Цианид как ингибитор дыхания

Вторая сила, обеспечивающая движение воды по ксилеме, — корневое давление. Его можно обнаружить и измерить в тот момент, когда срезают крону, а штамб с корнями некоторое время продолжает вьщелять сок из сосудов ксилемы. Этот процесс подавляется ингибиторами дыхания, например цианидом, и прекращается при недостатке кислорода и понижении температуры. Работа такого механизма, по-видимому, обусловлена активной секрецией солей и других водорастворимых веществ в ксилемный сок. В результате его водный потенциал падает, и вода поступает в ксилему из соседних клеток корня путем осмоса. [c.123]

Ко второй группе могут быть отнесены не самоокисляю-щиеся цитохромы. Они легко восстанавливаются до гемохромогенов, имеющих четко выраженную абсорбционную полосу в видимой области спектра, и окисляются (не молекулярным кислородом) до соединений трехвалентного железа (парагематинов). Более высокая степень окисления, чем Ре +, для них неизвестна. Цитохромы этой группы с трудом связываются с ингибиторами дыхания моноокисью углерода, цианидом или азидом. [c.186]

В третью группу входят самоокисляющиесяцитохромы наиболее важный член этой группы цитохром или цитохромоксидаза, которая является единственным железопорфириновым компонентом энзиматической системы дыхания митохондрий, непосредственно окисляющимся кислородом. Его форма с трехвалентным железом — парагематин он восстанавливается электронтранспортной системой в дыхательной цепи и затем вновь окисляется молекулярным кислородом. Очень мало известно о механизме окисления ферроцитохрома аз совершенно не ясно, участвуют ли в реакции формы в состоянии окисления большем, чем -ЬЗ. Трехвалентная форма прочно связывается с цианидом и другими ингибиторами дыхания форма с двухвалентным железом дает комплексы с моноокисью углерода. [c.186]

Приготовление среды для инкубации. При выявлении дегидрогеназ и диафораз с помощью образцов нитро-ТС, полученных указанным выше способом, мы пользовались инкубационной средой, рекомендуемой Гессом, Скарпелли и Пирсом [10] и основанной на оригинальной технике Нахласа, Валькера и Зелигмана [8, 9]. При этом оказалось необходимым увеличить концентрацию нитро-ТС до 2—3 мг/.чл, особенно при работе со слабоактивными тканями. Кроме того, мы с успехом пользовались субстратами в начальной концентрации до 0,2—0,5 моль/л. При исследовании тканей с высокой дегидрогеназной активностью добавление к инкубационной среде цианида или других ингибиторов ферментов дыхания (амита-ла, азида натрия) оказалось необязательным, так как их присутствие не изменяло характера образования диформазана. [c.145]

Блокировать металлы в молекулах ферментов можно под действием цианида, сульфида, азида и окиси углерода. Эти вещества ослабляют активность ферментов, которые содержат в своей молекуле железо или медь. Металлы входят в состав молекул окислительно-восстановительных ферментов, катализирующих процессы дыхания, которое под влиянием перечисленных ингибиторов подавляется, и наступает смерть организмов. [c.48]

Малонат натрия - специфический ингибитор сукцинат-дегидрогеназного комплекса дыхательной цепи (Slater, 1966j и, насколько нам известно, не ингибирует антиоксидантные ферменты. Добавление малоната натрия в суспензию изучаемых нами дрожжей приводило к незначительному подавлению скорости поглощения кислорода (Рис. 43), по сравнению с ингибирующим действием азида и цианида на дыхание этих же видов дрожжей (табл. 6). Малонат в концентрации 10 мМ [c.96]

Потребление кислорода в условиях фотодинамического эффекта продолжается даже при повышенной температуре и в присутствии таких ингибиторов, как цианид, тогда как при этих же условиях нормальный расход кислорода на дыхание падает. [c.129]

Еще не разрешен вопрос о том, всецело ли зависит поглощение кислорода растительными тканями от действия цитохромоксидазы. У растений, а также у животных часто наблюдается дыхание, устойчивое к действию ингибиторов цитохромоксидазы. Среди ученых, работающих в области биохимии животных, широко распространено мнение о преобладающей роли цитохромоксидазы. Эти ученые не могут принять отсутствие подавления окисью углерода или цианидом как доказательство того, что цитохромоксидаза не является конечной оксидазой [2,7]. В биохимии растений положение еще более туманно. Например, дифференциальные спектры определенно указывают, что в початках некоторых представителей семейства Агасеае цитохромоксидаза катализирует поглощение кислорода. Однако ингибиторы цитохромоксидазы не только не подавляют, но часто даже стимулируют поглощение кислорода. В присутствии этих ингибиторов цитохромы а и Из в значительной степени восстанавливаются, тогда как цитохром 67 остается в основном окисленным. Эти, а также и другие данные позволяют предпо- [c.239]

Рис. 5.9. Типичный эксперимент по измерению скорости дыхания с помощью кислородного электрода, который позволяет определить относительное расположение мест действия ингибиторов и точек подачи электронов в дыхательной цепи. Митохондрии печени инкубировали в среде, насыщенной воздухом и содержащей F P [протонофор, позволяющий создать условия, при которых протонная проводимость митохондрий не является фактором, лимитирующим скорость (разд. 2.5.3)]. Исходно в среде присутствует ЫАО+-зависимый субстрат—р-гидроксибутират. Ротенон (1 мкМ) полностью ингибирует дыхание, но не препятствует окислению сукцината. Антимицин А блокирует окисление сукцината, но не аскорбата в присутствии TMPD. Цианид является ингибитором и в последнем случае. Дитионит (S2O4 ) добавлен, чтобы неферментативным путем вызвать аноксию.

Сопротивление корней и их водный потенциал в значительной степени должны зависеть от скорости восходящего водного тока в растении, связанной с испаряющей деятельностью надземных органов. Вместе с тем, однако, они регулируются физиологическими механизмами самих корней, о чем свидетельствует автоколебательный характер поглощения воды [243—245]. Об автоколебательном характере транспорта воды в растении более подробно речь пойдет в следующей главе. Здесь же мы коснемся лишь вопроса о механизмах поглощения воды корнями. Исключительный интерес для выяснения этого вопроса представляют опыты, проведенные А. П. Петровым [244]. На корневые волоски проростков овса, находившихся в камере с относительной влажностью воздуха около 99%. надевали прямые или кольчатые микропотометры или прикрепляли к поверхности изогнутые очень тонкие капилляры. Ход поглощения воды отсчитывали с помощью микроскопа. Установлено, в частности, что 1) осмотический потенциал наружного раствора не определяет скорости поглощения воды, так как в водопроводной и дистиллированной воде, в разведенном вдвое и в неразведенном питательном растворе Хогланда — Арнона скорость поглощения воды оказалась одинаковой 2) скорость поглощения воды не пропорциональна площади контакта волоска с водой 3) поглощение воды волоском происходит в той зоне волоска, где находится основная масса цитоплазмы если последняя сосредоточена- у основания волоска, то и при полном погружении волоска в потометр сильнее поглощает именно эта зона 4) поглощение воды нилiaeт я с возрастом (длиной) волоска старые волоски более склонны к выделению воды 5) зона волоска против центральной вакуоли не поглощает воду, как это показали опыты с кольцевым микропотометром, который можно было укреплять в различных частях волоска 6) малонат в слабой концентрации (ЫО М) ускоряет поглощение воды, в концентрации же, подавляющей дыхание (1-10 М), вызывает сначала кратковременную вспышку поглощения воды, а затем его угнетение с последующей гибелью клетки другие ингибиторы дыхания — цианид, азид натрия, флюорид — действуют сходно в слабых концентрациях усиливают, а в более сильных — подавляют поглощение воды 7) в ходе поглощения наблюдаются примерно двухминутные ритмы. [c.113]

Различная абсолютная и относительная чувствительность дыхания и фотосинтеза к цианиду у разных растений может вызываться или качественным фактором, например различиями в химической структуре присутствуюш,их энзимов, или количеством одинаковых энзимов. Хотя второе объяснение кажется более вероятным, оно встречается с некоторыми затруднениями. Если цианид поражает тот энзим, который в обычных условиях ограничивает скорость фотосинтеза (например, на сильном свету или в присутствии больших количеств перекиси водорода, но в отсутствие ингибиторов), то различие в количествах энзима не объясняет, почему для одинакового торможения Hormidium требует в 100 и 1000 раз больше цианида, чем для торможения Seenedesmus. Так как цианид прибавляется всегда в большом избытке сравнительно с энзимом, то некоторая данная концентрация [H NJo всегда инактивирует одну и ту же часть энзима, независимо от абсолютного его количества [c.316]

Манометрию довольно широко применяют при изучении действия различных ингибиторов дыхания. Чаще всего в роли ингибитора выступает цианид он легко проникает в клетки и ингибирует [c.258]

Решение этого вопроса связано со значительными методическими трудностями. Оценка абсолютного и относительного вклада метаболических путей, связанных с потреблением кислорода, проводится обычно с помощью ингибиторного анализа, т. е. путем искусственного вьшлючения работы различных звеньев метаболизма. Однако, по-видимому, практически не существует ингибиторов, которые в условиях интактной клетки не влияли бы на другие метаболические пути различных компартментов и гарантировали бы полное выключение лишь какой-то одной реакции. Так, цианиды являются специфическими ингибиторами цитохромоксидазы. Тем не менее в более высоких концентрациях они могут взаимодействовать с цитохромом Р-450, подавляя активность монооксигеназных реакций. Кроме того, они являются ингибиторами ката-лазы, ксантиноксидазы и других оксидаз цитозоля. В этом случае ингибирующий эффект проявляется при концентрациях, которые еще не действуют на дыхательную цепь митохондрий. Амитал, как и другие барбитураты (гексобарбитал, фенобарбитал и пр.), являясь ингибитором транспорта электронов в НАД-зависимом участке дыхательной цепи митохондрий, наряду с другими ксенобиотиками может метаболизироваться в системе монооксигеназных реакций. Антимицин А в клеточных системах может взаимодействовать с внутриклеточными белками раньше, чем проявится его эффект, связанный с дыхательной цепью. Кроме того, он может инициировать образование Н2О2, что также может искажать конечный результат, измеряемый по дыханию. [c.131]

Изучение природы остаточного дыхания (Рубин, Четверикова и Арциховская, 1955 Рубин и Иванова, 1959а) показало, что листовая ткань капусты в присутствии ингибиторов металлсодержащих оксидаз (цианид, азид) способна окислять ряд аминокислот (табл. 24). Следовательно, остаточное дыхание, по крайней мере в некоторой части, катализируется оксидазами аминокислот, относящимися к группе флавопротеиновых оксидаз, не содержащих в своей молекуле тяжелых металлов. [c.142]

Ингибиторы, в особенности цианид, СО и некоторые наркотики, сыграли важную роль в формировании наших представлений о клеточном дыхании. В дальнейшем в подобного рода исследованиях были использованы некоторые другие ингибиторы, что в сочетании со сиектрофотометрическими методами дало в руки исследователей ценный инструмент для разрыва цепи [c.391]

Терминальный участок дыхательной цепи клеток и тканей. Ингибиторами терминальной оксидазы дыхательной цепи митохондрий являются цианиды, азид натрия, сульфид натрия, СО. В срезах, клетках и перфузируемых органах они подавляют дыхание, активный транспорт ионов и восстанавливают остальные переносчики дыхательной цепи [158, 167, 493—498]. Их эффект сходен с действием аноксии. Однако даже при высоких концентрациях ингибиторов в клетках и тканях трудно получить полное подавление дыхания. Так как в митохондриях тканей млекопитающих (в отличие от дрожжей, бактерий, грибов и растений) активность альтернативной основной дыхательной цепи оксидазы, чувствительной к производным гид-роксамовой кислоты, не выявлена, наличие ЦРД в тканях и клетках связывается с немитохондриальными кислородзависимыми процессами [2, 498]. Из табл. 9 видно, что величина ЦРД зависит от окисляемого субстрата. [c.102]

Имеется еще одна особенность реакции ткани на гипоксию. При уменьшении рО меняется чувствительность тканевого дыхания к ингибиторам терминального участка дыхательной цепи (рис. 29). У нормальных животных существуют выраженные индивидуальные различия в реакции тканевого дыхания на цианиды. ЦРД устойчивых к гипоксии животных значительно больше, чем у неустойчивых. При уменьшении рОг оно резко воз стаех в обеих группах, но у неустойчивых больше, чем у устойчивых. [c.112]

Однако существование значительных колебаний чувствительности дыхания митохондрий, изолированных из клеток эукариотов, к цианиду и антимицину А [515], а также бактерий и митохондрий высших растений [365], не могло быть понято в рамках схемы Варбурга—Кейлина и объяснено особенностями взаимодействия ингибиторов с компонентами дыхательной цепи. У некоторых растений величина ЦРД очень велика и может составлять 60—95% [c.172]

Цианид в низких концентрациях (5-10 М) подавляет дыхание перитонеальных макрофагов, связанное с окислением глюкозы, на 50%. Однако с увеличением концентрации ингибитора цитохромоксидазы его действие на дыхание уменьшается, а при концентрации 3-10" М эффект может даже обращаться (стимуляция дыхания от K N). Так как K N является одновременно ингибитором каталазы, можно предполагать, что наблюдаемый эффект связан с подавлением им разложения Н2О2 и образования кислорода. Но тогда следует, что при окислении макрофагами глюкозы идет спонтанное образование перекиси водорода с последующим выделением кислорода, который маскирует процесс его утилизации, связанный с функцией дыхательной цепи. Действительно, добавление высоких концентраций каталазы (0,1 мг/10 клеток) на фоне стимуляции дыхания от K N не только тормозит дыхание, но и нередко приводит к увеличению концентрации кислорода в среде, которое тем больше, чем выше концентрация ингибитора. [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология