Ковалентный или общий основной катализ

Механизмы общего основного катализа могут быть представлены уравнениями (5.30) — (5.33), которые аналогичны уравнениям (5.26)—(5.29). Уравнения (5.30) и (5.31) соответствуют реакциям, в которых лимитирующая стадия представляет собой перенос протона в чистом виде. Стадии переноса протона может предшествовать стадия ковалентной перестройки с участием тяжелых атомов. [c.104]

Ковалентный или общий основной катализ [c.313]

Таким образом, из приведенных примеров следует, что белок в роли фермента или апофермента принимает участие в выполнении четыре.ч главных функций. Во-первых, белок обеспечивает специфичное опознавание субстратов, приводящее к образованию комплекса, в котором реагирующие части этих субстратов необходимым образом ориентированы относительно каталитического центра. Во-вторых, он принимает участие в каталитическом акте своими кислыми и основными группами по механизму общего кислотно-основного катализа. В-третьих, в ряде случаев ковалентно связывает часть молекулы субстрата с образованием промежуточного продукта, выступая в этом случае в качестве нуклеофильного катализатора. В-четвертых, в качестве апофермента белок обеспечивает связывание в активном центре иона или молекулы кофактора. [c.207]

Было предложено несколько объяснений медленного процесса переноса протона и неэффективности карбокислот в общем кислотно-основном катализе [14-17]. Водород-углеродная связь имеет более ковалентный характер, чем связи между водородом и более электроотрицательными элементами, так что медленный перенос протона может быть следствием того факта, что ковалентные связи, как правило, труднее разрушить, чем электростатические. Второе объяснение заключается в том, что водородные связи (с участием атома водорода связи С — Н) малостабильны, главным образом из-за низкой электроотрицательности углерода, вследствие чего трудно образовать переходные состояния с протоном, удаленным от углерода, в которых водородная связь обеспечивала бы стабилизирующее влияние (I). [c.148]

Некоторые примеры реакций в водном растворе, для которых показано, что образование водородной связи вызывает их ускорение, были описаны в главах, посвященных эффектам сближения, ковалентному катализу и общему кислотно-основному катализу. Величина энергии стабилизации переходного состояния, которая может возникнуть в результате образования водородной связи, невелика, но вполне ощутима и существенно больше, чем понижение энергии при образовании водородных связей в комплексах, находящихся в водном растворе в основном состоянии. Это происходит,, вероятно, потому, что основность или кислотность переходного состояния может быть намного выше, чем равновесного основного состояния (гл. 3). [c.254]

Ионы металлов могут участвовать в каждом из четырех известных типов механизмов, с помощью которых ферменты ускоряют химические реакции 1) общий кислотно-основный катализ 2) ковалентный катализ 3) сближение реактантов 4) индукция напряжения в ферменте или субстрате. Помимо ионов железа, которые функционируют в гемсодержащих белках, в ферментативном катализе чаще всего участвуют Мп + и Са +, хотя в работе некоторых ферментов важную роль играют и другие ионы (например, К+). [c.97]

Проведенные впервые В.К. Антоновым сопоставительные исследования гидролиза, катализируемого различными амидгидролазами, показали, что сериновые и цистеиновые протеиназы функционируют по ковалентному типу, а аспартатные и металлсодержащие протеиназы — по типу общего основного катализа. Этот вывод согласуется с наиболее однозначно трактуемыми результатами химических, кинетических и термодинамических исследований каталитических реакций эндопро- [c.84]

По тшу катализа амидгидролазы могут быть разделены на две большие груп пы - ферменты, функционирующие по типу ковалентного катализа, ко да каталитическая группа фермента образует ковалентное промежуточное соединени с субстратом, и ферменты, функционирунщие по типу общего основного катализа, когда группа фермента способствует отщеплению протона от молекулы воды, выступающей как нуклеофильный реаг,нт. Несмотря на эти различия, в механизмах действия всех изученных амидгидролаз можно усмотреть много обш, г . Возможно, что эволюция химических м. ханизмов амидгидролаз вое . дат к одному общему предшественнику. [c.348]

Исключительная эффективность действия амилаз объясняется уникальным механизмом, включающим комбинацию общего кислотного катализа имидазолом с основным катализом или образованием ковалентной связи с карбоксильной группой. Эффективности действия способствует искривление пиранозного кольца углевода при сорбции на ферменте в конфигурацию полукреола, чем снижается энергетический барьер реакции и обеспечивается совместное действие функциональных групп фермента и атака водой (Д. М. Беленький). [c.178]

Кислород ЭТОЙ гидроксильной группы соединяется ковалентной сложно-эфирной связью с углеродом ацильной группы субстрата, что приводит к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (рис. 6 разд. 9.15). Гидроксильная группа серина легко теряет свой атом водород а, так как он сильно притягивается водородной связью к электроотрицательному атому азота в имидазольной К-груп-пе №8-57. Одновременно происходит разрыв пептидной связи, в результате чего образуется первый продукт реакции. После его выхода из активного центра ацильная группа субстрата остается ковалентно связанной с остатком серина 195 в молекуле фермента это производное называется ацилферментом (рис. 7). Его сложно-эфирная связь очень неустойчива по сравнению с пептидной связью субстрата и гидролизуется с образованием второго продукта, представляющего собой карбоксильную часть субстрата. При этом протон вновь присоединяется к серину (рис. 8 и 9) и образуется комплекс фермент-продукт (рис. 10). Второй продукт уходит затем из активного центра, и каталитический цикл завершается (рис. 1). Ацилфермент представляет собой ключевой промежуточный комплекс в этом варианте ковалентного катализа. Имидазольная группа гистидина 57 участвует в перемещении протона по механизму общего кислотно-основного катализа. [c.254]

В дальнейшем будут рассмотрены четыре механизма, которые, как можно ожидать, обусловливают ускорение реакции при действии ферментов сближение реагентов, ковалентный ка1ализ, общий кислотно-основной катализ и деформирование (напряжения, натяжения, искривления и т. п.) молекулы субстрата и(или) фермента. Как будет показано, не всегда возможно провести строгую границу между этими механизмами несомненно, каталитическая активность фермента обусловлена не одним простым механизмом. При изложении будет сделан упор прежде всего на те механизмы, [c.14]

Конечно, необходимо помнить о том, что положительные отклонения от брёнстедовской зависимости для общего кислотно-основного катализа 1 гогут быть вызваны наличием в реакции других механизмов катализа, таких, как нуклеофильный или электрофильный катализ. Некоторые примеры такого катализа были описаны в предыдущей главе. Высокая каталитическая активность в реакции гидратации двуокиси углерода, описанная для катализаторов, которые сами способны претерпевать гидратацию и дегидратацию [24], мо/кет отражать ковалентный механизм реакции, как показано схемой (23). [c.151]

В ферментативных реакциях, которые включают перенос протона к атомам или от атомов кислорода, азота или серы, точно доказать прохождение общего кислотно-основного катализа еще труднее. В настоящее время самые строгие свидетельства в пользу его существования в ферментативных реакциях имеются для хилютрипсина. В гл. 2 было показано, что гидролиз этим ферментом субстратов, которые содержат активированную ацильную группу, протекает в процессе ковалентного катализа с промежуточным образованием ацилсеринового эфира [схема (76)]. [c.177]

В заключение отметим еще один вид катализа — ферментативный катализ. Ферменты — катализаторы биологического происхождения— ускоряют химические процессы, проходящие в живом организме. Ферменты имеют либо чисто белковую природу, либо представляют собой белки, связанные с небелковыми соединениями (коферментами). Иногда в состав обоих типов ферментов включаются металлические или иные ионы (ионные кофакторы). Несомненно, что для ферментативного катализа нет единого простого механизма. Имеются примеры ферментативного катализа, обусловленного концентрированием и ориентацией реагентов на активном центре фермента (катализ сближением), а также образованием ковалентных фермент-субстратных промежуточных соединений. Ферментативный катализ может проходить по механизму общего кислотно-основного катализа. По-видимому, специфические ферментативные ускорения могут йызываться конформа-ционными изменениями ферментов в присутствии субстратов, т. е, деформированием ферментов и (или) субстратов (напряжение, на тяжение, искривление и т. п.). Проблемы ферментативного катализа равным образом рассматриваются в физической химии, биохимии, биоорганической химии. Интересующихся мы отсылаем к специальной литературе (см. список литературы в конце главы). [c.198]

Это более устойчивое расположение электронов может быть достигнуто тремя путями 1) прямым переносом электронов (окисление-вос.становление) 2) образованием новых координационных ковалентных связей (кислотно-основные явления) и 3) образование ковалентных связей (реакции молекул с нечетным числом электронов). Лишь второй из этих трех путей требует здесь дальнейшего обсуждения. Новые координационные ковалентные связи могут образоваться двумя путями 1) нейтрализацией, разобранной в гл. III и VI, и 2) вытеснением, рассмотренным в гл. VIII и в главах о катализе. Более устойчивое общее расположение электронов в рассматриваемых молекулах осуществляется в обеих реакциях. [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология