Рибосомы далее

Рис. 25-26. Схема, иллюстрирующая действие эстрогена на клетки-мишени в яйцеводе курицы. Будучи жирорастворимым соединением, эстроген проходит через клеточную мембрану и связывается с эстрогенным рецептором-белком с коэффициентом седиментации 48. Далее эстро-ген-рецепторный комплекс превращается в активную 58-форму и в качестве вторичного посредника проникает в ядро, где, взаимодействуя со специфическими участками хроматина, вызывает транскрипцию определенных генов с образованием соответствующих мРНК. Последние выходят из ядра и используются в качестве матриц белкового синтеза на рибосомах. В результате синтезируется ряд белков, характерных для яйцеводов в стимулированном состоянии, например овальбумин.

Пары оснований, связанные водородными связями Молекула ДНК обеспечивает хранение наследственной информации, закодированной определенной последовательностью оснований, присоединенных к углевод-фосфатной цепи. Установлено, что молекула ДНК является матрицей для синтеза информационной РНК , которая далее контролирует синтез белков на определенных структурах клетки, называемых рибосомы . В конечном счете каждая группа из трех оснований молекулы ДНК ответственна за совершение определенной операции при синтезе белка. Все 64 возможные комбинации трех оснований дают команды или для объединения отдельных аминокислот в белковую последовательность, или для окончания приращения цепи (некоторые комбинации кодируют одну и ту же команду). [c.321]

Таким образом, последовательность событий может быть представлена следующим образом (рис. 129). Синтез белка, предназначенного для секреции или для трансмембранной установки, начинается на сво-свободных рибосомах. В процессе наращивания первых 30-40 аминокислотных остатков пептид еще не высовывается из рибосом. Далее, в случае секретируемых или трансмембранных белков, из рибосомы начинает показываться гидрофобная сигнальная последовательность. Когда сигнальная последовательность, торчащая из рибосомы, достигает длины 15—30 аминокислотных остатков, т. е. когда растущий пептид в целом достигает длины около [c.284]

Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

Похожая добавочная N-концевая последовательность оказалась свойственной и растущим цепям ряда бактериальных белков, выводимых (экспортируемых) из цитоплазмы (см. табл. 3). В случае грамотрицательных бактерий этот экспорт белков происходит, либо в периплазматическое пространство (например, щелочная фосфатаза, мальтозосвязывающий белок, арабинозосвязывающий белок, пенициллиназа), либо далее во внешнюю мембрану (липопротеид внешней мембраны, X-рецептор). Начало синтеза экскретируемых белков приводит, по-видимому, к взаимодействию их гидрофобной N-концевой последовательности с внутренней цитоплазматической мембраной бактериальной клетки, так что они далее синтезируются на мембраносвязанных рибосомах. В течение элонгации (или в некоторых случаях после нее) может происходить отщепление N-концевой последовательности. По завершении синтеза, после терминации трансляции, готовый белок проваливается в периплазматическое пространство и далее, в зависимости от гидрофобности (гидрофильности) своей поверхности, либо остается в пери-плазматическом пространстве как водорастворимый белок, либо интегрируется во внешнюю мембрану. Здесь, как видно, имеется большая аналогия с ситуацией для секретируемых белков в эукариотических клетках. [c.280]

В первую очередь, выделяется группа генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислот — их всего двадцать (табл. 4.1.1) — это те аминокислоты, которые включаются в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах под контролем информационной РНК. Постольку они различаются между собой только функцией R, по свойствам последней их и классифицируют далее это углеводородные аминокислоты (Gly, Ala, Val, Leu, (le), для которых характерны гидрофобность или липо-фильность ароматические аминокислоты (Phe, Туг, Тгр) с их тенденцией к реакциям электрофильного замещения аминокислоты с повышенной кислотной способностью (Asp, Glu) и повышенной основностью (Lys, His, Arg) [c.69]

Продвигаясь вдоль матричного полинуклеотида от 5 -конца к З -концу, рибосома через какое-то время освободит 5 -концевой участок матрицы. Тогда этот участок может начать считывать другая рибосома. Так же отойдя от 5 -концевой части, она предоставит возможность начать считывание третьей рибосоме. И так далее. Так, идя вдоль матрицы друг за другом, ряд рибосом оказываются читающими одну и ту же информацию и, следовательно, синтезирующими идентичные полипептидные цепи, но находящимися на разных стадиях формирования полипептида. Это схематически представлено на рис. 31, где рибосомы у З -конца матрицы уже нарастили длинный, почти завершенный полипептид, рибосомы в середине несут полипептид в половину его запрограммированной длины, и рибосомы у 5 -конца содержат лишь короткие пептиды, в самом начале их удлинения. Такая структура, где матричный полинуклеотид ассоциирован со многими транслирующими рибосомами, получила название полирибосомы. [c.55]

Как мы знаем, антитела содержат легкие и тяжелые полипептидные цепи, а IgM и IgA, кроме того, состоят из пяти и двух субъединиц соответственно. Антитела, будучи секреторными или мембранными белками, синтезируются на мембранно-связанных рибосомах. Их созревание и транспорт проходит по механизмам, описанным в гл. 29. В цистернах эндоплазматического ретикулума происходит формирование третичной структуры антител и частичное их гликозилирование. Далее в аппарате Гольджи заверщается их окончательное [c.489]

Далее антибиотик перемещается к рибосомам и садится на них. [c.229]

Начав трансляцию на инициирующем триплете AUG (или GUG), рибосома далее читает мРНК по три нуклеотидных остатка и, соответственно, синтезирует (элонгирует) полипептидную цепь, пока не дойдет до триплетов UAA, UAG или UGA. Эти триплеты не имеют своей аминоацил-тРНК, и на них трансляция прекращается. Они являются кодонами терминации. [c.265]

Работа с полимерами, имеющими регулярные последовательности, например с. .. АУАУАУАУ. .., оказалась невозможной, так как они образуют двуспиральные структуры, лишенные матричной активности [104]. Неактивен также Поли-Г. Полинуклеотиды со случайной спиральной структурой не связываются с рибосомами. Далее (ом. 1, 5, 7]) изучалось действие сополимеров известного состава, но с неизвестной последовательностью [c.583]

Рис. 24-5. Экзокринные клетки поджелудочной железы. Цитоплазма клеток целиком заполнена шероховатым эндоплазматическим ретикулумом. Находящиеся на его мембранах рибосомы синтезируют полипептидные цепи зимогенов многих пищеварительных ферментов. Зимо-гены накапливаются в вакуолях, превращаю-пщхся в конце концов в зрелые зимогенные гранулы. При стимуляции клетки ее плазматическая мембрана сливается с мембраной, окружающей зимогенные гранулы последние видны в нижней части рисунка в виде темных частиц сферической формы. Содержимое гранул высвобождается в просвет протока (светлая область в нижней левой части рисунка) посредством эк-зоцитоза. Отдельные протоки в конечном итоге ведут в общий проток поджелудочной железы и далее в тонкую кишку.

Рис. 2-1. Все клетки ограничены мембраной, содержат ядро или ядерное тельце и рибосомы. Далее мы увидим, что существует два основньи класса клеток, различающихся по другим структурным элементам.

Для РНК фага MS2 была установлена полная последовательность всех 3569 нуклеотидов [118]. Некоторые участии этой последовательности показаны на, рис. 15-19. 5 -конец (средняя часть структуры, изображенной в верхнем левом углу) все еще несет трифосфатную группу инициаторного GTP. После ряда шпилек следует защищенный рибосомой участок [119а], который начинается инициаторным кодоном GUG. Этот факт служит прямым доводом в пользу того, что GUG, так же как и AUG, играет роль биологически важного инициаторного кодона. Нуклеотидная последовательность, расположенная вслед за инициаторным кодоном, в точности кодирует почти полностью установленную аминокислотную последовательность вирусного белка. Терминирующий кодон UAG обведен на рисунке рамкой. Вслед за ним расположена короткая межгенная область, включающая одну сторону шпильки, на конце которой расположен инициаторный кодон AUG для следующего гена. Далее расположена последовательность нуклеотидов, точно соот-в <ггву рщ я эцсрериментально установленной последовательности ами- [c.242]

В каждой клетке Е. oli имеется больше 15 ООО рибосом, которые составляют почти четверть сухого веса клетки. Прокариотические рибосомы содержат приблизительно 65% рРНК и около 35% белка. Вес рибосомной частицы 2,8 10 даль-тон, диаметр 18 нм, коэффициент седиментации 70S. [c.935]

Финалом этой истории было использование синтетических полинуклеотидов с регулярной нуклеотидной последовательностью в качестве матриц в бесклеточных системах синтеза полипептидов на рибосомах. Методы синтеза регулярных полинуклеотидов были разработаны Г. Хорана, и им же генетический код был прямо проверен путем использования их как матриц. В полном соответствии с кодом, использование поли(иС) в качестве матрицы дало полипептид, построенный из чередующихся серина и лейцина, а поли(иО) приводил к синтезу регулярного полипептидного сополимера с чередующимися валином и цистеином. Поли (AAG) кодировал синтез трех гомополимеров полилизина, полиаргинина и полиглютаминовой кислоты. [c.15]

Впервые этот принцип организации рибосомы был выведен И. Н. Сердюком и др. из экспериментов по измерению радиусов инерции (Rg) рибосомных субчастиц. Прежде всего, радиус инерции, измеренный методом диффузного малоуглового рассеяния рентгеновских лучей, оказался существенно меньше, чем можно было ожидать из размеров (объема) субчастицы, если бы она была однородно плотным телом. Отсюда следовал вывод, что электронно более плотный компонент частицы (РНК) локализуется преимущественно ближе к центру тяжести частицы, в то время как менее плотный компонент (белок) имеет тенденцию располагаться в среднем ближе к периферии. Далее, измерение радиусов инерции рибосомных субчастиц с помощью разных типов излучения (рентгеновские лучи, нейтроны, свет) показало, что чем больше вклад белкового компонента, по сравнению с РНК, в рассеяние (относительная рассеивающая доля белка растет в вышеуказанном ряду типов излучения), тем больше значение радиуса инерции частицы (рис. 62). Наконец, применение нейтронного рассеяния частиц в растворителях с разной рассеивающей способностью для нейтронов (разным соотношением НаО и DaO) позволило прямо измерить радиус инерции РНК и белкового компонента in situ в отдельности. Дело в том, что Н2О и D2O сильно различаются по рассеивающей способности для нейтронов, а рассеивающие способности биологических макромолекул занимают проме- [c.104]

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматиче-ского ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секре-тируется. [c.92]

Далее происходит последовательная поликонденсация аминокислот. На протяжении всей трансляции растущий полипептид удерживается на рибосоме. Присоединение каждого следующего ами-ноацила идет на С-конце полипептида. Транспортная РНК, принесшая очередной аминоацил, остается с ним связанной. Этот аминоацил пристраивается путем замещения тРНК на комплекс аминоацил-тРНК. Получаем схему [c.275]

Основные научные работы относятся к биохимии нуклеиновых кислот и биосинтезу белков. Совместно с А. Н. Белозерским предсказал (1957) существование информационной РНК. Дал (1959— 1961) первое качественное описание макромолекулярной структуры высокомолекулярных РНК. Установил структурные превращения рибосом и сформулировал один из основных принципов их строения (1963). Обнаружил (1963—1966) возможность искусственной реконструкции (самосборки) рибосом. Открыл (1964) информосомы. Предложил (1968) модель молекулярного механизма работы рибосомы в процессе биосинтеза белка. Экснериментально показал (1970—1974) совместно с Л. П. Гавриловой возможность создания упрощенной системы биосинтеза белка на структурно модифицированных рибосомах вне клетки ( неэнзиматическая трансляция). [c.474]

Петерсон и Куф [1] хроматографировали рибосомы на специально синтезированном производном целлюлозы ЕСТНАМ-целлюлозе. 60 г целлюлозы (100—230 меш) тщательно перемешивают с охлажденным раствором 20 г триса и 60 г едкого натра в 175 мл дистиллированной воды. Сухую слипшуюся массу выдерживают в ледяной бане в те чение 30 мин, перемешивают время от времени, небольшими порциями добавляют 30 мл эпихлоргидрина, после чего реакционную смесь оставляют на ночь в вытяжном шкафу. Смесь постепенно разогревается, причем максимальная температура достигается через 2—3 ч после начала реакции. Далее к продукту реакции добавляют 500 мл 2М раствора хлорида натрия, осадок отделяют фильтрованием на крупнопористом стеклянном фильтре и промывают последовательно 1 н. раствором едкого натра, водой, [c.310]

Чтобы объяснить действие индуктора (случай, когда глюкозы в среде нет, но присутствует лактоза), Жакоб и Моно предположили, что индуктор взаимодействует со вторым специфическим связывающим участком белка-репрессора, т. е. с центром связывания индуктора. При этом образуется индуктор-репрессорный комплекс, что приводит к снижению сродства репрессора к операторному участку ДНК и к освобождению последнего. Как только индуктор-репрессорный комплекс покидает оператор, структурные гены Р-галактозидазы и двух других белков оказываются доступными для транскрипции и РНК-полимераза синтезирует с них мРНК. Эти мРНК используются далее в качестве матриц для синтеза указанных белков в рибосомах, в результате чего клетка получает возможность утилизировать лактозу в качестве источника углерода и энергии. [c.957]

РНК отличаются от ДНК также тем, что часто в них не обнаруживается определенных закономерностей в общем составе оснований и молекула их состоит обычно из одной полинуклеотидной цепи. Кроме того, имеются РНК различных типов, выполняющие различные функции. Около 85% клеточной РНК содержится в цитоплазме в виде особых частиц, в которых РНК тесно связана с белком. В этих рибонуклеопротеидных частицах, называемых рибосомами, главным образом и происходит синтез белка. Помимо рибосОмальных РНК, существуют рибонуклеиновые кислоты, называемые информационными РНК они передают информацию о том, какой белок должен синтезироваться. Имеется и еще один вид рибонуклеиновых кислот — растворимые (или транспортные) РНК, функция которых заключается в доставке аминокислот к месту синтеза белков. Многое из сказанного выше будет рассмотрено далее более подробно. [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология