Гидрокси- и аминокислоты

Катионная часть ацетилхолина — именно группа — Ы(СНз)з закрепляется на анионном участке и вся молекула, поставленная таким образом на якорь , подвергается гидролитическому расщеплению. В эстеразном участке, по-видимому, расположены рядом гидроксил аминокислоты серина и имидазольное кольцо гистидина. На рисунке 26 показано, как группа ОН и азот N общими усилиями разрывают сложноэфирную связь, т. е. осуществляют реакцию гидролиза [c.101]

Фосфопротеины. Характерной особенностью фосфопротеинов является наличие в них остатков фосфорной кислоты, связанных сложноэфирной связью с молекулой белка через гидроксильные группы Р-гидрокси-аминокислот (главным образом серина и треонина) [c.90]

В маленькой пробирке растворяют несколько кристаллов или одну каплю вещества в 1 мл воды или хлороформа. Встряхивая, добавляют 1 каплю 1%-ного водного раствора РеС .,. В присутствии 4 -нольного гидроксила тотчас же появляется интенсивная окраска. Енолы в этих условиях дают лишь слабое окрашивание. О реакции с аминокислотами см. разд. 14, ж. [c.113]

Это можно объяснить так. Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль, в растворе нет избытка ионов водорода или гидроксила, а поэтому он не действует на индикатор. В водных растворах а-аминокислоты существуют в виде внутренней солн или биполярного иона [c.346]

Более стабильные ХМЭ получают с помощью реагентов, функциональные группы которых способны к образованию ковалентных связей с материалом электрода. Чаще всего используют кислородсодержащие соединения с окси-, гидрокси- или карбокси-группами, хотя возможно закрепление и других групп. В частности, для ковалентного связывания ферментов используют амино-, имидазольные и тиоловые группы боковых цепей аминокислот белка. Большим преимуществом ковалентного связывания является отсутствие утечки модификатора с поверхности электрода. При этом формируется устойчивый слой, который не разрушается при повторном использовании ХМЭ. Разнообразие методов связывания позволяет не затрагивать электроактивные функциональные группы. Тем не менее всегда необходимо специально изучать активность модификатора в растворе и в иммобилизованном состоянии. [c.481]

Часть выделенного индивидуального дипептида растворяют в разбавленной соляной кислоте и полученную каплю подвергают действию нитрозных газов в течение 10 мин при 37° [40]. Свободная аминогруппа аминокислоты, карбоксил которой амидно связан в молекуле дипептида, под влиянием нитрозных газов замещается на гидроксил. После упаривания реакционной смеси, гидролиза остатка 6 н. соляной кислотой в капилляре и упаривания гидролизат хроматографированием на бумаге можно разделить на оксикислоту и аминокислоту. Нингидрин обнаружит присутствие только той аминокислоты, которая была связана в пептиде своей аминогруппой. [c.480]

Суммируя роль аминокислот как предшественников различных биомолекул, назовем следующие соединения, образующиеся из аминокислот белки, пептиды, биогенные амины, гормоны, антибиотики, кето-, гидрокси- и ненасыщенные кислоты, насыщенные карбоновые кислоты, азотистые основания, гетероциклические соединения. [c.16]

При подщелачивании раствора аминокислоты диполярный ион I превращается в анион II более сильное основание, гидроксил-ион, отрывает протон от иона аммония и вытесняет более слабое основание — амин [c.1041]

Для поддержания жизнедеятельности дрожжей требуется добавлять аммониевые соли как источник азота. Дрожжи, размножаясь и увеличивая свою массу, превращают аммониевые соли в аминокислоты (стр. 484) и белки. В процессе брожения некоторая часть аминокислот теряет карбоксильную группу в виде СО2 и, замещая группу NH2 на гидроксил, превращается в спирт. Таким образом п образуются спирты сивушного масла, являющиеся первичными спиртами [c.102]

Если фермент состоит из одного белка, то его активный центр представляет собой сочетание атомных групп, входящих в состав белковой цепи аминокислотных остатков- Хотя строение активных центров ферментов в общем изучено недостаточно, все же можно указать те важнейшие группы атомов, которые встречаются во многих ферментах. Это гидроксил аминокислоты серина, сульфгидрил1.ная группа цистеина, кольцо амидазола, входящее в состав аминокислоты гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминогруппа аминокислоты лизина. Из этих групп и организуются разнообразные активные центры биологических катализаторов. [c.94]

Названия органических кислот имеют окончания (суффикс) -овая кислота или -карбоновая кислота . Существуют многие сотни полутривиальных названий кислот насыщенных, ненасыщенных, ароматических, гетероциклических, гидрокси- и аминокислот, а также некоторых сульфокислот. Некоторые из этих названий возникли еще в 17-ом столетии. Далеко не полный список таких названий приведен в правилах ШРАС, здесь же основное внимание будет сосредоточено на систематической номенклатуре. [c.131]

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

Активация аминокислоты с помощью ЛТР — это промежуточная стадия, катализируемая ферментом амииоацил-тРИК-синте-тазой. 3 - или 2 -гидроксил концевой адениловой кислоты молекулы тРНК атакует промежуточный ангидрид с образованием молекулы аминоацил-тРНК- [c.57]

Со(Н) и Си(П) могут инициирвать гидролиз этиловых эфиров глицина при pH 7—8, 25°С, т. е. в условиях, при которых последние обычно стабильны. Комплексообразование происходит между ионом металла и эфиром аминокислоты с образованием пятичленного хелата. Затем, как результат координации нона металла с аминной или эфирной группами аминокислоты, происходит уже и каталитическая реакция. В любом случае ион металла может увеличивать полярность карбонильной группы, вызывая тем самым атаку ОН-. Скорость гидролиза увеличивается с возрастанием pH, что говорит об участии в механизме гидроксил-иона. С термодинамической точки зрения гидролиз, по-видимому, происходит из-за того, что образующийся карбоксильный анион дает [c.352]

Следовательно, в процессе а вода и гидроксил — два лиганда, замещаемые концевой группой аминокислоты. В процессе б в роли сильного нуклеофила выступают координированные гидроксильная группа или молекула воды, расположение которых благоприятно для атаки амидной связи путем образования тетраэдрического промежуточного соединения, за которой следует освобоягдепие пептида без последнего Ы-концевого аминокислотного остатка. Этот случай [c.357]

Это позволило определить строение аминокислоты, из которой получен данный метилтиогидантоин. Новые сведения о порядке чередования аминокислотных остатков в коротких пептидах были получены па основанни исследоваиия масс-спектров этиловых эфиров ацетилпептидов, аминоспиртов и диаминоспиртов [208, 209]. В работе Н. К. Кочеткова и сотрудников масс-спектрометрический метод использовался для определения размера цикла в метиловых эфирах моносахаридов [210], установления конфигураций гликозидной связи в метилглюкозидах [211] и выяснения места свободного гидроксила в частично метилированных моносахаридах [212, 213]. [c.124]

Белки представляют собой полимеры, построенные нз связанных пептидной связью молекул а-аминокислот. В составе белков встречают около 20 аминокислот, приче.м строение их очень разнообразно скелет может быть алифатическим, ароматическим, гетероциклическим кроме ами1югрупп и карбоксильных групп в составе молекул могут быть и другие функции, например, гидроксил или его сернистый аналог ЗН. Приведем примеры некоторых [c.331]

Данная аминокислота реагирует с аденозинтрифосфатом (наверху), в результате чего освобождается молекула пирофосфата и образуется аминоациладенозинмонофосфат — смешанный ангидрид карбоновой и фосфорной кислот. Затем аминоацильная группа переносится на гидроксил концевого рибозного остатка соответствующей тРНК (ниже справа). На рисунке аминоацильная группа соединена с кислородным атомом в положение 3 (внизу в центре), но на самом деле существует равновесие между 2 - и З -положе-ниями. Освободившаяся молекула АМФ (посередине слева) в результате фосфорилирования регенерирует исходный АТФ. [c.490]

Углеводные цепи П., выделенных из разл. бактерий, отличаются незначительно. Так, аминогруппы остатков мурамовой к-ты в нек-рых П. могут быть свободны, ацилированы гликолевой к-той нли образуют амидную связь с соседней карбоксильной группой изредка встречается аналог мурамовой к-ты, имеющий О-.и гаю-конфигурацию. Аминогруппы остатков глюкозамина также иногда свободны отдельные гидроксильные группы полимера м. б. ацетилирова-иы илн фосфорилированы. Напротив, пептидные фрагменты П. характеризуются очень сильной изменчивостью известно ок. 100 разл. структур пептидных участков, общими чертами к-рых является обязательное наличие остатков аминокислот D-ряда и присутствие редких диаминокислот (L-гидроксили- [c.468]

В организме человека и животных С. синтезируется во мн. тканях из триктофапа путем его гидроксилирования (фермент триптофангидроксилаза) с образованием 5-гидрокси-триптофана, к-рый затем под действием декарбоксилазы ароматич. L-аминокислот превращается в С. [c.331]

Связь РНК — аминокислота лабильна, она относительно устойчива к кислотам, но очень легко расщепляется в щелочной среде. Место присоединения аминокислотного остатка к РНК точно не установлено, однако полагают, что такая связь осуществляется через свободный гидроксил у С (2) 1В терминальном рибозном остатке РНК этим может быть объяснено то интересное обстоятельство, что РНК, обработанная йодной кислотой, Не реагирует с аминокислотой однако если такую РНК снова подвергнуть действию фосфомоноэстеразы, снимающей остаток фосфата и обнажающей новую а-гликольную группировку, то реакционная способность по отношению к а-аминокислоте снова появляется. [c.265]

При pH 5,97 для глицина кривая титрования имеет точку перегиба, которая называется изоэлектрической точкой (pH,). pH, соответствующее этой точке у моноаминокарбоновой кислоты, есть среднее арифметическое значений pK и р/ 2 " сущности определяет условия (кислотность раствора), при которых почти все молекулы аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов. При формбльном титровании глицина значение p/ j сдвигается из основной в нейтральную область pH (заштрихованная область). Это объясняется тем, что аминокислоты сначала переводятся в гидрокси-метиламинокислоты, которые затем титруются с фенолфталеином в качестве индикатора как истинные слабые кислоты. [c.32]

Третий путь исходит из соединений, которые приводят к получению гидрокси-кислотных или аминокислотных остатков в процессе реакции конденсации. Основываясь на исследованиях Курциуса, таким путем были получены пептолиды при взаимодействии бензилового [501] и 4-нитробензилового [502] эфиров диазоуксусной кислоты с N-замещенными аминокислотами [c.207]

Это многообразие возникает за счет посттрансляционных модификаций аминокислот, таких, как метилирование, гидрокси-лирование, ацетилирование и пр. Так, у гороха наблюдалось метилирование гистонов III [124], ацетилирование гисто-нов IV [36]. [c.44]

Аминокислоты и олигопептиды обычно исследуют в виде К-ацилпроизводных, особенно перфторацильных, которые превращают в сложные эфиры. По другому методу в таких производных олигопептидов затем ациламидную группу восстанавливают алюмогидридом лития до М-алкиламинной. Гидроксикис-лоты либо превращают в циклические производные, либо защищают оба гидроксила карбоксильную группу в виде сложного эфира, а спиртовый гидроксил превращают в алкоксигруппу. Оксокислоты анализируют в виде силиловых эфиров. [c.178]

Реакция второй стадии, катализируемая тем же ферментом,— собственно реакция акцептирования аминокислоты, где 2 - или 3 -гидроксил рибозы З -концевого аденозина тРНК атакует ангидридную группировку аминоациладенилата с образованием сложноэфирной связи между аминоацильным остатком и рибозой тРНК и с сопутствующим освобождением АМФ (рис. 26,2) [c.43]

Состав белковых гидролизатов не всегда ограничивается генетически кодированными аминокислотами теперь точно установлено, что тироксин н 3,3, 5-трннодтнронин являются двумя тнроид-ными гормонами, а химическая или тепловая обработка, предшествующая гидролизу, могут приводить к артефактам. Необычные аминокислоты, возникающие в физиологических условиях, могут быть разделены на две группы. Первая группа объединяет соединения, полученные путем замещения относительно небольших групп в нормальных белковых компонентах (табл. 23.2.2). Все изменения, по-видимому, являются следствием индуцируемых ферментами реакций, а введенными заместителями, в основном, оказываются С-гидроксил, jV-метил боковой цепи или галоген в ароматическом ядре тирозина. [c.227]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Выбор метода создания пептидной связи в каждом случае определяется общей стратегией синтеза (рм. разд. 23.6.5), скоростью и эффективностью протекания реакции и факторами повседневной практики. Не последнюю роль играет при этом легкость отделения конечного пептида от неизбежно получающегося побочного продукта, образующегося при превращении активирующей группы. Так, активация дициклогексилкарбодиимидом (см. разд. 23.6.3.1) приводит к практически нерастворимой дициклогексилмочевине,. тогда как при использовании сложных эфиров Л/-гидроксисукцини-мида (см. разд. 23.6.3.2) образуется водорастворимый Л/-гидрокси-сукцинимид. Таким образом, обоснованный подбор конденсирующих реагентов обеспечивает значительную гибкость выбора методики обработки реакционной смеси. Выбор метода активации зависит также от природы карбоксильной компоненты, в особенности от группы X, защищающей аминогруппу схема (30) . Уретанопо-добные защиты обеспечивают существенную устойчивость к рацемизации в простых производных аминокислот, и поэтому здесь не столь важно, насколько выбранный метод создания пептидной связи способствует рацемизации. Если защитная группа представляет собой простое ацильное производное или замещена дополни тельным остатком аминокислоты, как в карбоксикомпоненте пепти дов, то тогда предотвращение рацемизации полностью зависит от избранной методики активации и условий реакции. [c.390]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология