Лактоза обнаружение

При наличии на среде Эндо колоний, типичных для группы кишечной палочки, — красных с металлическим блеском или без блеска, розовых с темным центром, розовых слизистых, бледно-розовых и бесцветных (не разлагающих лактозу) — приступают к микроскопическому их исследованию (мазок окрашивается по Граму). Выборочно изучают по 2—3 колонии разного типа из каждого объема исследуемой воды. Заключение о наличии бактерий группы кишечной палочки только по внешнему виду колоний, без их микроскопического исследования, недопустимо. В случае обнаружения в препарате смешанной культуры для дальнейшего микроскопического исследования выбирают другие колонии или производят рассев на чашку со средой Эндо с целью получения чистой культуры. При отсутствии в мазках грамотрицательных неспороносных палочек дается окончательный ответ (бактерии группы кишечной палочки не обнаружены). [c.148]

Для обнаружения лактозы в молоке осаждают белки гидратом окиси меди и по восстановлению меди в безбелковом фильтрате (реакции Троммера или с фелинговой жидкостью) открывают присутствие сахара. [c.312]

Разделительный слой готовили стандартным методом из силикагеля Г и 0,1 М раствора борной кислоты (1 вес. ч. -f 2 об. ч.) и высушивали. В качестве растворителя использовали смесь м-бутанол — ацетон — 0,1 Л/ раствор борной кислоты (40 50 -Ь 10). Длина пути была 12 см. Для сравнения наносили рядом с анализируемой мочой водный раствор фруктозы, лактозы, арабинозы и глюкозы. Оптимальное наносимое количество сахара составляет 5 р,г. Как видно из рис. 184, наилучшие результаты дает уже упоминавшийся метод клиновидных полос. Для обнаружения сахара используют смесь нафторезорцина и серной кислоты (реактив № 44). [c.461]

Определение колиформных бактерий. Присутствие колиформных бактерий также определяют в воде всех видов. Общие колиформные бактерии — это Гр- аспорогенные палочки, не обладающие оксидазной активностью и сбраживающие лактозу с образованием кислоты и газа при 37 °С в течение 24 — 48 ч (или сбраживающие глюкозу с образованием кислоты и газа при температуре 37 °С в течение 24 ч). Термотолерантные колиформные бактерии обладают теми же характеристиками, но дополнительно сбраживают лактозу с образованием кислоты и газа при 44,5 °С через 24 ч. Термотолерантные колиформные бактерии быстро отмирают во внешней среде, поэтому их обнаружение свидетельствует о свежем фекальном загрязнении воды. [c.419]

Характерным для всех илов является преобладание неспороносных грамотрицательных палочек (рис. И). Все выделенные штаммы способны усваивать ту или иную форму минерального азота (рис. 12) и почти все штаммы обладают денитрифицирующей способностью (рис. 13). Отношение к сахарам различно (рис. 14). Глюкоза, сахароза и мальтоза усваиваются большим количеством микробов, лактозу ферментирует наименьший процент выделенных микробов. Наибольший процент микробов, ферментирующих углеводы с образованием кислоты, а также разлагающих крахмал, обнаружен в иле, очищающем фекально-хозяйственную сточную воду (рис. 13). [c.44]

Цереброзиды и ганглиозиды — это сфингозинсодержащие липиды (сфинголипиды), в которых полярным компонентом является не фосфат, а сахар. Другие гликолипиды, обнаруженные в бактериях и зеленых растениях, содержат глицерин и жирные кислоты, а также а-О-га-лактозу, глюкозу и маннозу. В хлоропластах в большом количестве содержится специфический сульфолипид (рис. 2-32). [c.151]

Микробиологические исследования показали, что в нестерильных лекарственных средствах чаще присутствуют сапрофитные бактерии, которые широко распространены в воздухе, воде, почве, на растительных остатках, и редки случаи обнаружения патогенных митфоорганиз-мов. Однако следует учитывать, что сапрофитные бактерии, обладая широким набором ферментных систем, способны расщеплять и использовать в качестве питательных субстратов крахмал, сахарозу, лактозу, расщеплять белки и образовывать индол, сероводород. [c.520]

Методика. В микропробирку помещают каплю водного или спиртового раствора анализируемого вещества. Спиртовой раствор разбавляют 4—5 каплями воды, добавляют каплю раствора бисульфита натрия и смесь выдерживают в течение 4— 5 мин. Затем прибавляют каплю раствора иода с иодидом калия и каплю 1 %-ного раствора крахмала. Устойчивый синий цвет раствора указывает на присутствие альдегидов или кетонов. Рекомендуется проводить холостой опыт. Предел обнаружения этой реакцией для формальдегида составляет 0,005 мкг, для ацетальдегида 0,5 мкг, для л -нитро- и п-аминобензальдегида мкг, для бензальдегида 2 мкг, для нитробензальдегида мкг, для метилэтилкетона и ацетофенона 20 мкг, для ацетона g мкг и для глюкозы, фруктозы и лактозы 0,5 мг. Бензофенон,. нзил, этанол и чистый диоксан реакции не дают. [c.171]

Белок А обнаружен также в печени и в тонком кишечнике. Второй компонент лактозосинтетазной системы — белок В — представляет собой давно известный а-лактальбумин молока. Не обладая сам по себе каталитической активностью, он изменяет специфичность белка А, в результате чего в приведенном уравнении донором галактозных остатков может быть не N-ацетилглюкозамин, а D-глюкоза. Таким образом, продуктом совместного действия белков А и В является не N-ацетиллактозамин, а свободная лактоза. Интересно, что аминокислотная последовательность а-лактальбумина очень сходна с таковой фермента лизоцима (см. с. 209—210). [c.47]

Для обнаружения восстановительных свойств лактозы ( 12H22O11) 1—2 мл фильтрата испытывают в пробирке с аммиачным раствором нитрата серебра — появление серебряного зеркала указывает на наличие альдегидной группы. [c.201]

Ферменты, синтезируемые клетками, можно разделить на две группы конститутивные и индуктивные. Конститутивные ферменты образуются постоянно независимо от состава питательной среды. Индуктивные ферменты начинают синтезироваться организмом в больших количествах лишь в присутствии добавленных соединений (субстратов). Например, бактерии кишечной палочки Es heri hia соИ в нормальной среде содержат фермент р-галак-тозидазу, расщепляющий лактозу в виде следов. При переводе же бактерий в среду, содержащую лактозу в качестве единственного источника углерода, синтез этого фермента увеличивается в 10 ООО раз по сравнению с исходным состоянием. Это явление и называется индукцией, а субстрат лактозу называют индуктором. После удаления лактозы синтез р-галактозидазы быстро прекращается. Увеличение ферментов под влиянием индукции их субстратов обнаружен и у животных. Образование ряда ферментов может тормозиться, или, как говорят, подвергнуться репрессии. Репрессия проявляется в результате накопления продуктов деятельности ферментов внутри клетки, когда потребность в них ограничена. [c.292]

Наличие в моче редуцирующих углеводов носит, вне зависимости от их химической природы, название глюкозурии. При выявлении химической природы углеводов в моче, глюкозурия получает иазвание по обнаруженному углеводу глюкозурия — в случае наличия глюкозы, иентозурия — в случае пентозы,. лактозурия — в случае лактозы и т. д. [c.500]

При наличии глюкозы в среде наблюдается более предпочтительное ее использование по сравнению с другими сахарами. Так, если клетки Е. соИ находят (например) в среде как глюкозу, так и лактозу, они сбраживают глюкозу, а использование лактозы у них репрессируется. Последнее достигается предотвращением экспрессии генов лактозного оперона. Такой эффект получил название катаболитная репрессия. Подобный эффект обнаружен при изучении и других оперонов, в том числе галактозного и арабинозного. Следовательно, катаболитная репрессия представляет собой общую координирующую систему, которая создает преимущество глюкозе путем подавления выражения оперонов, кодирующих ферменты альтернативных метаболических путей. [c.201]

Картированные гены ауксотрофности по триптофану образуют опе-рон (см. гл. 15), в котором последовательность расположения генов соответствует последовательным биохимическим реакциям, приводящим к синтезу триптофана. Мы уже видели, что мутации, влияющие на утилизацию лактозы, расположены в хромосоме очень близко друг от друга (рис. 8.16). Такое кучное расположение генов, определяющих родственные генетические функции-это один из наиболее важных фактов, обнаруженных при изучении генетической организации бактерий. Вспомним, что кучное расположение генов, определяющих родственные функции, наблюдалось у бактериофагов X. и Т4 (гл. 7). Такая генетическая организация не случайна она, по-видимому, отражает фундаментальные основы регуляции генетических функций у прокариотических организмов. [c.254]

Первые исследования механизма генетического контроля были посвящены синтезу -галактозидазы, осуществляющей гидролиз дисахарида лактозы до моносахаридов глюкозы и галактозы в клетке Е. соИ. Опыты привели к открытию белка-репрессора лактозного оперона, включающего транскрипцию структурных генов (в данном случае, гена -галактозидазы, а также пермеазы и галактозид-транс-ацетилазы). Это достигается путем связывания репрессора с операторным участком ДНК длиной в 21 нуклеотид, перекрывающимся с последовательностью промотора. В результате блокируется доступ РНК-полимеразы к ее участку связывания и транскрипция цистронов делается невозможной. Для индукции и репрессии синтеза белка, т.е. изменения скорости процесса в противоположных направлениях, необходимо наличие в модели регуляторного механизма еще одного элемента индуктора, который должен, с одной стороны, контролировать действия белка-репрессора лактозного оперона, а с другой -быть связанным прямо или косвенно с функцией синтезируемого фермента. Такой индуктор действительно был обнаружен, и им оказался субстрат -галактозидазы лактоза, точнее, аллолактоза, близкая по строению и образующаяся в присутствии лактозы. [c.118]

К ним относятся прежде всего ферменты, действующие на дисахариды, такие как инвертаза (или сахараза), расщепляющая сахарозу на фруктозу и глюкозу, трегалаза и мальтаза, делящие соответственно на две молекулы глюкозы трегалозу и мальтозу, и лактаза, расщепляющая на глюкозу и галактозу дисахарид лактозу. Ферменты этой категории, будучи широко распространены у грибов, имеются все же не у всех. Например, у haeto eratosto-та longirostre отсутствует инвертаза, и при росте без глюкозы, которая способствует образованию у нее красного пигмента, ее колония на среде с. сахарозой остается неокрашенной. Вследствие этого данный вид может служить тестом для обнаружения инвертазы у других грибов, в совместной культуре с которыми на среде с сахарозой его колония становится окрашенной пигментом, синтезируемым на базе глюкозы, образующейся в результате действия инвертазы культивируемого вместе с ним вида гриба. [c.158]

Для обнаружения сахаролитических ферментов исследуемую культуру бактерий засевают в питательные среды Гис-са, называемые также пестрым рядом. Пестрый ряд Гисса содержит обычно 5 пробирок с глюкозой, лактозой, маннитом, мальтозой и сахарозой. При некоторых исследованиях для более углубленного изучения биохимических свойств выделенного микроба ряд Гисса дополняют дульци-том, сорбитом, ксилозой, арабинозой и некоторыми другими сахарами. [c.61]

Перемешивают 30 г силикагеля с 60 мл 0,1 н. раствора борной кислоты и наносят на 5 пластинок 20X20 см. В качестве подвижного растворителя используют систему пропиловый спирт — метилэтилкетон — вода — этилацетат (40 20 20 2) продолжительность проявления около 3 ч. В этой системе могут быть разделены не только сахара, но и многоатомные спирты. Для обнаружения последних хроматограмму опрыскивают аммиачным раствором нитрата серебра (см. выше). Для обнаружения сахаров [9] применяют раствор 0,2 г нафторезорцина (1,3-дигидроксинафталина) в 90 мл 96%-ного спирта, к которому добавляют 10 мл 85 /о-ной фосфорной кислоты. Глюкоза и лактоза образуют голубые пятна, фруктоза и сахароза — ярко-красные. Предложено также разделение сахаров на целлюлозе (см. XXII. 1.5) в системе уксусная кислота — этилацетат — пиридин — вода (1 7 5 3) [10] или муравьиная кислота — метилэтилкетон — трет-бутиловый спирт — вода (3 5 7 5) [П] [c.510]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология