Лейцин железах

Пространство, занимаемое малыми лигандами, такими, как кислород, вода, азид-ион и СО, граничит с железопорфирином и четырьмя аминокислотами, а именно с дистальными гистидином Е7, Валином Е11, фенилаланином D1 и лейцином G8 (или лейцином В10 в миоглобине) см., например, работы [8, 172]. Последние три из названных аминокислот имеют гидрофобные боковые цепи и находятся в контакте с периферией порфиринового кольца. С другой стороны, имидазол гистидина относится к гидрофильным остаткам и соприкасается с порфирином, хотя и находится в непосредственной близости от оси Fe—X. Имидазол расположен почти перпендикулярно плоскости гема, и один из атомов азота находится на расстоянии 380 пм от плоскости гема и на расстоянии 170 пм от перпендикуляра к плоскости, проходящего через атом железа. Второй атом азота имидазола находится на поверхности белка. Первый из атомов азота образует водородные связи с молекулой воды и азид-ионом в координационной сфере комплексов Fe(III) гемоглобина и миоглобина [171, 211, 232], как это показано на структурных схемах II и III [c.159]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

Наряду с трипсином из яоджелудочной железы выделяют другую сериновую протеиназу — химотрипсин. Используемый для структурных исследований а-кимотрипсин А проявляет максимальную активность в диапазоне pH 7,8 — 9,0. Химотрипсин обладает гораздо более широкой специфичностью, чем трипсин. Фермент преимущественно катализирует гидролиз пелтидиык связей, образо< ванных карбоксильными группами ароматических аминокислот — тирозина, фенилаланина и триптофана. С меньшей скоростью гидролизуются пептидные связи лейцина, метионина, гистидина. Скорость расщепления отдельных связей в белках и пептидах зависит от характера соседних аминокислотных остатков. [c.45]

Инсулины из различных источников отличаются друг от друга по строению, главным образом в положениях 8, 9 и 10 (расположенных внутри циклического дисульфида). Инсулин крыс (ср. [2607]) отличается, кроме того, природой аминокислотных остатков, занимающих положение 4 в цепи А и положения 3, 29 и 30 в цепи В. Инсулины кролика (ср. [2607]) и человека [1615] в положении 30 содержат остатки серина и треонина соответственно, тогда как это же место в молекуле инсулина свиньи [413] и других млекопитающих занимает аланин. Два различных инсулина были выделены из поджелудочных желез крысы и тунцовых рыб. Инсулины различных видов рыб отличаются друг от друга в значительно большей степени, чем инсулины млекопитающих [1289—1291, 2571, 2601]. Действительно, в инсулинах рыб N-концевой аминокислотой может быть серин, лейцин или аланин. Инсулин человека более близок по своему строению инсулину свиньи, кашалота и кролика, нежели инсулину быка, овцы и лошади. [c.471]

Ограничение метаболизма порфиринов у высших растений путем развития пластид иллюстрируется исследованиями на мутантах ячменя альбина-7 и ксапта-23, которые имеют лишь частично развитые пластиды. У проростков этих двух мутантов образуется нормальное количество пигмента при снабжении их соответственно аспартатом или лейцином [28]. Эти наблюдения свидетельствуют также о взаимодействии между клеточными процессами, контролируемыми ядерными генами (например, метаболизмом лейцина), и развитием пластид с сопутствующим синтезом хлорофилла. Другим примером регуляции ядром питания пластид служит рецессивный признак кукурузы желтая полоса 1 (уз ). Гомозиготные по рецессивному гену ув растения, выращенные в присутствии некоторых форм железа или при пизких концентрациях фосфора, являются фе-нокопиями кукурузы дикого типа ([3]). Обычно не ясно, влияет ли хлороз, обусловленный недостатком минеральных элементов, непосредственно на образовапие какого-то фермента биосинтеза порфиринов или же он влияет на развитие пластид в целом. Аномалии пластид встречаются у растений при недостатке железа или магния [17, 89]. [c.460]

Окисление воздухом водного раствора лейцина, гликоколя, аланина и некоторых альбуминов Железо, содержащее водород 211 [c.195]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Глюкагон образуется в а-клетках островковой ткани поджелудочной железы. По своей химической природе это белковое вещество. В гидролизате глюкагона обнаруживаются следующие аминокислоты лизин, аланин,, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, глицин, тирозин, серин, глютаминовая кислота, аргинин, аспарагиновая кислота и триптофан. В глюка-гоне свободная концевая аминогруппа принадлежит гистидину, а свободная карбоксильная группа — концевому остатку треонина. [c.150]

Интересно, что у всех четырех гормонов в положении 6 находится остаток фенилаланина, у первых трех совпадает N-концевой дипептид и только единственный гормон, стимулирующий секрецию поджелудочной железы, имеет в положении 10 остаток лейцина, в то время как остальные несут в этом положении остаток тирозина. Эти факты дали повод Вюншу отнести все 4 гормона к семейству глюкагона. [c.270]

Многие авторы использовали метод разделения изомеров аминокислот путем асимметрического гидролиза их сложных эфиров. В 1906 г. Варбургом было показано, что панкреатин (освобожденный от липазы) гидролизует этиловый эфир DL-лей-цина асимметрически ему удалось выделить из реакционной смеси чистый L-лейцин [523]. Ряд эфиров рацемических аминокислот был разделен при помощи неочищенных препаратов поджелудочной железы, а также кристаллического химотрппсина [524—528]. Ценность этого метода ограничивается склонностью некоторых эфиров аминокислот к самопроизвольному гидролизу, а также к полимеризации в процессе обработки ферментом, с образованием эфиров полипептидов [529]. [c.93]

Белки пищи подвергаются в желудке воздействию желудочного сока, особенно его составных частей соляной кислоты и пепсина. В главных клетках желез слизистой оболочки желудка образуется пепсиноген, переходящий под влиянием соляной кислоты в пепсин. Превращение пепсиногена в пепсин сопровс ждается отщеплением от него ингибитора , являющегося полипептидом (стр. 174). Одновременно с этим наблюдаются изменения в концевом аминокислотном остатке пепсиногена. В пепсине он представлен изолейцином, в пепсиногене же — лейцином. Наряду с этим соляная кислота, концентрация которой в желудочном соке достигает 0,59о, способствует набуханию белков, увеличивает их объем и делает их более доступными для действия пепсина. Это имеет особое значение для переваривания таких белков, как коллаген и эластин, трудно поддающихся воздействию протеолитических ферментов. [c.334]

Ф. из других анаэробных микроорганизмов имеют близкие мол. веса, содержание железа и серы, но отличаются кристаллич. строением, спектральными характеристиками, аминокислотным составом и ферментативной активностью. Тирозин, фенилаланин, аргинин, лизин и лейцин либо не содержатся в Ф., либо содержатся в количестве 1 или 2 остатков на молекулу белка. Высокое содержание глутаминовой и аспарагиновой к-т в Ф. обусловливает их заметно кислые свойства. [c.211]

Наиболее благоприятным источником азота, способствующим ичтенсивному синтезу каротиноидов у мицелиальных грибов, дрожжей и ряда бактерий, служат некоторые аминокислоты (аспарагин, лейцин, глицин и др.). У дрожжей и актиномицетов значительные количества каротиноидов образуются также в присутствии аммонийного азота. Стимулируют синтез каротиноидов из неорганических элементов железо и марганец, калий ингибирует этот процесс. Каротинообразование значительно интенсифицируется у ряда микроорганизмов при добавлении в среду витаминов, в частности тиамина и рибофлавина. Обычно потребность в микроэлементах и витаминах, необходимых для синтеза каро-тиноидов, у микроорганизмов полностью удовлетворяется при введении в среду дрожжевого экстракта. Стимуляторами каротинообразования являются также некоторые поверхностно-актив-ные соединения, среди которых наиболее эффективен твин 40. [c.321]

Металлоферменты содержат различные металлы, например лейцин-аминопептидаза — магний и марганец, пероксидаза, сукцинатдегидрогеназа, каталаза, цитохромоксидаза — железо, а-амилаза — кальций, алкогольдегидрогеназа, карбоксипептидаза А — цинк, о-фенолоксидаза, аскорбинатоксидаза — медь и т. д. Прочность связи металла с ферментом зависит от природы металла и от характера функциональных групп, с которыми он связан. [c.244]

Недавно Надлер и др. [102] на основании гистологических и радио-автографических исследований щитовидной железы крысы после разовой инъекции ТСГ сделали выводы, которые, видимо, могут разрешить этот вопрос. Подсчет коллоидальных капелек в трех отделах клеток показал, что они появляются сначала в токах цитоплазмы, затем вблизи апикальных отделов и, наконец, вблизи базальных отделов клеток. Эти данные были подтверждены результатами радиоавтографии после введения крысам вместе с ТСГ [Н ]-лейцина [103]. Протеолиз, осуществляемый внутриклеточными ферментами, мояшо рассматривать как процесс, локализованный исключительно внутри клеток посредством действия на коллоидные капельки, которые попадают в клетки из просвета фолликула. Однако, принимая во внимание более ранние наблюдения Де Робертиса [104], обнаружившего, что в коллоиде просвета фолликула вместе с тиреоглобулином содержится протеиназа (активная в кислой среде), авторы [102] выдвинули предположение. [c.229]

Решающую роль в изучении этой проблемы сыграла работа Доналда Стайнера (Donald Steiner), проведенная на аденоме островковой ткани поджелудочной железы. Эта редко встречающаяся опухоль человека продуцирует большие количества инсулина. Стайнер инкубировал срезы опухоли с меченным тритием лейцином и далее проводил анализ. Таким путем был обнаружен новый включавший большое количество метки белок (рис. 35.10). Последующие исследования показали, что этот белок, названный проинсулином, служит предшественником инсулина. [c.291]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология