Аминокислоты классификация

Помимо участия в синтетических процессах а-аминокислоты претерпевают в организме разнообразные химические превращения. Основные пути изменения аминокислот, классификация которых [11 основана на рассмотрении природы разрываемых связей при перехо-де от исходных а-аминокислот к продуктам реакции, следующие [c.220]

Субъединицы иммуноглобулинов построены из 2 тяжелых Н-цепей, состоящих из 426 аминокислотных остатков и 2 легких /.-полипептидных цепей, имеющих 214 аминокислот, соединенных между собой дисульфидными мостиками (рис. 89). По современной классификации, иммуноглобулины человека подразделя- [c.206]

Химическая классификация предполагает разделение на классы и формирование названий веществ строго в соответствии с номенклатурой классической органической химии. Но учитывая то, что уже сказано о природных соединениях как полифункциональных, этот подход может быть рационально использован только в случае достаточно простых соединений, таких, например, как оксикислоты и жирные кислоты или же тогда, когда необходимо указать только характерные функции данной группы соединений. Например, мы называем класс соединений "аминокислоты , не учитывая тот факт, что как правило, в их молекулах имеются другие функции, и они должны быть отнесены, по меньшей мере, к трехфункциональным соединениям (схема 1.2.1). [c.7]

Биохимическая классификация основана на разграничении природных соединений согласно путям их биосинтеза различают вещества первичного метаболизма (углеводы, аминокислоты [c.7]

Классификация и строение аминокислот [c.68]

Следующий этап классификации а-аминокислот связан с основным их [c.69]

По биохимической классификации все аминокислоты разделяются на заменимые и незаменимые [c.438]

Физическая теория и результаты расчета моно-, ди- и трипептидов, подтвержденные сопоставлением с экспериментальным материалом, позволили разработать количественный фрагментарный метод конформационного анализа олигопептидов. Метод основывается на предположении о возможности исследования конформационного состояния сложной аминокислотной последовательности путем предварительного анализа пространственного строения ее простых перекрывающихся фрагментов, конформационные возможности которых рассчитываются с использованием в качестве нулевых приближений всех комбинаций низкоэнергетических оптимальных конформаций свободных аминокислотных остатков (молекул метиламидов N-ацетил-а-аминокислот). Наборы лучших по энергии оптимальных состояний простых фрагментов служат исходными для формирования нулевых структурных вариантов более сложных фрагментов и т.д. В основе метода лежит построенная по принципу "дерева" классификация пептидных структур на конформации, формы и шейпы. Предложенная классификация полностью отвечает известным эксперимен- [c.587]

В природных соединениях и в живых организмах встречаются в основном а-аминокислоты, из них только 20 входят в состав белков, и они называются протеиногенными, или белковыми. Другое важнейшее свойство белковых АК связано с оптической активностью все они являются L-изомерами. Строение АК, их названия и классификация приведены на схеме (с. 9-12). [c.8]

Схема. Классификация аминокислот (их структура, названия и сокращения) [c.9]

Другая использовавшаяся классификация была основана на продуктах гидролиза. Простыми белками, или протеинами называют белки, дающие при гидролизе только аминокислоты (или продукты их деградации). С другой стороны, сложные (конъюгированные) белки дают при расщеплении не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические молекулы (просте-тические группы). Классификация, основанная на химической природе различных простетических групп, приводит к типичным [c.220]

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (К-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях pH (близких к pH 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы 1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) 3) ароматические (большей частью неполярные) 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (р1) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. [c.34]

Таблица 1.3. Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов

В работах Птицына [147, 148] на основании статистического анализа аминокислотного состава и последовательности участков полипептидной цепи с различной вторичной структурой были предложены классификация аминокислот и метод предсказания вторичной структуры глобулярных белков по их первичной структуре. Оказалось возможным приписать каждой аминокислоте некоторую индивидуальную способность встраиваться в спиральные участки ( спиральный потенциал ), в первом приближении не зависящую от ее соседей в цепи. [c.250]

Полифункциональные соединения рассматриваются в тех разделах, которые по приведенной выше классификации имеют больший номер. Оксикислоты поэтому можно найти при карбоновых кислотах, а аминокислоты — при аминах. Соединения с другими, не приведенными здесь функциональными группами, рассматриваются как производные соответствующих ключевых соединений. [c.621]

Согласно принятой классификации протеины разделяются прежде-всего на простые и сложные. К простым белкам относятся те, которые при гидролизе дают только аминокислоты или их производные.. Сложные белки при разложении помимо этого дают какое-либо небелковое вещество. [c.9]

Аминокислоты - соединения, в молекулах которых одновременно присутствуют амино- и карбоксильные группы. Существует несколько классификаций аминокислот. [c.36]

Для природных а-аминокислот, являющихся чрезвычайно биологически важными соединениями, принята своя классификация ( см. таблицу на с. 37). [c.36]

Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков. [c.425]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

По выбранным характеристикам можно построить кривые, характеризупцие склонность определенного участка заданного белка находиться в а-спирали, Э-структуре и Э-повороте. После выбора классифицирующих гфизнаков для отнесения t -ой аминокислоты конкретного белка к одному из классов можно использовать следу шее правило классификации если Д г я, то данная аминокислота относится к классу I, в противном случае-к классу II, где [c.117]

Общие сведения. Высшие полисахариды — полимеры, состоящие из множества структурных звеньев - остат-ков моносахаридов. По принятой классификации углеводов к высшим полисахаридам относят соединения, в состав молекул которых входит более 10 остатков моноз. Они не обладают сладким вкусом, не кристаллизуются ИЯ водных растворов, болг.ишпство из них образует коллоидные растворы. При гидролитическом расн1епле-нии, катализируемом кислотами или ферментами, полисахариды распадаются ла олнго- и моносахариды. Остатки моноз в молекулах полисахаридов соединены гликозидными связями в длинные, часто разветвленные цепи. В зависимости от вида моно , образующих молекулу полисахарида, различают гомо- и гетерополисахариды. Молекулы гомополисахаридов состоят из многочисленных остатков одного моносахарида (глюкозы, фруктозы, галактозы, маннозы и т. д.). В состав молекул гетерополисахаридов входят разнообра.чпые монозы, причем они часто связаны с неуглеводными компонентами (липидами, белками, аминокислотами и т. д.). [c.214]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

Описанный способ не является универсально применимым, поэтому для защиты карбоксильной функции аминокислоты (или пептида), подлежащей-ацилированию, необходимо применять обратимо отщепляемые группировки. Для этой цели в первую очередь подходят различного типа эфиры. Амидные группы служат, как правило, достаточной защитой, если входят в состав растущего пептида. Для улучшения растворимости амидов пептидов в органических растворителях нужно блокировать амидную группу. Следует различать карбоксизашитные группы, которые по окончании синтеза пептида или пептидного фрагмента снимаются с регенерацией свободной карбоксильной группы и такие, которые после получения фрагмента либо прямо, либо после соответствующей обработки превращаются в группы, способные к дальнейшему аминолнзу. Эти защиты названы Вюншем [125] ка.к истинные, или потенциально активные, карбоксизащитные группы. Принята следующая классификация защитных групп [c.116]

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу пли гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну ампно- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными ампнокпслотамп. Если аминокислота содержит избыток ампно- пли карбоксильных групп, то она называется соответственно основной пли кислой ампнокпслотоп. [c.34]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

Согласно первоначальной классификации, протеолитические ферменты делят на 2 группы протеиназы и пептидазы, Протеиназы гидролизуют белки, расщепляя их до полипептидов, полипептиды же гидролизуются пептидазами до аминокислот. Таким образом, размер молекулы субстрата является фактором, определяющим специфичность ферментов. [c.210]

Детальная классификация соединений этого типа еще невозможна из-за недостатка наших знаний сб их структуре. К ним относятся гликопротеины — биополимеры с пептидными и полисахаридными цепями гликолипиды — биополимеры, имеющие наряду с полисахаридными или олигосахаридными цепями остатки липидного типа гликолипопротеины — биополимеры, содержащие фрагменты пептидного, углеводного и липидного характера тейхоевые кислоты, полимерная цепь которых построена из остатков полиолов, соединенных фосфодиэфирными связями, а в боковые цепи входят остатки аминокислот и моносахаридов. Количественное соотношение фрагментов того или иного типа в смешанных биополимерах варьирует в очень широких пределах. Известны, например, гликопротеины, содержащие лишь небольшое количество углеводов (1—5%) и стоящие, таким образом, близко к белкам наряду с этим в таких гликопротеинах, как групповые вещества крови, содержится около 80/о углеводов. [c.565]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.13 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.314 , c.316 , c.318 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 ]

Химия справочное руководство (1975) -- [ c.341 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.360 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.234 , c.236 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.41 , c.44 ]

Генетические основы эволюции (1978) -- [ c.112 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология