Каталитический центр примеры

Третья возможность основана на избирательном промотировании каталитических центров целевой реакции или отравления центров реакции уплотнения, т. е. воздействии на определяющую стадию реакции. В качестве примера может служить промотирование алюмоплатинового катализатора дегидрирования парафиновых углеводородов. Введение в состав катализатора щелочных металлов приводит к снижению кислотности алюмоплатинового катализатора и обуславливает подавление в процессе дегидрирования парафиновых углеводородов реакций крекинга, изомеризации и коксообразования, идущих с участием кислотных центров, что, однако, не приводит к сохранению стабильности из-за одновременного уменьшения поверхности платины [63]. [c.41]

Еще один пример проявления конформационного эффекта — это различная каталитическая активность природного катализатора химотрипсина при гидролизе сложноэфирной связи в молекулах нитрофениловых эфиров. Известно, что химотрипсин в нативной форме гидролизует сложноэфирную связь с достаточно большой скоростью. При денатурации химотрипсина, когда химическая последовательность звеньев сохраняется, но форма молекулы меняется, скорость гидролиза снижается в миллион раз. Это происходит потому, что в нативной конформации а-химотрипсина два из его аминокислотных остатков — гистидин и серии — находятся рядом, что позволяет им образовать каталитический центр, включающий комбинацию ОН-групп и имидазольных колец, обеспечивающую быструю двухстадийную реакцию. При изменении конформации гистидин и серии оказываются удаленными друг от друга, и активность катализатора падает [34, с. 346]. [c.45]

В активных центрах ферментов содержится обычно две или более каталитических групп. Они могут воздействовать на субстратную группу двумя совершенно различными путями. Один из них заключается в том, что нуклеофильный, или общий основной катализ протекает одновременно с общим кислотным, в одном и том же переходном состоянии. Механизм этого типа, приложимый к гидролизу сложных эфиров, представлен в (15). Этот механизм часто постулировался в качестве вероятной модели катализа более чем одной функциональной группой, однако при исследовании модельных систем не было получено серьезных свидетельств в его поддержку [32]. Для реакций, подверженных нуклеофильному или общему основному катализу, общий кислотный катализ не характерен (и наоборот). Другой способ предусматривает действие двух каталитических групп по отдельности на различных стадиях сложной реакции. Если одна из групп специфично действует на скоростьопределяющей стадии такой реакции, в результате чего скоростьопределяющей становится уже следующая стадия, то именно на последней необходимо действие второй каталитической группы (примером такого процесса является описанный в предыдущем разделе гидролиз сложных эфиров диметилмалеиновой кислоты). [c.471]

Приведенные соображения и количественные примеры позволяют высказать некоторую общую идею. Пусть две параллельные реакции протекают на различных каталитических центрах, каждая по одномаршрутному двухстадийному механизму. Тогда с ростом [c.45]

Во-вторых, на этом примере видны структурные основы высокой специфичности ферментов, в частности стереоспецифичности. Так, если бы С-концевая аминокислота была D-изомером, то в рассматриваемом случае в сторону каталитического центра оказался бы направленным атом Н, а не группа — NH—СО—, и каталитический процесс не смог бы произойти. [c.326]

Взаимодействие каталитического центра с субстратом может протекать - по периферическому механизму, когда процессы химического превращения субстрата осуществляются вне координационной сферы иона-комплексообразователя. Возможность образования такого типа внешнесферных комплексов подтверждена методами ПМР и ЭПР на примере модельного соединения - комплекса Си с ализарином. [c.536]

Однако конформации с максимумами энергии не следует рассматривать только как барьеры вращения. Нередко они играют и другую важную роль. Так, многие реакции циклизации идут через переходные состояния, в которых реакционные центры молекулы сближены, причем образованию переходного состояния предшествует возникновение реакционной конформации (г-конфор-мации), в которой эти центры уже сближены. В таких конформациях чаще всего имеется большой избыток конформационной энергии, т. е. они являются одновременно барьерами вращения. Тем не менее их образование может играть важную роль в протекании реакции. Энергии напряжения /--конформации иногда можно рассчитать обычными методами конфор мационного анализа. Таким образом осуществляется сближение конфор-мационного анализа с теорией переходного состояния. Известен ряд некаталитических реакций, в которых некоторые стадии проходят только в определенных конформациях. Возможность того, что ход каталитических превращений тоже может определяться конформационными эффектами, в том числе высотой барьеров вращения, еще мало изучена, однако некоторые примеры этого уже имеются. Они будут приведены в последующих разделах. [c.17]

Таким образом, из приведенных примеров следует, что белок в роли фермента или апофермента принимает участие в выполнении четыре.ч главных функций. Во-первых, белок обеспечивает специфичное опознавание субстратов, приводящее к образованию комплекса, в котором реагирующие части этих субстратов необходимым образом ориентированы относительно каталитического центра. Во-вторых, он принимает участие в каталитическом акте своими кислыми и основными группами по механизму общего кислотно-основного катализа. В-третьих, в ряде случаев ковалентно связывает часть молекулы субстрата с образованием промежуточного продукта, выступая в этом случае в качестве нуклеофильного катализатора. В-четвертых, в качестве апофермента белок обеспечивает связывание в активном центре иона или молекулы кофактора. [c.207]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

Для этого примера мы можем рассчитать также значения индивидуальных констант скорости на основании экспериментально найденных значений Ка, Кр, Vi и Vo при условии, что известна величина вд (которую следует определить как число каталитических центров в расчете на 1 л ) [c.171]

Гетерогенный катализ реакций полимеризации, сопровождающихся кристаллизацией, подробно изучен на катализаторах Циглера. При использовании гетерогенных катализаторов реакционный центр закреплен. Реакция протекает по механизму внедрения молекулы мономера к каталитическому центру. Этот механизм может быть рассмотрен на примере полимеризации пропилена в изотактический полипропилен [331, 51, 52, 202] [c.367]

В ряде случаев металл проявляет избирательное сродство к тем или иным группам белка. Характером и прочностью связи металлов с функциональными группами белка во многом определяется специфичность фермента по отношению к субстрату. Примеры различной специфичности отдельных цинксодержащих ферментов к соответствующим субстратам приводит Вильямс (1962). Возможные варианты каталитических центров у цинксодержащих ферментов по Вильямсу выглядят так [c.44]

Перевод фермента, состоящего из 1684 аминокислотных остатков, в активное состояние за счет фосфорилирования одной пары остатков серина является ярким примером кооперативных взаимодействий в белке. Рентгеноструктурный анализ различных форм фосфорилазы — неактивной Г-формы и активной 7 -формы, позволили выяснить механизмы процесса аллостерической активации. Ядро каждой из субъединиц состоит из -складок, окруженных а-спиральными участками. Па каждой из субъединиц расположены каталитический центр, остаток фосфат-серина, а также участки белка, связывающие активатор АМФ и ингибитор глюкозо-6-фосфат. [c.260]

Примером такой реакции может быть ферментативный процесс, в котором фермент имеет по крайней мере три каталитических центра. Кубическая нелинейность — важное условие возникновения диссипативных структур. [c.50]

Наряду с этим возникают значительные экспериментальные трудности, л вязанные с измерением скорости и плохой воспроизводимостью. Во многих из этих реакций небольшие количества примесей играют важную роль в процессе образования и роста центров реакции. Можно привести ряд примеров, когда небольшие количества паров воды оказывают значительное каталитическое влияние на реакцию . [c.560]

Наиболее важные неконкурентные ингибиторы представляют собой образую-пщеся в живых организмах промежуточные продукты метаболизма, способные обратимо связываться со специфическими участками на поверхности некоторых регуляторных ферментов и изменять при этом активность их каталитических центров. Примером может служить ингибирование Ь-треониндеги-дратазы Ь-изолейцином, обсуждаемое в разд. 9.18. [c.248]

На этом примере видны некоторые важнейшие черты, свойственные большому числу ферментов. Во-первых, катализатор имеет как бы два центра—связывающий (контактный) и собственно каталитический. Один из них, представленный в рассмотренном случае протонированной гуанидиновой группой и тремя гидрофобными радикалами, обеспечивает образование комплекса фермент — субстрат (связывание субстрата ферментом), в результате чего расщепляемая связь направляется на каталитический центр. Собственно каталитический центр представлен в рассмотренном случае ионом цинка и оксигруппой тирозина. [c.326]

В количественном отношении приближенность такой трактовки очевидна. Следуюш им логичным шагом должно быть признание различной способности каталитических центров к отбору энаытиомеров в стадии роста и построение статистической модели полимеризации. Такая модель — модель энантиоморфно спаренных центров разработана [18], однако ее количественная проверка на примере полиоксипропилена наталкивается на ряд трудностей. [c.256]

Большие и важные группы соединений, которые могут существовать только в кристаллическом состоянии, включают комплексные галогениды и оксиды, кислые и основные солн и гидраты. В частности, один из важных результатов изучения кристаллических структур состоит в признании того, что не-стехиометрические соединения не являются редкостью, как это некогда полагали. В самых общих чертах нестехиометрическое соединение можно определить как твердую фазу, которая устойчива в определенной области (по составу). С одной стороны, это определение охватывает все случаи изоморфного замещения и все виды твердых растворов, включая такие, состав которых покрывает всю область от одного чистого компонента до другого. В качестве другого предельного случая можно указать на фосфоры (люминесцентные ZnS или ZnS—Си), которые обязаны своими свойствами неправильному размещению и (или) внедрению примесных атомов, действующих как электронные ловушки , а также окрашенные галогениды (щелочных и щелочноземельных металлов), в которых отдельные положения гало-генндных ионов заняты электронами (F-центры) эти дефекты присутствуют в очень малой концентрации, часто в пределах от 10 до 10 . Для химика-неорганика больший интерес представляет тот факт, что многим простым бинарным соединениям свойственны диапазоны составов, зависящие от температуры и способа приготовления. Нестехиометрия подразумевает структурную неупорядоченность, а часто и присутствие того или иного элемента более чем в одном валентном состоянии она может приводить к возникновению иолупроводимости и каталитической активности. Примеры нестехиометрических бинарных соединений включают много оксидов и сульфидов, часть гидридов и промежуточные твердые растворы внедрения атомов С и N в металлы. Более сложными примерами могут служить различные комплексные оксиды со слоистыми и каркасными структурами, такие, как бронзы (разд. 13.8). Существование зеленого [c.14]

Типичным примером применения метода ДМЭ является исследование осерненного никелевого катализатора, которое провели Маккэррол, Эдмондс Питкетли, Бурн, и др. Осерненный никелевый катализатор является селективным катализатором гидрирования. На этом катализаторе удается получить главным образом бутилен при гидрировании бутадиена, который на чистом никеле гидрируется в основном сразу до бутана. В настоящей работе селективность катализатора была повышена путем обработки восстановленного никелевого катализатора сероводородом или тиофеном при температуре 373—423 К в токе водорода. При указанных условиях 25% поверхности никеля покрывались серой. Грани (100) и (111) никеля были исследованы методом ДМЭ до и после покрытия серой. Одна из полученных дифракционных картин показана на рис. 16а. На основании этих данных предложена модель каталитического центра селективного гидрирования, представленная на рис. 166. В атмосфере водорода часть атомов серы располагается непосредственно над атомами никеля в виде групп SH, а часть атомов или ионов серы занимает координационные центры, состоящие из четырех атомов никеля. Средний атом никеля (см. схему) может явиться центром селективного гидрирования, так как геометрическое положение этого атома допускает присоединение к нему одной и только одной я-связи молекулы бутадиена. После гидрирования одной двойной связи десорбируется молекула бутилена. [c.39]

Таким образом, на примере трех типов реакций показана возможность целенаправленного синтеза каталитического центра в фазе ионита и тонкого регулирования скорости, а во многих случаях и механизма реакции путем подбора полилиганда (ионита), изменения условий синтеза ионитного комплекса, состава и устойчивости среднестатистического координационного центра. Ионитные комплексы технологичны и обладают достоинствами гомогенных комплексных катализаторов. Следует, однако, подчеркнуть, что для получения воспроизводимых результатов необходимо соблюдать условия синтеза как ионита, так и его комплекса состав координационного центра и соответственно каталитическая активность ионитного комплекса зависят от соотношения [L] [М], структуры полимерной матрицы, природы растворителя, ионной силы и pH раствора, температуры, природы и концентрации в системе контролируемых и неконтролируемых примесей. [c.322]

Некоторые низкомолекулярные вещества, проникая к каталитическому центру, образуют с ним прочные комплексы (как, например, цианиды или сероводород с медью или железом) или изменяют природу активных групп (восстанавливают сульфогидрильные группы). Таких примеров можно привести много. Соли тяжелых металлов (Ag, u, Pb, Hg) необратимо ингибируют ферменты, благодаря способности образовывать прочные комплексы с основаниями или нуклеофилами. [c.515]

Семейство глутатионпероксидаз является примером наиболее филогенетически старых белков. Они выявлены у бактерий и простейших [325]. У позвоночных известны четыре гена, контролирующих синтез различных селен-содержащих ферментов [325, 326]. Кроме рассмотренных выше классической , плазматической и мономерной глутатионпероксидаз, особый изофермент найден в желудочно-кишечном тракте [326]. Аминокислотная последовательность у всех ферментов, за исключением мономерной глутатионпероксидазы, совпадает приблизительно на 90 %, тогда как гомология между классической и мономерной глутатионпероксидазой — менее 30 % [326]. Такое значительное различие в аминокислотной последовательности этих белков указывает, что расхождение между соответствующими генами началось около миллиарда лет назад. Наиболее консервативным фрагментом у глутатионпероксидаз является каталитический центр, состоящий из селеноцистеина, триптофана и глутамина [325]. Его высокая филогенетическая устойчивость обусловлена, по-видимому, идеальным выполнением своих функций, исключающим одноэлектронный перенос и образование радикальных и других высокоактивных интермедиатов, как это характерно для гем-содержгццих и селен-независимой пероксидаз [326]. Дивергенция селен-содержащих ферментов проходила в направлении изменения субстратной специфичности связывающего участка. Более высокая его липофильность у глутатионпероксидазы фосфолипидов обусловлена отсутствием остатков аргинина в этом локусе [326]. [c.44]

Эти исследования — наглядный пример использования стереохимических представлений в катализе. Они свидетельствуют о возможности существования на поверхности катализаторов наборов активных центров, оптимальных для катализа определенных молекул благодаря соответствию межатомных расстояний и углов кристаллической решетки катализатора и аналогичных параметров молекул субстрата. Естественно, что увеличение или уменьшение параметров решетки приведет к изменению геометрии активных центров, а следовательно, к росту или уменьшению скорости реакции в зависимости от улучшения или ухудшения соответствия между реакционным индексом молекулы субстрата и активным центром. Позднее различие каталитической активности гладкой поверхности металлических катализаторов, ступенчатых структур, выступов и пиков на ней наглядно продемонстрировал Соморджай (см. разд. У.5). Приведенные данные являются также серьезными доводами против представлений о гидрировании вдали от поверхности катализатора [15]. Следует также специально подчеркнуть, что представления о существовании на поверхности катализатора оптимальных активных центров получили подтверждение при изучении гидрогенолиза оптически активных соединений [16—20]. [c.13]

Ферментативный катализ обусловлен специфическим связыванием одной или нескольких молекул субстрата на каталитическом центре фермента и химическим взаимодействием с этим центром, которое может непосред-ственно использовать силы связывания для понижения свободной энергии активации катализируемой реакции. Цель настоящего труда — рассмотрение с единых позиций некоторых фактов и принципов, касающихся реакций и взаимодействий в водных растворах и необходимых для понимания механизмов катализа в этом необычном растворителе. Обсуждение будет ограничено главным образом гомогенными ионными реакциями, почти не будет затрагиваться гетерогенный катализ и окислительно-восстановительные реакции. Несмотря на то что в качестве примеров приведены некоторые конкретные ферментативные реакции, главный упор сделан на основные принципы взаимодействия, а не иа частные свойства данного фермента по той я е причине, по которой многие исследователи полагают, что постижение причин заболевания раком скорее всего будет достигнуто в результате исследования механизмов репликации и дифференциации, а не путем изучения самой раковой ткани. Эти принципы сами по себе также интересны для студентов и исследователей, занимающихся механизмадхи и катализом неферментативных реакций в водном растворе. Но весь материал данной монографии имеет в настоящее время прямое отношение к ферментативному катализу. Однако он является частью остова и языка знаний, которые возникли за последние годы в результате накопления новых сведений и развития новых взглядов на механизмы химических реакций и которые, хотя бы частично, должны стать основой для понимания ферментативного катализа в будущем. Перефразируя слова Хиндемита, приведенные в конце его книги Традиционная гармония [1], можно сказать, что усвоение материала данной книги ничего еще не говорит о творческой способности читателя, 1м, с другой стороны, даже одаренный энзимолог, который не владеет этим материалом, вряд ли может считаться законченным специалистом. [c.7]

Наличие 8-образных кинетических кривых является общим свойством ряда систем в катионной полимеризации. В работе [95] на примере гомополимсризацип стирола и его полимеризации в присутствии малых добавок катионно более активных мономеров было показано, что повышение скорости полимеризации во времени можно объяснить изменением в процессе реакции природы каталитических центров (с соответственным изменением природы противоиона), что приводит к существенному изменению скоростей инициирования и обрыва цепи.— Прим. ред. [c.158]

Активация катализатора под действием примеси называется про-мотированием. Она может быть обусловлена следующими причинами увеличением работающей поверхности катализатора, стабилизацией его текстуры или изменением природы активных центров. Примером промоторов первого типа является примесь АЬОз в железном катализаторе при синтезе аммиака, а второго типа — примесь КгО для того же катализатора. Последними данными показано, что отравляющее и промотирующее действия относятся не к катализатору, как думали раньше, а к каталитической системе в целом. Например, добавлением Ь1гО и 7пО подавляется окисление СО, но активируется разложение N20. [c.365]

Современные высокоселективные катализаторы парциального окисления углеводородов представляют собой очень сложные системы, и действие добавок в них нельзя объяснить в рамках простой модели, основанной только на электронных представлениях в катализе. Добавки, введенные в эти системы, обладают различными функциями [23] могут образовывать новые соединения и увеличивать число фаз в катализаторах, изменять число и природу границ между ними, входить ъ решетку отдельных фаз и влиять на их структуру. Некоторые из примесей могут образовывать твердые растворы, которые, в свою очередь, граничат с друтами индивидуальными соединениями. Кроме Т01ЧЭ, они могут изменять скорость и вероятность электронных переходов между компонентами каталитической системы и, наконец, участвовать в образовании активного центра, на котором происходит каталитическая реакция. Примеры действия различных добавок будут рассмотрены в последующих главах. [c.19]

Классическое конкуретное ингибирование основано на связывании ингибитора с субстратсвязываю-щим (каталитическим) центром. Химическая структура аналога субстрата, действующего как ингибитор (I), обычно сходна со структурой субстрата (S). Поэтому ингибитор может обратимо связываться с ферментом, образуя вместо Enz — S комплекс Enz — I, т.е. фермент-ингибиторный комплекс. Когда в реакционной смеси одновременно присутствуют и субстрат, и ингибитор указанного типа, они конкурируют за один и тот же связывающий центр на поверхности фермента. Один из наиболее подробно изученных примеров конкурентного ингибирования — это ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонатом (I), конкурирующим за один и тот же центр с субстратом сукцинатом (S). [c.88]

Результаты работ Синфелта и сотр. [17—20] по исследованию влияния парциальных давлений этана и водорода на скорость гидрогенолиза достаточно хорошо согласуются с механизмом, предложенным Тейлором [2, 13]. При этом порядок реакции по углеводороду близок к единице и отрицателен по водороду. Полученные данные хорошо согласуются также с представлениями об интенсивном дегидрировании на поверхности, предшествующем медленной стадии разрыва С—С-св>1зей. Синфелтом [20] на примере гидрогенолиза алканов рассмотрена связь активности и селективности металлических катализаторов с положением металла в периодической системе элементов, а также некоторые вопросы определения дисперсности металлов, особенности их каталитического действия, катализ на биметаллических системах и сплавах. Отмечено, что тип активных центров на поверхности металла определяется его дисперсностью. Доля координационно ненасыщенных атомов, расположенных на ребрах и вершинах кристаллов, резко увеличивается с уменьшением размеров кристаллитов и почти равна единице в случае кластеров, включающих несколько атомов. Этим обусловлено влияние дисперсности металла на удельную активность металлических катализаторов, что проявляется для большой группы структурно-чувствительных реакций. При катализе на сплавах важное значение приобретает возможное различие составов на поверхности и в объемах сплавов. Введение в систему даже малого количества более летучего компонента часто приводит к значительному обогащению им поверхности сплава. [c.91]

Обратите внимание, что остатки His 57 и Asp 102 находятся в составе В-пептида а-химотрипсина, тогда как Ser 195 в С-пептиде (рис. 9.6). Таким образом, избирательный протеолиз прохимотрнпсина (химотрипсиногена) обеспечивает сближение трех остатков, участвующих в переносе заряда. Этот пример наглядно показывает, как с помощью избирательного протеолиза может формироваться каталитический центр. Следует еще отметить, что каталитические остатки и остатки субстратсвязывающего центра, попадая в разные полипептидные цепи, тем не менее оказываются на таких расстояниях друг от друга, при которых они могут взаимодействовать с субстратом. [c.94]

Обычно фосфорилируется специфический остаток серина и образуется остаток О-фосфосерина реже фосфорилируется остаток тирозина с образованием остатка О-фосфотирозина. Хотя обратимо модифицируемый фермент может содержать много остатков серина или тирозина, фосфорилирование происходит в высшей степени избирательно и затрагивает лишь небольшое число (1—3) остатков. Эти участки, по всей вероятности, не являются частью каталитического центра мы, таким образом, имеем еще один пример аллостерических эффектов. [c.109]

Иногда удается прямо исследовать реакционноспособный фермент-субстратный комплекс в условиях, при которых ферментативная реакция не протекает. Эти прием и основаны на использовании медленно реагирующих субстратов при pH, когда фермент почти полностью инактивирован в результате перехода остатка каталитического центра в другое ионное состояние (см. индолилакрилоилхимотрипсин), или при очень низких температурах (ацильное производное эластазы см. ниже), либо на использовании химически модифицированного фермента. Примером химической модификации является восстановление карбоксильной группы важного в каталитическом отношении остатка Азр-52 лизоцима до спиртовой группы (см. ниже и гл. 12, разд. Д). [c.36]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология