Валин железах

Пространство, занимаемое малыми лигандами, такими, как кислород, вода, азид-ион и СО, граничит с железопорфирином и четырьмя аминокислотами, а именно с дистальными гистидином Е7, Валином Е11, фенилаланином D1 и лейцином G8 (или лейцином В10 в миоглобине) см., например, работы [8, 172]. Последние три из названных аминокислот имеют гидрофобные боковые цепи и находятся в контакте с периферией порфиринового кольца. С другой стороны, имидазол гистидина относится к гидрофильным остаткам и соприкасается с порфирином, хотя и находится в непосредственной близости от оси Fe—X. Имидазол расположен почти перпендикулярно плоскости гема, и один из атомов азота находится на расстоянии 380 пм от плоскости гема и на расстоянии 170 пм от перпендикуляра к плоскости, проходящего через атом железа. Второй атом азота имидазола находится на поверхности белка. Первый из атомов азота образует водородные связи с молекулой воды и азид-ионом в координационной сфере комплексов Fe(III) гемоглобина и миоглобина [171, 211, 232], как это показано на структурных схемах II и III [c.159]

Ключевые изменения затрагивают С-концевые группы (аргинин НСЗ в а-цепях, гистидин НСЗ в р-цепях), предпоследний остаток НС2 (тирозин в обеих цепях), спирали Н и F и, разумеется, координированный с железом гистидин F8 (рис. 1). В дезокси-или Ре -форме железо смещается на 75 пм от плоскости порфиринового кольца в сторону азота координированного гистидина F8. Тирозин НС2 находится в кармане между спиралями F и Н и связан водородной связью с карбонильной группой валина FG5. Концевой аргинин НСЗ и гистидин образуют два солевых мостика (ионное взаимодействие) с соседними субъединицами по следующей схеме [c.176]

Бахадур [15] первый показал в ряде исследований, что ультрафиолетовая радиация вызывает образование аминокислот (валина, лизина, се-рина и др.) в смесях параформальдегида, солей железа и нитратов . Опыты его были продолжены и расширены А. Г. Пасынским и Т. Е. Павловской [16]. Позже Л. А. Николаев и О. Н. Шмелева (Агапова) [17] обнаружили, что гетерогенность среды, т. е. присутствие в ней гидроокиси железа, являющейся продуктом гидролиза солей этого металла, играет важную роль в каталитической реакции, и изучили оптимальные условия ее протекания. [c.48]

Гемоглобин с ионом железа Ре + (метгемоглобин) не может действовать в качестве переносчика кислорода, и железо в нем восстанавливается с трудом если почему-либо в ДНК хромосом имеется дефект и организм получает испорченный гемоглобин, то развивается болезнь метгемоглобинемия. Обе эти болезни есть следствие нарушения правильности в распределении нуклеотидов в ДНК. В частности, причиной серповидной анемии является замена кодона ГАА на ГУА, т. е. замена аденина в одном из кодонов на урацил. Но ГАА кодирует глутаминовую кислоту, а ГАА — валин, и такой, казалось бы, пустяк приобретает большое значение. Болезни этого типа называются хромосомными или генными, и лечить их, к сожалению, очень трудно. Однако в некоторых случаях понимание молекулярной основы заболевания позволяет устранить тяжелые симптомы и угрозу гибели больного и дать ему возможность вести почти нормальный образ жизни. [c.182]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Глюкагон образуется в а-клетках островковой ткани поджелудочной железы. По своей химической природе это белковое вещество. В гидролизате глюкагона обнаруживаются следующие аминокислоты лизин, аланин,, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, глицин, тирозин, серин, глютаминовая кислота, аргинин, аспарагиновая кислота и триптофан. В глюка-гоне свободная концевая аминогруппа принадлежит гистидину, а свободная карбоксильная группа — концевому остатку треонина. [c.150]

Представляет интерес семейство гемоглобинов М. Присутствие такого гемоглобина в крови приводит к серьезным нарушениям выживают только гетерозиготы по данному аномальному признаку. Кровь в этих случаях темная, поскольку железо в половине субъединиц гемоглобина М необратимо окислено до трехвалентного (метгемоглобин). В нормальной крови содержание метгемоглобина не превышает 1%. В норме метгемоглобин восстанавливается специально метгемоглобин-редуктазной системой (дополнение 10-А), тогда как метгемоглобиныМ не восстанавливаются. У всех пяти гемоглобинов М имеются замены в местах, расположенных вблизи гемогруппы. В четырех из них один из гистидинов, связанных с гемом (F-8 или Е-7) либо в а-, либо в. р-субъединице, заменен на тирозин. В пятом валин-67 в р-субъединицах заменен на глутаминовую кислоту. Два гемоглобина М, имеющие замены в а-субъединицах (MBoston и Miwate), заморожены в Т(дезокси)-форме они обладают низким сродством к кислороду и связывают его некооперативно. [c.317]

Вторым белком, первичная структура которого расшифрована С. Муром и У. Стейном, является рибонуклеаза (рис. 1.15) из поджелудочной железы, катализирующая расщепление РНК. Фермент состоит из 124 аминокислотных остатков с К-концевым лизином и С-концевым валином, между остатками цистеина образуются дисульфидные (—8—8—) связи в 4 участках. [c.58]

Валин был открыт в экстрактах поджелудочной железы Горуп-Безанессом в 1856 г, [95], однако первым, кто показал, что валин является продуктом гидролиза белка (альбумина), был Шютценбергер [96]. Строение валина было окончательно выяснено в 1906 г. Фишером [97], который идентифицировал природный валин с одним из стереоизомеров, полученных при разделении синтетической аминокислоты. Валин присутствует во многих белках, но обычно — в относительно малых количествах [c.15]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Время денатурации этого гемоглобина равно 60 мин. [186]. Кристаллы гемоглобина взрослого человека [187] и гемоглобина новорожденного ребенка имеют различную форму (фиг. 44 и 45) [186]. Концевые аминогруппы гемог.яобина зародыша человека образованы валином, причем число их равно 2,6 на каждые 4 атома железа [184]. Отношение 2,6 4 указывает на то, что упомянутый гемоглобин не является однородным соединением. [c.252]

Гемоглобин и его производные. Гемоглобин — сложный железосодержащий белок с ММ 68 ООО Да. Состоит из белковой части — глобина и простетической группы — гема. Молекулу образуют четыре субъединицы с ММ 17 ООО Да каждая. В составе субъединицы — гем и одна полипептидная цепь. Глобин образует 574 аминокислотных остатка. Различают 2а- и 2р-цепи а-цепь состоит из 141 аминокислоты, Л -концевая - валин, С-концевая - аргинин 3-Цепь включает 146 аминокислот, ЛГ-концевая - валин, С-концевая — гистидин. Четвертичная структура гемоглобина 2а- и 2р-цепи — а2Р2- Это основной гемоглобин взрослого человека — НЬА. Группа гема фиксирована в гидрофобных карманах полипептидных цепей глобина. Глобин соединяется с гемом через имидазольные кольца гистидина по 5-й координационной связи железа. [c.433]

Неоклассическую гипотезу нельзя опровергнуть, низвергая нейтралистское пугало, которое мы сами воздвигли. Так, например, демонстрация того, что замещения отдельных аминокислот приводят в некоторых случаях к резким физиологическим различиям, ни о чем еще не говорит. Диапазон влияний таких замещений можно проиллюстрировать на примере гемоглобина человека. Из 59 вариантов а- и р-цепей, перечисленных Харрисом (1970), для 43 не обнаружено никакого физиологического действия на организм, по крайней мере в гетерозиготном состоянии 5 вызывают метгемоглобинемии, так как замещения происходят вблизи участка, где находится железо гема, и 11 вызывают нестабильность гемоглобина, в результате которой возникает гемолитическая анемия различной степени тяжести. Хотя большая часть вариантов последней группы образуется в результате замещения незаряженных аминокислот внутри трехмерной структуры также незаряженными, два из них вызваны изменением заряда в положении 6 на поверхности молекулы. В одном случае замещение глутаминовой кислоты (—) лизином ( + ) приводит к появлению гемоглобина С, а в другом— замещение ее валином (0) приводит к образованию знаменитого гемоглобина 5, обусловливающего серповидноклеточную анемию (Перутц и Леман, 1968). [c.203]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология