментов входят кислотные или основные группы, находящиеся в необходимом для данного типа реакции состоянии ионизации. В состав каталитических центров большинства изученных ферментов в различном сочетании входят имидазол гистидина, флавины, тиоловая группа цис еина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, спиртовая группа серина, пиродоксалевая группа и некоторые другие группы. [c.499]

Для улучшения органолептических показателей мясных и рыбных продуктов, придания им специфического приятного вкуса, аромата и сообщения мягкости используют аргинин, гистидин, лизин, цистин. Такие аминокислоты, как цистеин, цистин, в сочетании с -моноглу-таматом натрия создают имитацию запаха и вкуса мяса, что очень важно при приготовлении приправ, концентратов и особенно при создании новых видов пищи. [c.362]

Кроме того, для определения аминокислот предложены следующие методы метод, основанный на бромировании (Уоркеней) колориметрический метод (Фолин) метод сочетания с диазораствором (Ганке и Косслер [244]) и определение с реактивом Милона (Вейс и Томас). Тирозин удается отделить от гистидина, осаждая последний фосфорновольфрамовой кислотой. [c.284]

Реакция Паули с диазобензо.асульфокислотой. К раствору белка, обработанному небольшим количеством карбоната натрия, добавляют несколько миллилитров свежеприготовленного раствора диазобензолсульфокислоты появляется вишнево-краспая окраска, переходящая при подкислении в оранжево-красную. Способность белков вступать в реакцию сочетания с диазосоединениями зависит от присутствия в них гистидина и тирозина (см. Гистидин и Тирозин). [c.356]

Гистидин. Для гистидина, которы] дает с нингидрином относительно слабое окрашивание, обычно используют реакцию 1Гау.ии, т. е. сочетание> [c.415]

Гистидин. При сочетании с диазотированной сульфани-ловой кислотой гистидин и тирозин дают окраску. Гистидин должен быть поэтому перед определением освобожден от тирозина одним из упомянутых выше методов. Реакция Паули была впервые использована количественно Кеслером и Ганке [607—608]. В последующем были п]>едложены многие ее модификации [351а, 609, [c.111]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология