Пролин выделение

Электродиализное разделение пикратов пролина и окси-пролина. Выделение индивидуальных нейтральных аминокис- [c.65]

При окислении альфа-аминокислот нингидрином при pH 1 образуется аммиак, двуокись углерода, восстановленный нингидрин и другие продукты. При pH выше 3 аммиак, восстановленный нингидрин и невосстановленный нингидрин образуют окрашенное в синий цвет соединение. Оно гидролизуется при pH 11 с выделением азота в виде аммиака, который затем, после аэрации, определяют реактивом Несслера. Метод применяют для определения альфа-аминного азота, хотя он дает некоторую ошибку вследствие того, что оксипролин, пролин и триптофан взаимодействуют с нингидрином при pH 1 не количественно. Из 23 исследованных альфа-аминосоединений для 14 точность результатов количественных определений находилась в пределах 5%, а для 16 соединений — в пределах +10%. [c.115]

ВЫДЕЛЕНИЕ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПРОЛИНА И ОКСИПРОЛИНА [c.338]

Выделение и определение пролина и оксипролина 341 [c.341]

D-Глутаминовая кислота встречается в гидролизатах L. arabinosus [364] и в полипептиде, входящем в состав капсулы клеток В. anthra is и родственных организмов (стр. 72). D-Пролин выделен из кислотных гидролизатов алкалоидов спорыньи еще в 1935 г. [379] это наблюдение воспроизведено другими исследователями [380]. Однако в настоящее время имеются данные, свидетельствующие о том, что в самих алкалоидах спорыньи, до их гидролиза, пролин имеет L-конфигурацию [381]. алло-И-Изолейцин, найденный в гидролизатах актиномицина [382, 383], также, вероятно, возникает во время гидролиза в результате энимеризации L-изолейцина, входящего в состав этого пептида [384]. [c.68]

Метод разделения пикрата оксипролина аналогичен методу разделения пикрата пролина. Выделенные из водных растворов аргинин, пролин и оксипролии соответствовали квалификации ч. и ч. д. а. . [c.67]

Как показали А. Н. Белозерский и Т. С. Пасхина, при длительном гидролизе грамицидина кипящей 20%-ной соляной кислотой происходит расщепление молекулы с выделением пяти аминокислот . /-пролина (1), /-валика (П),. /-орнитина (П1),. /-лейцина (IV) и -фенилаланина (V) [c.739]

ТИРОЛИБЕРИН (тиреотропин-рилизинг-фактор, ТРФ), пептидный гормон гипоталамуса. Молекула Т. состоит ю остатков пироглутаминовой к-ты, гистидина и пролина, связанных между собой пептидными связями. Выделен и ) гипоталамуса свиней и овец. Осуществлен хим. синтез Т, и его многочисл. аналогов. Т. участвует в регуляции ф-ции щитовидной железы, стимулируя освобождение гипофизом в кровь тиреотропного гормона. Способен также стимулировать секрецию гипофизом пролактина. Синт. препараты Т. примен. в медицине. [c.580]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Образующееся соед. П имеет фйолетово-синюю окраску (>. 570 нм). Пролин и гидроксипролин, у к-рых нет а-аминогруппы, в р-ции с нингидрином образуют производное желтого цвета 440 нм). И. р. неспецифична, т. к. окрашенный продукт с нингидршюм дают также NH3 и др. соед., содержащие аминогруппу (в т. ч. белки и пептиды). Однако р-ции с этими соед. осуществляются без выделения СО2 (Н.р. с выделением СО2 специфична только для а-аминокислот). [c.248]

Оксипролин содержится только в склеропротеинах и кератинах. Для его выделения Бергман предложил воспользоваться способностью пролина и оксипролина давать трудно растворимые соли с родаиилата-ми. Пролин осаждается анилинроданилатом, оксипролин — аммоний-роданилатом, который называется солью Рейнеке. [c.476]

Некоторые компоненты ш-глиадинов богаче других основными аминокислотами, глутаминовой кислотой и пролином, например ш22 по сравнению с Ш42 [41] или Ш по сравнению с Ш5 [115]. Было показано [97], что один из трех выделенных и проанализированных 7-глиадинов (71) отличается от двух других (72 и 73) [c.184]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Выделение и характеристика пептидных гормонов — обычно кропотливая и трудная работа это относится и к гормонам гипоталамуса [19]. Гипоталамус является той областью ткани мозга, которая осуществляет тонкий контроль за эндокринной системой, влияя на активность продуцирования гормонов внещней долей гипофиза. В ткани одного животного присутствуют лишь нанограм-мовые количества гормонов. Первые исследования тиротропин-ре-лизинг гормона (TRH) представляли собой огромную работу по экстракции сотен тысяч свиных гипоталамусов и даже в результате ее удалось получить не полностью очищенный препарат. Аминокислоты, найденные в гидролизате, первоначально рассматривали как примеси, и только после того как в достаточно чистом препарате были обнаружены три аминокислоты гистидин, пролин и глутаминовая кислота в эквимольных количествах, предположили, что гормон имеет пептидную природу. Были синтезировавш шесть возможных изомерных трипептида, однако все они оказались неактивными. Дальнейшие исследования привели, наконец, к пептиду (7), содержащему пироглутаминовую кислоту и амидную функцию этот пептид и оказался идентичным природному ТКН [20, 21]. Таким образом, синтез гормона и определение его структуры были достигнуты одновременно. [c.292]

В веществах нейтральной фракции продуктов жизнедеятельности актиномицетов обнаружено присутствие карбонильных и гидроксильных функциональных групп, а также ненасыщенных связей при их гидролизе установлено наличие небольших количеств масляной, валериановой и изовалериановой кислот. Предполагают, что в этой фракции содержатся ненасыщенные углеводороды и соединения с гидроксильной группой. Во фракциях пахнущих веществ, выделенных из воды нижнего Рейна, загрязняемого бытовыми и промышленными стоками, определены алифатические и ароматические амины, индол, мочевина, пиридин, пролин, резорцин, скатол, триптофан, углеводороды, фенол и его гомологи, флороглюцин, цистин и др., а также нефтяные [c.71]

Зная количество введенного носителя и удельную активность носителя, выделенного из анализируемой смеси, а также удельную активность выделенного аналогичным образом сульфонамида соответствующей кислоты, можно рассчитать количество аминокислоты, присутствующей в первоначальной смеси. Вышеописанным методом было успешно определено содержание глицина, аланина и пролина в смесях двенадцати аминокислот. [c.116]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

В природе, главным образом в растениях, находятся некоторые производные пирролидина (такие, как алкалоиды никотин, кокаин и т.д.). Две важные аминокислоты, выделенные из природных белков,— пролин (нирролидин-а-карбоновая кислота) и оксипролин—также являются производными пирролидина (см. Аминокислоты ). [c.618]

Примечания. Предварительный электрофорез служит для отделения диаминокислот от углеводов и примесей аминокислот не основного характера. В отличпе от осаждения фосфорновольфрамовой кислотой электрофорез может быть проведен количественно. Электрофорез особенно полезен в тех случаях, когда гидролизат содержит большое количество пролина, который затрудняет выделение лизина в виде пикрата, пли содержит большое количеотво продуктов распада углеводов, которые препятствуют выделению аргинина и осаждению фосфовольфраматов диаминокислот. [c.43]

После выделения пролина остаток аминокпслот обрабатывают н.-пропиловым спиртом, удаляют из экстракта растворитель и определяют содержание оксипролина по неаминному азоту остатка. [c.339]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология