Меди ион как ингибитор фермента

Одним из активаторов амилазы, т. е. веществом, повышающим ее активность, является хлористый натрий (точнее, ион хлора), а одним из ингибиторов — ион меди. Для количественной оценки влияния активатора или ингибитора на амилазу определение активности фермента проводится в присутствии каждого из них в отдельности и результаты [c.115]

При определении амилазной активности слюны можно наблюдать также влияние на ферменты активаторов и па-рализаторов (ингибиторов). Так, хлористый нат-р и й в разведенных растворах ускоряет действие амилазы слюны на крахмал. Растворы сернокислой меди, наоборот, сильно замедляют действие амилазы слюны. [c.73]

Ингибиторы задерживают, угнетают, парализуют действие ферментов. Так, соли некоторых тяжелых металлов, например ртути, бария, свинца, сильно угнетают действие ферментов но присутствие солей таких металлов, как медь и железо, для некоторых ферментов является необходимым. Синильной кислотой одни ферменты (папаин) активируются, а другие (каталаза) резко угнетаются. [c.338]

Использование микроорганизмов, превращающих неорганические соединения серы, представляет большой практический интерес. Необходимо учитывать как положительное, так и отрицательное действие их. Для сульфатредуцирующих бактерий отмечают следующие области коррозия металлов (в анаэробных условиях), очистка вод, разрушение каменных и бетонных сооружений при совместном воздействии сульфатредуцирующих и тионовых бактерий. В последнем случае, как и в иных аналогичных, могли бы быть полезными ингибиторы соответствующих ферментов. Роль сульфатвосстанавливающих организмов считают весьма важной на нефтяных месторождениях. Представляет интерес образование серной кислоты тионовыми бактериями. Деятельность их также возможно использовать для выщелачивания сульфидных руд. Считают, что микробиологические процессы, протекающие в месторождениях сульфидов, могут быть использованы при гидрометаллургической обработке сульфидных руд и позволяют мобилизовать медь, в частности из тех руД, которые непригодны для переработки другими методами. [c.122]

Наконец, в-чеФвертых, следует предостеречь от слишком поспешных выводов такого рода, поскольку активация, как и рН-эффекты, действительно может быть связана с пространственной блокадой. Она может объясняться просто удалением какой-то блокирующей группировки, скажем связанного ингибитора или одной из функциональных групп самого фермента, закрывающей активный центр и препятствующей тем самым образованию фермент-субстратного комплекса и каталитическому эффекту. Подобный механизм неконкурентного поведения весьма вероятен, особенно в случае фермента типа аскорбатоксидазы, когда в активный центр входит ион металла, играющий существенную роль как в каталитическом эффекте, так и в связывании субстрата. В подобном случае лиганд, связывающий ионы меди фермента, вполне может быть неконкурентным ингибитором, а другой лиганд, способный вытеснить первый, — неконкурентным активатором. Эти соображения не изменяют/синегмческой интерпретации, но влияют на выводы относительно химического механизма изучаемого процесса. [c.172]

Блокировать металлы в молекулах ферментов можно под действием цианида, сульфида, азида и окиси углерода. Эти вещества ослабляют активность ферментов, которые содержат в своей молекуле железо или медь. Металлы входят в состав молекул окислительно-восстановительных ферментов, катализирующих процессы дыхания, которое под влиянием перечисленных ингибиторов подавляется, и наступает смерть организмов. [c.48]

Азид, цианид или НгЗ проявляют свойства ингибиторов главным образом из-за способности проникать к каталитическому центру и образовывать с ним прочные комплексы, как, например, с медью и железом. Ингибиторный эффект часто связан с их восстановительной способностью по отношению к пиридоксальфосфату, дисульфидным группам или воздействием на карбонильную группу ферментов. Эти ингибиторы также выводят из строя не адсорбционный, а каталитический участок ферментной глобулы. Точно так же действуют ингибиторы-реагенты на тиоловые группы, выводящие из строя соответствующие ферменты путем алкилирования 5Н-групп. Сюда относятся соединения типа иодацетамида, хлорацетофенона и т. п. [c.72]

Полифенолоксидаза. К числу полифенолоксидаз, важных для некоторых путей окисления и формирования меланинов, ранее относили две категории собственно полифенолоксидазы, или лакказы, окисляющие фенолы, и тирозиназу, окисляющую азотсодержащие соединения с бензольным кольцом, например тирозин или фенилаланин. Сейчас эти ферменты считают за единую группу. Ферменты этого типа, видимо, имеют строение гемов, однако к противоположность цитохромам в их состав входит не железо,, а обычно закисная медь. Поэтому грибы, образующие обильно тирозиназу, нуждаются в повышенных дозах меди и могут иногда добывать ее из медьсодержащих фунгицидов. Железо и марганец могут выступать как конкуренты и ингибиторы лакказы. [c.190]

Для осзоцествления ферментных реакщ1й необходимо соблюдение определенных условий температура раствора 30-50°С, pH 4-8 отсут. ствие ингибиторов ферментов (солей тяжелых металлов — серебра, ртути, меди) и большинства органических растворителей, в том числе и этилового спирта. При температурах вьппе 50 °С ферменты неактивны. [c.222]

Хотя точный механизм действия этого соединения неясен, есть основание считать, что оно является ингибитором лизи-локсидазы—фермента, необходимого для образования поперечных связей в коллагене или в эластине. Аналогичного рода заболевание, передающееся по наследству, было обнаружено у мышей. Предполагается, что оно обусловлено или недостаточной активностью лизилоксидазы, или дефектом в метаболизме меди . В работе было высказано предположение, согласно которому одна из форм синдрома Элерса— Данлоса у людей вызвана недостаточной активностью лизилоксидазы . [c.501]

Особенно активен как ингибитор цианид, который подавляет многие ферменты и действует на них в очень малой концентрации. Например, цитохромоксидаза на 80% подавляется цианидом в концентрации 10 моля, цитохромпероксидаза — на 50% в концентрации 10 моля. Каталаза подавляется на 50% в концентрации 5-10 , пероксидаза — в концентрации 10 . Действие цианида проявляется по-разному он соединяется с металлом и инактивирует активную группу фермента соединяется с карбонильной группой в ферменте, в кофакторе или в субстрате как восстанавливающий агент может разрывать дисульфид-ные связи, обусловливающие активность фермента. Окись углерода подавляет активность только тех ферментов, которые активируются железом или медью, поэтому она ингибирует меньшее количество ферментов, чем цианид. [c.17]

Назовем некоторые группы ингибирующих веществ, имеющих широкое значение. В действии многих ферментов важную роль играют атомы тяжелых металлов эти ферменты, естественно, будут инактивировать вещества, действующие на тяжелые металлы, например H N, H2S, азид или окись углерода. Они подавляют, например, дыхание тканей, так как в цитохромоксидазной системе катализ происходит с участием атомов железа и меди. Активность множества ферментов связана с наличием в них сульфгидрильных групп, и поэтому реактивы, влияющие на эти группы, будут характерными ингибиторами. Такие вещества могут алкилировать тиоловые группы, превращать их в меркаптиды или окислять в, дисульфидные. Таковы, соответственно, галоидопроизводные уксусной кислоты, органические соединения ртути, мышьяка или вещества типа окисленного глутатиона (дисульфиды). Некоторые ферменты могут угнетаться очень небольшими количествами солей тяжелых металлов — серебра, меди, ртути, свинца. Предполагают, что атомы металлов соединяются с тио-ловыми или карбоксильными группами. Высокоспецифичными ингибиторами ряда ферментов являются вещества такого типа, как [c.64]

Общие ингибиторы. К ним относятся соли тяжелых металлов (серебра, меди, ртути, свинца, вольфрама), а также трихлоруксусная кислота и танин, которые являются осадителями белков и поэтому подавляют действие всех ферментов. Некоторые ферменты чувствительны к низким концентрациям этих металлов, например р-фруктофура-иозидаза инактивируется насыщенным раствором Ag l. [c.16]

Необратимое ингибирование не носит конкурентного характера. При необратимом процессе ингибитор образует с коферментом, чаще с металлом фермента, прочное соединение. Так, синильная кислота связывается разными ферментами, содержащими лхелезо, медь. Соли ртути создают прочные вещества с сульфгидрильными группами, благодаря чему подавляют действие Н8-содержащих ферментов. [c.13]

Поразительно сходство окраски у высокоочищенных металл-флавопротеинов и аскорбатоксидазы, что может говорить о близости свойств этих двух ферментов. Аскорбатоксидаза может комплексироваться с флавопротеинами (Mahler, 1956). Образование таких комплексов показано также для гемо- и флавопро-теинов. Связь меди с флавопротеином может отвечать за большие количества меди, обнаруживаемые часто в аскорбатоксида-зе, по сравнению с фенолоксидазой. Эти взаимоотношения могут быть использованы для объяснения инактивации аскорбатоксидазы при аэробном окислении аскорбиновой кислоты. Ингибитором здесь может явиться перекись водорода, продуцируемая флавопротеинами. [c.159]

Ряд ферментов активируются в присутствии соединений, со--держащих сульфгидрильную группу (—SH), например цистеин и глутатион. Ингибиторами многих ферментов являются фтористый натрий, который тормозит ферментативные процессы углеводного обмена, фенилгидразин, угнетающий действие амн-нофераз, синильная кислота — ингибитор ряда ферментов, которые содержат в активной группе железо (каталаза) или медь (тирозиназа). Кроме того, установлено, что соединение некоторых ферментов с белками протопласта приводит к утрате их активности и, наоборот, высвобождение фермента из соединений с бе/1ками восстанавливает его каталитическую активность, [c.75]

Клетки — носители медиаторов являются обязательными компонентами воспаления, хотя соотношение их на поле воспаления может быть разным. Структурно-функциональные особенности этих клеток определяют специфику работы каждой из них в сложном клеточном ансамбле при воспалении. Пожалуй, главенствующая роль в нем принадлежит ПЯЛ, которые способны усиливать инициальное повреждение, повышать сосудистую проницаемость, осуществлять миграцию, эмиграцию и фагоцитоз, а также контакты с плазменными системами. Особая роль в реализации главных функций принадлежит медиаторам (лейкокины), ферментам, биологически активным веществам, содержащимся в гранулах лейкоцитов. Одни гранулы (азурофильные) идентичны лизосомам, содержат кислые гидролизы. Кроме того, большое значение придают нейтральным протеазам (коллагеназа, эластаза), особенно в случаях дефицита их ингибиторов [Goldstein J. М., 1974]. Другие гранулы ПЯЛ (специфические) содержат щелочную фоефатазу и бактерицидные катионные белки, обладающие выраженным медиа-торным действием в экссудате (активация сосудистой проницаемости, выделение гистамина, стимуляция хемотаксиса и др.). [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология