Полипептиды отличия от белков

Многие биологически активные полипептиды содержат несколько остатков пролина. Чрезвычайно высоким содержанием пролина отличается брадикинин. Следует отметить также коллаген — белок, построенный главным образом из остатков про- [c.200]

Как показали исследования последних лет, рибосомы, активно синтезирующие белок, связаны с информационной РНК или матричной РНК (м-РНК), химическая структура которых определяет порядок чередования аминокислотных остатков в образующихся полипептидах, и тем самым определяют специфичность белка. Главные характерные черты, которыми и-РНК отличается от прочих фракций РНК, заключаются в том, что, во-первых, она быстро синтезируется и быстро распадается, обладая малым периодом жизни, и не накапливается в клетках и, во-вторых, ее нуклеотидный состав соответствует составу своей и клеточной ДНК- Этот факт имеет принципиальное значение, поскольку он указывает на возможную матричную роль ДНК в образовании н-РНК- [c.281]

Белки плазмы крови, поглощаемые молочной железой, прежде чем превратиться в белки молока, должны подвергнуться значительной переработке. Главный по своему содержанию белок молока—казеиноген—значительно отличается по строению от альбуминов и глобулинов плазмы крови. Эта перестройка белков плазмы крови может заключаться в распаде их на аминокислоты с последующим синтезом из них белков молока или же в распаде их на полипептиды, которые путем транспептидации (стр. 430) могут быть использованы для синтеза белков молока. [c.532]

Появление активной обратной транскриптазы Ту-элемента в дрожжевых клетках сопровождается образованием цитоплазматических частиц. Эти вирусоподобные частицы диаметром 60 нм содержат фермент Ту-РНК, а некоторые из них-полноразмерный линейный дуплексный Ту-элемент. Основной структурный белок этих частиц представлен полипептидом мол. массой 48 кДа, образующимся в результате протеолиза продукта ORF А. Таким образом, рамка ORF А аналогична гену дад ретро-вирусов. Однако, в отличие от ретровирусов, Ту-элементы не детерминируют образование инфекционных частиц. [c.253]

Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]

Оптическая активность белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот обусловлена их оптически активными компонентами — аминокислотами и сахарами, а также асимметрией их вторичной структуры, имеющей форму право- или левовинтовых спиралей. Денатурированный белок имеет конформацию беспорядочного клубка и поэтому дает оптическое вращение, отличное от того, которое дает соответствующий нативный белок, содержащий спиральные участки. Оптическое вращение растворов амилопектина, имеющего в основном неспиральное строение, отличается от оптического вращения свежеприготовленной спиральной амилозы, если проводить сравнение в пересчете на один и тот же вес глюкозы. Изменения во вторичной структуре макромолекул удается регистрировать путем измерения удельного вращения не только по всему спектру, но и при одной длине волны. Уже с давних пор известно, что белок по мере денатурации приобретает все более и более отрицательное удельное вращение. Величины [а]п для полностью денатурированных белков и беспорядочно свернутых полипептидов лелсат в интервале от —90 до —125°, тогда как удельное вращение белков в нативном состоянии составляет - -100° и больше. Изменения конформации белков, обусловленные изменением pH, также отражаются на величине удельного вращения. Все эти свойства белковых растворов известны по наблюдениям их удельного вращения при одной длине волны — как правило, при длине волны D-линии натрия. [c.435]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Но в такой полипептидной структуре не отражено наличие в белковой молекуле пиперазинных колец, доказанное Зелинским. Кроме того, хотя синтетические высокомолекулярные полипептиды во многих отношениях сходны по своим свойствам с белками, однако они обнаруживают и существенные отличия. Так, по мере удлинения цепи полипептида, он становится все более и более инертным, в то время как белок, несмотря на огрол1ную величину своей молек> лы по сравнению с полученными разными авторами синтетическими полипептидами, химически чрезвычайно активен. [c.330]

Вторичная или третичная структура белка может оказывать большое влияние на ту легкость, с которой реакционноснособные атомы водорода могут принимать участие в изотопном обмене. Использование таких эффектов для исследования строения белка было впервые осуш ествлено в Карлсбергской лаборатории в Копенгагене, в частности Линдерштром-Лангом, который разработал изяш ный метод наблюдения за процессом обмена. Согласно этой процедуре, белок вначале обрабатывался при повышенной температуре ВгО с целью замеш ения атомов водорода пептидных звеньев, а также активных атомов водорода белковых цепей (—СООН, —КНг, —ОН, —ЗН и т. д.) дейтерием. Дейтерированный белок затем растворяли в воде, через установленные промежутки времени отбирали пробы раствора, которые замораживали при —60° для прекраш ения реакции обмена и подвергали сублимации под высоким вакуумом. Затем с помош ью метода седиментации в градиенте плотности определяли плотность воды в сублимате [1036]. Недавно был разработан другой экспериментальный метод, который основан на исчезновении полосы инфракрасного поглощения при 1550 см при дейтерировании полипептидов или белков [1037, 1038]. Преимущество этого метода заключается в том, что он может быть приспособлен к сравнительно быстрым скоростям реакции с использованием аппаратуры для остановки реакции. Он отличается от метода седиментации в градиенте плотности тем, что в нем измеряется лишь изотопный обмен атомов водорода в пептидных группах. [c.348]

При использовании в качестве матрицы одноцепочечной кольцевой молекулы ДНК фага G4 наблюдается одно значительное отличие в реакции. Вместо РНК-поли-меразы хозяина функционирует белок, кодируемый геном dnaG. Этот фермент представлен одним полипептидом с мол. массой 60000 дальтон (значительно меньшей, чем у РНК-полимеразы). Фермент назван праймазой. Одна молекула белка DnaG связывается непосредственно [c.421]

Фаг кодирует одну субъединицу ДНК-полимеразы. Вторую субъединицу представляет белок бактерии-хозя-ина - тиоредоксин. Этот белок состоит из полипептида с мол. массой 12000 дальтон и используется как кофер-мент в окислительно-восстановительной реакции при восстановлении рибонуклеотидов, Его функция в качестве партнера ДНК-полимеразы фага Т7 загадочна по-видимому, она отличается от той, которую он вьшолняет в бактерии-хозяине. [c.429]

Соматические клетки D. melanogaster. которые содержат измененный Р-элемент, лишенный третьего интрона, в отличие от клеток с нормальным Р-элементом, синтезируют белок мол. массой 87 кДа. Судя по размеру, он кодируется полностью сплайсированной Р-РНК и, вероятно, является транспозазой. Другой, более короткий полипептид транслируется с Р-РНК, в которых интрон 3 сохранен, т.е. с РНК длиной 2,5 и 3 т.п.н. из соматических клеток. Соответствующий Р-кодируемый полипептид мол. массой 66 кДа, по-видимому, от- [c.240]

Сборка оболочки вириона начинается с включения вирусного гликопротеина в плазматическую мембрану клетки. Гликопротеин VSV-Индиана претерпевает сложный путь созревания, включающий протеолитическое нарезание, присоединение и процессинг олигосахаридов, присоединение жирных кислот [51]. Эти модификации осуществляются одна за другой в ходе синтеза и последующего транспорта G-белка к поверхности клетки. Изучение кинетики этого процесса показало, что для достижения клеточной мембраны новосинтезированному G-белку требуется по меньшей мере 15 мин. В отличие от четырех других вирусных белков G-белок всегда связан с мембраной, а его мРНК обнаруживается в рибосомах, связанных с мембранами. N-конец G-белка содержит гидрофобную сигнальную последовательность, которая взаимодействует с мембраной эндоплазматического ретикулума (ЭР). Очевидно, именно эта область новосинтезированного полипептида инициирует связывание рибо- [c.436]

Более просто организованная система секреции белков через плазматическую мембрану вполне может быть смоделирована в эксперименте. Данный подход представляет значительный интерес для биотехнологии, так как заманчиво методами генетической инженерии создавать гибридные гены, которые обусловливали бы секрецию чужеродньк белков из цитоплазмы клетки. Большинство эукариотических белков, синтезируемых в генно-инженерно сконструированных штаммах Е. соИ, сохраняют N-koh-цевой метионин и тем самым отличаются от природных форм этих белков. Преодолеть данное затруднение можно, состыковав кодирующие последовательности зрелой формы изучаемого белка и какого-либо сигнального пептида Е. oli. При правильном процессинге синтезируемого химерного белка в Е. соИ будет образовываться полноценный эукариотический полипептид. Более того, секреция может защитить чужеродный белок от многочисленных протеаз цитоплазмы клетки и за счет этого повысить уровень его синтеза штаммом-продуцентом. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология