Полипептиды, комплексы

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Сольвофобные взаимодействия играют важную роль в ассоциации полиметиновых красителей [81] ив стабилизации определенных конформаций полипептидов и белков в водных растворах [222, 223]. Они участвуют и в образовании фермент-субстратных комплексов [77, 78, 83, 84]. [c.54]

Рассмотрим более подробно белки, снабженные редокс-группами. Цитохром Ь — белок массой около 45 кДа — единственный полипептид комплекса Ьс, кодируемый митохондриальной ДНК. Он содержит два гема Ьн и 6/. [c.84]

Остов органических высокомолекулярных соединений может быть довольно сложным остов поликарбонатов (I) еще нельзя считать очень сложным. Остов может быть гомоатомным, как, например, в случае полифенилена, или гетероатомным, как в целлюлозе (II) и полипептидах (III) остов может состоять из разных комплексов, как, например, (IV) и (V) в блоксополимере поли-этиленоксида и полиэтилентерефталата или (VI) в сульфированном сополимере стирола с дивинилбензолом — одном из синтетических катионитов [c.79]

Другой известный ныне путь абсолютного асимметрического синтеза — проведение каталитических реакций на оптически активном кварце (см. стр. 153). Имеются и данные о преимущественной адсорбции на порошке оптически активного кварца одного из оптических антиподов кобальтового комплекса этилендиамина и аминокислот. Участие асимметрических поверхностей минеральных катализаторов допускает Акабори [39] при возможном создании хиральных полипептидов из формальдегида, аммиака и синильной кислоты [40], хотя экспериментально в проведенных синтезах зафиксировать оптическую активность не удалось. [c.657]

По составу среди белков выделяют протеины — простые комплексы, состояш,ие только из аминокислотных остатков, и протеиды — сложные комплексы из полипептидов с другими группами не аминокислотного характера, называемыми простетическими (остатки сахаров, фосфорной кислоты и т. д.). [c.310]

Ферментные системы, обусловливающие транспозиции IS-элементов, по крайней мере, частично кодируются их собств. ДНК. Так, IS1, судя tto длине его нуклеотидной последовательности, может кодировать лишь небольшие полипептиды, к-рые участвуют в его транспозиции, вероятно, в комплексе с клеточными белками. [c.79]

Белки (полипептиды) ДНК, РНК (полинуклеотиды) Углеводы (полисахариды) Комплексы макромолекул Липиды Сложные белки (гемопротеиды и др.) [c.6]

Пептиды. Имеется сильная тенденция к снижению устойчивости комплексов при переходе от аминокислот к пептидам и полипептидам, которая обусловлена уменьшением числа сильных электронодонорных -NH2- и -СОО"-групп и появлением слабых карбамидных —с—NH— - [c.179]

Сахара и полипептиды. Сахара (моносахариды, дисахариды) в кислой и нейтральной среде обладают очень малой склонностью к комплексообразованию с -металлами. В щелочной среде они с рядом металлов (Са " , РЬ , образуют сахараты, комплексы малой устойчивости и сложного состава. Они лучше координируются в щелочной среде с А8(1П), В(1П), Ое(1У) и Т1(1У). Однако и с ними редко превышает 3 — 5. Аналогично [c.180]

АТР-синтетазный комплекс состоит из по крайней мере девяти различных полипептидов некоторые из этих полипептидов представлены в нескольких копиях. Важнейшей проблемой является выяснение функций каждого из полипептидов. Комплекс можно разделить на две части шляпку, которая видна в электронный микроскоп и является каталитическим компонентом [c.149]

Белки, катализирующие циклический перенос электронов, удается разделить на два комплекса, состоящих из нескольких полипептидов комплекс реакционных центров и сгкомплекс. [c.47]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

При другом способе терминальной инициации роль затравкн выполняет белок, точнее — ковалентное соединение белка с нуклеотидом. Такое соединение возникает в результате образования фосфодиэфирной связи между 5 -гидроксилом дезоксирибонуклео-тида (например, ёСМР) и гидроксилом оксиамииокислоты (например, серина) специального, так называемого терминального белка. В изученных вирусных системах терминальный белок — это всегда вирус-специфический (т. е. закодированный в вирусном геноме) полипептид, и фермент, осуществляющий присоединение нуклеотида, также всегда имеет вирус-специфическую природу. Нуклео-тид-белковый комплекс взаимодействует с З -концом одноцепочечной вирусной ДНК-матрицы при этом нуклеотид, входящий в комплекс с терминальным белком, комплементарен З -концевому нуклеотиду матрицы и служит затравкой, к которой присоединяются последующие нуклеотиды (рис. 136). Ясно, что к 5 -концу синтезированной таким образом цепи ДНК будет ковалентно присоединен белок. Рассмотренный способ инициации цепи ДНК реализуется, например, у аденовирусов и у фага ф29, у которых однонитевые ДНК-матрицы образуются в процессе репликации двунитевого гено-.ма (с.м. с. 267). [c.264]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

ПО °С. Вулканизуется серой. Вулканизаты лучше всего проявляют высокоэластичные св-ва ири низких т-рах при —20 и —90 °С Ораст соотв. 15 и 39 МПа, относит, удлинение 420 и 495%. По комплексу мех. св в аналогичен каучукам общего назначения. Получ. стереоспецифич. полимеризацией циклопентена [кат.— МоСЬ + А1(С2Н5)з] ПОЛИПЕПТИДЫ, см. Пептиды. [c.465]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

Подробнее будут рассмотрены ароматические гетероциклы, роль которых в живой природе очень многообразна и важна, а также структурные ансамбли различных органических молекул — нуклеотидов, углеводов и их фосфорных эфиров, полипептидов и белков, природных макроциклических комплексов с Ре, М , Со, Мо и другими металлами, которые вместе с рядом других донорно-акцепторных молекул входят в структуру биологических аппаратов организма растений и животных и составляют предмет биоорга-ни 1еской химии — одной из важных составных частей биохимии и биологии. В этой области явлений химическая форма движения материи, лежащая в основе неорганической и органической материи, переходит в одну из высших форм движения — биологическую. [c.601]

С исследовательскими целями широко применяют полностью синтетич. А., напр, полимеры аминокислот. Антитела к полипептидам из D-аминокислот не реагируют с полипептидами из L-аминокислот, и наоборот. Участок этих А., непосредственно контактирующий с антителами, состоит из 5-6 аминокислотных остатков. Синтезиров. участок белковой молекулы, будучи прикрепленным к макромолеку-лярному носителю, может вызьшать образование антител. При использовании синтетич. участков вирусных белков получаемые антитела нейтрализуют вирусную активность. Таким путем пытаются приготовить синтетич. вакцины, которые должны быть лишены мн. недостатков обычных вакцин. К синтетич. полинуклеотидам можно получить антитела, если использовать их в комплексе с метилированным альбумином. См. также Иммуноглобулины, Интерлейкины. [c.174]

Синтез жирных кислот требует небольшого (в случае Е. соИ мол. вес составляет 8700) ацилпереносящего белка (АПБ), функции которого аналогичны функциям СоА. Однако в ацилпереносящнх белках нуклеотидная ручка кофермента отсутствует и пантетеин-4 -фосфат ковалентно присоединен фосфоэфирной связью непосредственно к сери-новому остатку АПБ (у Е. соИ с остатком Ser-36 в полипептиде, содержащем 77 аминокислотных остатков [2, 3]). Мы видим, что у АПБ нуклеотидная ручка СоА заменена значительно большим по размерам н более сложным белком, который, несомненно, избирательно взаимодействует с полиферментным комплексом, осуществляющим синтез жирных кислот (гл, 11, разд. Б,4). [c.193]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

Конъюгированные белки. Здесь следовало бы сказать о всевозможных простетических группах, которые соединяются с белками, образуя белковые конъюгаты. Полипептиды, с которыми соединены простетические группы, называются апопротеи-нами, а если такой комплекс обладает каталитической активностью, его называют голоэнзимом. В качестве примера можно указать на гемопротеины (цитохромы, пероксидазы, каталазы) и порфиропротеины (флавопротеины и металлопротеины). В этом случае, как показали последние исследования, применение различных детергентов приводит к образованию разных комплексов хлорофилла, имеющих неодинаковую подвижность при электрофорезе [97]. [c.44]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Он получил название причального белка . Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [c.283]

Все биологические процессы осуществляются при непременном участии белков. Они служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот, в качестве ферментов участвуют во всех стадиях биосинтеза полипептидов, полинуклеотидов и других соединений, катализируют все метаболические процессы. Особые сократительные белки ответственны за клеточные и внутриклеточные движения. В комплексе с липидами белки вхбдят в состав мембран, обеспечивая активный транспорт метжолитов в клетку и из нее. Белки служат для запасания и перешса кислорода. Низкомолекулярные полипептиды, гормоны, Стимулируют функциональную активность в клетках других тканей и органов. Белки осуществляют иммунологическую функцию, защищая организм от чужеродных соединений. Они входят в состав кожи, волос, соединительных тканей, костей и т. д., выполняя динамическую опорную функцию, обеспечивая тем самым взаимосвязь органов, их механическую целостность н защиту. Это далеко не полный перечень осуществляемых белками функций. [c.5]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептиды, комплексы: [c.421] [c.40] [c.75] [c.319] [c.160] [c.16] [c.68] [c.522] [c.26] [c.101] [c.215] [c.60] [c.1056] [c.249] [c.35] [c.75] [c.265] [c.319] [c.222] [c.224] [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология