Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Лактоза синтез

    Как правило, чистота продукта, синтезированного в подпольной ла ратории, составляет 90-99%. Однако для продажи содержание основного компонента в порошках доводится до 40 и меиее добавлением углеводов (глюкозы, лактозы, крахмала), сульфата магния, глутамата натрия, дешевых стимуляторов кофеина н эфедрина, а также прокаика, антипирина и др, В зависимости от усл шиЙ производства качества исходного сырья, условий синтеза, образования побоч ных продуктов, введенных добавок и проч.. внешний вид амфетаминов может быть разным. Цвет АМФ варьирует от белого (подобно цвету лекарственного средства) до желтого, розового или коричневого. Часто препараты АМФ имеют характерный н неприятный запах, вследствие неполного удаления органических растворителей. МАФ продается в виде сыпучего или вязкого порошка от (клого до темно-бежевого цвета, но возможны варианты коричневого или фиолетового цвета в зависимости от примесей. [c.53]


Рис. 33. Индукция синтеза ферментов катаболизма лактозы у Е. oli Рис. 33. <a href="/info/278093">Индукция синтеза ферментов</a> катаболизма лактозы у Е. oli
    Роль важного регуляторного агента в бактериальных клетках играет циклический АМР (сАМР, гл. 7, разд, Д, 8). Примером процесса, опосредованного участием сАМР, может служить катаболитная репрессия. Сущность этого процесса состоит в ингибировании (катаболитом) транскрипции генов, детерминирующих синтез ферментов, необходимых для катаболизма лактозы или других энергетических субстратов, когда в среде присутствует глюкоза — более эффективный источник энергии. Механизм этого процесса не известен, однако установлено, что в присутствии глюкозы концентрация сАМР снижается. [c.204]

    Лактозный оперон Е. соИ, состоящий из трех структурных генов, промотора и оператора, был первой ферментной системой, на которой Ж. Моно и Ф. Жакоб изучали механизм индукции синтеза ферментов (рис. 33). В отсутствие лактозы молекула репрессора. [c.121]

    В клетки животных и бактерий активно транопортируются аминокислоты [38, 39]. У Е. oli существуют специфические системы переноса почти для каждой аминокислоты, а для некоторых аминокислот таких систем даже несколько. Обычно наряду с системой, для которой характерны высокое сродство к аминокислоте и способность перекачивать ее из областей с очень низкой концентрацией, существуют параллельно функционирующие системы с рецепторами, не обладающими столь высоким сродством к субстрату. Системы транспорта аминокислот, а также сахаров достаточно хорошо исследованы у бактерий [38, 45, 46]. В одной из таких систем, детально изученной с помощью химических и генетических методов, процесс проникновения различных сахаров (в том числе альдогексоз) внутрь клетки сопряжен с распадом фосфоенолпирувата (табл. 3-5). Судя по всему, сахара при функционировании этой системы проходят через внутреннюю мембрану в виде фосфатных эфиров (групповая транслокация) [46а, 46Ь]. В другой системе транспорт аминокислот и лактозы сопряжен с системой переноса электронов (гл. 10) в связанной с мембраной окислительно-восстановительной цепи. Считают, что эта система не зависит от синтеза АТР. [c.359]

    Если в клетку из окружающей среды попадает индуктор фермента— субстрат (например, Лактоза, являющаяся индуктором р-галактозидазы), то он инактивирует репрессор, структурный ген освобождается и происходит синтез р-галактозидазы. Такие синтезируемые в определенных условиях ферменты называют [c.46]


    Изменение количества фермента. На бактериях хорошо изучен феномен индуцированного (индуцирующего) синтеза ферментов при выращивании их на среде, где единственным источником углерода и энергии служит тот или иной углевод, например глюкоза. Замена в среде глюкозы на лактозу (индуктор) приводит к индуцированному или адаптивному (после небольшого периода лаг-фазы) синтезу фермента галактозидазы (программированному лактозным геном, см. главу 13), расщепляющей лактозу на глюкозу и галактозу. [c.153]

    Выще уже отмечалось, что если в среде для выращивания Е. соИ одновременно содержатся глюкоза и лактоза, сначала используется глюкоза. Несмотря на присутствие индуктора лактозного оперона, ферменты, участвующие в катаболизме лактозы, не синтезируются. Транскрипция генов лактозного оперона начинается, когда концентрация глюкозы в среде становится низкой. Таким образом, глюкоза препятствует синтезу ферментов лактозного оперона. [c.122]

    Ферменты, синтезируемые клетками, можно разделить на две группы конститутивные и индуктивные. Конститутивные ферменты образуются постоянно независимо от состава питательной среды. Индуктивные ферменты начинают синтезироваться организмом в больших количествах лишь в присутствии добавленных соединений (субстратов). Например, бактерии кишечной палочки Es heri hia соИ в нормальной среде содержат фермент р-галак-тозидазу, расщепляющий лактозу в виде следов. При переводе же бактерий в среду, содержащую лактозу в качестве единственного источника углерода, синтез этого фермента увеличивается в 10 ООО раз по сравнению с исходным состоянием. Это явление и называется индукцией, а субстрат лактозу называют индуктором. После удаления лактозы синтез р-галактозидазы быстро прекращается. Увеличение ферментов под влиянием индукции их субстратов обнаружен и у животных. Образование ряда ферментов может тормозиться, или, как говорят, подвергнуться репрессии. Репрессия проявляется в результате накопления продуктов деятельности ферментов внутри клетки, когда потребность в них ограничена. [c.292]

    Регуляция биосинтеза белка, протекающего с исключительно высокой (до 100 пептидных связей в секунду ) скоростью и точностью, осуществляется на уровнях транскрипции и трансляции. Механизм экспрессии гена был выяснен Жакобом и Моно [201] на примере лактозной системы Е. oli. Являясь источником углерода для Е. oli, лактоза действует как индуктор для синтеза трех ферментов — пермеазы, /3-галактозидазы и трансацетилазы, делающих возможным использование необычных питательных веществ. Информация, необходимая для биосинтеза ферментов, содержится в трех структурных генах, которые вместе с ответственным за транскрипцию операторным геном образуют единый комплекс — оперон. Индуктор действует через ранее включенный регуляторный ген на операторный ген. В отсутствие лактозы репрессор (аллостерический белок) вступает во взаимодействие с регуляторным геном и таким образом блокированием всего опе-рона прекращает синтез ферментов. [c.397]

    Для предотвращения сердечных заболеваний путем поддержания низкого уровня содержания холестерина в крови, по-видимому, наиболее важно ограничить потребление сахарозы — обычного сахара. В настоящее время среднесуточное потребление углеводов в Соединенных Штатах и других развитых странах составляет примерно 175 г крахмала, 140 г сахарозы, 20 г лактозы, 10 г фруктозы и 5 г других сахаров. (Полтораста лет назад потребление сахарозы составляло одну шестую этого количества.) Экспериментально показано, что у человека, получающего 100 г сахарозы в день, содержание холестерина в сыворотке крови на 50 МГ-ДЛ выше, чем у человека, который получает с пищей только полисахариды глюкозы (крахмал). Объясняется этот эффект тем, что фруктозная половина сахарозы подвергается превращениям, приводящим к синтезу дополнительных количеств холестерина. Английский биохимик и специалист в области питания Джон Юдкин показал, что распространенность коронарных болезней возрастает с увеличением потребления сахара (сахарозы). У людей, суточное потребление сахара которых составляет 150 г и более, подобные заболевания встречаются в шесть раз чаще, чем у людей, употребляющих по 75 г сахара в сутки. С высоким потреблением сахарозы также связана более высокая распространенность и других болезней. Надежный способ сохранения здоровья основан на уменьшении потребления сахарозы, а этого нетрудно достигнуть путем отказа от сахара, сладких дессертных блюд и сладких напитков. [c.409]

    И. ф. применяют в произ-ве Ь-аминокислот, 6-аминопенициллановой к-ты, из к-рой получают полусинтетич. пенициллины, в синтезе преднизолона, для удаления лактозы из продуктов питания, используемых больными с лакгазной недостаточностью, в изготовлении ферментных электродов для экспресс-определения мочевины, глюкозы и др. в-в, для создания аппаратов искусств, почка и искусств, печень , для удаления эндотоксинов, образующихся в процессе заживления ран и ожогов, при лечении нек-рых онкологич. заболеваний и др. Большое значение приобрели в клинич. и лаб. практике иммуноферментные методы анализа, в к-рых также используются И. ф. [c.216]

    Для приготовления питательных сред в микробиологической промышленности используют сырье минеральное, животного и растительного происхождения, а также синтезированное химическим путем. Эти веш,ества, входя в состав питательной среды, обеспечивают развитие культуры и биосинтез определенных продуктов. Они не должны содержать вредных примесей. При выборе сырья необходимо учитывать его влияние на себестоимость, так как в микробиологическом синтезе важное значение имеет стоимость исходных веществ и материалов. В качестве источников углерода чаще всего используют углеводы (глюкоза, сахароза, крахмал, лактоза) или богатые углеводами натуральные продукты (меласса, кукурузная мука, гидроль и др.), а также жиры и даже вещества, содержащие углеводороды (нефть, парафин, керосин, природный газ, метан и др.). Источником азота обычно бывают неорганические соли — сульфат аммония, двузамещенный фосфат аммония, аммиак, нитраты, а также мочевина или натуральные продукты — кукурузный экстракт, соевая мука, дрожжевой автолизат и т. д. [c.75]


    Сходным образом осуществляется регуляция О.в. на уровне биосинтеза ферментов. При этом субстрат или продукт р-ции регулирует активность белкового репрессора, подавляющего транскрипцию (синтез матричной РНК на ДНК-матрице) соответствующего оперона (участок ДНК, кодирующий одну молекулу матричной РНК под контролем белка-репрессора). Примером регуляции при помощи положит. прямой связи может служить в данном случае управление расщеплением лактозы. Появление в среде лактозы инактивирует у бактерии Es heri hia oli соответствующий репрессор и тем самым разрешает транскрипцию оперона, кодирующего ферменты, катализирующие расщепление лактозы. Пример регуляции при помощи отрицат. обратной связи - управление биосинтезом гистидина. Избыток гистидина активирует репрессор, ингибирующий транскрипцию оперона, кодирующего ферменты биосинтеза гистидина. Если репрессор и белки, синтез к-рых он подавляет, кодируются одним опероном, то отрицат. обратная связь осуществляется без участия внеш. модуляторов активности репрессора. Аналогичным образом осуществляется регуляция биосинтеза белка на уровне трансляции (синтез белка ка РНК-матрице). Такой механизм регуляции позволяет синтезировать белок в строгом соответствии с потребностью в нем на данном этапе существования организма. [c.317]

    В процессе индукции низкомолекулярный метаболит-индуктор (например, лактоза), соединяясь с penpe opHbnvi белком (продукт гена-регулятора), инактивирует его и тем самым препятствует взаимодействию белка-репрессора с зоной оператора, что обеспечивает возможность присоединения к промотору РНК-полиме-разы и начало синтеза иРНК. [c.36]

    Лактозный оперон (1ас-оперон) включает структурные гены трех ферментов X, V и А (отвечают за взаимозависимый синтез Р-галактозидазы, галактозилпермеазы и ацетилтрансферазы), контролирующих метаболизм лактозы в клетке (рис. 3.2). Экспрессия ферментов регулируется белком-репрессором — продуктом гена-регулятора (К), пространственно удаленного от гена-оператора (О). Субъединищ.1 репрессора (38кДах4) возникают с постоянной скоростью. Репрессор обладает высоким сродством к соответствующему оператору (К = моль/л). Именно белок-репрес-сор, будучи присоединен к гену-оператору, препятствует транскрипции структурных генов X, V и А. [c.38]

    Как Примеры такого рода оинтеза можно. привести 1) синтез лактулозы (XVI) из лактозы (XV) с использованием щелочной изомеризации (перегруппировка Лобри де Врюйна)  [c.142]

    Практически изосахариновые кислоты (ЬХ1Х) получают при обработке 4-0-замещенных гексоз гидроокисью кальция в течение длительного времени (несколько дней, 20—25° С) Обычно исходными веществами для этих синтезов служат дисахариды с 1 4-связью — мальтоза, лактоза или целлобиоза. [c.107]

    Прежде чем закончить обсуждение метаболизма галактозы, следует отметить, что с обменом сахаров связана и другая биохимическая проблема, а именно часто встречающаяся непереносимость дисахарида лактозы [3]. Причина непереносимости (интолерантности) в этом случае заключается в низком уровне синтеза лактазы в слизистой кишечника, вследствие чего лактоза не подвергается гидролизу до моносахаридов-(галактозы и глюкозы). Большое количество лактазы имеется только у грудных детей у взрослых же людей при потреблении в пищу больших количеств молока развивается сильная диарея. Любопытно, что новорожденные тюлени и моржи, которые в природных условиях питаются, молоком, не содержащим лактозы, тяжело заболевают при скармливании им коровьего молока. [c.524]

    Служит для инициации и прекращения синтеза лактозы путем I аимо-действия со связанным с мембраной белком (аппарат Гольджи) [c.216]

    Наблюдаются и такие цепи катаболических реакций, когда субстрат действует как индуктор фермента только для первой реакции, затем первый промежуточный продукт А индуцирует биосинтез следующего фермента и т. д. Использование регуляторного механизма индукции ферментов дает возможность значительно увеличить синтез этих ферментов. При длительном выращивании культуры Е. oii на среде с лактозой содержание Р-галактозидазы увеличивается в 1000 раз. После индукции количество этого фермента в клетке достигает 3% общего содержания белков. Аналогичная картина наблюдается при работе с продуцентом амилазы — плесневыми грибами рода Aspergillus. [c.47]

    Индукция синтеза ферментов. В большинстве случаев регуляция путем индукции характерна для катаболических путей, где в качестве индукторов выступают обычно субстраты этих путей. Классический пример индуцибельного фермента — 3-галактозидаза Е. oli. Оказалось, что если клетки Е. соИ выращивать в среде, содержащей глюкозу, то они не могут использовать лактозу. Если такие клетки поместить в среду, где лактоза— единственный источник углерода, после некоторого периода в них происходит ин- [c.120]

    Техническая лактоза (РТУ РСФСР 761—64). Получают лактозу из молочной сыворотки после выделения белков, сгущения до концентрации сахаров 50 /о и кристаллизации. Лактозный сахар-сырец содержит не менее 927о сахара, не более 3% воды, 2% зольных веществ и 1 % молочной кислоты. Количество белка не регламентировано, но обычно оно не превышает 3%. Для нужд микробиологического синтеза иногда готовят сгущенный концентрат лактозы. [c.77]

    Характерной особенностью синтеза целлюлазы Т. lignoгum на среде с молочной сывороткой является активное накопление ферментов в культуральной жидкости в интервале 36—54 ч и довольно быстрое падение активности в последующие часы. Максимум накопления целлюлазы в культуральной жидкости совпадает по времени с максимальным потреблением лактозы среды и pH 7,6-— 7,8. Активность фермента в это время достигает 3,0— [c.200]

    Так же как мальтоза получается при сплавлении смеси а- и/ -глюкоз, из смеси /5-глюкозы и /5-галактозы при 15 мм1 75 образуется лактоза В данном случае /5-галактоза образует при плавлении неустойчивый /5-галактозан, который и присоединяется к неизмененной /5-глюкозе. Фогель и Пиктэ 5 сообщили недавно о синтезе раффинозы, которая была получена таким же методом—сплавлением тростникового сахара с галактозой, впрочем только в небольших количествах. В виде при41ера мы подробнее опишем синтез мальтозы. [c.377]

    Изучение индукции р-галактозидазы у Е. соИ позволило установить, что рост клеток на среде с лактозой происходит не в результате отбора мутантов, у которых способность использовать лактозу есть следствие мутации. Способностью синтезировать этот фермент обладают все клетки. Было также показано, что в процессе индукции происходит не активирование уже имеющегося в клетках фермента Р-галактозидазы, а его синтез de novo из аминокислот. [c.121]

    Аденилатциклаза обладает высокой активностью, если компоненты системы транспорта глюкозы в клетку фосфорилированы. Это происходит в отсутствие глюкозы, которую необходимо транспортировать. Таким образом, активность аденилатциклазы возрастает при уменьшении концентрации глюкозы в среде. Последнее приводит к повышению образования цАМФ и в конечном итоге к индукции синтеза ферментов катаболизма лактозы. Наоборот, при высокой концентрации глюкозы в среде система ее транспорта находится в дефосфорилированном состоянии, следствием чего является уменьшение активности аденилатциклазы и соответственно количества цАМФ. Таким способом глюкоза через систему своего транспорта регулирует концентрацию цАМФ в клетке. Поскольку катаболизм глюкозы связан с образованием метаболической энергии и запасанием ее в молекулах АТФ, через глюкозу в клетке связаны пулы АТФ и цАМФ при увеличении количества АТФ уменьшается количество цАМФ, и наоборот. [c.123]


Смотреть страницы где упоминается термин Лактоза синтез: [c.122]    [c.92]    [c.120]    [c.200]    [c.217]    [c.220]    [c.144]    [c.66]    [c.205]    [c.496]    [c.536]    [c.537]    [c.287]    [c.314]    [c.358]    [c.382]    [c.77]    [c.202]    [c.121]    [c.122]    [c.376]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.209 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.209 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Лактоза



© 2024 chem21.info Реклама на сайте