Сывороточный альбумин, гены

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ - и 0Н - ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

Можно было бы ожидать, что гены, кодирующие другие белки, встречающиеся в очень больших количествах в ряде клеток и тканей эукариот (например, гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген или яичный альбумин), также будут присутствовать во множестве копий. Оказалось, однако, что это не всегда так. Большинство эукариотических генов Has 3 [c.883]

Не менее одного гена для каждого типа мышц и не менее одного немышечного гена Все три гена регулируются эстрогеном, функции двух генов неясны Гены сывороточного альбумина и а-фетопротеина Пары генов различаются на 20% в пределах пар гены дивергировали на 5%. Все четыре гена экспрессируются [c.171]

У человека. 4/м-последовательность присутствует в шести сайтах в интронах генов сывороточного альбумина и а-фетопротеина (эти гены эволюционно родственны и в геномах млекопитающих [c.191]

На примере химер, у которых к сигнальному пептиду инвертазы подстроен ген-эквивалент сывороточного альбумина либо инсулиноподобного фактора роста I человека, также было показано, что прилегающие к С-концу сигнального пептида последовательности чужеродных белков не влияют на точность его отщепления. По-видимому, вся информация, необходимая для процессинга этих белков при секреции, заключена в последовательности сигнального пептида инвертазы. [c.319]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

Многие эукариотические гены (может быть, даже большинство их) обладают весьма загадочной структурной особенностью, которая состоит в том, что в их нуклеотидную последовательность вставлен участок ДНК, не кодирующий аминокислотную последовательность полипептидного продукта. Эти нетрансли-руемые вставки прерывают строго кол-линеарное соответствие между нуклеотидной последовательностью остальных участков гена и аминокислотной последовательностью полипептида, кодируемого этим геном (рис. 27-29). Такие не-транслируемые участки ДНК в генах называют вставочными последовательностями, или нитронами, тогда как участки гена, кодирующие аминокислотную последовательность полипептида, называют экзонами. Хорошо известным примером может служить ген, кодирующий единственную полипептидную цепь яичного белка,-овальбумина. На рис. 27-29 видно, что в этом гене присутствуют шесть интронов, которые разделяют ген овальбумина на семь экзонов. Видно также, что интроны в этом гене гораздо длиннее экзонов-суммарная длина всех интронов составляет 85% общей длины ДНК гена. За немногими исключениями, все изученные к настоящему времени эукариотические гены содержат интроны, которые различаются по числу, по месту расположения, а также по тому, какую часть общей длины гена они занимают. Например, ген сывороточного альбумина содержит 6 интронов, ген белка кональбумина куриных яиц -17 интронов, а ген коллагена-свыше 50 интронов. Исключение составляют гены гистонов, которые, по-видимому, не содержат интронов. [c.884]

При небольших объемах культуральной жидкости (менее 100 мл) дрожжевые клетки часто выращивают на комплексных средах — обычно это 1%-ный дрожжевой экстракт, содержащий 2% бактопептоиа (Dif o) и 2% какого-либо источника углерода. Источником углерода может служить глюкоза (если в экспрессирующей плазмиде используется гликолитический промотор) или же 1%-ный этанол в сочетании с 3%-ным глицеролом (если используется промотор генов, кодирующих компоненты дыхательной цепи, например промотор гена изо-1-цитохрома с). Рекомендуется забуферить среду при pH 7,0, а также добавить в нее бычий сывороточный альбумин (БСА) до концентрации [c.233]

Как каждый из 1г-генов, 1г-ген, контролирующий ответ на разветвленный полипептид, является аутосомным доминантным геном, аллели которого контролируют ответ на детерминанты, образованные Туг—Glu, His—Glu и Phe—Glu. Наибольшие генетически контролируемые различия наблюдаются при вторичном ответе на сравниваемые разветвленные полипептиды. Эти различия полностью исчезают при использовании для иммунизации комплекса полипептида с белком — метилированным бычьим сывороточным альбумином. Следовательно, генетически детерминированные различия иммунного ответа определяются природой носителя детерминантной группы. Как показано в разделе 2.4, структуру носителя распознают Т-хелперы. Из этих и других экспериментов со всей очевидностью вытекает, что 1г-гены контролируют ответ на тимусзавигимые антигены и что этот контроль осуществляется на уровне Т-клеток, регулирующих иммунный отпет (см. также гл. 10). [c.53]

До сих пор случайная выборка генов, исследуемых на электрофоретическую изменчивость, включала только гены, кодирую-ш ие ферменты и несколько белков, не обладающих ферментативной активностью, таких, как белок яйца, сывороточные альбумины и белки личиночной гемолимфы дрозофилы. Мы ничего не знаем о структурных белках и о контролирующих их генах. Кроме того, большинство (хотя и не все) исследованных ферментов представляют собой растворимые белки, легко экстрагируемые из жидкой клеточной фазы. Среди ферментов, связанных с микросомами, изучено всего несколько, но они, по-видимому, не отличаются по степени полиморфизма от растворимых белков. Так, у человека два из трех митохондриальных ферментов оказались полиморфными (средняя гетерозиготность 0,11), у Limulus— два из двух (средняя гетерозиготность 0,14), а у Peromys us polionotus ни один из трех изученных ферментов не был полиморфным. Вполне вероятно поэтому, что растворимые ферменты можно считать репрезентативными для ферментов вообще. [c.134]

Высокая специфичность и малый размер dAb делают их особенно удобными для получения путем отбора из комбинаторных клонотек последовательностей, а также для осуществления аффинного созревания и наработки в большом количестве с помощью генно-инженерных методов. Кроме того, небольшие молекулы легче доставляются к мишеням внутри организма при терапевтических воздействиях. В то же время короткие полипептиды значительно менее стабильны в биологических жидкостях по сравнению с полноразмерными антителами, что ограничивает их клиническое применение. Для преодоления этого затруднения проводятся работы по созданию конъюгатов dAb с полиэтиленгликолем, сывороточным альбумином, а также Рс-фрагментами или целыми константными частями молекул антител. По предварительным данным каждый из таких методов существенно улучшает свойства dAb как потенциальных лекарственных препаратов. Так же, как и в случае s Pv-фрагментов антител, dAb удобно димеризовать для повышения авидности и создания миниантител двойной специфичности. Альтернативно, гетеродимеризацию можно проводить, используя дисульфид-ную связь между доменами Сн1 и l, которая приводит к обра- [c.421]

Геиы сывороточного альбумина и а-фетопротеина. У зародышей млекопитающих среди белков сыворотки крови преобладает а-фетопротеин, а после рождения основным белком становится сывороточный альбумин (разд. 8.3.д). Оба белка синтезируются в печени и каждый из них кодируется уникальным геном. У мыщей эти два гена сцеплены с образованием тандема длиной 15 т.п.н. тандем локализован в хромосоме 5, причем альбуминовый ген находится перед геном а-фетопротеина. Хотя эти гены значительно дивергировали и не гибридизуются, по своей структуре они достаточно сходны и можно предположить, что они образовались в результате тандемных реитераций и последующей дивергенции. Например, положение четырнадцати вставочных последовательностей и длины пятнадцати экзонов в обоих генах очень близки (структура гена а-фетопротеина показана на рис. 9.20./1). У человека два упомянутых гена, сцепленных с третьим членом семейства [геном витамин D-свя-зывающего плазматического белка-группоспецифичного компонента (G )], локализованы в длинном плече хромосомы 4. [c.184]

Дифференциальная генная экспрессия в специфических клетках и тканях распространяется не только на единичные гены, но и на наборы генов, экспрессия которых включается и выключается координированно (табл. 1У.2). Кроме того, отдельные члены некоторых мультигенных семейств кодируют сходные или одинаковые белки, синтезирующиеся в различных тканях или на разных стадиях развития. Например, гены а-фетопротеина и сывороточного альбумина мыши, расположенные один за другим на хромосоме 5. оба экспрессируются у зародышей. Вскоре после рождения уровень экспрессии а-фето-протеинового гена уменьшается по крайней мере в 10 раз под действием действующего про- [c.355]

Осуществлены подсчеты скорости синтеза РНК. Так, в случае биосинтеза в клетках печени крысы мРНК для сывороточного альбумина она равна 90—100 н. о./с. Исходя из того, что в печеночной клетке содержится около 40000 молекул этой мРНК, а время ее жизни составляет 3 ч, при указанной скорости биосинтеза достаточно 3—4 активных генов для того, чтобы полностью обеспечить наработку ее необходимого количества. [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология