Белки реакции открытия

Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для а-амино- и а-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация [c.40]

Биуретовая реакция. Прн прибавлении к раствору белка едкого натра и нескольких капель разбавленного раствора сернокислой меди получается фиолетовое окрашивание. Этой реакциерТ часто пользуются для качественного открытия белка. [c.388]

Некоторые из наиболее важных открытий последних лет в биологий связаны с расшифровкой генетического кода (гл. I, разд. А, 3) и выяс- нением путей, ведущих к синтезу нуклеиновых кислот и белков. Строев ние нуклеотидов и аминокислот (гл. 14), так же как химические основы процессов полимеризации (гл. 11), разд. Д), мы рассмотрели раньше В этой главе пойдет речь о механизмах, контролирующих реакции полимеризации и обеспечивающих организацию нуклеотидов и аминокислот в правильные последовательности. Изучение этих механизмов связано с развитием генетики и биохимии, что и отражено в названии данной главы [1, 5]. [c.182]

Выше отмечалось, что белки играют исключительно важную биологическую роль. В связи с этим зачастую возникает необходимость открытия белков в тех или иных биологических жидкостях. Для открытия белков используются две группы реакций, разработанных на основе описанных выше общих свойств белков, а также и на основе свойств отдельных аминокислот, входящих в состав природных белков реакции осаждения и цветные реакции. [c.277]

Ферменты микроорганизмов. Ферментами, или энзимами, называются специфические белки с высоким молекулярным весом,, входящие в состав клеток и тканей живых организмов и значительно ускоряющие биохимические реакции. Поэтому они получили название органических или биологических катализаторов. Ферменты находятся везде, где только проявляется органическая жизнь. Их вырабатывают живые клетки, но осуществлять свое действие они могут и вне клеток. Очень велико значение ферментов в процессах обмена веществ внутри микробной клетки и между микроорганизмом и внешней средой, так как они ускоряют различные реакции, а следовательно, и весь обмен веществ. Ферменты были открыты в начале XIX в. В 1814 г. русский химик К. С. Кирхгоф обнаружил, что под действием вытяжки из проросших зерен крахмал превращается в сахар. Так был открыт первый фермент диастаз, или амилаза. В настоящее время открыт целый ряд ферментов, которые катализируют многочисленные реакции в живых организмах и, в частности, в микроорганизмах. Хи,мические реакции могут происходить и без ферментов, но при более высокой температуре и в присутствии кислот илн щелочей. [c.518]

Продукты распада белков затрудняют открытие алкалоидов в тех малых количествах, в каких они фигурируют в судебно-химической работе, при исследованиях частей трупа, особенно при наличии для большинства алкалоидов лишь реакций окрашивания от тех или иных реактивов. Только совпадение химических реакций с физиологическими опытами может дать некоторую уверенность в наличии того или иного алкалоида . [c.221]

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития фундаментальных и прикладных наук, таких как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов молекулярного узнавания в биосистемах послужило открытие в конце бО-х годов искусственных молекул (краун-эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80-90-х годов сформировалась новая область знаний, получившая название "супрамолекулярная химия". У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года -Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1-3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химия - это химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры "без связи". Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1-2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям - характерное свойство всех биологических молекулярных структур нуклеиновых кислот, белков, ферментов. [c.184]

Реакции открытия и определения. Белки могут быть открыты нри номощи различных цветных реакций. [c.441]

Гуморальные и клеточные реакции, ответственные за отторжение тканей и органов при межвидовой их пересадке или же при пересадке пациенту, не состоящему в родстве с донором, направлены в основном против так называемых антигенов гистосовместимости, расположенных на поверхности клеток. Впервые эти белки были открыты при изучении антигенов лейкоцитов человека (НЬА). Кодирующие их гены расположены на 6-й хромосоме. Эти поверхностные маркеры играют ключевую роль в узнавании организмом своих и чужих клеток. Предварительный подбор НЬА-гаплотипов донора и реципиента существенно улучшил результаты операций по пересадке органов. Четыре из пяти главных локусов (А, В, С и Ог) комплекса генов НЬА (рис. 8.2) кодируют серологически определенные [c.331]

Организм есть термодинамически открытая система, в которой протекают химические реакции. Биохимические реакции на всех стадиях являются каталитическими, катализаторами служат белки — ферменты. Изменение энтропии такой системы выражается суммой энтропии, производимой внутри системы, 5, и энтропии, поступающей извне или уходящей во внешнюю среду, еЗ [c.17]

Нормальная Моча содержит следы белка, но они в ней не обнаруживаются обычными реакциями, применяемыми для открытия белка в моче. [c.212]

Функционирование клетки в целом зависит от полной интеграции всех этих реакций. В соответствии с этим можно говорить о сети зависимостей. Эта сеть замкнута и разветвлена внутри. То, что она замкнута, можно увидеть, если попытаться найти хотя бы один независимый процесс, который можно было бы рассматривать как открытый конец в системе превращений. Может показаться, что это приток питательных веществ, но он зависит от проницаемости стенки, которая, в свою очередь, обусловлена макромолекулярной структурой, а макромолекулы образуются при помощи специфичных ферментов, т. е. их образование зависит от белков. Белки состоят из последовательности аминокислот, определяемой нуклеиновыми кислотами, так что наличие в системе ферментов зависит от нуклеиновых кислот, которые в свою очередь образуются при помощи ферментов. [c.526]

Огромное принципиальное значение имели работы, доказывающие способность ферментов осуществлять синтетические реакции. Впервые на такую возможность указал А. Я. Данилевский [33] в 1878 г., исследуя ресинтез белков из продуктов их распада. В 1898 г. это открытие было подтверждено работами [c.170]

За последние три десятилетия в органической химии произошли знаменательные изменения. Открыто множество новых реакций и методов синтеза, определено химическое строение ряда сложнейших природных соединений, вплоть до нуклеиновых кислот и белков. Достижения в этих направлениях получили достаточно широкую гласность не только в среде узких специалистов. [c.7]

Сейчас мы переходим к изложению наиболее важного метода прямой расшифровки кода. В нем используется изучение синтеза белка в так называемых бесклеточных полных системах (Замеч-яик, Хогланд, Липман). Давно известно, что можно наблюдать эффект включения радиоактивных аминокислот в белки, если вести реакцию на препарате рибосом, выделенных из вскрытых клеток. Подобный процесс требует присутствия а) самих рибосом, являющихся универсальной мастерской для синтеза белка б) ряда пока неидентифицированных ферментов в) всех 20 аминокислот одновременно г) РНК — переносчика или растворимой РНК, прикрепляющейся к молекулам аминокислот и осуществляющей их активацию д) источника энергии в форме аденозинтрифосфор-ной кислоты (АТФ), гуанозинтрифосфорной кислоты (ГТФ) и ферментативной системы, призванной непрерывно возобновлять запас этих соединений е) наконец, для синтеза белка в открытой [c.423]

На рис. 7-42 приведена центральная реакция превращения неорганического углерода в органический СО2 (из атмосферы) реагирует с водой и пятиуглеродным соединением рибулозо-1.5-бисфосфатом. и в результате образуются лве молекулы трехуглеродного соединения 3-фосфоглицерата. Эту реакцию, открытую в 1948 г., катализирует в строме хлоропласта больщой (мол. масса 500000) фермент, называемый рибулозобисфосфат-карбокстазой. Так как этот фермент работает очень медленно (одна его молекула за секунду обрабатывает примерно 3 молекулы субстрата, тогда как другие ферменты - обычно около 1000 молекул), требуется очень много копий рибулозобисфосфат-карбоксилазы. Этот фермент часто составляет более 50% всего белка хлоропластов, и утверждают, что по общей массе это самый распространенный белок в мире. [c.463]

С практшиеской точки зрения, наиболее ярко выраженной каталитической реакцией является восстановление соединений, содержащих сульфгидрильную группу, в присутствии ионов кобальта (или никеля) в растворе 0,1 М хлористого аммония и 0,1 ЛГ аммиака. Эта реакция, открытая Брдичкой [541, показана на рис. 198. Заметим две волны белка (в действитеашности— два максим5 ма) на кривой А, которых не видно ни на кривой С, где отсутствует кобальт, ни на кривой В, где нет белка. На кривой [c.489]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Многие реагенты способны вызывать осаждение или коагуляцию коллоидно-растворимых белков. Осаждение может быть обратимым и необратимым иными словами, выпавшее в осадок вещество может снова растворяться или же становится нерастворимым. Кипячение растворов белков, особенно при добавлении уксусной кислоты и хлористого натрия или других электролитов, приводит к необратимой коагуляции белка. Эта реакция является одной из наиболее часто применяемых для обнаружения растворенных белковых веществ (например, для открытия белка в моче). Необратимое осаждение вызывают также минеральные кислоты (азотная, платимохлористоводородная, фосфорновольфрамовая, фосфорномолибдеповая, метафосфорная, железосннеродистая), пикриновая кислота, таннин и соли тяжелых металлов. Белки сохраняют растворимость, если их осаждать из водных растворов спиртом и ацетоном кроме того, обратимое осаждение может быть вызвано различными нейтральными солями, например сульфатами аммония, натрия и магния. Для этого необходимы определенные концентрации солей, минимальная величина которых зависит от вида белка (ср. альбумины и глобулины). [c.397]

Факт развертывания макромолекулы в пленке имеет фундаментальное значение. Неполярные части молекулы открываются и становятся объектами для ферментной атаки скорость расщепления белков увеличивается на несколько порядков. Продукты этой реакции, обладающие меньшими величинами Mug, вытесняются из пленки, уступая место новым молекулам белка. Так в поверхностных пленках происходит процесс обмена белков. Далее, ориентация молекул в пленках создает благоприятные условия для синтеза белков. Этот процесс, идущий с уменьшением объема, требует высоких давлений. Существование больших л (в пересчете на трехмерную модель) позволяет считать, что впри-роде синтез белков идет именно в пленках, на границах раздела фаз. Наконец, соприкосновение открытых неполярных групп с неполярной фазой создает благоприятные условия для растворения белков в липидах. Это явление, характерное для биологических объектов, не наблюдается in vitro в объемной фазе, но может быть моделировано при помощи поверхностных пленок. [c.110]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

К настоящему времени у эукариот, как и у бактерий (см. ранее), открыто несколько ДНК-полимераз. В репликации ДНК эукариот участвуют два главных типа полимераз — а и б. Показано, что ДНК-полимераза а состоит из 4 субъединиц и является идентичной по структуре и свойствам во всех клетках млекопитающих, причем одна из субъединиц оказалась наделенной праймазной активностью. Самая крупная субъединица ДНК-полимеразы а (мол. масса 180000) катализирует реакцию полимеризации, преимущественно синтез отстающей цепи ДНК, являясь составной частью праймасомы. ДНК-полимераза б состоит из 2 субъединиц и преимущественно катализирует синтез ведущей цепи ДНК (см. далее). Открыта также ДНК-полимераза г, которая в ряде случаев заменяет б-фермент, в частности при репарации ДНК (исправление нарушений ДНК, вызванных ошибками репликации или повреждающими агентами). Следует отметить, что в эукариотических клетках открыты два белковых фактора репликации, обозначаемых RFA и RF . Фактор репликации А выполняет функцию белка—связывание одноцепочечной ДНК (наподобие белковых факторов связывания разъединенных цепей ДНК при [c.480]

Синтетические процессы в клетках — синтез белков, нуклеиновых кислот, пуринов, пиримидинов, липидов, сахаров и др. представляют собой, как правило, эндергонические процессы, т.е. процессы, требующие затраты свободной энергии. Биосинтез осуществляется в открытой термодинамической системе— клетке в результате сопряжения с экзергоническими процессами гидролиза АТФ и окисления НАД-Н, НАДФ-Н и ферредоксина, в ходе которых освобождается энергия. Б конечном счете восстановленные коферменты также возникают за счет АТФ — наиболее универсального аккумулятора энергии (глюкоза фосфорилируется АТФ). Основные биосинтетические реакции идут с участием ферментов киназ или синтетаз. [c.108]

Витамин А в организме осуществляет разнообразные функции. Вскоре после открытия была установлена его необходимость для нормального роста, а также для процесса сперматогенеза. В дальнейшем было показано, что витамин А необходим для нормального эмбрионального развития, а его окисленная форма — ретиноевая кислота — контролирует ростовые процессы. Биохимическая основа действия витамина А чаще всего связана с влиянием на проницаемость клеточных мембран. С помощью радиоизотопной техники было установлено также, что витамин А сорбируется на мембранах эндоплазматического ретикулума, влияя на созревание и транспорт секреторных белков. Велика роль витамина А в фотохимических процессах зрения. В зрительном акте можно вьщелить изменение конформации пигментов под действием кванта света, формирование нервного импульса, а также релаксацию пигмента в исходное состояние. Пигмент, состоящий из ретиналя и белка опсина, называется родопсином, при замене ретиналя на гидроретиналь образуется порфиро-псин. Пигменты локализованы в колбочках, расположенных в мембране сетчатки. При фотохимической реакции происходит поглощение квантов свето- [c.96]

В настоящее время известны многие другие примеры реакций нитроксилов, в которых сохраняется структура самого нитро-ксильного радикала. Открытие и исследование реакций, в которых сохраняется радикальный центр, позволили создать принципиально новый метод исследования, получивший название метода спиновых меток (см. 14.4.2). Он широко используется в современной молекулярной биологии и биохимии. Развитие метода спиновых ловушек, стимулированного исследованиями X. Мак-Коннела, идет по двум направлениям. Одно из них связано с синтезом спин-меченых биомолекул — пептвдов, белков, нуклеиновых кислот, сахаров и т.д. Второе направление заключается в синтезе парамагнитных аналогов и моделей биологически акттных соединений, отличающихся от них только наличием радикального центра. Зто дает уникальную возможность установить метаболизм биологически активных соединений. [c.531]

Эмиль Фишер (1852—1919) — крупнейший химик и биохимик, ученик А. Байера. Был профессором в Мюнхене, Эрленгене, Вюрцбурге (с 1855) и в Берлине (с 1892). Помимо классических работ по изучению состава и строения сахаров и связанных с этим последований, ему принадлежит установление строения розанилина, открытие реакции конденсации альдегидов и кетонов с гидразином и др. С 1899 г. изучал строение белков, в частности аминокислот и полипептидов. В дальнейшем синтезировал ряд производных пурина (кофеин и теобромин). [c.182]

Еще в 1866 г. Депре и Б. Джон из трупов животных и человека выделили вещества основного характера. В 1869 г. Зонен-штейн и Цюльцер нашли основание, напоминающее атропин, вслед за этим последовал целый ряд открытий птомаинов . Стремления химиков были направлены к тому, чтобы найти отличия между продуктами распада белков и настоящими алкалоидам .. Во всех этих работах птомаины не были получены в чистом виде, а в виде сиропообразных смесей с пептонами, а потому не мог быть определен их химический характер дело ограничивалось описанием реакций окрашивания, а в некоторых случаях—и физиологического действия. [c.220]

Следует отметить, что открытие рибозимов вызвало серьезный iniTepe у ученых, занятых вопросами происхождения жизни. До открытия рибозимов, когда преобладала точка зрения, что катализаторами могут быть только белки, все время возникал вопрос кто же появился раньше — нуклеиновые кислоты, которые необходимы для передачи из поколения в поколение информации, или белки, которые должны катализировать различные превращения, в том числе и реакции синтеза новых мо.лекул нуклеиновых кислот, необходимых для сохранения и реализации информации С отк]зытиеы рибозимов появилась возможность спекулировать, что жизнь началась с nyiuiennoBbix кислот, которые наряду с информационной функцией могли служит], и ката.чи 5ато1)ами некоторого набора биохимических процессов. Белки могли появиться па более позд их этапах эволюции. [c.222]

При патологических условиях содержание белка в моче увеличивается настолько, что уже может быть открыто обычными реакциями. Это явление носит название альбуминурии. Белки, обнаруживаемые в моче, почти всегда представляют собой смесь альбуминов и глобулИно]в плазмы крови и белков самой почки. [c.213]

ЭРЛИХА РЕАКЦИЯ, взаимодействие свежеприготовленной диазобензолсульфокислоты OaS eH li N с фенолами, аром, аминами, имидазолом или др. соед., способными к азосочетанию, с образованием азокрасителя. Примен. для обнаружения гл. обр. производных фенола и имидазола, в т.. 4. белков, содержащих гистидин и тирозин (предел обнацжения 10 10 М). Р-ция открыта II. Эрлихом [c.714]

При облучении водных растворов тирозина образуются аммиак и 3,4-дноксифенилаланин 2,4-диоксифеннлал.анин (тира-мин) образуется в незначительных количествах или совсем не образуется. Известно [48], что аналогичная реакция вызывается реактивом Фентона (стр. 205), и почти не остается сомнений в том, что эти реакции обусловлены реакциями гидроксила с ароматическим кольцом. Это открытие особенно важно в связи с изменениями спектра поглощения в ультрафиолетовом свете при облучении белков. Данный вопрос мы рассмотрим ниже. [c.221]

Вследствие открытия терапевтической активности сульфамидов химиотерапия сделала большие успехи. В отличие от некоторых веществ, называемых бактерицидными, или антисептическими, уничтожающими микроорганизмы обычно за счет денатурации их белков, сульфамиды обладают бактериостатическим действием. Это действие заключается в ингибировании определенных реакций, необходимых для жизнедеятельности бактерий, в результате чего размножение последних приостанавливается. Наблюдалось, что сульфаниламид и остальные сульфамиды ингибируют действие ге-аминобензойной кислоты — вещества, необходимого для жизнедеятельности бактерий (витамин Н ) (Д. Д. Вудс, 1940 г.). Сульфаниламид подменяет п-аминобензойную кислоту в биохимическом синтезе более сложного соединения, выполняющего функцию фермента фолиевой кислоты). Следовательно, сульфамиды являются антагонистами га-аминобепзойной кислоты. [c.461]

Истори.ч вопроса. В 1933 г. Брдичка [130] сообщил о том,, что, пользуясь полярографом с капельным ртутным катодом, можно в присутствии солей кобальта обнаружить небольшие количества белка. Оказалось, что в реакцию вступает дисульфид-ная группа цистина. Это открытие послужило основанием для разработки метода определения цистина и других дисульфидов в очень малых количествах белкового гидролизата [131]. [c.207]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология