Выделение лизина

Задача 37.15. Реакция первичных алифатических аминов с азотистой кислотой приводит к количественному выделению азота в виде газа, что является основой метода определения аминного азота по Ван-Слайку. Какой объем азота (при нормальных условиях) выделится при обработке 0,001 моля следующих аминокислот а) лейцина б) лизина в) проли-на [c.1045]

Рис. X. 3. Технологическая схема ионообменного выделения -лизина из ферментативного раствора

Р.-гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс. полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р. находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-концевой области Р. расположены две олигосахаридшае цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура Р., выделенных из разл. источников. Хромофор большинства Р.-остаток 11-1/г/с-ретиналя (см. Витамин А), связашшй альдиминной связью с е-амино-грушюй остатка лизина (у быка он находится в положении [c.272]

Предложенная схема миграционного переноса лизина через систему двух разнородных мембран решала задачу выделения лизина из состава сложных электролитов. [c.117]

Кокс, Кинг и Берг [26] описали выделение лизина, аргинина и гистидина из пасты гидролизованных частиц крови при электрическом переносе. Они ввели некоторые изменения в метод Фостера и Шмидта. Прибор (рис. 17) [c.241]

Большое число нарушений в системах переноса было отмечено не только у бактерий. У человека описан целый ряд заболеваний, связанных с дефектами мембранного транспорта [48]. При некоторых таких заболеваниях нарушаются реабсорбция веществ в почечных канальцах и процесс всасывания в тонком кишечнике. Например, при цистинурии наблюдается образование камней из цистина в почках и мочевом пузыре. Такие больные выделяют за сутки до 1 г цистина при норме приблизительно 0,05 г. Известны также случа.и выделения больших количеств лизина, аргинина и орнитина. Существование подобных наследственных заболеваний свидетельствует о том, что и у человека клетки, подобно бактериальным, обладают способностью концентрировать различные аминокислоты (см. также гл. 14, разд. Б.З) и другие вещества. В клетках почечных канальцев вещества поглощаются на одной стороне клетки (на рис. 1-3 это нижняя часть клетки) и выделяются в кровоток с другой ее стороны. Еще одно хорошо изученное, но очень редко встречающееся нарушение абсорбционных процессов у человека приводит к развитию почечной гликозурии. В этот процесс также вовлечены проксимальные почечные канальцы. Такая аутосомная доминантная мутация может быть неправильно диагностирована как сахарный диабет. В действительности же люди с подобным дефектом чувствуют себя, как правило, хорошо, и это состояние не считают болезнью. [c.360]

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана, показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост при добавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала. [c.415]

Человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как [c.415]

ВЫДЕЛЕНИЕ ПЕПТИДОВ, СОДЕРЖАЩИХ ЛИЗИН [c.111]

Орнитин получается из /-аргинина кипячением его с обратным холодильником в течение 1 часа в присутствии насыщенного раствора гидроокиси бария с последующей обработкой смеси хлористой медью и бензальдегидом, как это описано Турба [4] в методике выделения лизина. При этом осаждается бензилиденорнитиномедный комплекс. См. также работу Бранда и Занберга 5]. [c.299]

J) Осаждение аргинина и гистидина. Установив, что раствор содержит избыток серебра, добавляют насыщенный горячий раствор Ba(OH)a до щелочной реакции по фенолфталеину. Серебряные солп отделяют и промывают один раз разбавленным раствором Ва(0Н)2. Фильтрат и промывные воды сохраняют для выделения лизина. Осадок разлагают H2SO4 и H2S, получившийся фильтрат концентрируют до 2 л. [c.19]

Примечания. Предварительный электрофорез служит для отделения диаминокислот от углеводов и примесей аминокислот не основного характера. В отличпе от осаждения фосфорновольфрамовой кислотой электрофорез может быть проведен количественно. Электрофорез особенно полезен в тех случаях, когда гидролизат содержит большое количество пролина, который затрудняет выделение лизина в виде пикрата, пли содержит большое количеотво продуктов распада углеводов, которые препятствуют выделению аргинина и осаждению фосфовольфраматов диаминокислот. [c.43]

Выделение лизина и аргинина. После отделения гистидина от лизина и аргинина, смолу КВ — 4 — 2П с сорбнроваппым И на ней лизином и aprnHH HOM, промывают водой до отсутствия аминокислот в пробе фильтрата. [c.385]

Для выделения лизина или аргинина из их хлоргидратов п получения аспарагиновой или глутаминовой кислоты в виде анионов наносят на высущенные пятна испытуемых раствор ж 10%-ный раствор едкого натра. Для этого используют чистую зубочистку, которую затем выбрасывают. Бумагу просушивают. [c.169]

Для понимания биогенеза многочисленных алкалоидов, содержащих пир-ролидиновое и пиперндиновые кольца, некоторые авторы (Шепф, 1940) принимают, что оии образуются за счет распада орнитина (I) и лизина (XII) с выделением аммиака и кислорода, в этом случае возникают альдегиды, которые подвергаются самоконденсации с образованием циклов (а-оксипир-ролидина и а-оксипипериднна), например [c.415]

В методе, который среди новых синтетических методов образования пептидных связей является наиболее широко применяемым, используется ангидрид угольной и карбоновой кислот этот метод был разработан в 1951 г. одновременно в трех различных лабораториях [48, 54—56], В основном этот метод со- стоит в образовании смептаиного ангидрида в резуль.тате реак-пив между солью третичного амина и сс-ациламинокислоты нли пептида и алкильным эфиром хлоругольной. кислоты в инертном растворителе при низкой температуре. Затем к этому раствору смешанного ангидрида прибавляют эфир аминокислоты или пептида, который подлежит ацилиропанию. Выделение смешанного ангидрида не обязательно и даже не очень жела- тельно, хотя его можно выделить из аммонийной соли, получающейся в качестве побочного продукта. Так, при обработке ди-карбобензилокси-Ь-лизина в толуоле триэтиламином и изобути-ловым эфиром хлоругольной кислоты образуется смешанный ангвдрид VIII, который вступает в реакцию с этиловым эфиром [c.184]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

СТАФИЛОКбККОВЫЕ ЭНТЕРОТОКСЙНЫ (СЭТ), токсины, продуцируемые стафилококками. Выделены и изучены четыре типа С.э. со специфич. антигенными св-вами (А, В, С и Р). Наиб, подробно изучен С.э. типа В (ЗЕВ), к-рый выделен в высокоочищенном состоянии (мол. м. 35 380) изучена его первичная структура. Среди аминокислотных остатков в полипептидной цепи токсина больше других представлены остатки аспарагиновой к-ты (17,92% мол. м ), лизина (15,25%) и тирозина (11,2%). ЗЕВ-устойчивое соед., выдерживает кипячение в течение 30 мин. [c.420]

При эгом они основывались на специфическом действии ферментов. В пептидах, образовавшихся в результате трипсинного гидролиза, С-концевыми аминокислотами являются аргинин и лизин. Пептиды, выделенные из гидролизата рибонуклеазы химотрипсином, содержат основном в качестве концевых С-аминокислот остатки тирозина и фенилаланина. [c.524]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Цистинурия—довояьно распространенное наследственное заболевание. Метаболический дефект выражается в выделении с мочой в 50 раз больше нормы количества 4 аминокислот цистина, лизина, аргинина и орнитина. Уровень цистина в крови обычно не выше нормальных величин. Люди, страдающие цистинурией, вполне здоровы, за исключением тенденции к образованию в организме камней. Эта врожденная аномалия обмена обусловлена полным блокированием реабсорбции цистина и частичным нарушением всасывания трех других аминокислот в почках нарушений в промежуточном обмене этих аминокислот при этом не выявлено. [c.467]

Выделенные Хюбнером и Уоллом две фракции глютенинов [99] (фракция с молекулярной массой 5 млн. Да и фракции с массами от 10 000 до 5 млн. Да) близки по аминокислотному составу. Они существенно различаются лишь по содержанию лизина и глутаминовой кислоты. [c.203]

Вазопрессин. Вазопрессин содержит одну аминокислоту основного характера, которая в вазопрессине быка (XII) представляет собой аргинин, а в гормоне свиньи — лизин. Трипсин в обоих случаях вызывает выделение глициламида [83]. Некоторый интерес представляет тот факт, что в вазо- [c.187]

Этот способ синтеза представляет собой видоизменение метода синтеза лизина по Фишеру и Вайгерту [1]. Он почти не отличается от разработанного Борсуком [2 метода изотопного синтеза. Методики выделения и очистки лизина заимствованы пз работы Экка и Марвела [3]. [c.311]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Механизм по схеме (22) расширен на схеме (23) [45]. Известно, что основание Шиффа (22) легко восстанавливается гид-ридными донорами. Подходящим агентом, который можно использовать в водном растворе, является борогидрид натрия. Поэтому можно было надеяться зафиксировать интермедиат (22), восстанавливая его в стабильный вторичный амин при проведении реакции в присутствии NaBH4. Эксперимент проводили с использованием С-меченного ацетоацетата, и фермент инактивировался, как и предполагалось для случая, если ЫНг-группа активного центра превращается во вторичный амин (ЫаВН4 не инактивирует фермент в отсутствие субстрата). Неактивный белок, выделенный из реакционной смеси, содержит, как и предполагалось, один эквивалент С на молекулу. Затем белок был подвергнут деградации обычными методами и изучен его аминокислотный состав (эти методы обсуждаются в части 23). Аминокислотный анализ показал в сравнении с нативным ферментом исчезновение одного остатка лизина и появление новой аминокислоты. Последняя была иден- [c.480]

Из [2- ,e- N]- и [2- ,a- N]лизина в спартеин (105) переходит в три раза больше С, чем N. Это согласуется с происхождением спартеина из кадаверина именно таким должно быть отношение С если учесть, что в (105) включаются три остатка лизина (или кадаверина) и только два атома азота [101,104]. Другими доказательствами роли кадаверина как промежуточного соединения в биосинтезе алкалоидов этого типа служат выделение меченого кадаверина из люпинов после их подкормки меченым лизином [105], а также подавление включения меченого лизина [в термопсин (108)] неактивным кадаверином [106]. [c.566]

Биотин или, лучше, его метиловый эфир при действии аммиака или органических оснований образует амиды, отдельные представители которых обладают биологической активностью. Особенный интерес представляет амид биотина с аминокислотой -лизином — e-N-биoтинил-L-лизин (V) [91, выделенный из дрожжей. С одним из фрагментов D-пантотеновой кислоты—р-аланином — биотин образует N-биотинил-р-аланин (VI) [101. [c.434]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология