Метил пролин

Примечание. Ала—аланин, Apr—аргинин, Асн—аспарагин, Асп — аспарагиновая к-та, Вал—валин, Гис — гистидин, Гли—глицин, Глн—глутамин, Глу—глутаминовая к-та, Изо— изолейцин, Лей—лейцин, Лиз—лизин, Мет—метионин, Про— пролин, Сер-серии, Тир—тирозин, Тре—треонин. Три—триптофан, Фен—фенилаланин, Цио—цистеин. [c.194]

В первом варианте, селекционированном в присутствии продуцируемого мышиной гибридной моноклонального антитела к НА Мет/71, пролин в положении 143 в НА1 заменен на гистидин. При второй селекции исходный вариант продуцировался в присутствии антитела к новому антигенному сайту на этом варианте, образованном изменением в последовательности пролина в положении 143 на гистидин. Это антитело получали абсорбцией с вирусом Мет/71 дикого типа гипериммунные кроличьи антисыворотки получали к НА варианта. [c.139]

Известно несколько других производных пролина — 4-метил-пролин, 4-окси-4-метилпролин и некоторые другие [c.201]

Лей- Изо- Цисте- Метио- Фенил- Пролин Серии Трео- Тиро- Трип- Аспа- рагино- Глута- мнво- Арги- Лизин Гисти- Общее КОЛИ [c.657]

Раствор 5,60 г (30.7 ммоль) 2-метил-2-(3-оксобутил)циклопентав-днона-1,3 К-7 и 3,54 г (30,7 ммоль) (—)-(5>пролина в 40 мл ацетоюгг-рила перемешивают в течеиие 6 дней при коми, температуре в атмосфере азота (баллон с азотом ). Первоначально светло-желтый раствор становится за это время темно-коричневым, а затем черным. [c.484]

Судя по относительным химическим сдвигам, наблюдаемым в протонных спектрах ЯМР полисаркозина и поли-Ы-метил-1-ала-нина (см. разд. 13.6.1 и 13.6.2), можно было бы ожидать, что а-протоны (сигналы которых наиболее легко идентифицируются в сложных спектрах этого полимера) будут сильнее экранированы в форме II, чем в форме I. В действительности же в уксусной кислоте, которая стабилизирует форму II, наблюдается обратная картина. На рис. 13.33 приведены спектры поли-/,-пролина (СП = 25) в форме I, растворенного в СОзСООО, записанные через 10 мин, [c.338]

Колонка 0,9X69 см. Ионит смола РА-28. Буферные растворы / — 0,2 М натрийцитратный буфер pH 3,05 II — 0,2 М натрийцитратный буфер, pH 4,25. Скорость подачи буферов и нингидринового реагента 34 мл/ч. Температура 56 С. Переключение буферных растворов через 230 мин. Детектирование определение поглощения при 570 и 440 нм. Порядок выхода и времена удерживания (мин) У — L-оксипролин, 110 2 —L-треонин, 137 3 —саркозин, 163 4 — К-метил-0,Ь-валин, 175 5 — L-пролин, 193 6 — Н-метил-В,Ь-алло-изолей-дин. 235 6а — К-метил-0,Ь-изолейцин, 279 7 — D-валин, 320 8 — D-алло-изолейцин, 337 [c.227]

Примечание. Ала—аланин, Apr—аргинин, Асп-аспарагин, Асп — аспарагиновая к-та, Вал—валин, Гис — гистидин, Гли—глицин, Глн—глутамин, Глу—г.лутаминовая к-та. Изо— изолейцин, Лей лейцин, Лиз—лизин, Мет—метионин, Про— пролин, Сер-серин, Тир-тирозин, Тре треонин, Три—триптофан, Фен—фенилаланин, Цис—цистеин. [c.196]

Оксазолоны вступают также в реакцию Дакина-Веста схема (28) [80], которая служит основным методом получения а-ацет-амидометилкетонов. Хотя Ы-моноалкил-а-аминокислоты не могут образовывать оксазолоны, тем не менее Ы-метил-а-аминокислоты и пролин рацемизуются при кипячении с уксусным ангидридом, и вступают в реакцию Дакина-Веста, по-видимому, через катионы [c.247]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

Ала.—аланнин, Арг.—аргикин, Асп.—аспарагиновая кислота, Асп.—NH2.—аспарагин. Вал.—валин.—гистидин, Гли.—глицин, Глу,-глутаминовая кислота, Глу.—NH2—глутамин, Илек— изолейцин, Лей.—лейцин, Лиз.—лизин, Мет.—метионин. Про.—пролин, Сер.—серин, Тир.—тирозин, тре.—треонин, Фен,-фенилалакии, Цис,—цистеин. [c.210]

Меркапто-2-метил-пропионил]-Ь-пролин 1- (25)-2-Метил-3-сульфанил-пропаноил 1 -Ь-пролин (каптоприл капотен) 62571-86-2 С9Н15НОз8 0,02 п+а, 1 0,0005 [c.267]

Белок Глицин Аланин Валин Лей- цин Изо- лейцин Цистеин и цистин Метио- нин Фенил- аланин Пролин Серин Трео- нин Тиро- зин Трип- тофан Аспа- рагино- вая кислота Глута- мино- вая кислота 1 Арги- нин 1 Лизин Гисти- дин Общее коли- чество [c.643]

Актиномицин Сз (ярко-красные бипирамиды, темп, плавл. 232—235 ) состоит из гетероциклического хромофора, соединенного с двумя одинаковыми полипе-птидными цепями, содержащими по одному остатку -треонина, саркозина, N-метил-/-валина, /-пролина и d-аллоизолейцина, причем карбоксильная группа N-метил-валина и оксигруппа треонина соединены в лактонные кольца [c.700]

I. Гидролизат (объем пробы 6 тл) 1-аргИНИН 2-ЛИЗИН 3-ПрОЛИН 4-триптофан, леЙ1 , изолейцин, валин, аланин, фенилаланин, гистидин, метио-яин, тирозин, оксипролин, треонин, се-рин, глиц Н 5-цистин, глутзминовая кислота, аспарагиновая кислота. [c.278]

Первое направление— элюирование толуольной смесью (с.м. текст) второе направление — элюирование смесью хлороформ—метанол—уксусная кислота (95 5 1). Выделенные соединения ОН — 2,4-динитрофенол Ди — ди-ДНФ-пронзводные NHj — 2.4-динитроанилин AM — а-аминомасляная кислота АК — а-аминокаприловая кислота Ала — аланин Асп — аспарагиновая кислота (Цис) — цистин Глу — глутаминовая кислота Гли — глицин Гис — гистидин Илей — изолейцин Леи — лейцин Илей — норлейцин Лиз — лизин Мет — метионин Мет-Оз — метионинсульфон Орн — орнитин Фен— фенилаланин Про — пролин Сар — саркозин Сер — серин Тр — треонин Три — триптофан Тир — тирозин Вал —валин Нвал — норвалин. [c.497]

АУГ означает стартовый сигнал мРНК, т. е. приказание начать синтез полипептидной цепи тРНК доставляет на место синтеза аминокислоту метионин (Мет). Затем триплет ЦЦА требует доставить и присоединить пролин (Про), потом триплет ЦГА — аргинин (Apr) и триплет ААА — лизин (Лиз)... Так, по заложенному в ДНК строительному плану растет полипептидная цепь до гигантской молекулы, которая сама, в зависимости от последовательности аминокислот (ее первичной структуры), свертывается в клубок того или иного белка. Каждый белок отличается своим наиболее типичным состоянием и структурой (вторичной, третичной, четвертичной). На окончание построения полипептидной цепи указывает триплет УАА. О том же сигнализируют другие триплеты — 154 УАГ и У ГА. [c.154]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

NKA N-фенилглицина, однако очень сухой пиридин инициирует полимеризацию NKA саркозина и его N-замещенного производного [41]. Бэмфорд и сотр. [43, 44] высказали сомнение в правильности этих результатов, поскольку они установили, что тщательно очищенный NKA саркозина не полимеризуется в присутствии третичных аминов. Еще труднее было решить, полимеризуется ли другой N-замещенный ангидрид — NKA L-пролина или какое-либо из его производных — в присутствии апротонных оснований. Однако чрезвычайно высокая реакционная способность этих мономеров приводит к неоднозначным экспериментальным результатам. Полимеризация этих NKA в присутствии пиридина была исследована Качальским и сотр. [45], а группа Бэмфорда [18, 46] сообщила лишь о чрезвычайно медленной полимеризации NKA L-пролина в присутствии третичного основания. При добавлении к этой медленно полимеризующейся смеси 3-метил-гидантонна полимеризация протекает очень быстро. Очень трудно представить себе существование случайной примеси, ингибирующей полимеризацию в исследовании Бэмфорда, но в то же время вполне возможно присутствие некоторых посторонних примесей в других исследованиях, изменяющих течение исследуемой реакции. Поэтому, по-видимому, результаты группы Бэмфорда правильны, и следует принять, что N-замещенные NKA не способны легко полимеризоваться под действием третичных аминов, если из системы исключены все протонодонорные примеси. Однако вывод Бэмфорда нельзя распространить на процессы полимеризации в присутствии более сильных по сравнению с третичными аминами апротонных оснований (см., например, разд. 10). [c.567]

Несмотря -на применение различных мето-дов анализа, видно, что имеется совпадение данных о влиянии аминокислот на эти организмы. Несомненна важная роль глютаминовой кислоты, лейцина, изолейцина, валина, цистина и триптофана и маловажная роль глицина, оксипролина, норлейцина и норвалина. Для фенилаланина, тирозина, треонина, аргинина и лизина существуют расхождения, следует ли их отнести к необходимым или вспомогательным, однако несомненно, что эти вещества требуются для ма-ксилмального роста испытуемого- организма. Некоторые авторы -нашли, что аланин, аспарагиновая кислота, гистидин, пролин и серин относятся [c.176]

Белки вирусов бактерий были изучены более детально, чем белки вирусов животных. Помимо BTJM и его штаммов, полную аминокислотную последовательность удалось расшифровать только для белков оболочки некоторых мелких бактериофагов. Разные бактериофаги, входящие в состав группы РНК-содержащих фагов, обнаруживают большее или меньшее родство между собой. Характер серологических различий между ними напоминает различия между разными штаммами ВТМ [430]. Была полностью выяснена последовательность для белков двух характерных типов бактериофагов, содержащих но 129 аминокислот [292, 541, 564]. Белки многих фагов (1 2, MS2, Ml2, В17) очень схожи между собой, отличаясь заменой всего лишь одной или двух аминокислот. Фаг ir является более дальним родственником — у него имеется около 20 замен. Тем не менее белки группы фагов fr и 12 имеют одинаковое число аминокислот и одинаковую последовательность на достаточно длинных участках их нолипентидных цепей (остатки 7—16, 28—53 и 70—85). То же самое относится к локализации всех остатков пролина и большей части крупных аминокислот (Три, Тир, Фен, Лей, Мет, Арг, Лиз). Обе группы отличаются отсутствием гистидина и имеют по два одинаково расположенных остатка цистеина (фиг. 16). [c.87]

Если рассмотреть характер аминокислотных замен, легко обнаружить, что болыпинство из них соответствует тому, что должно произойти при дезаминировании цитозина и аденина. Так, часто происходят замены пролинов (ЦЦ Ур и никогда — фенилаланинов (УУдир-более частые замены (Про Лей или Сер Сер Фен или Лей Тре Иле, Ала или Мет Иле Вал Асн -> Сер Арг Гли) можно объяснить заменой в кодонах цитозина на урацил и аденина на гипоксантин. Бывают и исключения. Но они единичны и вполне могут быть объяснены спонтанными мутациями, не имеющими отношения к действию азотистой кислоты. С другой стороны, некоторые предполагаемые замены (например, Ала [c.206]

С другой стороны, когда сыворотку против варианта Мет/123/4 (Про 143- Гис, см. табл. 8) абсорбировали с вирусом Мет/71 дикого типа, высокие уровни ингибирующей активности к варианту оставались после того, как вся ингибирующая активность к вирусу была удалена. Это антитело к варианту не было отделено после повторной абсорбхщи сывороток с вирусом дикого типа и, таким образом, должно быть направлено против единственного нового антигенного сайта на НА варианта. В этом отношении он ведет себя как моноклональное антитело. Подобные результаты были получены, когда антитело к НА варианта, который показал изменение в 143-м положении НА1 с пролина на треонин (см. табл. 8), абсорбировали с вирусом дикого типа. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология