Фермент плазмы крови

Липолиз триглицеридов в жировой ткани . В качестве источника энергии могут использоваться только свободные, т.е. неэстерифицированные, жирные кислоты. Поэтому триглицериды сначала гидролизуются при помощи специфических тканевых ферментов—липаз—до глицерина и свободных жирных кислот. Последние из жировых депо могут переходить в плазму крови (мобилизация высших жирных кислот), после чего они используются тканями и органами тела в качестве энергетического материала. [c.371]

ФЕРМЕНТЫ ПЛАЗМЫ КРОВИ [c.512]

В печеночной желчи можно выделить две группы веществ. Первая группа-это вещества, которые присутствуют в желчи в количествах, мало отличающихся от их концентрации в плазме крови (например, ионы Ка", К", креатин и др.), что в какой-то мере служит доказательством наличия фильтрационного механизма. Ко второй группе относятся соединения, концентрация которых в печеночной желчи во много раз превышает их содержание в плазме крови (билирубин, желчные кислоты и др.), что свидетельствует о наличии секреторного механизма. В последнее время появляется все больше данных о преимущественной роли активной секреции в механизме желчеобразования. Кроме того, в желчи обнаружен ряд ферментов, из которых особо следует отметить щелочную фосфатазу печеночного происхождения. При нарушении оттока желчи активность данного фермента в сыворотке крови возрастает. [c.566]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Для определения глюкозы в плазме крови использован ферментативно-фотометрический метод, основа1 ный на превращении глюкозы в глюконовую кислоту и пероксид водорода под действием фермента глюкозооксидазы. В результате пяти параллельных определений получены следующие значения (ммоль/л) 5,40 5,35 5,60 5,45 5,50. Рассчитайте [c.456]

Высокий уровень полиморфизма продемонстрирован для многих сывороточных белков, а также для ферментов плазмы крови, эритроцитов и лейкоцитов. Во многих случаях генетическая детерминация полиморфизма проста два аллеля определяют два варианта одного белка. Но есть и сложные полиморфные системы, например главный комплекс гистосовместимости (МНС). Множественные, взаимосвязанные локусы, составляющие эту систему, локализованы в 6-й хромосоме человека (разд. [c.281]

Образовавшийся комплекс антиген - антитело далее подвергается фагоцитозу (см. ниже). Если антигеном является чужеродная клетка, то комплекс антиген - антитело подвергается воздействию ферментов плазмы крови под общим названием система комплемента. Эта сложная ферментативная система в конечном счете вызывает лизис чужеродной клетки, т. е. ее разрушение. Образовавшиеся продукты лизиса далее также подвергаются фагоцитозу. [c.109]

Электрофореграммы плазмы крови в. норме у всех людей дают почти одну и ту же картину (рнс. 84, а). Для патологии характерна совершенно иная и специфическая для каждого заболевания картина (рис. 84,6). Следовательно, электрофореграммы могут быть успешно использованы как для диагноза, так и для контроля за ходом болезни и нормализацией белкового состава крови. Метод широко используют также для разделения аминокислот, антибиотиков, ферментов, антител и других объектов. [c.215]

На рис. 20.8 приведены теневые фотографии для опыта с ферментом фумаразой в ультрацентрифуге, имеющей скорость 50400 об/мин. Обе нижние фотографии сделаны через 35 и 70 мин после верхней. При наличии дополнительных компонентов с различными скоростями седиментации на фотографии появятся дополнительные пики. Поэтому ультрацентрифуга используется в анализе сложных смесей, например плазмы крови. [c.614]

Давно известно, что некоторые вазоактивные пептиды продуцируются путем действия протеолитических ферментов на неактивные белки, присутствующие в плазме крови. К ним относят близко-родственные пептиды — ангиотензины I (10) и II (11), брадикинин (12) и каллидин (13). [c.293]

Из всего бесконечного числа белков наиболее изучены белки плазмы крови. Они определяют фуппу крови и все ее физико-химические свойства. Кровь — это биологическая жидкость, которая доставляет питательные вещества и кислород в клетки тела и извлекает из клеток продукты распада живого вещества. В плазме крови находятся альбумин сыворотки крови, фибриноген, а-, р- и у-глобулины, всего свыше 50 белков, а также обнаружено 60 ферментов. [c.723]

Ферменты плазмы крови секреторные — синтезируются в органах, но функционируют в крови — ЛХАТ, липопротеинлипаза индикаторные — синтезируются и функционируют в тканях. Появляются в крови при повреждениях тканей экскреторные — нормальные компоненты желчи, в кровь попадают при желчнокаменной болезни (щелочная фосфатаза, лейцинаминопептидаза). [c.438]

При ряде заболеваний изменяется активность тех или иных ферментов в плазме крови. Так, например, при гипофупкщги щитовидной железы в плазме уменьшается активность фосфатазы, при ряде заболеваний костной ткани (рахите и др.) — активность фосфатазы увеличена и т. д. Определение активности ферментов плазмы крови имеет клиническое значерше и к нему часто прибегают в клинической практике. [c.512]

И. X. применяется для разделения катионов металлов, напр, смесей лантаноидов и актиноидов, 2г и НГ, Мо и W, КЬ и Та последние разделяют на анионитах в виде анионных хлоридных комплексов в р-рах соляной и плавиковой к-т. Щелочные металлы разделяют на катионитах в водных и водно-орг. средах, щел.-зем. и редкоземельные металлы-на катионитах в присут. комплексонов. Большое значение имеет автоматич. анализ смесей прир. аминокислот на тонкодисперсном сульфокатионите.в цитратном буфере при повыш. т-ре. Аминокислоты детектируют фотометрически после их р-ции с нингидрином или флюориметрически после дериватизации фталевым альдегидом. Высокоэффективная И. X. (колонки, упакованные сорбентом с размером зерен 5-10 мкм, давление для прокачивания элюента до 10 Па) смесей нуклеотидов, нуклеозидов, пуриновых и пиримидиновых оснований и их метаболитов в биол. жидкостях (плазма крови, моча, лимфа и др.) используется для диагностики заболеваний. Белки и нуклеиновые к-ты разделяют с помощью И. X. на гидрофильных высокопроницаемых ионитах на основе целлюлозы, декстранов, синтетич. полимеров, широкопористых силикагелей гидрофильность матрицы ионита уменьшает неспецифич. взаимод. биополимера с сорбентом. В препаративных масштабах И. х. используют для вьщеления индивидуальных РЗЭ, алкалоидов, антибиотиков, ферментов, для переработки продуктов ядерных превращений. [c.264]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Как уже отмечалось, макромолекулы ниже определенной М, которая различна для полимеров разной структуры, постепенно выводятся в результате почечной фильтрации. Такие же, а также более тяжелые макромолекулы захватываются клетками ретикуло-эндотелиальной системы и других органов в результате различных видов эндоцитоза. Попав в лизосомы, они перевариваются (биодеструктируют) до более легких и даже низкомолекулярных фрагментов, после чего выбрасываются из клеток в результате экзоцитоза (процесс, обратный эндоцитозу) или утилизируются в клетках. Выброшенные из клеток фрагменты макромолекул выводятся через почки. Поэтому для не особенно больших макромолекул, а также для макромолекул достаточно высокой М, но способных к биодеструкции в лизосомах или даже раньше — ферментами плазмы крови, принципиальных проблем с выведением из организма не возникает. [c.55]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме кровн, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолнз ки-ннногена (неактивного предшественника белковой природы) с образованием книннов. К. плазмы крови человека состоят нэ тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или иеск. связями S—S. Активный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови и фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Из клеток тканей Oj диффундирует через плазму крови в эритроциты, где гидратируется в р-ции, катализируемой ферментом карбоангидра-зой [c.516]

Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при pH 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [c.322]

РЕШШ, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз ангиотенз1шогена (гликопротеин плазмы крови) по единств, пептидной связи в области N-конца молекулы между двумя остатками лейцииа с образоваиием ангиотензина I (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.238]

Нативные р-лактоглобулин и гормон роста медленно гидролизуются лейцинаминопептидазой нативные альбумины плазмы крови человека и быка, лизоцим и рибонуклеаза оказались устойчивыми к гидролизу. Однако предварительное окисление альбумина плазмы крови челов>ека, лизоцима и рибонуклеазы надмуравьиной кислотой привело к тому, что указанные субстраты гидролизовались ферментом и аминокислоты отщеплялись в ТРИ ПРСЛедовательчости, которая была [c.236]

Каждая клетка в организме млекопитающих содержит холестерин. Находясь в составе мембран клеток, неэтерифицированный холестерин вместе с фосфолипидами и белками обеспечивает избирательную проницаемость клеточной мембраны и оказывает регулирующее влияние на состояние мембраны и на активность связанных с ней ферментов. В цитоплазме холестерин находится преимущественно в виде эфиров с жирными кислотами, образующих мелкие капли—так называемые вакуоли. В плазме крови как неэтерифицированный, так и этерифицированный холестерин транспортируется в составе липопротеинов. [c.202]

Известно, что печень и жировая ткань играют наиболее существенную роль в дальнейшей судьбе ХМ. Последние свободно диффундируют из плазмы крови в межклеточные пространства печени (синусоиды). Допускается, что гидролиз триглицеридов ХМ происходит как внутри печеночных клеток, так и на поверхности. ХМ не способны (из-за своих размеров) проникать в клетки жировой ткани. В связи с этим триглицериды ХМ подвергаются гидролизу на поверхности эндотелия капилляров жировой ткани при участии фермента липопротеидлипазы. [c.370]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Апобелки выполняют не только структурную функцию, но и обеспечивают активное участие комплексов ЛП в транспорте липидов в токе крови от мест их синтеза к клеткам периферических тканей, а также обратный транспорт холестерина в печень для дальнейших метаболических превращений. Апобелки выполняют функцию лигандов во взаимодействии ЛП со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, регулируя тем самым гомеостаз холестерина в клетках и в организме в целом. Не меньшее значение имеет также регуляция апобелками активности ряда основных ферментов липидного обмена лецитин-холестеролацилтрансферазы, липопротеинлипазы, печеночной триглицеридлипазы. Структура и концентрация в плазме крови каждого апобелка находится под генетическим контролем, в то время как содержание липидов в большей степени подвержено влиянию диетических и других факторов. [c.576]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология