Номенклатура полипептидов

Существует определенная номенклатура для полипептидов. В основу ее положены названия аминокислот, входящих в состав полипептидов, причем аминокислоты, за исключением последней, меняют последнюю букву своего названия н на л (например, глицил-аланин, аланил-аланил-глицин и т. д.). [c.28]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды — это синтетические полипептиды, которые получаются при поликонденсации аминокислот или коротких пептидных последовательностей. В противоположность систематически построенным пептидам они представляют собой не отдельные соединения, а смесь гомологов макромолекул. Использование различных номенклатур вызывает затруднения при названии этих веществ. Комиссия ШРАС—ШВ по биохимической номенклатуре предложила правила [512], которые и применяются при последующем изложении. Приравнивание таких синтетических полипептидов к полимеризованным аминокислотам или фрагментам находится в противоречии с обозначением, используемым в макромолекулярной химии. Для процесса многократного присоединения аминокислот или пептидных фрагментов вместо термина полимеризация следует применять термин поликонденсация . [c.208]

Каждый остаток в основной цепи полипептида описывается двумя двугранными углами. При жесткой пептидной связи и довольно жестких длинах связей и валентных углах, конформация полипептидной цепи по существу описывается двугранными углами ф и 6 при Са-атомах, как показано на рис. 2.2. Это описание соответствует номенклатуре ШРАС — ШВ от 1969 г. [21]. Введен и торсионный угол (О, хотя вращение вокруг связи С —N заторможено.. Все двугранные углы в боковых цепях обозначаются буквой х с индексом, который может меняться от единицы до пяти. Показанная на рис. 2.2 боковая цепь Ser не имеет разветвлений, поэтому здесь потребовался только один индекс. Исчерпывающее описание обозначений можно найти в рекомендациях ШРАС—ШВ [21]. [c.29]

Такое многообразие типов линейных антибиотиков-полипептидов затрудняет их химическую классификацию. Очевидно, наиболее информативной будет номенклатура, основанная на описании состояния К-и С-концевых участков линейных антибиотиков-полипептидов. В соответствии с этим принципом линейные антибиотики-полипептиды могут быть разделены на пять групп [c.182]

Иная номенклатура принята в конфигурационной статистике полимерных цепей — в работах Волькенштейна (например, [18, 24, 25]) и Флори (например, [26, 27]). Здесь уже отсчет производится от трансоидной конформации (ф = 0 для рис. 36 и ф = 180° для рис. За), причем допустимы как положительные, так и отрицательные знаки углов. Аналогично, т. е. от трансоидной конформации главной цепи, согласно номенклатуре, разработанной несколькими авторами [28], производится отсчет углов ф и г] для полипептидов. Что же касается боковых радикалов в полипептидах, то по соглашению [28], углы вращения в них следует отсчитывать от цисоидной кон- [c.12]

Мы привели изображенные выше три примера не только для того, чтобы иллюстрировать в предварительном порядке наипростейшую форму связи между аминокислотным составом полипептида и его химическими свойствами, но также и затем, чтобы освоить на этих примерах номенклатуру, используемую для обозначения полипептидов. [c.273]

АМИНОКИСЛОТЫ И ПОЛИПЕПТИДЫ Номенклатура, изомерия [c.220]

Иные обозначения приняты в конфигурационной статистике полимерных цепей — в работах школ М. В. Волькенштейна (например, [14, 15]) и Флори (например, [2, 16]). Здесь уже отсчет производится от трансоидной конформации (ф = О для случая, показанного на рис. 7.36, и ф = 180° для случая, показанного на рис. 7.3а), причем допустимы как положительные, так и отрицательные знаки углов, и обозначения представляются более естественными, поскольку трамс-конформации соседних мономерных единиц очень часто встречаются в макромолекулах, тогда как цис-конформации практически запрещены. Однако для построения конформационных карт они не так удобны, поскольку в этом случае минимумы энергии находились бы на границах карт. В связи с этим мы будем придерживаться номенклатуры итальянской школы. Заметим, что отсчет двугранных углов от цисоидных конформаций широко используется в конформационном анализе малых органических молекул (см. гл. 3). Аналогичная номенклатура для полипептидов была недавно рекомендована в официальном сообщении [ 17]. [c.320]

Главными конформационными параметрами являются углы вращения вокруг связей полипептидной цепи. Согласно номенклатуре конформаций полипептидов, принятой в 1966 г. [23], углы вращения вокруг связей N—С , С —С и С —N обозначаются соответственно ф, ф и со и отсчитываются от полностью растянутой т/ анс-конформации связей основной цепи. Однако недавно комиссия ШРАС по биохимической номенклатуре предложила иной способ обозначения конформаций [24] за нуль отсчета принимаются уже цыс-конформации, т. е. для случая, показанного ниже, [c.361]

Более совершенная идентификация белков Р была проведена методом двухмерного электрофореза с изоэлектрическим фокусированием белков в одном направлении и SDS-электрофорезом в присутствии разрушающих агентов во втором направлении [101]. Обнаружено, что два полипептида Р являются относительно основными, а один из полипептидов Р — относительно кислый. Эти данные сделали номенклатуру белков Р более совершенной до момента выяснения всех их функций [101, 274, 295]. Более быстро мигрирующий основной белок Р, кодируемый 1-м сегментом РНК, назвали РВ2, медленно мигрирующий основной белок Р, кодируемый 2-м сегментом РНК, — РВ1, а кислый белок Р, кодируемый 3-м сегментом РНК, — РА (см. табл. 1 и 3). [c.42]

Структура полипептидов в общем виде (рис. 23.7.1) представляется как ряд линейно связанных между собой остатков аминокислот, ибо эта цепь возникает в результате последовательности конденсации аминокислот и расщепляется при гидролизе, давая аминокислоты. В другом, менее употребительном рассмотрении, цепь представляют как последовательность повторяющихся пептидных звеньев (см. рис. 23.7.1). И, наконец, иной альтернативный подход к изображению пептидной цепи — представление ее в виде амидных единиц — ONH HR —, не употребляется в литературе, подобно определению пептидная единица , которое нечетко, поскольку оно не учитывает группировки, находящиеся на каждом конце полипептидной цепи. Эта номенклатура несет в себе дополнительный источник неоднозначности, поскольку первая амидная единица , например, включает боковой радикал из второго остатка. Поэтому в настоящем разделе принимается термин аминокислотный остаток . [c.423]

Это наименонанис и обшее наименование депсиды (от сб Аеи—дубить) было предложено для подобных соединений Э. Фишером. Только тогда удастся построить номенклатуру, аналогичную номенклатуре полисахаридов и полипептидов, когда по числу фенолкарбоновых кислот, входящих в. молекулу, будут различать ди, три- и гетрадспсиды и т. д. . [c.24]

В результате проведенных им (с 1884) исследований углеводов эта обл. химии превратилась в самостоятельную научную дисциплину. Открыл (1884) р-цию образования азазонов при нагревании моносахаридов с избытком арилгид-разина, действующего как окислитель, что привело к образованию в моносахариде новой СО-группы. Осуществлял (с 1887) синтез сахаров. Предложил (1890) для углеводов простую номенклатуру, используемую до сих пор, разработал их рациональные формулы и классификацию. Синтезировал (1890) маннозу, фруктозу и глюкозу. Предложил (1893) новый метод синтеза глюкозидов из спирта и сахаров, синтезировав впервые а- и - глюкозиды. Впервые применил (1894) для синтеза хим. соед, ферменты и показал, что активность последних зависит от строения субстрата. Способность ферментов расщеплять лишь один из синт. стереоизомеров использовал для создания метода разделения стереоизомеров, Под влиянием А. Кассели приступил (1899) к изучению белков. Предположил, что аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков, являются самым простым строительным материалом для белков. Создал (1901) метод анализа и разделения аминокислот, основанный на переведении их в сложные эфиры, которые можно подвергать фракционной перегонке без разложения. В продуктах расщепления многих белков открыл валин (1901), пролин и ок-сипролин (1902) и приступил к синтезу полипептидов. Эксперимен- [c.455]

Согласно общепринятой номенклатуре конформаций полипептидов [25], углы вращения вокруг связей N—0 , С —С и С —N обозначаются соответственно ср, ф и ш, причем за начало отсчета (ср=Ф=и)=0) принимается полностью растянутая /пранс-цвпь (при Этом <р=0, если связь С —С находится в г мс-положении по отношению к связи N—Н и ф=0, если связи С —N и С —О также находятся в -положении). [c.95]

Что касается номенклатуры отдельных ди-, три- и полипептидов, то названия их составляются таким образом, что аминокислота, в которой сохраняется нетронутой карбоксильная группа, сохраняет и свое название. Все другие аминокислоты, у которых карбоксильные группы принимают участие в образовании пептидных связей, изменяют окончания своих названий на ил глицилаланин, глицилаланилсерин, глицилаланилсерилцистеин, глицилаланилсерилцистеилтирозин и т. д. [c.204]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Особенностью номенклатуры аминокислот является широкое распространение тривиальных названий. По мере открытия аминокислот, выделяемых из гидролизатов белков, они получали названия в соответствии с их происхождением или свойствами. Названия, составленные на основании правил химической номенклатуры, мало употребительны, что в значительной степени связано с их громоздкостью. Так, например, триптофан следует называть а-амино- 3-индолилпропионовой кислотой, тирозин — а-амино-р-( г-оксифенил)-пропионовой кислотой и т. д. Но даже тривиальные названия аминокислот оказываются слишком длинными при обозначении аминокислотной последовательности полипептидов. В связи с этим приняты международные сокращенные обозначения аминокислот (табл. 1) [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология